Порин (белок)
| Грамотрицательный порин | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Порин_08134891516 | ||
| Пфам | PF00267 | ||
| Пфам Клан | CL0193 | ||
| ИнтерПро | ИПР001702 | ||
| PROSITE | PDOC00498 | ||
| СКОП2 | 1мпф / СКОПе / СУПФАМ | ||
| TCDB | 1.Б.1 | ||
| Суперсемейство OPM | 31 | ||
| белок OPM | 1фо | ||
| CDD | cd01345 | ||
| |||
Порины — это -бета-бочонки белки , которые проникают через клеточную мембрану и действуют как поры, через которые молекулы могут диффундировать . [1] В отличие от других белков мембранного транспорта , порины достаточно велики, чтобы обеспечить пассивную диффузию , т. е. они действуют как каналы , специфичные для разных типов молекул. Они присутствуют во внешней мембране грамотрицательных бактерий и некоторых грамположительных микобактерий , содержащих миколевую кислоту ( актиномицетов ), внешней мембране митохондрий и внешней мембране хлоропластов (наружной пластидной мембране).
Структура
[ редактировать ]Порины состоят из бета-листов (β-листов), состоящих из бета-нитей которые соединены друг с другом бета-поворотами (β-поворотами) на цитоплазматической стороне и длинными петлями аминокислот (β-нитей) , на другой. Бета-нити лежат антипараллельно и образуют цилиндрическую трубку, называемую бета-цилиндром (β-цилиндр). [2] Аминокислотный состав β-цепей порина уникален тем, что вдоль них чередуются полярные и неполярные остатки. Это означает, что неполярные остатки обращены наружу, чтобы взаимодействовать с неполярными липидами внешней мембраны , тогда как полярные остатки обращены внутрь, в центр бета-цилиндра, создавая водный канал. Конкретные аминокислоты в канале определяют специфичность порина к различным молекулам.
β-цилиндры, из которых состоит порин, состоят от восьми до двадцати двух β-цепей. Отдельные пряди соединяются между собой петлями и поворотами. [3] Большинство поринов являются мономерами ; однако некоторые димерные были обнаружены порины, а также октамерный порин. [4] В зависимости от размера порина внутренняя часть белка может быть либо заполнена водой, иметь до двух β-цепей, загнутых внутрь, либо содержать «стопорный» сегмент, состоящий из β-нитей.
Все порины образуют гомотримеры во внешней мембране, что означает, что три идентичные субъединицы порина соединяются вместе, образуя пориновую суперструктуру с тремя каналами. [5] Водородные связи и диполь-дипольные взаимодействия между каждым мономером в гомотримере гарантируют, что они не диссоциируют и остаются вместе во внешней мембране.
Для описания структуры белка порина было использовано несколько параметров. Они включают угол наклона (α), число сдвига (S), количество прядей (n) и радиус цилиндра (R). [6] Угол наклона относится к углу относительно мембраны. Число сдвига (S) — это количество аминокислотных остатков, обнаруженных в каждой β-цепи. Номер нити (n) представляет собой количество β-нитей в порине, а радиус цилиндра (R) относится к радиусу отверстия порина. Эти параметры связаны следующими формулами:
и,
Используя эти формулы, структуру порина можно определить, зная лишь некоторые из доступных параметров. Хотя структура многих поринов была определена с помощью рентгеновской кристаллографии альтернативный метод секвенирования первичной структуры белка , вместо этого также можно использовать .
Сотовые роли
[ редактировать ]Порины — это заполненные водой поры и каналы, обнаруженные в мембранах бактерий и эукариот. Пориноподобные каналы обнаружены и у архей. [7] Обратите внимание, что термин « нуклеопорин » относится к несвязанным белкам, которые облегчают транспорт через ядерные поры в ядерной оболочке .
