Фибрилла
Фибриллы (от лат. fibra [1] ) представляют собой структурные биологические материалы, обнаруженные почти во всех живых организмах. Не путать с волокнами или нитями : фибриллы, как правило, имеют диаметр от 10 до 100 нанометров (тогда как волокна представляют собой структуры микро- и миллиметра, а нити имеют диаметр примерно 10–50 нанометров). Фибриллы обычно не встречаются отдельно, а скорее являются частями более крупных иерархических структур, обычно встречающихся в биологических системах. В связи с распространённостью фибрилл в биологических системах их изучение имеет большое значение в областях микробиологии , биомеханики и материаловедения .
Структура и механика
[ редактировать ]Фибриллы состоят из линейных биополимеров и характеризуются стержнеобразными структурами с высоким соотношением длины к диаметру. Они часто самопроизвольно образуют спиральные структуры. В задачах биомеханики фибриллы можно охарактеризовать как классические балки с примерно круглой площадью поперечного сечения в нанометровом масштабе. Таким образом, простые уравнения изгиба балки могут быть применены для расчета прочности фибрилл на изгиб в условиях сверхнизкой нагрузки. Как и у большинства биополимеров, в отношениях напряжение-деформация фибрилл имеют тенденцию проявлять характерную область «носок-пятка» перед линейной эластичной областью . [2] В отличие от биополимеров, фибриллы не ведут себя как однородные материалы, поскольку было показано, что предел текучести меняется в зависимости от объема, что указывает на структурные зависимости. [3] гидратация Показано, что оказывает заметное влияние на механические свойства фибриллярных материалов. Было показано, что присутствие воды (альдегида) снижает жесткость коллагеновых фибрилл, а также увеличивает их скорость релаксации напряжения и прочность. [4] С биологической точки зрения содержание воды действует как механизм упрочнения фибрилльных структур, обеспечивая более высокое поглощение энергии и большую способность к растяжению.
Механические упрочняющие свойства фибрилл возникают на молекулярном уровне. Силы, распределенные в волокне, представляют собой растягивающую нагрузку, переносимую фибриллой, и силы сдвига , ощущаемые за счет взаимодействия с другими молекулами фибриллы. В результате прочность на излом отдельных молекул коллагена контролируется ковалентной химией между молекулами. Прочность сдвига между двумя молекулами коллагена контролируется слабыми взаимодействиями дисперсии и водородных связей , а также некоторыми молекулярными ковалентными сшивками . Скольжение в системе происходит, когда эти межмолекулярные связи сталкиваются с приложенным напряжением, превышающим силу их взаимодействия. [5] Разрушение межмолекулярных связей не сразу приводит к разрушению, напротив, они играют важную роль в рассеянии энергии, которое снижает общее напряжение, ощущаемое материалом, и позволяет ему противостоять разрушению. Эти связи, часто водородные связи и дисперсионные ван-дер-ваальсовые взаимодействия, действуют как «жертвенные» связи, существующие с целью снижения напряжения в сети. Молекулярно-ковалентные сшивки также играют ключевую роль в формировании фибриллных сетей. Хотя сшивка молекул может привести к образованию прочных структур, слишком сильная сшивка в сетках биополимеров с большей вероятностью приведет к разрушению, поскольку сетка не способна рассеивать энергию, что приводит к получению прочного, но не жесткого материала. Это наблюдается в обезвоженном или состаренном коллагене, что объясняет, почему с возрастом ткани человека становятся более хрупкими. [6]
Различия в структуре фибрилл разного происхождения обычно определяют методом рентгеновской дифракции. [2] Сканирующий электронный микроскоп (СЭМ) можно использовать для наблюдения конкретных деталей более крупных видов фибрилл, таких как характерные полосы длиной 67 нм в коллагене, но часто он недостаточно хорош, чтобы определить полную структуру.
Вклад в механические свойства биоматериалов
[ редактировать ]Природные материалы демонстрируют сочетание обычно противоречивых механических свойств ( мягкости и прочности ) из-за их иерархической структуры фибрилл в разных масштабах длины. [7] Эти фибриллы часто ориентированы в одном направлении, что приводит к анизотропному механическому отклику в получаемом биокомпозитном материале. [8] Это главное преимущество, поскольку большинство этих материалов выдерживают напряжения в одном направлении, и поэтому более высокий предел текучести и напряжение разрушения в направлении приложенного напряжения обеспечивает структурную целостность материала. Макро-, микро- и нанофибриллы позволяют материалу противостоять разрушению посредством ряда механизмов сопротивления разрушению:
- Фибриллярное скольжение, или процесс сдвига при приложении нагрузки, обеспечивающий пластичность.
