Миофиламент
 | Эта статья нуждается в дополнительных цитатах для проверки . ( апрель 2012 г. ) |
| Миофиламент | |
|---|---|
 Миофиламент | |
| Подробности | |
| Часть | Миофибрилла |
| Идентификаторы | |
| латинский | миофиламентум |
| ТД | Х2.00.05.0.00006 |
| ФМА | 67897 |
| Анатомические термины микроанатомии | |
Миофиламенты — это три белковые миофибрилл нити клеток мышечных . Основными участвующими белками являются миозин , актин и тайтин . Миозин и актин — сократительные белки , а тайтин — эластичный белок. Миофиламенты действуют вместе при мышечном сокращении , и в порядке размера: толстые, состоящие в основном из миозина, тонкие, состоящие в основном из актина, и очень тонкие, состоящие в основном из тайтина. [1] [2]
Типами мышечной ткани являются поперечно-полосатая скелетная мышца и сердечная мышца , косополосатая мышца (встречается у некоторых беспозвоночных ) и бесполосчатая гладкая мышца . [3] Различное расположение миофиламентов создает разные мышцы. Поперечно-полосатая мышца имеет поперечные полосы нитей. В косополосатой мышце нити расположены в шахматном порядке. Гладкая мышца имеет неравномерное расположение нитей.
Структура
[ редактировать ]
Существует три различных типа миофиламентов: толстые, тонкие и эластичные нити. [1]
- Толстые нити состоят в основном из одного из видов миозина , моторного белка — миозина II . Каждая толстая нить имеет диаметр примерно 15 нм и состоит из нескольких сотен молекул миозина. Молекула миозина имеет форму клюшки для гольфа с хвостом, состоящим из двух переплетенных цепочек, и двойной шаровидной головкой, выступающей из него под углом. Половина головок миозина наклонена влево, а половина — вправо, образуя область в середине нити, известную как М-область или голая зона . [4]
- Тонкие нити диаметром 7 нм состоят в основном из белка актина , в частности нитчатого F-актина . Каждая цепь F-актина состоит из цепочки субъединиц, называемой глобулярным G-актином . Каждый G-актин имеет активный сайт, который может связываться с головкой молекулы миозина. Каждая тонкая нить также содержит примерно от 40 до 60 молекул тропомиозина — белка, который блокирует активные центры тонких нитей, когда мышца расслаблена. С каждой молекулой тропомиозина связан меньший по размеру кальцийсвязывающий белок, называемый тропонином . Все тонкие нити прикреплены к Z-линии .
- Эластичные нити диаметром 1 нм состоят из тайтина , большого упругого белка. Они проходят через ядро каждой толстой нити и прикрепляют ее к Z-линии, конечной точке саркомера . [ нужна ссылка ] Титин также стабилизирует толстые нити, центрируя их между тонкими нитями. Это также помогает предотвратить чрезмерное растяжение толстой нити, которая сжимается, как пружина, всякий раз, когда мышца растягивается.
Функция
[ редактировать ]Белковый комплекс, состоящий из актина и миозина, сократительных белков, иногда называют актомиозином . В поперечно-полосатой скелетной и сердечной мышце актиновые и миозиновые нити имеют определенную и постоянную длину порядка нескольких микрометров, что намного меньше длины удлиненной мышечной клетки (до нескольких сантиметров в некоторых клетках скелетных мышц ). [5] Сократительная природа этого белкового комплекса основана на строении толстых и тонких нитей. Толстая нить миозина имеет двуглавую структуру, головки которой расположены на противоположных концах молекулы. Во время мышечного сокращения головки миозиновых нитей прикрепляются к противоположно ориентированным тонким нитям актина и тянут их друг к другу. Действие прикрепления миозина и движения актина приводит к укорочению саркомера. Сокращение мышц заключается в одновременном укорочении нескольких саркомеров. [6]
Сокращение мышечных волокон
[ редактировать ]Терминал аксона двигательного нейрона высвобождает нейромедиатор ацетилхолин , который диффундирует через синаптическую щель и связывается с мембраной мышечных волокон . мышцы Это деполяризует мембрану мышечного волокна, и импульс передается в саркоплазматический ретикулум через поперечные канальцы . Ионы кальция затем высвобождаются из саркоплазматического ретикулума в саркоплазму и впоследствии связываются с тропонином . Тропонин и связанный с ним тропомиозин претерпевают конформационные изменения после связывания кальция и обнажают сайты связывания миозина на актине , тонкой нити. Затем нити актина и миозина образуют связи. После связывания миозин притягивает актиновые нити друг к другу или внутрь. Таким образом, происходит сокращение мышц, и саркомер укорачивается по мере этого процесса. [7]
