Кальдесмон

Теплый1
Идентификаторы
Псевдонимы	CALD1 , CDM, H-CAD, HCAD, L-CAD, LCAD, NAG22, кальдесмон 1, h-CD
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 114213 ; Гомологен : 137424 ; Генные карты : CALD1 ; OMA : CALD1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 7 (human)
End	134,970,729 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	saphenous vein; ; tail of epididymis; ; seminal vesicula; ; tendon of biceps brachii; ; urethra; ; superficial temporal artery; ; visceral pleura; ; parietal pleura; ; stromal cell of endometrium; ; right coronary artery;
	n/a
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	myosin binding; actin binding; tropomyosin binding; protein binding; calmodulin binding; cadherin binding;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; plasma membrane; myofibril; cytoskeleton; actin cytoskeleton; intracellular membrane-bounded organelle; membrane; actin cap;
Biological process	muscle contraction;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	800
	н/д
	ENSG00000122786
	н/д
	Q05682
	н/д
	НМ_004342 ; НМ_033138 ; НМ_033139 ; НМ_033140 ; НМ_033157
	н/д
	НП_004333 ; НП_149129 ; НП_149130 ; НП_149131 ; НП_149347
	н/д
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека

Кальдесмон — это белок , который у человека кодируется CALD1 геном . ^[3]^[4]

Кальдесмон – белок, связывающий кальмодулин . Как и кальпонин , кальдесмон тонически ингибирует АТФазную активность миозина в гладких мышцах.

Этот ген кодирует кальмодулин- и актин-связывающий белок, который играет важную роль в регуляции гладких мышц и немышечных сокращений. Консервативный домен этого белка обладает активностью связывания с ${\text{Ca}}^{2+}$ -кальмодулин, актин, тропомиозин, миозин и фосфолипиды. Этот белок является мощным ингибитором актин-тропомиозин-активируемой миозиновой MgАТФазы и служит опосредующим фактором для ${\text{Ca}}^{2+}$ -зависимое торможение сокращения гладких мышц. Альтернативный сплайсинг этого гена приводит к образованию множества вариантов транскрипта, кодирующих разные изоформы. ^[4]

Иммунохимия

В диагностической иммунохимии кальдесмон является маркером дифференцировки гладких мышц .

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000122786 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Новый Р.Э., Лин Дж.Л., Лин Дж.Дж. (октябрь 1991 г.). «Характеристика клонов кДНК, кодирующих изоформу кальдесмона фибробластов человека, и анализ экспрессии кальдесмона в нормальных и трансформированных клетках» . J Биол Хим . 266 (25): 16917–24. дои : 10.1016/S0021-9258(18)55390-4 . ПМИД 1885618 .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: CALD1 кальдесмон 1» .