- Фибриллы, перекрывающие область трещины
- Отклонение трещины на ее вершине, где концентрация напряжений может привести к дальнейшему распространению и возможному разрушению. [7]
Эти механизмы работают вместе, чтобы противостоять разрушению, позволяя этим материалам без сбоев выдерживать миллионы циклов нагрузки, что крайне важно для мобильных живых существ. Еще одним механическим преимуществом биополимеров является их способность к растяжению, обусловленная наличием прочных фибриллярных структур в более податливом матричном материале. Хорошая деформируемость межфазных матриц играет ключевую роль в обеспечении переориентации компонентов во время деформации. [8]
Фибриллогенез – это расширение тонких фибрилл, характерное для коллагеновых волокон соединительной ткани . Точные механизмы фибриллогенеза до сих пор неизвестны, хотя многие гипотезы, возникшие в результате фундаментальных исследований, помогают открыть множество возможных механизмов. В ранних экспериментах коллаген I можно было отгонять из тканей и рекомбинировать в фибриллы при контролируемом растворе. Более поздние исследования помогут понять состав и структуру мест связывания мономеров коллагена. Коллаген синтезируется в виде растворимого предшественника, проколлагена, который поддерживает самосборку коллагена. Поскольку коллагеновые фибриллы имеют почти 50 связывающих компонентов in vivo, определенная потребность в генерации фибриллогенеза in vivo до сих пор остается загадкой. [9]
С помощью кислого или солевого раствора коллаген можно извлечь из тканей и перестроить в фибриллы, изменив температуру или значение pH. [10] Эксперименты обнаружили силу притяжения между мономерами коллагена, которая помогает перегруппировке. [11] Коллаген служит предшественником проколлагена в реакции синтеза, которая идентифицирует самополимеризацию коллагена.
Естественные процессы
[ редактировать ]В природе существует более 30 коллагенов, близких по химическому составу, но различающихся кристаллической структурой. Безусловно, коллаген I и II наиболее распространен. Они инициативно образуют фибриллы in vitro, тогда как фибронектин, фибронектин-связывающие, коллаген-связывающие интегрины и коллаген V необходимы для образования коллагена I, а коллаген XI — для образования коллагена II. Следовательно, клеточные механизмы играют ключевую роль в процессе самосборки белка.
У животных
[ редактировать ]Коллаген
[ редактировать ]
Коллаген является основным структурным белком вне клеток во многих соединительных тканях животных. [12] Будучи основным компонентом соединительной ткани, он имеет наибольшее количество белка среди млекопитающих, занимая от 25% до 35% всего содержания белка в организме.
Фибриллы коллагена упакованы в извитую структуру. Кривую напряжение/деформация коллагена, например сухожилия, можно разделить на несколько областей. Область малых деформаций, «пальцевая» область, соответствует снятию макроскопической извитости, раскрутки коллагеновых фибрилл, видимой в световой микроскоп. При более крупных деформациях, «пятке» и «линейной» области дальнейших структурных изменений не наблюдается.
Тропоколлаген — это молекулярное волокно, состоящее из трех левосторонних полипептидных цепей (красной, зеленой, синей), скрученных друг вокруг друга, образующих правостороннюю тройную спираль.
Актин и миозин
[ редактировать ]Мышцы сокращаются и растягиваются за счет управляемого скольжения/захвата миозина, взаимодействующего с актиновыми волокнами. Актин состоит из двух полипептидов, расположенных по спирали, а миозин имеет небольшую сердцевидную структуру с поперечными мостиками. Процессы связывания и рассоединения поперечных мостиков на актиновых нитях помогают относительному движению этих коллагенов и, следовательно, всей мышцы.