Расслабление мышечных волокон
[ редактировать ]Фермент ацетилхолинэстераза . расщепляет ацетилхолин, что прекращает стимуляцию мышечных волокон Активный транспорт перемещает ионы кальция обратно в саркоплазматический ретикулум мышечного волокна. АТФ вызывает разрыв связи между актиновыми и миозиновыми нитями. Тропонин и тропомиозин возвращаются к своей исходной конформации и тем самым блокируют сайты связывания на актиновой нити. Мышечное волокно расслабляется, и весь саркомер удлиняется. Мышечное волокно теперь подготовлено к следующему сокращению. [8]
Реакция на упражнения
[ редактировать ]Изменения, которые происходят с миофиламентами в ответ на физическую нагрузку, уже давно являются предметом интереса физиологов, занимающихся физкультурой, и спортсменов, которые опираются на свои исследования в области самых передовых методов тренировок. Спортсменам, участвующим в различных спортивных соревнованиях, особенно интересно знать, какой тип тренировочного протокола приведет к созданию максимальной силы мышцей или набором мышц, поэтому много внимания уделяется изменениям в миофиламентах при приступах хронических и острых форм упражнение.
Хотя точный механизм изменения миофиламентов в ответ на физическую нагрузку все еще изучается на млекопитающих, некоторые интересные подсказки были обнаружены у чистокровных скаковых лошадей. Исследователи изучали наличие мРНК в скелетных мышцах лошадей в три разных периода времени; непосредственно перед тренировкой, сразу после тренировки и через четыре часа после тренировки. Они сообщили о статистически значимых различиях в мРНК генов, специфичных для производства актина . Это исследование предоставляет доказательства механизмов как немедленной, так и отсроченной реакции миофиламентов на физические упражнения на молекулярном уровне. [9]
Совсем недавно изменения белков миофиламентов были изучены у людей в ответ на тренировки с отягощениями. Опять же, исследователи не совсем понимают молекулярные механизмы изменений, и изменение состава волокон в миофиламентах, возможно, не является тем ответом, который уже давно предполагали многие спортсмены. [10] В этом исследовании изучалось специфическое напряжение мышц четырехглавой мышцы бедра и латеральной широкой мышцы бедра у сорока двух молодых мужчин. Исследователи сообщают об увеличении удельного мышечного напряжения на 17% после периода тренировок с отягощениями, несмотря на уменьшение присутствия MyHC, тяжелых цепей миозина. Это исследование пришло к выводу, что не существует четкой взаимосвязи между составом волокон и мышечным напряжением in vivo, а также не было обнаружено доказательств упаковки миофиламентов в тренированных мышцах.
Исследовать
[ редактировать ]Другими многообещающими областями исследований, которые могут пролить свет на точную молекулярную природу ремоделирования белков в мышцах, вызванного физической нагрузкой, может быть изучение родственных белков, участвующих в клеточной архитектуре, таких как десмин и дистрофин . Считается, что эти белки обеспечивают клеточный каркас, необходимый для сокращения актин-миозинового комплекса. Исследования десмина показали, что его присутствие значительно увеличилось в тестовой группе, подвергавшейся тренировкам с отягощениями, в то время как не было никаких доказательств увеличения количества десмина при тренировках на выносливость. Согласно этому исследованию, не было обнаружено заметного увеличения дистрофина при тренировках с отягощениями или выносливостью. [11] Возможно, изменения миофиламентов, вызванные физической нагрузкой, затрагивают не только сократительные белки актин и миозин.
Хотя исследования ремоделирования мышечных волокон продолжаются, существуют общепринятые факты о миофиламентах, полученные Американским колледжем спортивной медицины. [ нужна ссылка ] Считается, что увеличение мышечной силы происходит за счет увеличения размера мышечных волокон, а не за счет увеличения количества мышечных волокон и миофиламентов. Однако есть некоторые свидетельства того, что сателлитные клетки животных дифференцируются в новые мышечные волокна, а не просто обеспечивают вспомогательную функцию мышечным клеткам.
