Коэнзим Q – цитохром с редуктаза

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

убихинол-цитохром-с-редуктаза
убихинол-цитохром-с-редуктаза
Идентификаторы
Номер ЕС.	7.1.1.8
Номер CAS.	9027-03-6
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Комплекс цитохрома b-c1
Комплекс цитохрома b-c1
	Кристаллическая структура митохондриального комплекса цитохрома bc, связанного с убихиноном .
Идентификаторы
Символ	(Н/Д)
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2	1be3 / SCOPe / СУПФАМ
TCDB	3.D.3
Суперсемейство OPM	92
белок OPM	3cx5
Мембраном	258

Коэнзим Q: цитохром c -оксидоредуктаза , иногда называемый цитохрома bc ₁ комплексом , а иногда комплексом III , является третьим комплексом в цепи переноса электронов ( EC 1.10.2.2 ), играющим решающую роль в биохимической генерации АТФ (EC 1.10.2.2). окислительное фосфорилирование ). Комплекс III представляет собой многосубъединичный трансмембранный белок, кодируемый как митохондриальным ( цитохром b ), так и ядерным геномами (все остальные субъединицы). Комплекс III присутствует в митохондриях всех животных и всех аэробных эукариот, а также во внутренних мембранах большинства бактерий . Мутации в Комплексе III вызывают непереносимость физической нагрузки , а также мультисистемные расстройства. bc1 Комплекс содержит 11 субъединиц, 3 респираторные субъединицы (цитохром В, цитохром С1, белок Риске), 2 коровых белка и 6 низкомолекулярных белков .

Убихинол - цитохром-с-редуктаза катализирует химическую реакцию.

QH ₂ + 2 феррицитохром с

\rightleftharpoons

Q + 2 ферроцитохром с + 2 H ⁺

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются хинол (QH ₂ ) и ферри- (Fe ³⁺) цитохрома с , тогда как его 3 продукта - хинон (Q), ферро- (Fe ²⁺) цитохром с и H ⁺.

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности тех, которые действуют на дифенолы и родственные вещества в качестве донора, а цитохром - в качестве акцептора. Этот фермент участвует в окислительном фосфорилировании . Он имеет четыре кофактора : цитохром c1 _, цитохром b-562, цитохром b-566 и 2-железный ферредоксин типа Риске .

Номенклатура

Систематическое название этого класса ферментов — убихинол:феррицитохром-с-оксидоредуктаза . Другие широко используемые имена включают:

кофермент Q-цитохром с редуктаза,
дигидрокофермент Q-цитохром с редуктаза,
восстановленная убихинон-цитохром с-редуктаза, комплекс III,
(митохондриальный транспорт электронов),
убихинон-цитохром с-редуктаза,
убихинол-цитохром с оксидоредуктаза,
восстановленный кофермент Q-цитохром с-редуктазы,
убихинон-цитохром с оксидоредуктаза,
восстановленная убихинон-цитохром с оксидоредуктаза,

митохондриальный электронтранспортный комплекс III,
убихинол-цитохром с-2 оксидоредуктаза,
убихинон-цитохром b-c1 оксидоредуктаза,
убихинол-цитохром с2 редуктаза,
убихинол-цитохром с1 оксидоредуктаза,
CoQH2-цитохром с-оксидоредуктаза,
убигидрохинол:цитохром с-оксидоредуктаза,
кофермент QH2-цитохром с-редуктаза и
QH2: цитохром с-оксидоредуктаза.

Структура

По сравнению с другими основными субъединицами цепи переноса протонов , количество обнаруженных субъединиц может быть небольшим, всего три полипептидные цепи. Это число действительно увеличивается, и у высших животных обнаружено одиннадцать субъединиц. ^{[ 2 ]} Три субъединицы имеют простетические группы . цитохрома гем c b Субъединица имеет два b -типа гема ( b _L и b _H ), субъединица цитохрома c имеет один - типа ( c ₁ ), а субъединица железо-серного белка Риске (ISP) имеет два гема железа и два гема серы. железо-серный кластер (2Fe•2S).

