Кальпон 2

CNN2
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	1WYN
Идентификаторы
Псевдонимы	CNN2 , кальпонин 2
Внешние идентификаторы	Омим : 602373 ; MGI : 105093 ; Гомологен : 3215 ; GeneCards : CNN2 ; OMA : CNN2 - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 19 (human)
End	1,039,068 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 10 (mouse)
End	79,831,896 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	granulocyte; ; stromal cell of endometrium; ; right ovary; ; right lung; ; left ovary; ; left uterine tube; ; blood; ; upper lobe of left lung; ; right coronary artery; ; thoracic aorta;
	Top expressed in
	external carotid artery; ; internal carotid artery; ; granulocyte; ; mesenteric lymph nodes; ; left lung lobe; ; calvaria; ; blood; ; tibiofemoral joint; ; right lung; ; tunica media of zone of aorta;
	More reference expression data
	n/a
showДжин Онтология
Molecular function	actin binding; calmodulin binding; cadherin binding;
Cellular component	extracellular exosome; cytoskeleton; membrane; focal adhesion; stress fiber; cell-cell junction; extracellular region; specific granule lumen; tertiary granule lumen;
Biological process	actomyosin structure organization; cellular response to mechanical stimulus; cytoskeleton organization; regulation of actin filament-based process; neutrophil degranulation; interleukin-12-mediated signaling pathway;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	1265
	12798
	ENSG00000064666
	Ensmusg00000004665
	Q99439
	Q08093
	NM_201277 ; NM_001303499 ; NM_001303501 ; NM_004368
	NM_007725
	NP_001290428 ; NP_001290430 ; NP_004359 ; NP_958434
	NP_031751
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Кальпонин 2 - это белок , который у людей кодируется CNN2 геном .

Ген CNN2 расположен в 19P13.3 в хромосомном геноме человека, ^{[ 5 ]} Кодирование белкового кальпонина 2. Кальпонин 2 является одной из трех изоформ кальпонина и актиновой филаментным регуляторным белком с широкими распределениями тканей. Человеческий кальпонин 2 представляет собой белок 33,7 кДа, состоящий из 309 аминокислот с изоэлектрической точкой (PI) 7,23. Соответственно, он также известен как нейтральный кальпонин.

Эволюция

Изоформы кальпонина являются консервативными белками, тогда как кальпонин 2 расходился от кальпонина 1 и кальпонина 3 в основном в области C-концевой переменной. Филогенетическая линия кальпонина 2 показала, что кальпонин 2 консервативен среди видов млекопитающих, но более расходящиеся среди амфибий, рептилий и видов рыб (рис. 1).

Распределение тканей

CNN2 экспрессируется в более широком диапазоне типов ткани и клеток, включая развитие и ремоделирование гладких мышц, а также взрослых зрелых гладких мышц, ^{[ 6 ]} эпидермальные кератиноциты, ^{[ 7 ]} фибробласты, ^{[ 8 ]} альвеолярные клетки легких, ^{[ 9 ]} эндотелиальные клетки, ^{[ 10 ]} миелоидные лейкоциты, ^{[ 11 ]} тромбоцит, ^{[ 12 ]} B лимфоцит, ^{[ 13 ]}^{[ 14 ]} и миобласты. ^{[ 15 ]} Эти типы клеток могут быть классифицированы как а) клетки, которые физиологически под высоким механическим натяжением (например, гладкие мышцы в стенке полых органов, эпителиальных и эндотелиальных клеток), б) клетки, которые имеют высокую скорость пролиферации (например, миобласт), и в) клетки, которые активно мигрируют (например, фибробласты и макрофаги). Следовательно, распределения тканей кальпонина 2 подразумевают его потенциальную роль в регуляции функций цитоскелета и подвижности клеток. ^{[ 16 ]}

Взаимодействие с другими белками

Исследования связывания белка in vitro продемонстрировали, что кальпонин связывается актин ^{[ 17 ]} и перекрестные атмосферные филаменты. ^{[ 18 ]} Кальпонин также связывает тропомиозин, ^{[ 19 ]}^{[ 20 ]} тубулин , ^{[ 21 ]} Десмин , ^{[ 22 ]}^{[ 23 ]} Что ²⁺- кальмодулин , ^{[ 17 ]} Что ²⁺- S100 , ^{[ 24 ]} миозин , ^{[ 25 ]} и фосфолипиды . ^{[ 26 ]} Кальпонин также взаимодействует с Caldesmon ^{[ 27 ]} и a- actinin , ^{[ 28 ]} что, однако, может отражать их совместную локализацию на актиновых филаментах. ^{[ 18 ]}^{[ 29 ]} Переменный С-концевой сегмент регулирует актин-связывающую аффинность, и, как показано, кальпонин 2 имеет наименьшее сродство к F-актину среди трех изоформ. ^{[ 30 ]}