Дальнейшее чтение

Хубер П.А. (1998). «Кальдесмон». Межд. Дж. Биохим. Клеточная Биол . 29 (8–9): 1047–51. дои : 10.1016/S1357-2725(97)00004-6 . ПМИД 9415999 .
Гусев Н.Б. (2002). «Некоторые свойства кальдесмона и кальпонина и участие этих белков в регуляции сокращения гладких мышц и формировании цитоскелета». Биохимия Моск . 66 (10): 1112–21. дои : 10.1023/А:1012480829618 . ПМИД 11736632 . S2CID 310781 .
Ван CL (2002). «Кальдесмон и регуляция гладких мышц». Клеточная биохимия. Биофиз . 35 (3): 275–88. дои : 10.1385/CBB:35:3:275 . ПМИД 11894847 . S2CID 195271255 .
Мани Р.С., МакКаббин В.Д., Кей С.М. (1992). «Кальдесмон-зависимая регуляция кальдесмона с помощью гладкомышечного кальцийсвязывающего белка кальтропина массой 11 кДа». Биохимия . 31 (47): 11896–901. дои : 10.1021/bi00162a031 . ПМИД 1445920 .
Хаяши К., Яно Х., Хашида Т. и др. (1993). «Геномная структура гена кальдесмона человека» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 89 (24): 12122–6. дои : 10.1073/pnas.89.24.12122 . ПМК 50710 . ПМИД 1465449 .
Хамфри М.Б., Эррера-Соса Х., Гонсалес Г. и др. (1992). «Клонирование кДНК, кодирующих кальдесмоны человека». Джин . 112 (2): 197–204. дои : 10.1016/0378-1119(92)90376-Z . ПМИД 1555769 .
Адам Л.П., Гапински С.Дж., Хэтэуэй Д.Р. (1992). «Последовательности фосфорилирования h-кальдесмона из аорт собак, стимулированных эфиром форбола» . ФЭБС Летт . 302 (3): 223–6. дои : 10.1016/0014-5793(92)80446-N . ПМИД 1601129 . S2CID 46129878 .
Хориучи К.Ю., Чако С. (1989). «Взаимодействие кальдесмона и тропомиозина в присутствии и отсутствии гладкомышечного актина». Биохимия . 27 (22): 8388–93. дои : 10.1021/bi00422a014 . ПМИД 3242591 .
дер Терроссиан Э., Депретт С., Леббар И., Кассоли Р. (1994). «Очистка и характеристика кальдесмона эритроцитов. Гипотеза актин-связанной регуляции сократительной активности мембраны эритроцитов» . Евро. Дж. Биохим . 219 (1–2): 503–11. дои : 10.1111/j.1432-1033.1994.tb19965.x . ПМИД 8307018 .
Сургучева И, Брайан Дж (1996). «Сверхэкспрессия гладкомышечного кальдесмона в фибробластах мыши». Сотовый Мотиль. Цитоскелет . 32 (3): 233–43. дои : 10.1002/см.970320307 . ПМИД 8581978 .
Бональдо М.Ф., Леннон Дж., Соарес М.Б. (1997). «Нормализация и вычитание: два подхода к открытию генов» . Геном Рез . 6 (9): 791–806. дои : 10.1101/гр.6.9.791 . ПМИД 8889548 .
Гретер С.П., Хейнонен Т.Ю., Рахарджо В.Х. и др. (1997). «Остатки триптофана в кальдесмоне являются основными определяющими факторами связывания кальмодулина». Биохимия . 36 (2): 364–9. дои : 10.1021/bi962008k . ПМИД 9003189 .
Ван З., Дэниэлсен А.Дж., Мэйле, Нью-Джерси, Макманус М.Дж. (1999). «Тирозиновое фосфорилирование кальдесмона необходимо для связывания с комплексом Shc.Grb2» . Ж. Биол. Хим . 274 (47): 33807–13. дои : 10.1074/jbc.274.47.33807 . ПМИД 10559276 .
Адам Л., Вадламуди Р., Мандал М. и др. (2000). «Регуляция реорганизации микрофиламентов и инвазивности клеток рака молочной железы с помощью мертвой киназы p21-активированной киназы-1» . Ж. Биол. Хим . 275 (16): 12041–50. дои : 10.1074/jbc.275.16.12041 . PMID 10766836 .
Холл С.М., Хислоп А.А., Пирс С.М., Хаворт С.Г. (2000). «Пренатальное происхождение внутрилегочных артерий человека: формирование и созревание гладких мышц». Являюсь. Дж. Респир. Клетка Мол. Биол . 23 (2): 194–203. дои : 10.1165/ajrcmb.23.2.3975 . ПМИД 10919986 .
Ниммрих И., Эрдманн С., Мельчерс У. и др. (2000). «Семь генов, которые дифференциально транскрибируются в клеточных линиях колоректальных опухолей». Рак Летт . 160 (1): 37–43. дои : 10.1016/S0304-3835(00)00553-X . ПМИД 11098082 .
Хисаока М., Вэй-Ци С., Цзянь В. и др. (2003). «Специфическая, но вариабельная экспрессия h-кальдесмона при лейомиосаркомах: иммуногистохимическая переоценка нового миогенного маркера». Прил. Иммуногистохим. Мол. Морфол . 9 (4): 302–8. дои : 10.1097/00022744-200112000-00003 . ПМИД 11759055 . S2CID 25653139 .
Собуэ К., Мурамото Ю., Фудзита М., Какиучи С. (сентябрь 1981 г.). «Очистка кальмодулинсвязывающего белка из куриного желудка, который взаимодействует с F-актином» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 78 (9): 5652–5. Бибкод : 1981PNAS...78.5652S . дои : 10.1073/pnas.78.9.5652 . ПМК 348816 . ПМИД 6946503 .

Внешние ссылки

Кальдесмон в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 7 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000122786 – Ensembl , май 2017 г.

[2] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid1885618-3] Новый Р.Э., Лин Дж.Л., Лин Дж.Дж. (октябрь 1991 г.). «Характеристика клонов кДНК, кодирующих изоформу кальдесмона фибробластов человека, и анализ экспрессии кальдесмона в нормальных и трансформированных клетках» . J Биол Хим . 266 (25): 16917–24. дои : 10.1016/S0021-9258(18)55390-4 . ПМИД 1885618 .

[entrez-4] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: CALD1 кальдесмон 1» .

[1]

[2]

[3]

[4]