Структуры комплекса III: PDB : 1KYO , PDB : 1L0L.

Состав комплекса

У позвоночных комплекс bc ₁ , или Комплекс III, содержит 11 субъединиц: 3 респираторные субъединицы, 2 коровых белка и 6 низкомолекулярных белков. ^{[ 3 ]}^{[ 4 ]} Протеобактериальные комплексы могут содержать всего три субъединицы. ^{[ 5 ]}

Таблица субъединичного состава комплекса III

Нет.	Название субъединицы	Символ человеческого гена	Описание белка от UniProt	Семейство Pfam с человеческим белком
Белки респираторной субъединицы
1	MT-CYB / Цит b	МТ-КИБ	Цитохром b	Пфам PF13631
2	CYC1/Цит с1	Цикл 1	Цитохром с1, гем-белок, митохондрии	Пфам PF02167
3	Риске/UCR1	UQCRFS1	Субъединица комплекса цитохрома b-c1 Риске, митохондриальная EC 1.10.2.2	Пфам ПФ02921 , Пфам ПФ00355
Субъединицы основного белка
4	QCR1/SU1	UQCRC1	Субъединица 1 комплекса цитохрома b-c1, митохондриальная	Пфам ПФ00675 , Пфам ПФ05193
5	КCR2/СУ2	UQCRC2	Субъединица 2 комплекса цитохрома b-c1, митохондриальная	Пфам ПФ00675 , Пфам ПФ05193
Низкомолекулярные белковые субъединицы
6	QCR6/SU6	UQCRH	Субъединица 6 комплекса цитохрома b-c1, митохондриальная	Пфам PF02320
7	QCR7 / SU7	UQCRB	Субъединица 7 комплекса цитохрома b-c1	Пфам PF02271
8	QCR8 / SU8	UQCRQ	Субъединица 8 комплекса цитохрома b-c1	Пфам PF02939
9	QCR9/SU9	UQCRFS1 ^а	(N-терминал Риске, отдельной записи нет)	Пфам PF09165
10	QCR10/SU10	UQCR10	Субъединица 9 комплекса цитохрома b-c1	Пфам PF05365
11	QCR11/SU11	UQCR11	Субъединица 10 комплекса цитохрома b-c1	Пфам PF08997

^а У позвоночных животных продукт расщепления массой 8 кДа от N-конца белка Риске ( сигнальный пептид ) сохраняется в комплексе в виде субъединицы 9. Таким образом, субъединицы 10 и 11 соответствуют грибковым QCR9p и QCR10p.

Реакция

восстановление цитохрома с Катализирует окисление кофермента Q (CoQ) и сопутствующая перекачка 4 протонов из митохондриального матрикса в межмембранное пространство:

QH ₂ + 2 цитохром с (Fe ^III) + 2 Ч ⁺
_в → Q + 2 цитохром с (Fe ^II) + 4 ч ⁺
_вне

В процессе, называемом циклом Q , ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]} два протона потребляются из матрикса (М), четыре протона высвобождаются в межмембранное пространство (ИМ) и два электрона переходят к цитохрому с .

Механизм реакции

Механизм реакции комплекса III (цитохром bc1, кофермент Q: оксидоредуктаза цитохрома C) известен как цикл убихинона («Q»). В этом цикле четыре протона высвобождаются на положительной стороне «P» (межмембранное пространство), но только два протона захватываются с отрицательной стороны «N» (матрица). В результате протонный градиент через мембрану образуется . В общей реакции два убихинола окисляются до убихинонов , а один убихинон восстанавливается до убихинола . В полном механизме два электрона передаются от убихинола к убихинону через два промежуточных продукта цитохрома с.

