ДССП (алгоритм)

ДССП
Оригинальный автор(ы)	Вольфганг Кабш, Крис Сандер
Разработчик(и)	Маартен Хекельман
Первоначальный выпуск	1983
Стабильная версия	4.4 / 19 июля 2023 г .; 12 месяцев назад
Репозиторий	github .с /PDB-ПОВТОРИТЬ /дссп
Написано в	С++
Операционная система	Линукс, Винда
Лицензия	Лицензия BSD-2, пункт
Веб-сайт	PDB-Повторить .Евросоюз /дссп /

Алгоритм DSSP — это стандартный метод присвоения вторичной структуры аминокислотам белка с учетом координат белка с атомным разрешением. Аббревиатура упоминается только один раз в статье 1983 года, описывающей этот алгоритм: ^[2] где это название программы на языке Паскаль , реализующей алгоритм Define Secondary Structure of Proteins .

Алгоритм

внутри основной цепи DSSP начинается с идентификации водородных связей белка, используя чисто электростатическое определение, предполагая частичные заряды -0,42 е и +0,20 е карбонильного кислорода и амидного водорода соответственно, а их противоположности относятся к карбонильному углероду и амидному азоту. Водородная связь идентифицируется, если E в следующем уравнении меньше -0,5 ккал/моль:

E=0.084\left\{{\frac {1}{r_{ON}}}+{\frac {1}{r_{CH}}}-{\frac {1}{r_{OH}}}-{\frac {1}{r_{CN}}}\right\}\cdot 332\,\mathrm {kcal/mol}

где $r_{AB}$ термины обозначают расстояние между атомами А и В, взятыми от атомов углерода (С) и кислорода (О) группы С=О и атомов азота (N) и водорода (Н) группы NH.

На основании этого выделяют девять типов вторичной структуры. Спираль 310 _. соответственно , α-спираль и π-спираль имеют символы G , H и I и распознаются по повторяющейся последовательности водородных связей, в которых остатки находятся на расстоянии трех, четырех или пяти остатков друг от друга Существует два типа структур бета-листов ; бета -мостик обозначен символом B более длинные наборы водородных связей и бета-выпуклости обозначены символом E. , а T используется для витков с водородными связями, типичными для спиралей, S используется для областей высокой кривизны (где угол между ${\overrightarrow {C_{i}^{\alpha }C_{i+2}^{\alpha }}}$ и ${\overrightarrow {C_{i-2}^{\alpha }C_{i}^{\alpha }}}$ не менее 70°). Начиная с версии DSSP 4, спирали PPII также обнаруживаются на основе комбинации углов закручивания основной цепи и отсутствия водородных связей, совместимых с другими типами. Спирали PPII имеют P. символ Пробел (или пробел) используется, если не применяется другое правило, что относится к циклам. ^[3] Эти восемь типов обычно группируются в три более крупных класса: спираль ( G , H и I ), нить ( E и B ) и петля ( S , T и C , где C иногда также обозначается как пробел).

π-спирали

В исходном алгоритме DSSP остатки предпочтительно относились к α-спиралям, а не к π-спиралям . В 2011 году было показано, что DSSP не смог аннотировать многие «загадочные» π-спирали, которые обычно окружены α-спиралями. ^[4] В 2012 году DSSP был переписан так, что присвоению π-спиралей было отдано предпочтение перед α-спиралями, что привело к лучшему обнаружению π-спиралей. ^[3] Поэтому версии DSSP, начиная с 2.1.0, выдают немного другие результаты, чем более старые версии.

Варианты

В 2002 году было разработано непрерывное присвоение DSSP путем введения множественных порогов водородных связей, где было обнаружено, что новое присвоение коррелирует с движением белка. ^[5]

См. также

STRIDE (алгоритм) альтернативный алгоритм
Крис Сандер (ученый)

Ссылки

^ «ДССП» .
^ Кабш В., Сандер С. (1983). «Словарь вторичной структуры белков: распознавание образов водородных связей и геометрических особенностей». Биополимеры . 22 (12): 2577–637. дои : 10.1002/bip.360221211 . ПМИД 6667333 . S2CID 29185760 .
^ Перейти обратно: ^а ^б « Руководство по DSSP. Архивировано 22 мая 2015 г. в Wayback Machine ».
^ Кули Р.Б., Arp DJ, Karplus PA (2010). «Эволюционное происхождение вторичной структуры: π-спирали как загадочные, но широко распространенные инсерционные вариации α-спиралей, улучшающие функциональность белка» . Дж Мол Биол . 404 (2): 232–246. дои : 10.1016/j.jmb.2010.09.034 . ПМЦ 2981643 . ПМИД 20888342 .
^ Андерсен К.А., Палмер А.Г., Брунак С., Рост Б. (2002). «Континуальная вторичная структура обеспечивает гибкость белка» . Структура . 10 (2): 175–184. дои : 10.1016/S0969-2126(02)00700-1 . ПМИД 11839303 .

Внешние ссылки

[1] «ДССП» .

[Kabsch1983-2] Кабш В., Сандер С. (1983). «Словарь вторичной структуры белков: распознавание образов водородных связей и геометрических особенностей». Биополимеры . 22 (12): 2577–637. дои : 10.1002/bip.360221211 . ПМИД 6667333 . S2CID 29185760 .

[DSSPmanual-3] Перейти обратно: ^а ^б « Руководство по DSSP. Архивировано 22 мая 2015 г. в Wayback Machine ».

[pmid20888342-4] Кули Р.Б., Arp DJ, Karplus PA (2010). «Эволюционное происхождение вторичной структуры: π-спирали как загадочные, но широко распространенные инсерционные вариации α-спиралей, улучшающие функциональность белка» . Дж Мол Биол . 404 (2): 232–246. дои : 10.1016/j.jmb.2010.09.034 . ПМЦ 2981643 . ПМИД 20888342 .

[Andersen2002-5] Андерсен К.А., Палмер А.Г., Брунак С., Рост Б. (2002). «Континуальная вторичная структура обеспечивает гибкость белка» . Структура . 10 (2): 175–184. дои : 10.1016/S0969-2126(02)00700-1 . ПМИД 11839303 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]