Функция

Пролиферация клеток

Значительные количества кальпонина 2 обнаруживаются в растущих тканях гладких мышц, таких как эмбриональный желудок и мочевой пузырь, а также матка во время ранней беременности. ^{[ 6 ]} Экспрессия кальпонина 2 уменьшается до более низких уровней в покоящихся взрослых клетках гладких мышц, в то время как экспрессия кальпонина 1 повышается. ^{[ 6 ]} Трансфекционная чрезмерная экспрессия кальпонина 2 ингибировала пролиферацию клеток. ^{[ 6 ]}^{[ 14 ]} Гипотеза заключается в том, что более высокий уровень кальпонина 2 требуется в быстро пролиферирующих клетках для поддержания динамического равновесия актинового цитоскелета.

Клеточная подвижность

Первичные фибробласты и перитонеальные макрофаги, выделенные у мышей, нокаутированных по нокаутированию CNN2, мигрируют быстрее, чем у контрольных клеток дикого типа. ^{[ 11 ]} Кальпонин 2 может по -разному влиять на миграцию клеток в разных типах клеток и в различных биологических процессах. Исследование показало, что принудительная экспрессия кальпонина 2 в эндотелиальных клетках усиливала ангиогенную миграцию клеток in vivo и антисмысленную РНК-РНК-РНК, снижающую хемотаксис эндотелиальных клеток пупочной вены человека в культуре. ^{[ 10 ]} Гипотеза заключается в том, что для поддержания физиологической подвижности различных типов клеток может потребоваться надлежащий уровень кальпонина 2 в различных биологических процессах. Регуляция подвижности клеток кальпонина 2 основана на ингибировании активальной моторной функции миозина актина, поскольку фибробласты, выделенные у CNN2 мышей, нокаутированных по нокаутированию

Клеточная адгезия

Значительный уровень кальпонина 2 обнаружен в тромбоцитах человека и мыши. ^{[ 12 ]} Адгезия тромбоцитов является критическим шагом в коагуляции крови и тромбозе. В анализе тромбоза на основе микрофлюидного потока время до начала быстрого накопления тромбоцитов/тромбов было значительно дольше в образцах крови от нокаут CNN2 по сравнению с мышами дикого типа. ^{[ 12 ]} Влияние кальпонина 2 на облегчение скорости клеточной адгезии также было показано с экспрессией экспрессии рака простаты, экспрессии высокого или низкого уровня кальпонина 2. ^{[ 10 ]}

Иммунные клетки

Значительные количества кальпонина 2 обнаруживаются в клетках крови миелоидной линии. Моноциты, полученные из гена CNN2 , нокаутированных мышей, пролиферированных быстрее, чем контрольные клетки дикого типа. Кальпонин 2-нулевые макрофаги мигрировали быстрее и проявляют усиленный фагоцитоз. ^{[ 11 ]} В глобальных, а также специфичных для миелоидных клеток мышей, нокаутированных на CNN2 , развитие воспалительного артрита, вызванного антигукозо-6-фосфат-изомеразой, было значительно ослаблено по сравнению с мышами дикого типа. Удаление кальпонина 2 в макрофагах также значительно ослабляла развитие поражений атеросклероза у нокаута аполипопротеина Е ( апоэ-/- ) мышей ^{[ 16 ]}

Регулирование по механическому натяжению

Экспрессия гена

Экспрессия кальпонина 2 значительно увеличивается в клетках, культивируемых на твердых и мягких гелевых субстратах, которые вызывают высокую или низкую силу тяги и натяжение цитоскелета. ^{[ 8 ]} Экспрессия кальпонина 2 в клетках NIH/3T3 снижалась, когда натяжение цитоскелета снижалось после ингибирования блббистатина двигателей миозина II. ^{[ 9 ]} Чтобы продемонстрировать специфическую регуляцию промотора CNN2 , трансфекционная экспрессия кальпонина 2 с использованием промотора цитомегаловируса не зависела от жесткости субстрата культивирования. ^{[ 8 ]}