Общий :

2 x QH ₂ окислен до Q
1 x Q уменьшено до QH ₂
Cyt c 2 x снижение
4 х В ⁺ высвобождается в межмембранное пространство
2 х В ⁺ взял из матрицы

Реакция протекает по следующим стадиям:

Раунд 1 :

Цитохром b связывает убихинол и убихинон.
Центр 2Fe/2S и гем B _L отрывают по одному электрону от связанного убихинола, высвобождая два протона в межмембранное пространство.
Один электрон переносится на цитохром c ₁ из центра 2Fe/2S, а другой – с гема BL _на B _H. гем
Цитохром c ₁ передает свой электрон цитохрому c (не путать с цитохромом c1), а гем B _H передает свой электрон ближайшему убихинону, что приводит к образованию убисемихинона.
Цитохром С диффундирует. Первый убихинол (теперь окисленный до убихинона) высвобождается, тогда как семихинон остается связанным.

Раунд 2 :

Второй убихинол связывается с цитохромом b.
Центр 2Fe/2S и гем B _L отрывают по одному электрону от связанного убихинола, высвобождая два протона в межмембранное пространство.
Один электрон переносится на цитохром c ₁ из центра 2Fe/2S, а другой – с гема BL _на B _H. гем
Цитохром c ₁ затем передает свой электрон цитохрому c , в то время как ближайший к нему семихинон, образующийся в раунде 1, захватывает второй электрон от гема B _H вместе с двумя протонами из матрицы.
Второй убихинол (теперь окисленный до убихинона) высвобождается вместе с вновь образовавшимся убихинолом. ^{[ 8 ]}

Ингибиторы комплекса III

Существует три отдельные группы ингибиторов Комплекса III.

Антимицин А связывается с сайтом Qi _и ингибирует перенос электронов в Комплексе III от гема b _H к окисленному Q (ингибитор сайта Qi).
Миксотиазол и стигмателлин связываются с сайтом Q _o и ингибируют перенос электронов от восстановленного QH ₂ к железо-серному белку Риске. Миксотиазол и стигмателлин связываются с отдельными, но перекрывающимися карманами внутри _{сайта Qo} .
- Миксотиазол связывается ближе к цитохрому bL (поэтому его называют « проксимальным » ингибитором).
- Стигмателлин связывается дальше от гема bL и ближе к железо-серному белку Риске, с которым он сильно взаимодействует.

Некоторые из них были коммерциализированы как фунгициды ( производные стробилурина , наиболее известным из которых является азоксистробин ; ингибиторы QoI ) и как противомалярийные средства ( атоваквон ).

Также пропилгекседрин ингибирует цитохром с-редуктазу. ^{[ 9 ]}

Свободные радикалы кислорода

Небольшая часть электронов покидает электронтранспортную цепь, не достигнув комплекса IV . Преждевременная утечка электронов к кислороду приводит к образованию супероксида . Актуальность этой незначительной побочной реакции заключается в том, что супероксид и другие активные формы кислорода высокотоксичны и, как полагают, играют роль в ряде патологий, а также в старении ( свободнорадикальная теория старения ). ^{[ 10 ]} Утечка электронов происходит главным образом в сайте Qo _и стимулируется А. антимицином Антимицин А блокирует гемы b в восстановленном состоянии, предотвращая их повторное окисление в сайте Q _i стационарных концентраций семихинона Q _o , что, в свою очередь, вызывает повышение , причем последний вид реагирует с кислородом с образованием супероксида. . Считается, что эффект высокого мембранного потенциала имеет аналогичный эффект. ^{[ 11 ]} Супероксид, образующийся в сайте Qo, может высвобождаться как в митохондриальный матрикс, так и в митохондриальный матрикс. ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]} и в межмембранное пространство, где затем может достичь цитозоля. ^{[ 12 ]}^{[ 14 ]} Это можно объяснить тем фактом, что Комплекс III может образовывать супероксид в виде мембранопроницаемой HOO. ^• а не мембранонепроницаемый O ^−.
₂. ^{[ 13 ]}