Порины в первую очередь участвуют в пассивном транспорте гидрофильных молекул различного размера и заряда через мембрану. [8] Для выживания в клетки должны транспортироваться определенные необходимые питательные вещества и субстраты. Аналогично, токсины и отходы необходимо вывозить, чтобы избежать накопления токсичных веществ. [9] Кроме того, порины могут регулировать проницаемость и предотвращать лизис, ограничивая поступление детергентов в клетку. [8]
Для транспортировки различных материалов существуют два типа поринов – общие и селективные. Общие порины не обладают субстратной специфичностью, хотя некоторые из них проявляют небольшое предпочтение к анионам или катионам. [8] Селективные порины меньше обычных поринов и обладают специфичностью для химических веществ. Эти особенности определяются пороговыми размерами поринов и выстилающими их аминокислотными остатками. [5]
У грамотрицательных бактерий внутренняя мембрана является основным барьером проницаемости. [10] Наружная мембрана более проницаема для гидрофильных веществ благодаря наличию поринов. [5] Порины имеют пороговые размеры переносимых молекул, которые зависят от типа бактерий и порина. менее 600 дальтон . Обычно через него могут диффундировать только вещества размером [8]
Разнообразие
[ редактировать ]Порины впервые были обнаружены у грамотрицательных бактерий, но грамположительные бактерии с обоими типами поринов. были обнаружены и [9] Они обладают сходными транспортными функциями, но имеют более ограниченное разнообразие поринов по сравнению с распределением, обнаруженным у грамотрицательных бактерий. [9] У грамположительных бактерий отсутствуют внешние мембраны, поэтому эти пориновые каналы вместо этого связаны со специфическими липидами внутри клеточных стенок . [7]
Порины также обнаружены у эукариот, особенно во внешних мембранах митохондрий и хлоропластов . [9] [10] Органеллы содержат общие порины, структурно и функционально сходные с бактериальными. Эти сходства подтверждают теорию эндосимбиоза , согласно которой эукариотические органеллы возникли из грамотрицательных бактерий. [10] Однако эукариотические порины демонстрируют такое же ограниченное разнообразие, как и грамположительные порины, а также играют большую потенциал-зависимую роль во время метаболизма. [9] [10]
Археи также содержат ионные каналы, возникшие из общих поринов. [7] Каналы находятся в клеточной оболочке и помогают облегчить перенос растворенных веществ. Они имеют сходные характеристики с бактериальными и митохондриальными поринами, что указывает на физиологическое перекрытие во всех трех сферах жизни. [7]
Устойчивость к антибиотикам
[ редактировать ]Многие порины являются мишенями для иммунных клеток хозяина , что приводит к сигнальным путям , ведущим к бактериальной деградации. Терапевтические методы лечения, такие как вакцинация и антибиотики , используются для дополнения этого иммунного ответа . [5] Были разработаны специальные антибиотики, которые проходят через порины и ингибируют клеточные процессы. [8]
Однако из-за давления отбора бактерии могут развить устойчивость за счет мутаций в гене порина. [5] Мутации могут привести к потере поринов, в результате чего антибиотики будут иметь более низкую проницаемость или полностью исключены из транспорта. Эти изменения способствовали глобальному появлению устойчивости к антибиотикам и увеличению смертности от инфекций . [5]
Открытие
[ редактировать ]Открытие поринов приписывают Хироши Никайдо по прозвищу «поринолог». [11]
Классификация
[ редактировать ]По данным TCDB , существует пять эволюционно независимых суперсемейств поринов. Суперсемейство поринов I включает 47 семейств поринов с различным количеством трансмембранных β-нитей (β-ТМС). К ним относятся семейства поринов GBP, SP и RPP. В то время как PSF I включает 47 семейств, PSF II-V содержит только по 2 семейства. В то время как PSF I происходит от грамотрицательных бактерий, главным образом, из одного семейства эукариотических митохондриальных поринов, порины PSF II и V происходят от Actinomycetota . PSF III и V происходят из эукариотических органелл. [12] [13]
Суперсемейство Порин I
[ редактировать ]1.Б.1 – Общее семейство бактериальных поринов