Сайт связывания для транскрипционного фактора HES-1 (волосатый и энхансер разделения 1) был идентифицирован в 5'-UPSTREAM Pramoter CNN2 , ответственный за механическую регуляцию. ^{[ 15 ]} Известно, что HES-1 функционирует ниже пути сигнализации Notch-RBP J, ^{[ 31 ]} который был предложен для опосредования клеточной механорегуляции. ^{[ 32 ]}^{[ 33 ]} Удаление или мутация сайта HES-1 отменили механическую регуляцию и привело к независимому высокому уровню транскрипции независимого высокого уровня субстрата. Следовательно, регуляторный механизм представляет собой репрессию с низким напряжением. В соответствии с пониженной регуляцией экспрессии гена CNN2 уровень HES-1 увеличился в клетках, культивируемых на мягком гелевом субстрате по сравнению с тем, что в клетках, культивируемых на твердых субстратах. ^{[ 15 ]}

Деградация

Кальпонин 2 также регулируется механическим натяжением на уровне белка. Быстрая и селективная деградация кальпонина 2 происходит в тканях легких после короткого периода дефляции. ^{[ 9 ]} Эта низкая индуцированная натяжением цитоскелета деградация кальпонина 2 в коллапс-легком была полностью предотвращена в легких из мыши после получения простота инфляцией воздуха для поддержания натяжения, приложенного к альвеолам. ^{[ 9 ]} Зависимая от цитоскелета, зависящая от растягивания кальпонина 2, была дополнительно подтверждена в монослойных клетках, культивируемых на расширенной эластичной мембране благодаря его быстрой деградации после снижения размерности культурного субстрата, чтобы остро снизить натяжение цитоскелета. ^{[ 9 ]}