Названия генов человека

MT-CYB : мтДНК цитохром b, кодируемый ; мутации, связанные с непереносимостью физических упражнений
CYC1 : цитохром с1
CYCS : цитохром с
UQCRFS1 : железо-серный белок Риске.
UQCRB : белок, связывающий убихинон, мутация, связанная с дефицитом митохондриального комплекса III, ядерный тип 3.
UQCRH : шарнирный белок
UQCRC2 : Core 2, мутации, связанные с дефицитом митохондриального комплекса III, ядерный тип 5.
UQCRC1 : Ядро 1
UQCR : субъединица 6,4KD
UQCR10 : субъединица 7,2KD
TTC19 : недавно идентифицированная субъединица, мутации связаны с дефицитом комплекса III ядерного типа 2. Помогает удалить N-концевой фрагмент UQCRFS1, который в противном случае мешал бы функции комплекса III. ^{[ 15 ]}

Мутации в генах комплекса III при заболеваниях человека

Мутации в генах, связанных с комплексом III, обычно проявляются как непереносимость физических упражнений. ^{[ 16 ]}^{[ 17 ]} Сообщалось, что другие мутации вызывают септооптическую дисплазию. ^{[ 18 ]} и мультисистемные расстройства. ^{[ 19 ]} Однако мутации в BCS1L , гене, ответственном за правильное созревание комплекса III, могут привести к синдрому Бьернстада и синдрому GRACILE , которые у новорожденных являются летальными состояниями, имеющими мультисистемные и неврологические проявления, типичные для тяжелых митохондриальных нарушений. Патогенность нескольких мутаций была подтверждена на модельных системах, таких как дрожжи. ^{[ 20 ]}

, в какой степени эти различные патологии обусловлены биоэнергетическим дефицитом или перепроизводством супероксида В настоящее время неизвестно .

