Jump to content

Коллагеновая спираль

Тройная спираль коллагена
Модель коллагеновой спирали. [1]
Идентификаторы
Символ Коллаген
Пфам PF01391
ИнтерПро ИПР008160
СКОП2 1а9а / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
PDB1q7d​, 1rj7​, 1rj8
ПЭМ- изображение коллагеновых волокон.

В молекулярной биологии или тройная спираль коллагена спираль типа 2 является основной вторичной структурой различных типов волокнистого коллагена включая коллаген типа I. , В 1954 году Рамачандран и Карта (13, 14) разработали структуру тройной спирали коллагена на основе данных дифракции волокон. Он состоит из тройной спирали, состоящей из повторяющейся аминокислотной последовательности глицина -XY, где X и Y часто представляют собой пролин или гидроксипролин . [2] [3] Коллаген, свернутый в тройную спираль, известен как тропоколлаген . Тройные спирали коллагена часто объединяются в фибриллы , которые сами образуют более крупные волокна, как в сухожилиях .

Структура

[ редактировать ]

Глицин, пролин и гидроксипролин должны находиться на своих местах и ​​иметь правильную конфигурацию. Например, гидроксипролин в положении Y увеличивает термостабильность тройной спирали, но не тогда, когда он находится в положении X. [4] Термическая стабилизация также затрудняется, когда гидроксильная группа имеет неправильную конфигурацию. Из-за высокого содержания глицина и пролина коллаген не может образовывать регулярную структуру α-спирали и β-листа. Три левые спиральные нити скручиваются, образуя правую тройную спираль. [5] Тройная спираль коллагена имеет 3,3 остатка на виток. [6]

Каждая из трех цепей стабилизируется за счет стерического отталкивания за счет пирролидиновых колец пролина и гидроксипролина остатков . Пирролидиновые кольца не мешают друг другу, когда полипептидная цепь принимает удлиненную спиральную форму, которая гораздо более открыта, чем плотно скрученная форма альфа-спирали .Три цепи связаны водородными связями друг с другом . Донорами водородных связей являются пептидные NH-группы остатков глицина . Акцепторами водородных связей являются группы CO остатков других цепей. ОН-группа гидроксипролина не участвует в образовании водородных связей, но стабилизирует транс-изомер пролина за счет стереоэлектронных эффектов, тем самым стабилизируя всю тройную спираль.

Подъем спирали коллагена ( суперспирали ) составляет 2,9 Å (0,29 нм) на остаток. Центр тройной спирали коллагена очень мал и гидрофобен, и каждый третий остаток спирали должен контактировать с центром. [7] Из-за очень маленького и тесного пространства в центре только небольшой водород боковой цепи глицина способен взаимодействовать с центром. [7] Этот контакт невозможен, даже если присутствует немного больший аминокислотный остаток, чем глицин.

  1. ^ Беризио Р., Витальяно Л., Маццарелла Л., Загари А. (февраль 2002 г.). «Кристаллическая структура модели тройной спирали коллагена [(Pro-Pro-Gly)(10)](3)» . Белковая наука . 11 (2): 262–70. дои : 10.1110/ps.32602 . ПМЦ   2373432 . ПМИД   11790836 .
  2. ^ Бхаттачарджи А., Бансал М. (март 2005 г.). «Структура коллагена: тройная спираль Мадраса и текущий сценарий» . ИУБМБ Жизнь . 57 (3): 161–72. дои : 10.1080/15216540500090710 . ПМИД   16036578 . S2CID   7211864 .
  3. ^ Саад, Мохамед (октябрь 1994 г.). Исследование структуры и упаковки с низким разрешением кристаллических доменов коллагена в сухожилиях с использованием рентгеновских лучей синхротронного излучения, определение структурных факторов, оценка методов изоморфного замещения и другое моделирование . Докторская диссертация, Университет Жозефа Фурье в Гренобле I. стр. 1–221. дои : 10.13140/2.1.4776.7844 .
  4. ^ Беризио, Рита; Витальяно, Луиджи; Маццарелла, Лелио; Загари, Адриана (2002). «Кристаллическая структура модели тройной спирали коллагена [(Pro-Pro-Gly)(10)](3)» . Белковая наука . 11 (2): 262–270. дои : 10.1110/ps.32602 . ISSN   0961-8368 . ПМЦ   2373432 . ПМИД   11790836 .
  5. ^ Белла, Хорди (15 апреля 2016 г.). «Структура коллагена: новые трюки от очень старой собаки». Биохимический журнал . 473 (8): 1001–1025. дои : 10.1042/BJ20151169 . ISSN   0264-6021 . ПМИД   27060106 .
  6. ^ Harpers Illustrated Biochemistry (30-е изд.).
  7. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Бродский, Варвара; Тиагараджан, Гита; Мадхан, Балараман; Кар, Карунакар (2008). «Тройные спиральные пептиды: подход к конформации, стабильности и самоассоциации коллагена». Биополимеры . 89 (5): 345–353. дои : 10.1002/bip.20958 . ISSN   0006-3525 . ПМИД   18275087 .
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 02d0a8e5cce595a98b532126d0031a77__1712506980
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/02/77/02d0a8e5cce595a98b532126d0031a77.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Collagen helix - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)