Терн (биохимия)

Поворот — это элемент вторичной структуры белков, при котором полипептидная цепь меняет свое общее направление.

Определение

Согласно одному определению, поворот — это структурный мотив, в котором буква C ^а атомы двух остатков, разделенных несколькими (обычно от 1 до 5) пептидными связями , расположены близко (менее 7 Å [0,70 нм ]). ^[1] Близость терминала C ^а атомов часто коррелирует с образованием межосновной водородной связи между соответствующими остатками. Такая водородная связь лежит в основе оригинального, возможно, более известного определения поворота. Во многих случаях, но не во всех, водородные связи и C ^а-определения расстояний эквивалентны.

Виды поворотов

Повороты классифицируются ^[2] в соответствии с разделением двух концевых остатков:

В α-повороте концевые остатки разделены четырьмя пептидными связями ( i → i ± 4).
В β-повороте (самая распространенная форма) – по трем связям ( i → i ± 3).
В γ-витке – двумя связями ( i → i ± 2).
В δ-повороте — по одной связи ( i → i ± 1), что стерически маловероятно.
В π-повороте пятью → связями ( i . i ± 5)

Идеальные углы для разных типов β-поворотов. ^[3]^[4]^[5] Повороты типов VIa1, VIa2 и VIb подчиняются дополнительному условию, согласно которому остаток i + 2(*) должен представлять собой *цис* - пролин .
Тип	φ _{я + 1}	ψ _{я + 1}	φ _{я + 2}	ψ _{я + 2}
я	−60°	−30°	−90°	0°
II	−60°	120°	80°	0°
VIII	−60°	−30°	−120°	120°
Я'	60°	30°	90°	0°
II'	60°	−120°	−80°	0°
VIа1	−60°	120°	−90°	0°*
ВИа2	−120°	120°	−60°	0°*
VIб	−135°	135°	−75°	160°*
IV	повороты исключены из всех вышеперечисленных категорий

Повороты классифицируются по двугранным углам их остова (см. график Рамачандрана ). Виток можно преобразовать в обратный виток (в котором атомы основной цепи имеют противоположную киральность ) путем изменения знака его двугранных углов. (Обратный поворот не является истинным энантиомером, поскольку C ^а атома киральность сохраняется.) Таким образом, γ-поворот имеет две формы: классическую форму с двугранными углами ( φ , ψ ) примерно (75 °, -65 °) и обратную форму с двугранными углами (-75 °, 65 °). °). Встречаются по крайней мере восемь форм бета-поворота , различающиеся тем, участвует ли цис- изомер пептидной связи, а также двугранными углами двух центральных остатков. Классические и инверсные β-повороты различаются штрихом, например типа I' , тип I и бета-повороты . Если в качестве критерия поворотов принять водородную связь i → i + 3, то четыре категории Венкатачалама ^[6] (I, II, II', I') достаточно ^[4] описать все возможные бета-версии . Все четыре часто встречаются в белках, но наиболее распространен I, за ним следуют II, I' и II' в этом порядке.

Петли

— ω-петля это общий термин, обозначающий более длинную, протяженную или нерегулярную петлю без фиксированных внутренних водородных связей.

Несколько поворотов

Во многих случаях один или несколько остатков участвуют в двух частично перекрывающихся поворотах. Например, в последовательности из 5 остатков как остатки с 1 по 4, так и остатки со 2 по 5 образуют поворот; в таком случае говорят о ( i , i +1) двойном повороте . Множественные повороты (до семикратных) обычно происходят в белках. ^[5] Ленты с бета-изгибом представляют собой другой тип многовитковых лент.

Шпильки

Шпилька — это частный случай поворота, при котором направление белкового остова меняется на противоположное и фланкирующие элементы вторичной структуры взаимодействуют. Например, бета-шпилька соединяет две антипараллельные β-цепи, связанные водородными связями (довольно запутанное название, поскольку β-шпилька может содержать множество типов витков – α, β, γ и т. д.).

Бета-шпильки можно классифицировать по количеству остатков, составляющих поворот, то есть не являющихся частью фланкирующих β-цепей. ^[7] Если это число равно X или Y (согласно двум различным определениям β-листов), β-шпилька определяется как X:Y.

Бета-витки на концах петель бета-шпильок имеют иное распределение типов, чем остальные; тип I' является наиболее распространенным, за ним следуют типы II', I и II.

