Общее семейство бактериальных поринов
| Грамотрицательный порин | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Порин_1 | ||
| Пфам | PF00267 | ||
| Пфам Клан | CL0193 | ||
| ИнтерПро | ИПР001702 | ||
| PROSITE | PDOC00498 | ||
| СКОП2 | 1мпф / СКОПе / СУПФАМ | ||
| TCDB | 1.Б.1 | ||
| Суперсемейство OPM | 31 | ||
| белок OPM | 1фо | ||
| CDD | cd01345 | ||
| |||
Общие бактериальные порины представляют собой семейство пориновых белков наружных мембран грамотрицательных бактерий . Порины действуют как молекулярные фильтры для гидрофильных соединений. [1] Они отвечают за свойства « молекулярного сита » внешней мембраны. Порины образуют большие заполненные водой каналы, которые обеспечивают диффузию гидрофильных молекул в периплазматическое пространство . Некоторые порины образуют общие диффузионные каналы , которые позволяют любому растворенному веществу до определенного размера (этот размер известен как предел исключения) пересекать мембрану, в то время как другие порины специфичны для одного конкретного растворенного вещества и содержат сайт связывания для этого растворенного вещества внутри пор. (они известны как селективные порины). Поскольку порины являются основными белками внешней мембраны, они также служат рецепторами для связывания фагов и бактериоцинов .
Порины общей диффузии обычно собираются в мембране в виде тримера , а трансмембранное ядро этих белков состоит исключительно из бета-нитей . [2] Было показано [3] что ряд поринов эволюционно связаны.
Структура поринов
[ редактировать ]| MlaA липопротеин | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | ОМС | ||
| Пфам | PF04333 | ||
| Суперсемейство OPM | 31 | ||
| белок OPM | 5nup | ||
| |||
Порины состоят из β-тяжей, которые, как правило, соединены между собой бета-витками на периплазматической стороне внешней мембраны и длинными петлями на внешней стороне мембраны. β-тяжи лежат антипараллельно и образуют цилиндрическую трубку, называемую β-цилиндром [2]. Аминокислотный состав β-цепей порина уникален тем, что вдоль них чередуются полярные и неполярные остатки. Это означает, что неполярные остатки обращены наружу, чтобы взаимодействовать с неполярной липидной мембраной, тогда как полярные остатки обращены внутрь, в центр β-цилиндра, образуя водный канал. Фосфолипиды, составляющие внешнюю мембрану, придают ей те же полупроницаемые характеристики, что и цитоплазматической мембране. [4]
Пориновый канал частично перекрыт петлей, называемой глазком, которая выступает в полость. Обычно он находится между нитями 5 и 6 каждого цилиндра и определяет размер растворенного вещества, которое может пройти через канал. Он выстлан почти исключительно заряженными аминоацильными остатками, расположенными на противоположных сторонах канала, создавая поперечное электрическое поле через пору. В глазке имеется локальный избыток отрицательных зарядов четырех остатков глутаминовой кислоты и семи остатков аспарагиновой кислоты (в отличие от одного остатка гистидина, двух лизина и трех аргинина), который частично компенсируется двумя связанными атомами кальция, и считается, что такое асимметричное расположение молекул оказывать влияние на отбор молекул, которые могут пройти через канал[3].
Некоторые осмопорины, такие как OmpC, образуют комплекс с альфа-спиральным трансмембранным белком MlaA для поддержания асимметрии липидов внешней мембраны. [5]
Гомологичные семьи
[ редактировать ]Трехмерный структурный анализ показывает, что существует множество (по крайней мере 48) других семейств, которые имеют достаточное сходство последовательностей с семейством общих бактериальных поринов (GBP). гомологичны по структуре и функциям общему семейству бактериальных поринов. Одной из таких семей является Семья Шугар Порин (СП) . ( TC# 1.B.3 ) Семейство SP включает хорошо охарактеризованный мальтопорин E. coli, трехмерные структуры с его субстратом и без него были получены методом рентгеновской дифракции. Белок состоит из 18 β-цепочечных β-бочонков в отличие от белков общего семейства бактериальных поринов (GBP) и семейства Rhodobacter PorCa Porin (RPP) ( TC# 1.B.7 )), которые состоят из 16 β-цепей. многожильные β-бочки. Хотя мальтопорин содержит более широкий бета-цилиндр, чем порины семейств GBP ( TC# 1.B.1 ) и RPP ( TC# 1.B.7 ), он имеет более узкий канал, демонстрируя только 5% ионной проводимости. последних поринов.
Белок Rhodobacter PorCa, единственный хорошо охарактеризованный член семейства RPP, был первым порином, трехмерная структура которого была обнаружена с помощью рентгеновской кристаллографии. Он имеет 16-нитевую структуру β-цилиндра, аналогичную структуре членов семейства GBP ( TC #1.B.1 ). Паупит и др. (1991) представили кристаллические структуры фосфопорина (PhoE; TC# 1.B.1.1.2 ), мальтопорина (LamB; TC# 1.B.3.1.1 ) и матрикспорина (OmpF), всех E. coli, и обнаружили они имеют трехмерные складки, подобные складкам порина Rhodobacter, PorCa. Структурный анализ и анализ последовательностей предоставили убедительные доказательства того, что семейства GBP, SP и RPP вместе с 44 дополнительными семействами в TCDB принадлежат к одному суперсемейству. Однако мы смогли продемонстрировать гомологию между членами семейств GBP и RPP, используя статистические средства (М. Сайер, неопубликованные результаты).
Суперсемейства Поринов
[ редактировать ]Общее семейство бактериальных поринов принадлежит к суперсемейству поринов I. Гомологичные семейства: семейство сахарных поринов (SP) и семейство поринов Rhodobacter PorCa (RPP) также принадлежат к суперсемейству поринов I.
Подсемейства
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Бенц Р., Бауэр К. (1988). «Проникновение гидрофильных молекул через наружную мембрану грамотрицательных бактерий. Обзор бактериальных поринов» . Евро. Дж. Биохим . 176 (1): 1–19. дои : 10.1111/j.1432-1033.1988.tb14245.x . ПМИД 2901351 .
- ^ Японец Б.К., Валиан П.Дж. (1990). «Биофизика структуры и функции поринов». В. Преподобный Биофиз . 23 (4): 367–403. дои : 10.1017/S003358350000559X . ПМИД 2178269 .
- ^ Паттус Ф., Жантер Д., Лейки Дж. Х. (1991). «Суперсемейство бактериальных поринов: выравнивание последовательностей и предсказание структуры». Мол. Микробиол . 5 (9): 2153–2164. дои : 10.1111/j.1365-2958.1991.tb02145.x . ПМИД 1662760 . S2CID 29688606 .
- ^ Ван Гелдер П., Сэйнт Н., ван Бокстель Р., Розенбуш Дж. П., Томмассен Дж. (1997). «Функционирование пор белка внешней мембраны PhoE Escherichia col» . Белок англ . 10 (6): 699–706. дои : 10.1093/белок/10.6.699 . ПМИД 9278284 .
- ^ Чонг, Чжи-Сун; Ву, Вэй-Фен; Чнг, Шу-Син (01 декабря 2015 г.). «Осмопорин OmpC образует комплекс с MlaA для поддержания асимметрии липидов внешней мембраны Escherichia coli» . Молекулярная микробиология . 98 (6): 1133–1146. дои : 10.1111/mmi.13202 . ISSN 1365-2958 . ПМИД 26314242 .
