Бета-выпуклость

Бета -выпуклость можно описать как локализованное нарушение регулярных водородных связей бета -листа путем вставки дополнительных остатков в одну или обе β-цепи, связанные водородными связями. ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}

Типы

β-выпуклости можно сгруппировать в зависимости от длины разрыва, количества остатков, вставленных в каждую цепь, того, являются ли разорванные β-цепи параллельными или антипараллельными, а также по их двугранным углам (которые контролируют расположение их боковых цепей). Обычно встречаются два типа. Один, классический бета-выпуклость , возникает внутри или на краю антипараллельного бета-листа ; первый остаток на внешней выпуклости обычно имеет конформацию α _R , а не нормальную β.

Другой тип - это бета-выпуклость G1 , из которых есть два распространенных типа, оба в основном встречаются в сочетании с антипараллельным листом; один остаток имеет конформацию α _L и обычно представляет собой глицин. В одном из видов, петле бета-выпуклости , одна из водородных связей бета-выпуклости также образует бета-поворот или альфа-поворот, так что мотив часто находится в петле бета-шпильки . ^{[ 5 ]} В другом виде, бета-звено типа II и перекрывается с ним , бета-выпуклость возникает в сочетании с бета-поворотом .

Влияние на структуру

На уровне структуры остова классические β-выпуклости могут вызывать простую аневризму β-листа, например, выпячивание длинной β-шпильки рибонуклеазы А (остатки 88–91). β-выпуклость также может привести к сворачиванию и перекрещиванию β-листа, например, когда два остатка с левыми и правыми α-спиральными двугранными углами вставляются друг напротив друга в β-шпильку, как это происходит на Met9 и Asn16 в псевдоазурине (код доступа PDB 1PAZ).

Влияние на функциональность белков

Сохранившиеся выпуклости регулярно влияют на функциональность белка. Самая основная функция выпуклостей — размещение дополнительного остатка, добавленного в результате мутации и т. д., сохраняя при этом структуру связывания и, следовательно, общую архитектуру белка. Другие выпуклости связаны с сайтами связывания белков. В определенных случаях, например, в белках семейства иммуноглобулинов, консервативные выпуклости помогают димеризации доменов Ig. Они также имеют функциональное значение в белках DHFR (дигидрофолатредуктаза) и SOD (супероксиддисмутаза), где активный центр окружают петли, содержащие выпуклости.

Ссылки

^ Ричардсон, Дж. С.; Гецофф, Эд ; Ричардсон, округ Колумбия (1978). «β-выпуклость: обычная небольшая единица неповторяющейся белковой структуры» . Proc Natl Acad Sci США . 75 (6): 2574–8. Бибкод : 1978PNAS...75.2574R . дои : 10.1073/pnas.75.6.2574 . ПМК 392604 . ПМИД 275827 .
^ Ричардсон, Дж. С. (1981). «Анатомия и систематика структуры белка». Adv Protein Chem . Достижения в химии белков. 34 : 167–339. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . ISBN 9780120342341 . ПМИД 7020376 .
^ Чан, AW; Хатчинсон, Э.Г.; Харрис, Д; Торнтон, Дж. М. (1993). «Идентификация, классификация и анализ бета-выпуклостей в белках» . Белковая наука . 2 (10): 1574–90. дои : 10.1002/pro.5560021004 . ПМК 2142268 . ПМИД 8251933 .
^ Кравер, П; Джозеф, AP; Ребемед, Дж; де Бреверн, AG (2013). «β-выпуклости: обширный структурный анализ неровностей β-листа» . Белковая наука . 22 (10): 1366–1378. дои : 10.1002/pro.2324 . ПМЦ 3795495 . ПМИД 23904395 .
^ Милнер-Уайт, Э.Дж. (1987). «Бета-выпуклости внутри петель как повторяющиеся особенности структуры белка». Биохим Биофиз Акта . 911 (2): 261–5. дои : 10.1016/0167-4838(87)90017-3 . ПМИД 3801498 .

Ричардсон Дж.С., Гецофф Э.Д., Ричардсон, округ Колумбия (1978). «β-выпуклость: обычная небольшая единица неповторяющейся белковой структуры» . Proc Natl Acad Sci США . 75 (6): 2574–8. Бибкод : 1978PNAS...75.2574R . дои : 10.1073/pnas.75.6.2574 . ПМК 392604 . ПМИД 275827 .
Ричардсон Дж.С. (1981). «Анатомия и систематика белковой структуры» . Adv Protein Chem . Достижения в химии белков. 34 : 167–339. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . ISBN 9780120342341 . ПМИД 7020376 . Архивировано из оригинала 10 февраля 2019 г. Проверено 3 января 2009 г.
Чан А.В., Хатчинсон Э.Г., Харрис Д., Торнтон Дж.М. (1993). «Идентификация, классификация и анализ бета-выпуклостей в белках» . Белковая наука . 2 (10): 1574–90. дои : 10.1002/pro.5560021004 . ПМК 2142268 . ПМИД 8251933 .
Милнер-Уайт, Э.Дж. (1987). «Бета-выпуклости внутри петель как повторяющиеся особенности структуры белка». Биохим Биофиз Акта . 911 (2): 261–5. дои : 10.1016/0167-4838(87)90017-3 . ПМИД 3801498 .

[1] Ричардсон, Дж. С.; Гецофф, Эд ; Ричардсон, округ Колумбия (1978). «β-выпуклость: обычная небольшая единица неповторяющейся белковой структуры» . Proc Natl Acad Sci США . 75 (6): 2574–8. Бибкод : 1978PNAS...75.2574R . дои : 10.1073/pnas.75.6.2574 . ПМК 392604 . ПМИД 275827 .

[2] Ричардсон, Дж. С. (1981). «Анатомия и систематика структуры белка». Adv Protein Chem . Достижения в химии белков. 34 : 167–339. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . ISBN 9780120342341 . ПМИД 7020376 .

[3] Чан, AW; Хатчинсон, Э.Г.; Харрис, Д; Торнтон, Дж. М. (1993). «Идентификация, классификация и анализ бета-выпуклостей в белках» . Белковая наука . 2 (10): 1574–90. дои : 10.1002/pro.5560021004 . ПМК 2142268 . ПМИД 8251933 .

[4] Кравер, П; Джозеф, AP; Ребемед, Дж; де Бреверн, AG (2013). «β-выпуклости: обширный структурный анализ неровностей β-листа» . Белковая наука . 22 (10): 1366–1378. дои : 10.1002/pro.2324 . ПМЦ 3795495 . ПМИД 23904395 .

[5] Милнер-Уайт, Э.Дж. (1987). «Бета-выпуклости внутри петель как повторяющиеся особенности структуры белка». Биохим Биофиз Акта . 911 (2): 261–5. дои : 10.1016/0167-4838(87)90017-3 . ПМИД 3801498 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]