Гибкие линкеры

Повороты иногда обнаруживаются внутри гибких линкеров или петель, соединяющих белковые домены . Линкерные последовательности различаются по длине и обычно богаты полярными незаряженными аминокислотами . Гибкие линкеры позволяют соединяющимся доменам свободно скручиваться и вращаться, чтобы рекрутировать своих партнеров по связыванию посредством динамики белковых доменов . Они также позволяют своим партнерам по связыванию вызывать более масштабные конформационные изменения на большие расстояния посредством аллостерии . ^[8]^[9]^[10]

Роль в сворачивании белка

Были предложены две гипотезы о роли поворотов в сворачивании белка . С одной стороны, повороты играют решающую роль в складывании, объединяя и обеспечивая взаимодействие между регулярными элементами вторичной структуры. Эта точка зрения подтверждается исследованиями мутагенеза, указывающими на критическую роль определенных остатков в поворотах некоторых белков. Кроме того, ненативные изомеры X- Pro пептидных связей , в свою очередь, могут полностью блокировать конформационное сворачивание некоторых белков. С другой стороны, терны играют пассивную роль в фолде. Эта точка зрения подтверждается плохой консервацией аминокислот, наблюдаемой в большинстве витков. Ненативные изомеры многих пептидных связей X-Pro , в свою очередь, также практически не влияют на сворачивание.

Методы прогнозирования бета-поворота

За прошедшие годы было разработано множество методов прогнозирования бета-поворота. Недавно группа доктора Рагхавы разработала метод BetaTPred3 , который предсказывает полный бета-поворот, а не отдельные остатки, попадающие в бета-поворот. Этот метод также обеспечивает хорошую точность и является первым методом, который предсказывает все 9 типов бета-поворотов. Помимо прогнозирования, этот метод также можно использовать для определения минимального количества мутаций, необходимых для инициирования или прекращения бета-поворота белка в желаемом месте.

См. также

Ссылки

^ Роуз, Грузия; Гираш, Л.М.; Смит, Дж. А. (1985). «Превращает пептиды и белки». Достижения в области химии белков . 37 : 1–109. дои : 10.1016/s0065-3233(08)60063-7 . ISBN 978-0-12-034237-2 . ПМИД 2865874 .
^ Тониоло, К. (1980). «Конформации пептидов с внутримолекулярными водородными связями». Критические обзоры CRC по биохимии . 9 (1): 1–44. дои : 10.3109/10409238009105471 . ПМИД 6254725 .
^ Венкатачалам, CM (октябрь 1968 г.). «Стереохимические критерии полипептидов и белков. V. Конформация системы трех связанных пептидных единиц». Биополимеры . 6 (10): 1425–36. дои : 10.1002/bip.1968.360061006 . hdl : 2027.42/37819 . ПМИД 5685102 . S2CID 5873535 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Ричардсон, Дж. С. (1981). «Анатомия и систематика структуры белка». Достижения в области химии белков . 34 : 167–339. дои : 10.1016/s0065-3233(08)60520-3 . ISBN 978-0-12-034234-1 . ПМИД 7020376 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Хатчинсон, Э.Г.; Торнтон, Дж. М. (декабрь 1994 г.). «Пересмотренный набор потенциалов образования бета-поворотов в белках» . Белковая наука . 3 (12): 2207–16. дои : 10.1002/pro.5560031206 . ПМК 2142776 . ПМИД 7756980 .
^ Венкатачалам, CM (1968). «Стереохимические критерии полипептидов и белков. V. Конформации системы трех связанных пептидных единиц» (PDF) . Биополимеры . 6 (10): 1425–1436. дои : 10.1002/bip.1968.360061006 . hdl : 2027.42/37819 . ПМИД 5685102 . S2CID 5873535 .
^ Сибанда, БЛ; Бланделл, ТЛ; Торнтон, Дж. М. (20 апреля 1989 г.). «Конформация бета-шпильок в белковых структурах. Систематическая классификация с применением к моделированию по гомологии, подбору электронной плотности и белковой инженерии». Журнал молекулярной биологии . 206 (4): 759–77. дои : 10.1016/0022-2836(89)90583-4 . ПМИД 2500530 .
^ Данкер А.К., Лоусон Дж.Д., Браун СиДжей, Уильямс Р.М., Ромеро П., О Дж.С., Олдфилд СиДжей, Кампен А.М., Рэтлифф К.М., Хиппс К.В., Аузио Дж., Ниссен М.С., Ривз Р., Канг С., Киссинджер Ч.Р., Бэйли Р.В., Грисволд М.Д. , Чиу В., Гарнер Э.К., Обрадович З. (2001). «Внутренне неупорядоченный белок». Журнал молекулярной графики и моделирования . 19 (1): 26–59. CiteSeerX 10.1.1.113.556 . дои : 10.1016/s1093-3263(00)00138-8 . ПМИД 11381529 .
^ Бу Зи, Callaway DJ (2011). «Белки движутся! Динамика белков и дальняя аллостерия в передаче сигналов в клетках». Структура белка и болезни . Достижения в области химии белков и структурной биологии. Том. 83. стр. 163–221. дои : 10.1016/B978-0-12-381262-9.00005-7 . ISBN 9780123812629 . ПМИД 21570668 .
^ Компиани М., Каприотти Э. (декабрь 2013 г.). «Вычислительные и теоретические методы сворачивания белков» (PDF) . Биохимия . 52 (48): 8601–24. дои : 10.1021/bi4001529 . ПМИД 24187909 . Архивировано из оригинала (PDF) 4 сентября 2015 г.