Примечания

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000064666 - Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000004665 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Масуда Х., Танака К., Такаги М., Огами К., Сакамаки Т., Шибата Н., Такахаши К (1996). «Молекулярное клонирование и характеристика человеческого ненуколого мышечного кальпонина». Журнал биохимии . 120 (2): 415–24. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021428 . PMID 8889829 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Hossain MM, Hwang DY, Huang QQ, Sasaki Y, Jin JP (2003). «Регулируемая в развитии экспрессия изоформ кальпонина и влияние H2-кальпонина на пролиферацию клеток». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 284 (1): C156–67. doi : 10.1152/ajpcell.00233.2002 . PMID 12388067 . S2CID 2107783 .
^ Fukui Y, Masuda H, Takagi M, Takahashi K, Kiyokane K (1997). «Присутствие H2-кальпонина в кератиноцитах человека». Журнал дерматологической науки . 14 (1): 29–36. doi : 10.1016/s0923-1811 (96) 00545-2 . PMID 9049805 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Hossain MM, Crish JF, Eckert RL, Lin JJ, Jin JP (2005). «H2-кальпонин регулируется механическим натяжением и изменяет функцию актинового цитоскелета» . Журнал биологической химии . 280 (51): 42442–53. doi : 10.1074/jbc.m509952200 . PMC 1405912 . PMID 16236705 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и Хоссейн М.М., Смит П.Г., Ву К, Джин Дж.П. (2006). «Цитоскелетное натяжение регулирует как экспрессию, так и деградацию H2-кальпонина в альвеолярных клетках легких» . Биохимия . 45 (51): 15670–83. doi : 10.1021/bi061718f . PMC 1764619 . PMID 17176089 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Tang J, Hu G, Hanai J, Yadlapalli G, Lin Y, Zhang B, Galloway J, Bahary N, Sinha S, Thisse B, Thisse C, Jin JP, Zon Li, Sukhatme VP (2006). «Критическая роль для кальпонина 2 в развитии сосудов» . Журнал биологической химии . 281 (10): 6664–72. doi : 10.1074/jbc.m506991200 . PMID 16317011 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Huang QQ, Hossain MM, Wu K, Parai K, Pope RM, Jin JP (2008). «Роль H2-кальпонина в регуляции подвижности макрофагов и фагоцитоза» . Журнал биологической химии . 283 (38): 25887–99. doi : 10.1074/jbc.m801163200 . PMC 2533796 . PMID 18617524 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Hines PC, Gao X, White JC, D'Agostino A, Jin JP (2014). «Новая роль H2-кальпонина в регуляции тромбоза цельной крови и адгезии тромбоцитов во время физиологического потока» . Физиологические отчеты . 2 (12): E12228. doi : 10.14814/phy2.12228 . PMC 4332209 . PMID 25472609 .
^ Flemming A, Huang QQ, Jin JP, Jumaa H, Herzog S (2015). «Условная модель нокаутной мыши показывает, что кальпонин-3 незаменим для раннего развития В-клеток» . Plos один . 10 (6): E0128385. BIBCODE : 2015PLOSO..1028385F . doi : 10.1371/journal.pone.0128385 . PMC 4457629 . PMID 26046660 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Moazzem Hossain M, Wang X, Bergan RC, Jin JP (2014). «Уменьшенная экспрессия H2-кальпонина в клетках рака предстательной железы способствует пролиферации клеток, миграции и зависимости клеточной адгезии от жесткости субстрата» . Febs Open Bio . 4 : 627–36. doi : 10.1016/j.fob.2014.06.003 . PMC 4141211 . PMID 25161871 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Jiang WR, Cady G, Hossain MM, Huang QQ, Wang X, Jin JP (2014). «Механорегуляция экспрессии гена H2-кальпонина и роль передачи сигналов Notch» . Журнал биологической химии . 289 (3): 1617–28. doi : 10.1074/jbc.m113.498147 . PMC 3894341 . PMID 24285540 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Лю Р., Джин Дж.П. (2015). «Кальпонин: модулированный модулятор механического растяжения цитоскелета и клеточной подвижности». Текущие темы в биохимических исследованиях . 16 : 1–15.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Такахаши К., Хивада К., Кокубу Т (1986). «Выделение и характеристика кальмодулинового и F-актина-связывающего белка из гладких мышц с гладкой мышцей с гладкой мышцей с гладкой мышцей с гладкой мышцей из куриной желудка». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 141 (1): 20–6. doi : 10.1016/s0006-291x (86) 80328-x . PMID 3606745 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Leinweber B, Tang JX, Stafford WF, Chalovich JM (1999). «Взаимодействие кальпонина с альфа-актинином-актином: свидетельство структурной роли кальпонина» . Биофизический журнал . 77 (6): 3208–17. Bibcode : 1999bpj .... 77.3208L . doi : 10.1016/s0006-3495 (99) 77151-1 . PMC 1289132 . PMID 10585942 .
^ Такахаши К., Абэ М., Хивада К., Кокубу Т (1988). «Новый Тропонин Т-похожий белок (кальпонин) в гладких мышцах сосудов: взаимодействие с паракристаллами тропомиозина». Журнал гипертонии добавки . 6 (4): S40–3. doi : 10.1097/00004872-198812040-00008 . PMID 3241227 . S2CID 38679688 .
^ Чайлдс Т.Дж., Уотсон М.Х., Нови Р.Е., Лин Дж.Дж., Мак А.С. (1992). «Взаимодействие кальпонина и тропомиозина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - структура белка и молекулярная ферма . 1121 (1–2): 41–6. doi : 10.1016/0167-4838 (92) 90334-A . PMID 1599949 .
^ Fujii T, Koizumi Y (1999). «Идентификация области связывания базового кальпонина на альфа и бета -тубулинах». Журнал биохимии . 125 (5): 869–75. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022362 . PMID 10220577 .
^ Wang P, Gusev NB (1996). «Взаимодействие гладких мышц кальпонина и десмина» . Письма Febs . 392 (3): 255–8. doi : 10.1016/0014-5793 (96) 00824-1 . PMID 8774856 . S2CID 9841797 .
^ Мабучи К., Ли Б., И. И. В., Тао Т (1997). «Ассоциация кальпонина с промежуточными нитями десмина» . Журнал биологической химии . 272 (36): 22662–6. doi : 10.1074/jbc.272.36.22662 . PMID 9278424 .
^ Fujii T, Oomatsuzawa A, Kuzumaki N, Kondo Y (1994). «Кальций-зависимая регуляция кальпонина гладких мышц на S100». Журнал биохимии . 116 (1): 121–7. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124484 . PMID 7798169 .
^ Szymanski PT, Tao T (1997). «Локализация белковых областей, участвующих в взаимодействии между кальпонином и миозином» . Журнал биологической химии . 272 (17): 11142–6. doi : 10.1074/jbc.272.17.11142 . PMID 9111011 .
^ Bogatcheva NV, Gusev NB (1995). «Взаимодействие кальпонина гладких мышц с фосфолипидами» . Письма Febs . 371 (2): 123–6. doi : 10.1016/0014-5793 (95) 00868-A . PMID 7672110 . S2CID 41064201 .
^ Грейсффа П., Адам Л.П., Морган К.Г. (1996). «Сильное взаимодействие между Кальдесмоном и кальпонином» . Журнал биологической химии . 271 (48): 30336–9. doi : 10.1074/jbc.271.48.30336 . PMID 8939993 .
^ North AJ, Gimona M, Cross RA, Small JV (1994). «Кальпонин локализуется как в сократительном аппарате, так и в цитоскелете клеток гладких мышц». Журнал сотовой науки . 107 (3): 437–44. doi : 10.1242/jcs.107.3.437 . PMID 8006064 .
^ Czuryło EA, Kulikova N, Dbrowska R (1997). "Калпонин взаимодействует с Caldesmon?" Полем Журнал биологической химии . 272 (51): 32067–70. doi : 10.1074/jbc.272.51.32067 . PMID 9405402 .
^ Burgstaller G, Kranewitter WJ, Gimona M (2002). «Молекулярная основа для ауторегуляции кальпонина с помощью изоформ-специфичных С-концевых последовательностей хвоста». Журнал сотовой науки . 115 (Pt 10): 2021–9. doi : 10.1242/jcs.115.10.2021 . PMID 11973344 .
^ Kageyama R, Ishibashi M, Takebayashi K, Tomita K (1997). «Факторы транскрипции BHLH и дифференциация нейронов млекопитающих». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 29 (12): 1389–99. doi : 10.1016/s1357-2725 (97) 89968-2 . PMID 9570134 .
^ Morrow D, Sweeney C, Birney YA, Cummins PM, Walls D, Redmond EM, Cahill PA (2005). «Циклический штамм ингибирует передачу сигналов рецептора Notch в клетках гладких мышц сосудов in vitro» . Исследование циркуляции . 96 (5): 567–75. doi : 10.1161/01.res.0000159182.98874.43 . PMID 15705961 .
^ Морроу Д., Суини С., Бирни Я.А., Гуха С., Коллинз Н., Камминс П.М., Мерфи Р., Уоллс Д., Редмонд Э.М., Кэхилл П.А. (2007). «Биомеханическая регуляция передачи сигналов хеджирования в клетках гладких мышц сосудов in vitro и in vivo». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 292 (1): C488–96. doi : 10.1152/ajpcell.00337.2005 . PMID 16943241 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000064666 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000004665 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[pmid8889829-5] Масуда Х., Танака К., Такаги М., Огами К., Сакамаки Т., Шибата Н., Такахаши К (1996). «Молекулярное клонирование и характеристика человеческого ненуколого мышечного кальпонина». Журнал биохимии . 120 (2): 415–24. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021428 . PMID 8889829 .