См. также

Дополнительные изображения

И Т. Д

Ссылки

^ PDB : 1нтц ; Гао X, Вэнь X, Эссер Л, Куинн Б, Ю Л, Ю CA, Ся Д (август 2003 г.). «Структурные основы восстановления хинона в комплексе bc1: сравнительный анализ кристаллических структур митохондриального цитохрома bc1 со связанным субстратом и ингибиторами в сайте Qi». Биохимия . 42 (30): 9067–80. дои : 10.1021/bi0341814 . ПМИД 12885240 .
^ Ивата С., Ли Дж.В., Окада К., Ли Дж.К., Ивата М., Расмуссен Б., Линк Т.А., Рамасвами С., Яп Б.К. (июль 1998 г.). «Полная структура 11-субъединичного комплекса бычьего митохондриального цитохрома bc1». Наука . 281 (5373): 64–71. Бибкод : 1998Sci...281...64I . дои : 10.1126/science.281.5373.64 . ПМИД 9651245 .
^ Чжан З, Хуан Л., Шульмейстер В.М., Чи И., Ким К.К., Хунг Л.В. и др. (1998). «Перенос электронов путем движения домена в цитохроме bc1». Природа . 392 (6677): 677–84. Бибкод : 1998Natur.392..677Z . дои : 10.1038/33612 . ПМИД 9565029 . S2CID 4380033 .
^ Хао Г.Ф., Ван Ф., Ли Х., Чжу С.Л., Ян В.К., Хуан Л.С. и др. (2012). «Вычислительное открытие ингибиторов пикомолярного сайта Q (o) комплекса цитохрома bc1». J Am Chem Soc . 134 (27): 11168–76. дои : 10.1021/ja3001908 . ПМИД 22690928 .
^ Ян XH, Trumppower BL (1986). «Очистка трехсубъединичного комплекса убихинол-цитохром с оксидоредуктазы из Paracoccus denitrificans» . J Биол Хим . 261 (26): 12282–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)67236-9 . ПМИД 3017970 .
^ Крамер Д.М. , Робертс А.Г., Мюллер Ф., Кейп Дж., Боуман М.К. (2004). «Реакции обхода Q-цикла на сайте Qo комплексов цитохрома bc1 (и родственных ему)». Хиноны и хиноновые ферменты, часть B. Методы энзимологии. Том. 382. стр. 21–45. дои : 10.1016/S0076-6879(04)82002-0 . ISBN 978-0-12-182786-1 . ПМИД 15047094 .
^ Крофтс А.Р. (2004). «Комплекс цитохрома bc1: функция в контексте структуры». Анну. Преподобный физиол . 66 : 689–733. doi : 10.1146/annurev.phyol.66.032102.150251 . ПМИД 14977419 .
^ Фергюсон С.Дж., Николлс Д., Фергюсон С. (2002). Биоэнергетика (3-е изд.). Сан-Диего: Академик. стр. 100-1 114–117. ISBN 978-0-12-518121-1 .
^ Холмс, Дж. Х.; Сапейка, Н; Зваренштайн, Х (1975). «Ингибирующее действие препаратов против ожирения на НАДН-дегидрогеназу гомогенатов сердца мышей». Научные коммуникации в области химической патологии и фармакологии . 11 (4): 645–6. ПМИД 241101 .
^ Мюллер, Флорида; Люстгартен, Миссисипи; Джанг, Ю.; Ричардсон А. и Ван Реммен Х. (2007). «Тенденции в теориях окислительного старения». Свободный Радик. Биол. Мед . 43 (4): 477–503. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.034 . ПМИД 17640558 .
^ Скулачев В.П. (май 1996 г.). «Роль несвязанных и несвязанных окислений в поддержании безопасно низких уровней кислорода и его одноэлектронных восстановителей». В. Преподобный Биофиз . 29 (2): 169–202. дои : 10.1017/s0033583500005795 . ПМИД 8870073 . S2CID 40859585 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Мюллер Ф (2000). «Природа и механизм производства супероксида цепью переноса электронов: его значение для старения» . ВОЗРАСТ . 23 (4): 227–253. дои : 10.1007/s11357-000-0022-9 . ПМЦ 3455268 . ПМИД 23604868 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Мюллер Ф.Л., Лю Ю., Ван Реммен Х. (ноябрь 2004 г.). «Комплекс III высвобождает супероксид на обе стороны внутренней митохондриальной мембраны» . Ж. Биол. Хим . 279 (47): 49064–73. дои : 10.1074/jbc.M407715200 . ПМИД 15317809 .
^ Хан Д., Уильямс Э., Каденас Э. (январь 2001 г.). «Зависимая от митохондриальной дыхательной цепи генерация супероксид-аниона и его выход в межмембранное пространство» . Биохим. Дж . 353 (Часть 2): 411–6. дои : 10.1042/0264-6021:3530411 . ПМК 1221585 . ПМИД 11139407 .
^ Боттани, Э; Черутти, Р; Харбор, Мэн; Равалья, С.; Доган, ЮАР; Джордано, К; Фернли, ИМ; Д'Амати, Дж; Вискоми, К; Фернандес-Визарра, Э; Зевиани, М (6 июля 2017 г.). «TTC19 играет управляющую роль в обмене UQCRFS1 в биогенезе митохондриального дыхательного комплекса III» . Молекулярная клетка . 67 (1): 96–105.e4. doi : 10.1016/j.molcel.2017.06.001 . ПМИД 28673544 .
^ ДиМауро С. (ноябрь 2006 г.). «Митохондриальные миопатии» (PDF) . Курр Опин Ревматол . 18 (6): 636–41. дои : 10.1097/01.bor.0000245729.17759.f2 . ПМИД 17053512 . S2CID 29140366 .
^ ДиМауро С. (июнь 2007 г.). «Митохондриальная ДНК-медицина». Биология. Представитель . 27 (1–3): 5–9. дои : 10.1007/s10540-007-9032-5 . ПМИД 17484047 . S2CID 5849380 .
^ Шуэльке М, Круде Х, Финк Б, Маятепек Е, Янссен А, Шмельц М, Трефц Ф, Трийбелс Ф, Смейтинк Дж (март 2002 г.). «Септооптическая дисплазия, связанная с новой мутацией митохондриального цитохрома b». Энн. Нейрол . 51 (3): 388–92. дои : 10.1002/ана.10151 . ПМИД 11891837 . S2CID 12425236 .
^ Вибранд Ф., Равн К., Шварц М., Розенберг Т., Хорн Н., Виссинг Дж. (октябрь 2001 г.). «Мультисистемное расстройство, связанное с миссенс-мутацией в гене митохондриального цитохрома b». Энн. Нейрол . 50 (4): 540–3. дои : 10.1002/ана.1224 . ПМИД 11601507 . S2CID 8944744 .
^ Фишер Н., Каслден К.К., Бурж И., Брассер Г., Дюжарден Г., Менье Б. (март 2004 г.). «Мутации цитохрома b, связанные с болезнями человека, изучены у дрожжей» . Ж. Биол. Хим . 279 (13): 12951–8. дои : 10.1074/jbc.M313866200 . ПМИД 14718526 .