Внешние ссылки

Литература

Эти ссылки упорядочены по дате.

Венкатачалам CM. (1968). «Стереохимические критерии полипептидов и белков. V. Конформация системы трех связанных пептидных единиц». Биополимеры . 6 (10): 1425–36. дои : 10.1002/bip.1968.360061006 . hdl : 2027.42/37819 . ПМИД 5685102 .
Немети, Джордж; Принц, Мортон П. (1972). " $\gamma$ -В свою очередь, возможная свернутая конформация полипептидной цепи. Сравнение с β-Turn». Макромолекулы . 5 (6): 755–758. doi : 10.1021/ma60030a017 .
Льюис П.Н., Момани Ф.А., Шерага Х.А. (1973). «Перевороты цепей в белках». Биохим Биофиз Акта . 303 (2): 211–29. дои : 10.1016/0005-2795(73)90350-4 . ПМИД 4351002 .
Тониоло К.; Бенедетти, Этторе (1980). «Конформации пептидов с внутримолекулярными водородными связями». CRC Crit Rev Biochem . 9 (1): 1–44. дои : 10.3109/10409238009105471 . ПМИД 6254725 .
Ричардсон Дж.С. (1981). «Анатомия и систематика белковой структуры» . Достижения в области химии белков . 34 : 167–339. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . ISBN 9780120342341 . ПМИД 7020376 . Архивировано из оригинала 10 февраля 2019 г. Проверено 3 января 2009 г.
Роуз Г.Д., Гираш Л.М., Смит Дж.А. (1985). «Превращает пептиды и белки». Достижения в области химии белков . 37 : 1–109. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60063-7 . ISBN 9780120342372 . ПМИД 2865874 .
Милнер-Уайт Э.Дж., Поэт Р. (1987). «Петли, выпуклости, повороты и шпильки в белках». Тенденции биохимической науки . 12 : 189–192. дои : 10.1016/0968-0004(87)90091-0 .
Уилмот К.М., Торнтон Дж.М. (1988). «Анализ и прогнозирование различных типов бета-поворотов в белках». Дж Мол Биол . 203 (1): 221–32. дои : 10.1016/0022-2836(88)90103-9 . ПМИД 3184187 .
Сибанда, БЛ; Бланделл, ТЛ; Торнтон, Дж. М. (1989). «Конформация β-шпильок в белковых структурах: систематическая классификация с применением к моделированию по гомологии, подбору электронной плотности и белковой инженерии». Журнал молекулярной биологии . 206 (4): 759–777. дои : 10.1016/0022-2836(89)90583-4 . ПМИД 2500530 .
Милнер-Уайт, Э. (1990). «Ситуации гамма-поворотов в белках. Их связь с альфа-спиралями, бета-листами и сайтами связывания лигандов». Дж. Мол. Биол . 216 (2): 385–397. дои : 10.1016/S0022-2836(05)80329-8 . ПМИД 2254936 .
Хатчинсон, Э.Г.; Торнтон, Дж. М. (1994). «Пересмотренный набор потенциалов образования β-поворота в белках» . Белковая наука . 3 (12): 2207–2216. дои : 10.1002/pro.5560031206 . ПМК 2142776 . ПМИД 7756980 .
Павоне В., Гаэта Г., Ломбарди А., Настри Ф., Маглио О., Изерния С., Савиано М. (1996). «Обнаружение вторичных структур белков: классификация и описание изолированных альфа-поворотов». Биополимеры . 38 (6): 705–21. doi : 10.1002/(SICI)1097-0282(199606)38:6<705::AID-BIP3>3.0.CO;2-V . ПМИД 8652792 .
Раджашанкар К.Р., Рамакумар С. (1996). «Пи-повороты в белках и пептидах: классификация, конформация, возникновение, гидратация и последовательность» . Белковая наука . 5 (5): 932–46. дои : 10.1002/pro.5560050515 . ПМК 2143406 . ПМИД 8732765 . Архивировано из оригинала 24 мая 2009 г.
Шаповалов М; Вучетич, С; Данбрек Р.Л.-младший (март 2019 г.). «Новая кластеризация и номенклатура бета-поворотов, полученная из белковых структур высокого разрешения» . PLOS Вычислительная биология . 15 (3): e1006844. Бибкод : 2019PLSCB..15E6844S . дои : 10.1371/journal.pcbi.1006844 . ПМК 6424458 . ПМИД 30845191 .