[Hossain_2003-6] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Hossain MM, Hwang DY, Huang QQ, Sasaki Y, Jin JP (2003). «Регулируемая в развитии экспрессия изоформ кальпонина и влияние H2-кальпонина на пролиферацию клеток». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 284 (1): C156–67. doi : 10.1152/ajpcell.00233.2002 . PMID 12388067 . S2CID 2107783 .

[pmid9049805-7] Fukui Y, Masuda H, Takagi M, Takahashi K, Kiyokane K (1997). «Присутствие H2-кальпонина в кератиноцитах человека». Журнал дерматологической науки . 14 (1): 29–36. doi : 10.1016/s0923-1811 (96) 00545-2 . PMID 9049805 .

[Hossain_2005-8] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Hossain MM, Crish JF, Eckert RL, Lin JJ, Jin JP (2005). «H2-кальпонин регулируется механическим натяжением и изменяет функцию актинового цитоскелета» . Журнал биологической химии . 280 (51): 42442–53. doi : 10.1074/jbc.m509952200 . PMC 1405912 . PMID 16236705 .

[Hossain_2006-9] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и Хоссейн М.М., Смит П.Г., Ву К, Джин Дж.П. (2006). «Цитоскелетное натяжение регулирует как экспрессию, так и деградацию H2-кальпонина в альвеолярных клетках легких» . Биохимия . 45 (51): 15670–83. doi : 10.1021/bi061718f . PMC 1764619 . PMID 17176089 .

