Белковый тример

В биохимии тример белка представляет собой макромолекулярный комплекс , образованный тремя, обычно нековалентно связанными , макромолекулами , такими как белки или нуклеиновые кислоты . Белковый тример часто возникает в результате сборки четвертичной структуры белка . ^{[ 1 ]} Нековалентные взаимодействия между гидрофобными и гидрофильными участками полипептидных единиц помогают стабилизировать четвертичную структуру. Поскольку тример белка состоит из множества полипептидных субъединиц, его считают олигомером . ^{[ 2 ]}

Гомотример идентичными будет образован тремя молекулами . Гетеротример . будет образован тремя разными макромолекулами типа II Коллаген является примером гомотримерного белка, а коллаген типа I представляет собой гетеротримерный белок типа ААВ.

Порины обычно располагаются в мембранах в виде тримеров.

Хвостовое волокно бактериофага Т4

Множественные копии полипептида, кодируемого геном, часто могут образовывать агрегат, называемый мультимером. ^{[ 3 ]} Когда мультимер образуется из полипептидов, продуцируемых двумя разными мутантными аллелями конкретного гена, смешанный мультимер может проявлять большую функциональную активность, чем несмешанные мультимеры, образованные каждым из мутантов по отдельности. Когда смешанный мультимер демонстрирует повышенную функциональность по сравнению с несмешанными мультимерами, это явление называется внутригенной комплементацией . Дистальная часть каждого из хвостовых волокон бактериофага Т4 кодируется геном 37 , и мутанты, дефектные по этому гену, подвергаются внутригенной комплементации. ^{[ 4 ]} Это открытие показало, что дистальные волокна хвоста представляют собой мультимер полипептида, кодируемого геном 37 . Анализ данных о комплементации также показал, что полипептиды, составляющие мультимер, свернуты сами в себе в форме шпильки. Дальнейший анализ кристаллической структуры дистального хвостового волокна с высоким разрешением показал, что полипептиды гена 37 присутствуют в виде тримера и что каждый полипептид тримера сложен сам на себя в шпильковой конфигурации. ^{[ 5 ]}

См. также

Ссылки

^ Годби, WT (2014), «Белки» , Введение в биотехнологию , Elsevier, стр. 9–33, doi : 10.1016/b978-1-907568-28-2.00002-2 , ISBN 978-1-907568-28-2 , получено 3 мая 2024 г.
^ Пелли, Джон В. (01 января 2012 г.), Пелли, Джон В. (редактор), «3 - Структура и функция белка» , Комплексный обзор биохимии Elsevier (второе издание) , Филадельфия: WB Saunders, стр. 19– 28, номер домена : 10.1016/b978-0-323-07446-9.00003-9 , ISBN 978-0-323-07446-9 , получено 3 мая 2024 г.
^ Крик Ф.Х., Оргел Л.Е. Теория межаллельной комплементации. Дж Мол Биол. Январь 1964 г.; 8:161-5. два : 10.1016/s0022-2836(64)80156-x . PMID 14149958
^ Бернштейн Х., Эдгар Р.С., Денхардт Г.Х. Внутригенная комплементация термочувствительных мутантов бактериофага T4D. Генетика. 1965;51(6):987-1002.
^ Бартуаль С.Г., Отеро Дж.М., Гарсия-Доваль С. и др. Структура кончика длиннохвостого волокна бактериофага Т4, связывающегося с рецептором. Proc Natl Acad Sci US A. 2010;107(47):20287-20292. два : 10.1073/pnas.1011218107

Эта белках статья о незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] Годби, WT (2014), «Белки» , Введение в биотехнологию , Elsevier, стр. 9–33, doi : 10.1016/b978-1-907568-28-2.00002-2 , ISBN 978-1-907568-28-2 , получено 3 мая 2024 г.

[2] Пелли, Джон В. (01 января 2012 г.), Пелли, Джон В. (редактор), «3 - Структура и функция белка» , Комплексный обзор биохимии Elsevier (второе издание) , Филадельфия: WB Saunders, стр. 19– 28, номер домена : 10.1016/b978-0-323-07446-9.00003-9 , ISBN 978-0-323-07446-9 , получено 3 мая 2024 г.

[3] Крик Ф.Х., Оргел Л.Е. Теория межаллельной комплементации. Дж Мол Биол. Январь 1964 г.; 8:161-5. два : 10.1016/s0022-2836(64)80156-x . PMID 14149958

[4] Бернштейн Х., Эдгар Р.С., Денхардт Г.Х. Внутригенная комплементация термочувствительных мутантов бактериофага T4D. Генетика. 1965;51(6):987-1002.

[5] Бартуаль С.Г., Отеро Дж.М., Гарсия-Доваль С. и др. Структура кончика длиннохвостого волокна бактериофага Т4, связывающегося с рецептором. Proc Natl Acad Sci US A. 2010;107(47):20287-20292. два : 10.1073/pnas.1011218107

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]