[1] Роуз, Грузия; Гираш, Л.М.; Смит, Дж. А. (1985). «Превращает пептиды и белки». Достижения в области химии белков . 37 : 1–109. дои : 10.1016/s0065-3233(08)60063-7 . ISBN 978-0-12-034237-2 . ПМИД 2865874 .

[2] Тониоло, К. (1980). «Конформации пептидов с внутримолекулярными водородными связями». Критические обзоры CRC по биохимии . 9 (1): 1–44. дои : 10.3109/10409238009105471 . ПМИД 6254725 .

[3] Венкатачалам, CM (октябрь 1968 г.). «Стереохимические критерии полипептидов и белков. V. Конформация системы трех связанных пептидных единиц». Биополимеры . 6 (10): 1425–36. дои : 10.1002/bip.1968.360061006 . hdl : 2027.42/37819 . ПМИД 5685102 . S2CID 5873535 .

[Richardson-4] Перейти обратно: ^а ^б Ричардсон, Дж. С. (1981). «Анатомия и систематика структуры белка». Достижения в области химии белков . 34 : 167–339. дои : 10.1016/s0065-3233(08)60520-3 . ISBN 978-0-12-034234-1 . ПМИД 7020376 .

[Hutchinson-5] Перейти обратно: ^а ^б Хатчинсон, Э.Г.; Торнтон, Дж. М. (декабрь 1994 г.). «Пересмотренный набор потенциалов образования бета-поворотов в белках» . Белковая наука . 3 (12): 2207–16. дои : 10.1002/pro.5560031206 . ПМК 2142776 . ПМИД 7756980 .

[6] Венкатачалам, CM (1968). «Стереохимические критерии полипептидов и белков. V. Конформации системы трех связанных пептидных единиц» (PDF) . Биополимеры . 6 (10): 1425–1436. дои : 10.1002/bip.1968.360061006 . hdl : 2027.42/37819 . ПМИД 5685102 . S2CID 5873535 .

[7] Сибанда, БЛ; Бланделл, ТЛ; Торнтон, Дж. М. (20 апреля 1989 г.). «Конформация бета-шпильок в белковых структурах. Систематическая классификация с применением к моделированию по гомологии, подбору электронной плотности и белковой инженерии». Журнал молекулярной биологии . 206 (4): 759–77. дои : 10.1016/0022-2836(89)90583-4 . ПМИД 2500530 .

[pmid11381529-8] Данкер А.К., Лоусон Дж.Д., Браун СиДжей, Уильямс Р.М., Ромеро П., О Дж.С., Олдфилд СиДжей, Кампен А.М., Рэтлифф К.М., Хиппс К.В., Аузио Дж., Ниссен М.С., Ривз Р., Канг С., Киссинджер Ч.Р., Бэйли Р.В., Грисволд М.Д. , Чиу В., Гарнер Э.К., Обрадович З. (2001). «Внутренне неупорядоченный белок». Журнал молекулярной графики и моделирования . 19 (1): 26–59. CiteSeerX 10.1.1.113.556 . дои : 10.1016/s1093-3263(00)00138-8 . ПМИД 11381529 .

[pmid21570668-9] Бу Зи, Callaway DJ (2011). «Белки движутся! Динамика белков и дальняя аллостерия в передаче сигналов в клетках». Структура белка и болезни . Достижения в области химии белков и структурной биологии. Том. 83. стр. 163–221. дои : 10.1016/B978-0-12-381262-9.00005-7 . ISBN 9780123812629 . ПМИД 21570668 .

[pmid24187909-10] Компиани М., Каприотти Э. (декабрь 2013 г.). «Вычислительные и теоретические методы сворачивания белков» (PDF) . Биохимия . 52 (48): 8601–24. дои : 10.1021/bi4001529 . ПМИД 24187909 . Архивировано из оригинала (PDF) 4 сентября 2015 г.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]