Ослабленная сократительная функция скелетных мышц также связана с состоянием миофибрилл. Недавние исследования показывают, что эти состояния связаны с изменением характеристик отдельных волокон из-за снижения экспрессии белков миофиламентов и/или изменений в взаимодействиях поперечных мостиков миозина и актина. Кроме того, адаптация на уровне клеток и миофиламентов связана со снижением работоспособности всей мышцы и всего тела. [12]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Саладин, Кеннет (2012). Анатомия и физиология: единство формы и функции (6-е изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: МакГроу-Хилл. стр. 245–246. ISBN 9780073378251 .
- ^ Келлермайер, Д; Смит Дж. Э., третий; Гранзье, Х. (май 2019 г.). «Мутации тайтина и мышечные заболевания» . Архив Pflügers: Европейский журнал физиологии . 471 (5): 673–682. дои : 10.1007/s00424-019-02272-5 . ПМК 6481931 . ПМИД 30919088 .
{{cite journal}}: CS1 maint: числовые имена: список авторов ( ссылка ) - ^ Цао, Т; Тонгам, Ю; Джин, JP (15 мая 2019 г.). «Тропонин беспозвоночных: понимание эволюции и регуляции сокращения поперечнополосатых мышц» . Архив биохимии и биофизики . 666 : 40–45. дои : 10.1016/j.abb.2019.03.013 . ПМК 6529277 . ПМИД 30928296 .
- ^ Аль-Хаят, штат Ха; Кенслер, RW; Моррис, EP; Сквайр, Дж. М. (12 ноября 2010 г.). «Трехмерная структура М-области (голая зона) миозиновых нитей поперечнополосатых мышц позвоночных методом одночастичного анализа» . Журнал молекулярной биологии . 403 (5): 763–76. дои : 10.1016/j.jmb.2010.09.025 . ПМК 3314970 . ПМИД 20851129 .
- ^ Альбертс, Брюс (2015). Молекулярная биология клетки (Шестое изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк. п. 918. ИСБН 9780815344643 .
{{cite book}}: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка ) - ^ Альбертс, Брюс и др., «Сокращение мышц». Основная клеточная биология. 3-й. Нью-Йорк: Garland Science, 2010. с. 599. Печать.
- ^ Шир, Дэвид и др., «Мышечная система», Основы анатомии и физиологии Хоула. 9-е. МакГроу Хилл, 2006. с. 175. Печать.
- ^ Шир, Дэвид и др., «Мышечная система», Основы анатомии и физиологии Хоула. 9-е. МакГроу Хилл, 2006. с. 175. Печать.
- ^ МакГивни Б.А., Эйверс С.С., МакХью Д.Э. и др. (2009). «Транскрипционная адаптация скелетных мышц чистокровных лошадей после упражнений выявляет молекулярные механизмы, которые приводят к гипертрофии мышц» . БМК Геномика . 10 :638. дои : 10.1186/1471-2164-10-638 . ПМК 2812474 . ПМИД 20042072 .
- ^ Эрскин Р.М., Джонс Д.А., Маффулли Н., Уильямс А.Г., Стюарт К.Э., Дегенс Х. (февраль 2011 г.). «Что вызывает увеличение специфического мышечного напряжения in vivo после тренировки с отягощениями?» . Эксп. Физиол . 96 (2): 145–55. doi : 10.1113/expphysicalol.2010.053975 . ПМИД 20889606 . S2CID 20304624 .
- ^ Parcell AC, Woolstenhulme MT, Sawyer RD (март 2009 г.). «Структурные изменения белка в тренировках на велосипеде с сопротивлением и выносливостью». J Сила Cond Res . 23 (2): 359–65. дои : 10.1519/JSC.0b013e318198fd62 . ПМИД 19209072 . S2CID 29584507 .
- ^ Миллер М.С., Каллахан Д.М., Тот М.Дж. (2014). «Адаптация миофиламентов скелетных мышц к старению, болезням и неиспользованию и их влияние на работоспособность всех мышц у пожилых людей» . Фронт Физиол . 5 : 369. дои : 10.3389/fphys.2014.00369 . ПМК 4176476 . ПМИД 25309456 .
- Мышцы :: Разнообразие мышц - Интернет-энциклопедия Britannica.» Энциклопедия - Интернет-энциклопедия Britannica. Web.
- Саладин, Кеннет С. «Миофиламенты». Анатомия и физиология: единство формы и функции. 5-е изд. Нью-Йорк: МакГроу-Хилл, 2010. 406–07. Распечатать.