Кальпонин

кальпонин 1 , основной, гладкие мышцы
кальпонин 1 , основной, гладкие мышцы
	Структура раствора CH-домена человеческого кальпонина 1. Радужный рисунок ( N-конец = синий, C-конец = красный).
Идентификаторы
Символ	CNN1
ген NCBI	1264
HGNC	2155
МОЙ БОГ	600806
ПДБ	1WP
RefSeq	НМ_001299
ЮниПрот	P51911
Другие данные
Локус	Хр. 19 п13.2-13.1
Structures
показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Домен гомологии кальпонина
Домен гомологии кальпонина
	Домен CH от H.Sapiends Calponin 1. PDB 1wyp
Идентификаторы
Символ	СН
Пфам	PF00307
Пфам Клан	CL0188
ИнтерПро	ИПР001715
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

кальпонин 2

Идентификаторы

Символ

Другие данные

Хр. 19 п13.3

Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

кальпонин 3 , кислый

Идентификаторы

Символ

Другие данные

1 п22-п21

Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

Кальпонин – кальций связывающий белок, . Кальпонин тонически ингибирует АТФазную активность миозина в гладких мышцах. Фосфорилирование кальпонина протеинкиназой , которое зависит от связывания кальция с кальмодулином , снимает ингибирование кальпонином АТФазы гладких мышц .

Структура и функции

Кальпонин в основном состоит из α-спиралей с витками водородных связей. Это связывающий белок, состоящий из трех доменов. Эти домены в порядке появления: гомология кальпонина (CH), регуляторный домен (RD) и Click-23, домен, содержащий повторы кальпонина . В домене CH кальпонин связывается с α-актином и филамином, а также с актином в домене RD. Кальмодулин при активации кальцием может слабо связываться с доменом CH и ингибировать связывание кальпонина с α-актином. ^[2] Кальпонин отвечает за связывание многих актин-связывающих белков, фосфолипидов и регулирует взаимодействие актин/миозин. Считается также, что кальпонин отрицательно влияет на процесс формирования костей из-за его экспрессии в больших количествах в остеобластах . ^[3]

Ссылки

^ PDB : 1WYP ; Томидзава Т., Кигава Т., Косиба С., Иноуэ М., Ёкояма С. «RCSB PDB — Краткое описание структуры 1WYP» . Банк данных белков RCSB. doi : 10.2210/pdb1wyp/pdb . {{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется |journal= ( помощь )
^ Ферджани, я; Фатум, А; Манай, М; Беньямин, Ю; Рустан, С; Макивер, СК (сентябрь 2010 г.). «Две отдельные области кальпонина имеют общие сайты связывания с актином, что приводит к разным режимам взаимодействия кальпонин-актин». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1804 (9): 1760–7. дои : 10.1016/j.bbapap.2010.05.012 . ПМИД 20595006 .
^ Макивер С. «Семья Кальпонины» . Департамент биомедицинских наук Эдинбургского университета . Проверено 25 апреля 2011 г.

Внешние ссылки

Кальпонин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта белках статья о незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[urlRCSB_PDB_-_1WYP_Structure_Summary-1] PDB : 1WYP ; Томидзава Т., Кигава Т., Косиба С., Иноуэ М., Ёкояма С. «RCSB PDB — Краткое описание структуры 1WYP» . Банк данных белков RCSB. doi : 10.2210/pdb1wyp/pdb . {{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется |journal= ( помощь )

[2] Ферджани, я; Фатум, А; Манай, М; Беньямин, Ю; Рустан, С; Макивер, СК (сентябрь 2010 г.). «Две отдельные области кальпонина имеют общие сайты связывания с актином, что приводит к разным режимам взаимодействия кальпонин-актин». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1804 (9): 1760–7. дои : 10.1016/j.bbapap.2010.05.012 . ПМИД 20595006 .

[urlThe_Calponin_Family-3] Макивер С. «Семья Кальпонины» . Департамент биомедицинских наук Эдинбургского университета . Проверено 25 апреля 2011 г.

[1]

[2]

[3]