1.B.2 – Семейство хламидийных поринов (CP)
1.B.3 - Семейство сахарных поринов (SP)
1.B.4 - Семейство поринов Brucella-Rhizobium (BRP)
1.B.5 - Семейство Pseudomonas OprP Porin (POP)
1.B.6 - Семейство поринов OmpA-OmpF (ООП)
1.B.7 Rhodobacter PorCa (RPP) Семейство поринов
1.B.8 Семейство митохондриальных и пластидных поринов (MPP)
1.B.9 Семейство белков внешней мембраны FadL (FadL)
1.B.10 Семейство нуклеозид-специфичных поринов внешней мембраны (Tsx), образующих каналы
1.B.11 Семейство фимбриальных поринов наружной мембраны (FUP)
1.Б.12 Семейство Автовоз-1 (АТ-1)
1.B.13 экспортных альгинатных поринов (AEP) Семейство
1.B.14 Семейство рецепторов наружной мембраны (OMR)
1.B.15 Семейство раффинозных поринов (RafY)
1.B.16 Семейство короткоцепочечных амидов и мочевинопоринов (SAP)
1.B.17 Семейство факторов внешней мембраны (OMF)
1.B.18 Семейство вспомогательных белков внешней мембраны (OMA)
1.B.19 Семейство поринов OprB, селективных к глюкозе (OprB)
1.B.20 Семья с двухпартнерской секрецией (TPS)
1.B.21 Семейство поринов OmpG (OmpG)
1.B.22 Семейство секретинов (секретинов) наружной бактериальной мембраны
1.B.23 Семейство цианобактериальных поринов (CBP)
1.B.24 Микобактериальный порин
1.B.25 Семейство поринов наружной мембраны (Opr)
1.B.26 Семейство циклодекстриновых поринов (CDP)
1.B.31 Семейство основных поринов наружной мембраны Campylobacter jejuni (MomP)
1.B.32 Семейство поринов наружной мембраны фузобактерий (FomP)
1.B.33 Семейство поринов, встраивающих белки внешней мембраны (комплекс Bam) (OmpIP)
1.B.34 Коринебактериальные порины
1.B.35 Семейство олигогалактуронат-специфичных поринов (KdgM)
1.B.39 Бактериальные порины, семейство OmpW (OmpW)
1.B.42 - Семейство экспортных поринов липополисахаридов внешней мембраны (LPS-EP)
1.B.43 - Семейство Coxiella Porin P1 (CPP1)
1.B.44 - Семейство вероятных белков, транслоцирующих Porphyromonas gingivalis (PorT) порфиры
1.B.49 - Семейство Поринов Anaplasma P44 (A-P44)
1.B.54 - Интимин /Инвазин (Инт/Инв) или аутотранспортеров-3 семейство
1.B.55 - Семейство полиацетилглюкозамина поринов (PgaA)
1.B.57 - Семейство белков внешней мембраны Legionella Major (LM-OMP)
1.B.60 - Семейство Omp50 Porin (Omp50 Porin)
1.B.61 - Семейство дельта-протеобактериальных поринов (дельта-поринов)
1.B.62 - Предполагаемое бактериальное семейство поринов (PBP)
1.B.66 - Предполагаемое семейство бета-стволов Порин-2 (BBP2)
1.B.67 - Предполагаемое семейство бета-стволов Порин-4 (ВВР4)
1.B.68 – Предполагаемое суперсемейство бета-бочков Порин-5 (BBP5)
1.B.70 — Семейство наружных мембранных каналов (OMC)
1.B.71 - Семейство протеобактериальных/веррукомикробных поринов (ПВП)
1.B.72 - Семейство поринов протохламидий наружной мембраны (PomS/T)
1.B.73 - Семейство капсульного биогенеза/сборки (CBA)
1.B.78 - Семейство поринов, связанных с транспортом электронов DUF3374 (ETPorin).
Надсемейство Поринов II (Суперсемейство MspA)
[ редактировать ]1.Б.24 – Микобактериальный порин
1.B.58 - Семейство нокардиальных гетероолигомерных каналов клеточной стенки (NfpA/B)
Суперсемейство Поринов III
[ редактировать ]1.B.28 - Семейство пластидных поринов внешней оболочки 24 кДа (OEP24)
1.B.47 - Семейство пластидных поринов внешней оболочки 37 кДа (OEP37)
Надсемейство Поринов IV (Суперсемейство Tim17/OEP16/PxMPL (TOP))
[ редактировать ]В это суперсемейство входят белки, содержащие поры в многокомпонентных белковых транслоказах: 3.А.8 - [Tim17 (P39515) Tim22 (Q12328) Tim23 (P32897)]; 1.B.69 - [PXMP4 (Q9Y6I8) PMP24 (A2R8R0)]; 3.D.9 - [Компонент NDH 21,3 кДа (P25710)]
1.B.30 - Семейство пластидных поринов внешней оболочки 16 кДа (OEP16)
1.B.69 - Семейство пероксисомальных мембранных поринов 4 (PxMP4)
3.A.8 - Семейство митохондриальных белков-транслоказ (MPT)
Суперсемейство поринов V (суперсемейство коринебактерий PorA/PorH)
[ редактировать ]1.B.34 - Семейство коринебактериальных поринов А (PorA)1.B.59 - Порины внешней мембраны, семейство PorH (PorH)
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Поринс в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- ^ Ширмер Т. (1998). «Общие и специфические порины наружных мембран бактерий». Журнал структурной биологии . 121 (2): 101–9. дои : 10.1006/jsbi.1997.3946 . ПМИД 9615433 .