Дальнейшее чтение

Маррес CM, Слейтер EC (1977). «Полипептидная композиция очищенной QH2: цитохром с оксидоредуктазы из митохондрий говяжьего сердца». Биохим. Биофиз. Акта . 462 (3): 531–548. дои : 10.1016/0005-2728(77)90099-8 . ПМИД 597492 .
Риске Дж.С. (1976). «Состав, строение и функции III комплекса дыхательной цепи» . Биохим. Биофиз. Акта . 456 (2): 195–247. дои : 10.1016/0304-4173(76)90012-4 . ПМИД 788795 .
Викстрем М., Краб К., Сарасте М. (1981). «Протон-транслоцирующие цитохромные комплексы». Анну. Преподобный Биохим . 50 : 623–655. дои : 10.1146/annurev.bi.50.070181.003203 . ПМИД 6267990 .

Внешние ссылки

цитохрома bc ₁Сайт комплекса (Эдвард А. Берри) на Wayback Machine (архивировано 9 октября 2006 г.) на lbl.gov
цитохрома bc ₁Сайт комплекса (Энтони Р. Крофтс). Архивировано 17 сентября 2007 г. на Wayback Machine на uiuc.edu.
База данных PROMISE: цитохрома bc ₁ комплекс на archive.today (архив от 27 августа 1999 г.) на scripps.edu
Интерактивная молекулярная модель комплекса III на Wayback Machine (архивировано 12 января 2009 г.) (требуется MDL Chime )
UMich Ориентация белков в семействах мембран/суперсемействе-3 - Расчетные положения bc1 и родственных комплексов в мембранах
Коэнзим + Q-цитохром-с + редуктаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
#124000 ДЕФИЦИТ МИТОХОНДРИАЛЬНОГО КОМПЛЕКСА III, ЯДЕРНЫЙ ТИП 1; MC3DN1 на OMIM ; перечислены все другие типы дефицита комплекса III.

[pmid12885240-1] PDB : 1нтц ; Гао X, Вэнь X, Эссер Л, Куинн Б, Ю Л, Ю CA, Ся Д (август 2003 г.). «Структурные основы восстановления хинона в комплексе bc1: сравнительный анализ кристаллических структур митохондриального цитохрома bc1 со связанным субстратом и ингибиторами в сайте Qi». Биохимия . 42 (30): 9067–80. дои : 10.1021/bi0341814 . ПМИД 12885240 .

