Бактериальная внешняя мембрана
| Сборка липополисахаридов, связанная с LptC | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | ЛптК | ||
| Пфам | PF06835 | ||
| Пфам Клан | CL0259 | ||
| ИнтерПро | ИПР010664 | ||
| |||
| Липополисахаридная сборка | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | ЛптЭ | ||
| Пфам | PF04390 | ||
| ИнтерПро | ИПР007485 | ||
| TCDB | 1.Б.42 | ||
| Суперсемейство OPM | 412 | ||
| белок OPM | 4q35 | ||
| |||
Бактериальная внешняя мембрана встречается у грамотрицательных бактерий . Грамотрицательные бактерии образуют два липидных бислоя в своих клеточных оболочках — внутреннюю мембрану (ИМ), инкапсулирующую цитоплазму , и внешнюю мембрану (ОМ), инкапсулирующую периплазму . [1]
Состав внешней мембраны отличается от состава внутренней цитоплазматической клеточной мембраны - среди прочего, наружный листок наружной мембраны многих грамотрицательных бактерий включает сложный липополисахарид , липидная часть которого действует как эндотоксин - а у некоторых бактерий например, E. coli, клетки он связан с пептидогликаном посредством липопротеина Брауна .
порины . В этом слое можно найти [2]
Белки внешней мембраны
[ редактировать ]Белки внешней мембраны представляют собой мембранные белки , ключевые роли которых связаны со структурой и морфологией бактериальных клеток; гомеостаз клеточной мембраны; усвоение питательных веществ; защита клетки от токсинов, в том числе антибиотиков; и факторы вирулентности , включая адгезины, экзотоксины и образование биопленок . [3] [4] Существует ряд белков внешней мембраны, которые специфически связаны с вирулентностью .
Белки внешней мембраны состоят из двух основных классов белков — трансмембранных белков и липопротеинов. Трансмембранные белки образуют каналы или поры в мембране, называемые поринами , и активно перекачивают каналы оттока. [5]
Наружные мембраны бактерий могут содержать огромное количество белков. Например, в мембране E. Coli их около 500 000. [5]
Белки внешней мембраны бактерий обычно имеют уникальную структуру бета-цилиндра, охватывающую мембрану. Бета-цилиндры складываются, обнажая гидрофобную поверхность перед их внедрением во внешнюю мембрану. Бета-цилиндры различаются по последовательности и размеру: от 8 до 36 бета-нитей. Подмножество OMP имеет периплазматическую или внеклеточную связь со своей структурой бета-цилиндра. [3] Белок внешней мембраны транслоцируется через внутреннюю мембрану с помощью механизма «Sec» и, наконец, вставляется во внешнюю мембрану с помощью комплекса механизмов сборки ствола.
Биогенез
[ редактировать ]Биогенез внешней мембраны требует , чтобы отдельные компоненты транспортировались от места синтеза к конечному пункту назначения за пределы внутренней мембраны, пересекая как гидрофильные , так и гидрофобные компартменты. Механизмы и источники энергии, которые управляют этим процессом, еще не до конца изучены. Липидная А -основная часть и повторяющиеся единицы О-антигена синтезируются на цитоплазматической стороне внутренней мембраны и отдельно экспортируются через две независимые транспортные системы, а именно, транспортер О-антигена Wzx (RfbX) и АТФ-связывающую кассету ( ABC) транспортер MsbA, который переворачивает фрагмент липидного А-ядра с внутреннего листка на внешний листок внутренней мембраны. [6] [7] [8] [9] [10] Повторяющиеся единицы О-антигена затем полимеризуются в периплазме Wzy с помощью полимеразы и лигируются с фрагментом ядра липида А с помощью лигазы WaaL . [11] [12]
Механизм транспортировки ЛПС состоит из LptA, LptB, LptC, LptD, LptE. Это подтверждается тем фактом, что истощение любого из этих белков блокирует путь сборки ЛПС и приводит к очень сходным дефектам биогенеза внешней мембраны. Более того, расположение по крайней мере одного из этих пяти белков в каждом клеточном компартменте предполагает модель того, как путь сборки ЛПС организован и упорядочен в пространстве. [12]
LptC необходим для транслокации липополисахарида (ЛПС) с внутренней мембраны на внешнюю. [12] LptE образует комплекс с LptD, который участвует в сборке ЛПС во внешнем листке внешней мембраны и необходим для биогенеза оболочки. [12] [13] [14]
Клиническое значение
[ редактировать ]Если липид А , часть липополисахарида, попадает в систему кровообращения, он вызывает токсическую реакцию, активируя toll-подобный рецептор TLR4 . Липид А очень патогенен и не иммуногенен. Однако полисахаридный компонент весьма иммуногенен, но не патогенен, вызывая агрессивный ответ иммунной системы. У больного будет высокая температура и частота дыхания, а также низкое кровяное давление. Это может привести к эндотоксическому шоку , который может привести к летальному исходу. Бактериальная внешняя мембрана физиологически отслаивается как ограничивающая мембрана везикул внешней мембраны в культурах, а также в тканях животных на границе раздела хозяин-патоген , участвуя в транслокации биохимических сигналов грамотрицательных микробов в клетки-хозяева или клетки-мишени. [ нужна ссылка ]
См. также
[ редактировать ]- Взаимодействие хозяина и патогена
- Мальтопори
- ОМПдб
- Белки, отходящие от внешней мембраны
- Наружная митохондриальная мембрана
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Йеу Дж., Луо М., Чнг СС (декабрь 2023 г.). «Молекулярный механизм транспорта фосфолипидов на границе внешней мембраны бактерий» . Нат Коммун . 14 (1): 8285. doi : 10.1038/s41467-023-44144-8 . ПМЦ 10719372 . ПМИД 38092770 .