[Tang_2006-10] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Tang J, Hu G, Hanai J, Yadlapalli G, Lin Y, Zhang B, Galloway J, Bahary N, Sinha S, Thisse B, Thisse C, Jin JP, Zon Li, Sukhatme VP (2006). «Критическая роль для кальпонина 2 в развитии сосудов» . Журнал биологической химии . 281 (10): 6664–72. doi : 10.1074/jbc.m506991200 . PMID 16317011 .

[Huang_2008-11] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Huang QQ, Hossain MM, Wu K, Parai K, Pope RM, Jin JP (2008). «Роль H2-кальпонина в регуляции подвижности макрофагов и фагоцитоза» . Журнал биологической химии . 283 (38): 25887–99. doi : 10.1074/jbc.m801163200 . PMC 2533796 . PMID 18617524 .

[Hines_2014-12] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Hines PC, Gao X, White JC, D'Agostino A, Jin JP (2014). «Новая роль H2-кальпонина в регуляции тромбоза цельной крови и адгезии тромбоцитов во время физиологического потока» . Физиологические отчеты . 2 (12): E12228. doi : 10.14814/phy2.12228 . PMC 4332209 . PMID 25472609 .

[pmid26046660-13] Flemming A, Huang QQ, Jin JP, Jumaa H, Herzog S (2015). «Условная модель нокаутной мыши показывает, что кальпонин-3 незаменим для раннего развития В-клеток» . Plos один . 10 (6): E0128385. BIBCODE : 2015PLOSO..1028385F . doi : 10.1371/journal.pone.0128385 . PMC 4457629 . PMID 26046660 .

[Hossain_2014-14] Jump up to: ^а ^{беременный} Moazzem Hossain M, Wang X, Bergan RC, Jin JP (2014). «Уменьшенная экспрессия H2-кальпонина в клетках рака предстательной железы способствует пролиферации клеток, миграции и зависимости клеточной адгезии от жесткости субстрата» . Febs Open Bio . 4 : 627–36. doi : 10.1016/j.fob.2014.06.003 . PMC 4141211 . PMID 25161871 .

[Jiang_2014-15] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Jiang WR, Cady G, Hossain MM, Huang QQ, Wang X, Jin JP (2014). «Механорегуляция экспрессии гена H2-кальпонина и роль передачи сигналов Notch» . Журнал биологической химии . 289 (3): 1617–28. doi : 10.1074/jbc.m113.498147 . PMC 3894341 . PMID 24285540 .

[Liu_2015-16] Jump up to: ^а ^{беременный} Лю Р., Джин Дж.П. (2015). «Кальпонин: модулированный модулятор механического растяжения цитоскелета и клеточной подвижности». Текущие темы в биохимических исследованиях . 16 : 1–15.

[Takahash_1986i-17] Jump up to: ^а ^{беременный} Такахаши К., Хивада К., Кокубу Т (1986). «Выделение и характеристика кальмодулинового и F-актина-связывающего белка из гладких мышц с гладкой мышцей с гладкой мышцей с гладкой мышцей с гладкой мышцей из куриной желудка». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 141 (1): 20–6. doi : 10.1016/s0006-291x (86) 80328-x . PMID 3606745 .

[Leinweber_1999-18] Jump up to: ^а ^{беременный} Leinweber B, Tang JX, Stafford WF, Chalovich JM (1999). «Взаимодействие кальпонина с альфа-актинином-актином: свидетельство структурной роли кальпонина» . Биофизический журнал . 77 (6): 3208–17. Bibcode : 1999bpj .... 77.3208L . doi : 10.1016/s0006-3495 (99) 77151-1 . PMC 1289132 . PMID 10585942 .

[pmid3241227-19] Такахаши К., Абэ М., Хивада К., Кокубу Т (1988). «Новый Тропонин Т-похожий белок (кальпонин) в гладких мышцах сосудов: взаимодействие с паракристаллами тропомиозина». Журнал гипертонии добавки . 6 (4): S40–3. doi : 10.1097/00004872-198812040-00008 . PMID 3241227 . S2CID 38679688 .