[pmid9651245-2] Ивата С., Ли Дж.В., Окада К., Ли Дж.К., Ивата М., Расмуссен Б., Линк Т.А., Рамасвами С., Яп Б.К. (июль 1998 г.). «Полная структура 11-субъединичного комплекса бычьего митохондриального цитохрома bc1». Наука . 281 (5373): 64–71. Бибкод : 1998Sci...281...64I . дои : 10.1126/science.281.5373.64 . ПМИД 9651245 .

[pmid9565029-3] Чжан З, Хуан Л., Шульмейстер В.М., Чи И., Ким К.К., Хунг Л.В. и др. (1998). «Перенос электронов путем движения домена в цитохроме bc1». Природа . 392 (6677): 677–84. Бибкод : 1998Natur.392..677Z . дои : 10.1038/33612 . ПМИД 9565029 . S2CID 4380033 .

[pmid22690928-4] Хао Г.Ф., Ван Ф., Ли Х., Чжу С.Л., Ян В.К., Хуан Л.С. и др. (2012). «Вычислительное открытие ингибиторов пикомолярного сайта Q (o) комплекса цитохрома bc1». J Am Chem Soc . 134 (27): 11168–76. дои : 10.1021/ja3001908 . ПМИД 22690928 .

[yang1984-5] Ян XH, Trumppower BL (1986). «Очистка трехсубъединичного комплекса убихинол-цитохром с оксидоредуктазы из Paracoccus denitrificans» . J Биол Хим . 261 (26): 12282–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)67236-9 . ПМИД 3017970 .

[pmid15047094-6] Крамер Д.М. , Робертс А.Г., Мюллер Ф., Кейп Дж., Боуман М.К. (2004). «Реакции обхода Q-цикла на сайте Qo комплексов цитохрома bc1 (и родственных ему)». Хиноны и хиноновые ферменты, часть B. Методы энзимологии. Том. 382. стр. 21–45. дои : 10.1016/S0076-6879(04)82002-0 . ISBN 978-0-12-182786-1 . ПМИД 15047094 .

[pmid14977419-7] Крофтс А.Р. (2004). «Комплекс цитохрома bc1: функция в контексте структуры». Анну. Преподобный физиол . 66 : 689–733. doi : 10.1146/annurev.phyol.66.032102.150251 . ПМИД 14977419 .

[isbn0-12-518121-3-8] Фергюсон С.Дж., Николлс Д., Фергюсон С. (2002). Биоэнергетика (3-е изд.). Сан-Диего: Академик. стр. 100-1 114–117. ISBN 978-0-12-518121-1 .

[pmid241101-9] Холмс, Дж. Х.; Сапейка, Н; Зваренштайн, Х (1975). «Ингибирующее действие препаратов против ожирения на НАДН-дегидрогеназу гомогенатов сердца мышей». Научные коммуникации в области химической патологии и фармакологии . 11 (4): 645–6. ПМИД 241101 .

[pmid17640558-10] Мюллер, Флорида; Люстгартен, Миссисипи; Джанг, Ю.; Ричардсон А. и Ван Реммен Х. (2007). «Тенденции в теориях окислительного старения». Свободный Радик. Биол. Мед . 43 (4): 477–503. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.034 . ПМИД 17640558 .

[pmid8870073-11] Скулачев В.П. (май 1996 г.). «Роль несвязанных и несвязанных окислений в поддержании безопасно низких уровней кислорода и его одноэлектронных восстановителей». В. Преподобный Биофиз . 29 (2): 169–202. дои : 10.1017/s0033583500005795 . ПМИД 8870073 . S2CID 40859585 .

[Muller,_F._2000-12] Перейти обратно: ^а ^б Мюллер Ф (2000). «Природа и механизм производства супероксида цепью переноса электронов: его значение для старения» . ВОЗРАСТ . 23 (4): 227–253. дои : 10.1007/s11357-000-0022-9 . ПМЦ 3455268 . ПМИД 23604868 .