- ^ ван дер Лей П., Хекельс Дж. Э., Вирджи М., Хугерхаут П., Пулман Дж. Т. (сентябрь 1991 г.). «Топология поринов внешней мембраны патогенных видов Neisseria» . Инфекция и иммунитет . 59 (9): 2963–71. дои : 10.1128/IAI.59.9.2963-2971.1991 . ПМК 258120 . ПМИД 1652557 .
- ^ Jump up to: а б Ван X, Петерсон Дж. Х., Бернштейн HD (май 2021 г.). «Бактериальные белки внешней мембраны направляются на комплекс Bam с помощью двух параллельных механизмов» . мБио . 12 (3). дои : 10.1128/mBio.00597-21 . ПМЦ 8262991 . ПМИД 33947759 .
- ^ Ноулз, Тимоти Дж.; Скотт-Такер, Энтони; Овердуин, Майкл; Хендерсон, Ян Р. (март 2009 г.). «Архитекторы мембранных белков: роль комплекса BAM в сборке белков внешней мембраны». Обзоры природы Микробиология . 7 (3): 206–214. дои : 10.1038/nrmicro2069 .
- ^ Jump up to: а б Сунь Дж., Резерфорд С.Т., Силхави Т.Дж., Хуанг К.С. (апрель 2022 г.). «Физические свойства наружной мембраны бактерий» . Nat Rev Микробиол . 20 (4): 236–248. дои : 10.1038/s41579-021-00638-0 . ПМЦ 8934262 . ПМИД 34732874 .
- ^ Фельдман М.Ф., Марольда К.Л., Монтейро М.А., Перри М.Б., Пароди А.Дж., Вальвано М.А. (декабрь 1999 г.). «Активность предполагаемой полиизопренол-связанной сахарной транслоказы (Wzx), участвующей в сборке O-антигена Escherichia coli, не зависит от химической структуры O-повтора» . Ж. Биол. Хим . 274 (49): 35129–38. дои : 10.1074/jbc.274.49.35129 . ПМИД 10574995 .
- ^ Лю Д., Коул Р.А., Ривз П.Р. (апрель 1996 г.). «Функция обработки О-антигена для Wzx (RfbX): многообещающий кандидат на флиппазу О-единицы» . Дж. Бактериол . 178 (7): 2102–7. дои : 10.1128/jb.178.7.2102-2107.1996 . ПМК 177911 . ПМИД 8606190 .
- ^ Доррлер В.Т., Риди MC, Раец CR (апрель 2001 г.). «Мутант Escherichia coli с дефектом экспорта липидов» . Ж. Биол. Хим . 276 (15): 11461–4. дои : 10.1074/jbc.C100091200 . ПМИД 11278265 .
- ^ Полисси А., Георгопулос С. (июнь 1996 г.). «Мутационный анализ и свойства гена msbA Escherichia coli, кодирующего важный транспортер семейства ABC». Мол. Микробиол . 20 (6): 1221–33. дои : 10.1111/j.1365-2958.1996.tb02642.x . ПМИД 8809774 . S2CID 26807796 .
- ^ Чжоу З, Уайт К.А., Полисси А., Георгопулос С., Раец Ч.Р. (май 1998 г.). «Функция Escherichia coli MsbA, важного транспортера семейства ABC, в биосинтезе липида А и фосфолипидов» . Ж. Биол. Хим . 273 (20): 12466–75. дои : 10.1074/jbc.273.20.12466 . hdl : 2434/611267 . ПМИД 9575204 .
- ^ Раец Ч.Р., Уитфилд С. (2002). «Липополисахаридные эндотоксины» . Анну. Преподобный Биохим . 71 : 635–700. doi : 10.1146/annurev.biochem.71.110601.135414 . ПМК 2569852 . ПМИД 12045108 .
- ^ Jump up to: а б с д Сперандео П., Лау Ф.К., Карпентьери А., Де Кастро С., Молинаро А., Дехо Г., Силхави Т.Дж., Полисси А. (июль 2008 г.). «Функциональный анализ белкового механизма, необходимого для транспорта липополисахарида на внешнюю мембрану Escherichia coli» . Дж. Бактериол . 190 (13): 4460–9. дои : 10.1128/JB.00270-08 . ПМК 2446812 . ПМИД 18424520 .
- ^ Ву Т., МакКэндлиш А.С., Гроненберг Л.С., Чнг С.С., Силхави Т.Дж., Кане Д. (август 2006 г.). «Идентификация белкового комплекса, который собирает липополисахарид во внешней мембране Escherichia coli» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 103 (31): 11754–9. Бибкод : 2006PNAS..10311754W . дои : 10.1073/pnas.0604744103 . ПМЦ 1544242 . ПМИД 16861298 .
- ^ Бос М.П., Тефсен Б., Герцен Дж., Томмассен Дж. (июнь 2004 г.). «Идентификация белка внешней мембраны, необходимого для транспорта липополисахарида на поверхность бактериальной клетки» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 101 (25): 9417–22. Бибкод : 2004PNAS..101.9417B . дои : 10.1073/pnas.0402340101 . ПМК 438991 . ПМИД 15192148 .