[pmid1599949-20] Чайлдс Т.Дж., Уотсон М.Х., Нови Р.Е., Лин Дж.Дж., Мак А.С. (1992). «Взаимодействие кальпонина и тропомиозина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - структура белка и молекулярная ферма . 1121 (1–2): 41–6. doi : 10.1016/0167-4838 (92) 90334-A . PMID 1599949 .

[pmid10220577-21] Fujii T, Koizumi Y (1999). «Идентификация области связывания базового кальпонина на альфа и бета -тубулинах». Журнал биохимии . 125 (5): 869–75. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022362 . PMID 10220577 .

[pmid8774856-22] Wang P, Gusev NB (1996). «Взаимодействие гладких мышц кальпонина и десмина» . Письма Febs . 392 (3): 255–8. doi : 10.1016/0014-5793 (96) 00824-1 . PMID 8774856 . S2CID 9841797 .

[pmid9278424-23] Мабучи К., Ли Б., И. И. В., Тао Т (1997). «Ассоциация кальпонина с промежуточными нитями десмина» . Журнал биологической химии . 272 (36): 22662–6. doi : 10.1074/jbc.272.36.22662 . PMID 9278424 .

[pmid7798169-24] Fujii T, Oomatsuzawa A, Kuzumaki N, Kondo Y (1994). «Кальций-зависимая регуляция кальпонина гладких мышц на S100». Журнал биохимии . 116 (1): 121–7. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124484 . PMID 7798169 .

[pmid9111011-25] Szymanski PT, Tao T (1997). «Локализация белковых областей, участвующих в взаимодействии между кальпонином и миозином» . Журнал биологической химии . 272 (17): 11142–6. doi : 10.1074/jbc.272.17.11142 . PMID 9111011 .

[pmid7672110-26] Bogatcheva NV, Gusev NB (1995). «Взаимодействие кальпонина гладких мышц с фосфолипидами» . Письма Febs . 371 (2): 123–6. doi : 10.1016/0014-5793 (95) 00868-A . PMID 7672110 . S2CID 41064201 .

[pmid8939993-27] Грейсффа П., Адам Л.П., Морган К.Г. (1996). «Сильное взаимодействие между Кальдесмоном и кальпонином» . Журнал биологической химии . 271 (48): 30336–9. doi : 10.1074/jbc.271.48.30336 . PMID 8939993 .

[pmid8006064-28] North AJ, Gimona M, Cross RA, Small JV (1994). «Кальпонин локализуется как в сократительном аппарате, так и в цитоскелете клеток гладких мышц». Журнал сотовой науки . 107 (3): 437–44. doi : 10.1242/jcs.107.3.437 . PMID 8006064 .

[pmid9405402-29] Czuryło EA, Kulikova N, Dbrowska R (1997). "Калпонин взаимодействует с Caldesmon?" Полем Журнал биологической химии . 272 (51): 32067–70. doi : 10.1074/jbc.272.51.32067 . PMID 9405402 .

[pmid11973344-30] Burgstaller G, Kranewitter WJ, Gimona M (2002). «Молекулярная основа для ауторегуляции кальпонина с помощью изоформ-специфичных С-концевых последовательностей хвоста». Журнал сотовой науки . 115 (Pt 10): 2021–9. doi : 10.1242/jcs.115.10.2021 . PMID 11973344 .

[pmid9570134-31] Kageyama R, Ishibashi M, Takebayashi K, Tomita K (1997). «Факторы транскрипции BHLH и дифференциация нейронов млекопитающих». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 29 (12): 1389–99. doi : 10.1016/s1357-2725 (97) 89968-2 . PMID 9570134 .

[pmid15705961-32] Morrow D, Sweeney C, Birney YA, Cummins PM, Walls D, Redmond EM, Cahill PA (2005). «Циклический штамм ингибирует передачу сигналов рецептора Notch в клетках гладких мышц сосудов in vitro» . Исследование циркуляции . 96 (5): 567–75. doi : 10.1161/01.res.0000159182.98874.43 . PMID 15705961 .

[pmid16943241-33] Морроу Д., Суини С., Бирни Я.А., Гуха С., Коллинз Н., Камминс П.М., Мерфи Р., Уоллс Д., Редмонд Э.М., Кэхилл П.А. (2007). «Биомеханическая регуляция передачи сигналов хеджирования в клетках гладких мышц сосудов in vitro и in vivo». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 292 (1): C488–96. doi : 10.1152/ajpcell.00337.2005 . PMID 16943241 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]