[Muller,_F._L._2004-13] Перейти обратно: ^а ^б Мюллер Ф.Л., Лю Ю., Ван Реммен Х. (ноябрь 2004 г.). «Комплекс III высвобождает супероксид на обе стороны внутренней митохондриальной мембраны» . Ж. Биол. Хим . 279 (47): 49064–73. дои : 10.1074/jbc.M407715200 . ПМИД 15317809 .

[pmid11139407-14] Хан Д., Уильямс Э., Каденас Э. (январь 2001 г.). «Зависимая от митохондриальной дыхательной цепи генерация супероксид-аниона и его выход в межмембранное пространство» . Биохим. Дж . 353 (Часть 2): 411–6. дои : 10.1042/0264-6021:3530411 . ПМК 1221585 . ПМИД 11139407 .

[15] Боттани, Э; Черутти, Р; Харбор, Мэн; Равалья, С.; Доган, ЮАР; Джордано, К; Фернли, ИМ; Д'Амати, Дж; Вискоми, К; Фернандес-Визарра, Э; Зевиани, М (6 июля 2017 г.). «TTC19 играет управляющую роль в обмене UQCRFS1 в биогенезе митохондриального дыхательного комплекса III» . Молекулярная клетка . 67 (1): 96–105.e4. doi : 10.1016/j.molcel.2017.06.001 . ПМИД 28673544 .

[pmid17053512-16] ДиМауро С. (ноябрь 2006 г.). «Митохондриальные миопатии» (PDF) . Курр Опин Ревматол . 18 (6): 636–41. дои : 10.1097/01.bor.0000245729.17759.f2 . ПМИД 17053512 . S2CID 29140366 .

[pmid17484047-17] ДиМауро С. (июнь 2007 г.). «Митохондриальная ДНК-медицина». Биология. Представитель . 27 (1–3): 5–9. дои : 10.1007/s10540-007-9032-5 . ПМИД 17484047 . S2CID 5849380 .

[pmid11891837-18] Шуэльке М, Круде Х, Финк Б, Маятепек Е, Янссен А, Шмельц М, Трефц Ф, Трийбелс Ф, Смейтинк Дж (март 2002 г.). «Септооптическая дисплазия, связанная с новой мутацией митохондриального цитохрома b». Энн. Нейрол . 51 (3): 388–92. дои : 10.1002/ана.10151 . ПМИД 11891837 . S2CID 12425236 .

[pmid11601507-19] Вибранд Ф., Равн К., Шварц М., Розенберг Т., Хорн Н., Виссинг Дж. (октябрь 2001 г.). «Мультисистемное расстройство, связанное с миссенс-мутацией в гене митохондриального цитохрома b». Энн. Нейрол . 50 (4): 540–3. дои : 10.1002/ана.1224 . ПМИД 11601507 . S2CID 8944744 .

[pmid14718526-20] Фишер Н., Каслден К.К., Бурж И., Брассер Г., Дюжарден Г., Менье Б. (март 2004 г.). «Мутации цитохрома b, связанные с болезнями человека, изучены у дрожжей» . Ж. Биол. Хим . 279 (13): 12951–8. дои : 10.1074/jbc.M313866200 . ПМИД 14718526 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

v т и Ионный насос : протонные насосы : окислительно-восстановительные транспортеры ( TC 3D )
ETC	ETC Complex I ETC Complex III ETC Complex IV
Other	Cytochrome b6f complex Inorganic pyrophosphatase V-ATPase

v т и Оксидоредуктазы : дифенолов семейство ( EC 1.10).
1.10.1	Trans-acenaphthene-1,2-diol dehydrogenase
1.10.2	Coenzyme Q - cytochrome c reductase
1.10.3	Catechol oxidase Laccase
1.10.99	Cytochrome b6f complex
Other	Alternative oxidase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)