- ^ Тамм Л.К., Хун Х., Лян Б. (ноябрь 2004 г.). «Фолдинг и сборка мембранных белков бета-ствола» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1666 (1–2): 250–63. дои : 10.1016/j.bbamem.2004.06.011 . ПМИД 15519319 .
- ^ Фаллер М., Нидервейс М., Шульц Г.Е. (февраль 2004 г.). «Строение микобактериального наружного мембранного канала». Наука . 303 (5661): 1189–92. Бибкод : 2004Sci...303.1189F . дои : 10.1126/science.1094114 . ПМИД 14976314 . S2CID 30437731 .
- ^ Перейти обратно: а б с д и ж Галдьеро С., Фаланга А., Кантисани М., Таралло Р., Делла Пепа М.Э., Д'Ориано В., Галдьеро М. (декабрь 2012 г.). «Взаимодействие микроб-хозяин: структура и роль поринов грамотрицательных бактерий» . Современная наука о белках и пептидах . 13 (8): 843–54. дои : 10.2174/138920312804871120 . ПМК 3706956 . ПМИД 23305369 .
- ^ Шульц Г.Е. (2004). «Глава 2: Структуры общих поринов». В Benz R (ред.). Бактериальные и эукариотические порины: строение, функции, механизм . Вайнхайм: Wiley-VCH. стр. 26–29. ISBN 978-3-527-30775-3 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Беснар М., Мартинак Б., Гази А. (январь 1997 г.). «Вольт-зависимые пориноподобные ионные каналы у археи Haloferax volcanii» . Журнал биологической химии . 272 (2): 992–5. дои : 10.1074/jbc.272.2.992 . ПМИД 8995393 .
- ^ Перейти обратно: а б с д и Новикова О.Д., Соловьева Т.Ф. (2009). «Неспецифические порины наружной мембраны грамотрицательных бактерий: строение и функции». Биологические мембраны . 3 (1): 3–15. дои : 10.1134/S1990747809010024 . S2CID 34974997 .
- ^ Перейти обратно: а б с д и Йен М.Р., Пибоди Ч.Р., Партови С.М., Чжай Ю., Ценг Ю.Х., Сайер М.Х. (май 2002 г.). «Белкотранслокирующие порины наружной мембраны грамотрицательных бактерий». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1562 (1–2): 6–31. дои : 10.1016/s0005-2736(02)00359-0 . ПМИД 11988218 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Бенц Р. (1989). «Порины из митохондриальных и бактериальных наружных мембран: структурные и функциональные аспекты». В Аззи А., Наленз К.А., Наленч М.Ю., Войчак Л. (ред.). Анионные переносчики митохондриальных мембран . Берлин, Гейдельберг: Springer. стр. 199–214. дои : 10.1007/978-3-642-74539-3_16 . ISBN 978-3-642-74541-6 .
- ^ Клебба ЧП (декабрь 2005 г.). «Поринолог» . Журнал бактериологии . 187 (24): 8232–6. дои : 10.1128/JB.187.24.8232-8236.2005 . ПМК 1317029 . ПМИД 16321927 .
- ^ Нидервейс М. (сентябрь 2003 г.). «Микобактериальные порины — новые канальные белки в уникальных внешних мембранах» . Молекулярная микробиология . 49 (5): 1167–77. дои : 10.1046/j.1365-2958.2003.03662.x . ПМИД 12940978 . S2CID 24683050 .
- ^ Рат П., Сорел О., Тропис М., Даффе М., Деманж П., Милон А. (ноябрь 2013 г.). «ЯМР-локализация O-миколоилирования на PorH, каналообразующем пептиде из Corynebacterium Glutacumum» . Письма ФЭБС . 587 (22): 3687–91. дои : 10.1016/j.febslet.2013.09.032 . ПМИД 24100136 .