Эластин и кератин
[ редактировать ]Эластин — это волокнистый белок, распространенный в различных мягких тканях, таких как кожа, кровеносные сосуды и легочная ткань. Каждый мономер соединяется друг с другом, образуя трехмерную сеть, способную выдерживать нагрузку более 200% перед деформацией. [13]
Кератин — это структурный белок, который в основном содержится в волосах, ногтях, копытах, рогах, иглах. [14] В основном кератин образован полипептидными цепями, которые скручиваются в α-спирали с серными поперечными связями или соединяются в β-листы, связанные водородными связями. β-кератин, более прочный, чем α-конформация, чаще встречается у птиц и рептилий.
Ресилин и паучий шелк
[ редактировать ]Резилин представляет собой эластомерный белок насекомых, состоящий как из α-спиралей, так и из β-листов. [15] Это один из самых устойчивых белков в природе. Он имеет низкую жесткость ~0,6 МПа, но высокий процент восстановления энергии ~98% и эффективно помогает летающим насекомым махать крыльями или блохам прыгать.
Волокна паучьего шелка состоят из жесткой кристаллизованной структуры β-листов, отвечающей за прочность, и окружающей аморфной матрицы, улучшающей прочность и способность к удлинению. [16] Он обладает исключительно высокой прочностью на разрыв и пластичностью при относительно низкой плотности по сравнению с другими натуральными волокнами. Его характеристики различаются у разных видов пауков по разной полезности.
В растениях
[ редактировать ]Целлюлоза
[ редактировать ]
Первичная клеточная стенка получает свою значительную прочность на разрыв от молекул целлюлозы или длинных цепей остатков глюкозы, стабилизированных водородными связями . [17] Цепи целлюлозы выстраиваются в перекрывающиеся параллельные массивы с одинаковой полярностью, образуя микрофибриллы целлюлозы. У растений эти микрофибриллы целлюлозы образуют слои, формально известные как ламели , и стабилизируются в клеточной стенке поверхностными длинными сшивающими молекулами гликанов . Молекулы гликанов усложняют потенциальные сети, в которые может формироваться растительная целлюлоза. В первичной клеточной стенке одновременно с целлюлозными микрофибриллами и дополнительными гликановыми сетями находится пектин , который представляет собой полисахарид, содержащий множество отрицательно заряженных единиц галактуроновой кислоты. [17] Кроме того, микрофибриллы целлюлозы также влияют на форму растения за счет контролируемого расширения клеток. Стереоскопическое расположение микрофибрилл в клеточной стенке создает системы тургорного давления , что в конечном итоге приводит к клеточному росту и расширению. Микрофибриллы целлюлозы представляют собой уникальные матричные макромолекулы, поскольку они собираются с помощью ферментов целлюлозо-синтазы, расположенных на внеклеточной поверхности плазматической мембраны. [17] Считается, что растение может «предвидеть свою будущую морфологию, контролируя ориентацию микрофибрилл» с помощью механизма, при котором микрофибриллы целлюлозы располагаются поверх кортикального массива микротрубочек.
Амилоза
[ редактировать ]Говорят, что при перемешивании данного образца амилозы образуются фибриллярные кристаллы , которые, как говорят, выпадают в осадок из маточного раствора. Эти длинные фибриллы можно визуализировать с помощью электронной микроскопии, обнаруживая поперечные полосы, напоминающие шашлык . [ нужна ссылка ] Фибриллы амилозы подразделяются на две категории: одни с маленькими палочковидными фибриллами, а другие с решетчатыми кристаллами.
Древесина
[ редактировать ]Считается, что фибриллярная структура древесины играет важную роль как в механической стабильности, так и в способности древесины иметь каналы для транспортировки минералов и воды. Сообщается, что ель (Picea abies), среди прочего, содержит целлюлозные фибриллы с нормализованным диаметром 2,5 нм. Также сообщается о связи между возрастом древесины и углом спирали фибрилл по отношению к продольному направлению. Говорят, что ранняя древесина имеет постоянный угол покоя 4,6 ± 0,6 °, тогда как поздняя древесина имеет переходную область от 4,6 ° до 19,8 ± 0,7 °. [18] В поздней древесине две области спиральных углов целлюлозных фибрилл не являются непрерывными, а это означает, что в «старых» деревьях существуют две независимые структуры трахеид, отвечающие различным механическим требованиям. Более того, продольно ориентированные фибриллы улучшают прочность на растяжение, тогда как добавление фибрилл, наклоненных на 20°, что характерно исключительно для трахеид поздней древесины, обеспечивает устойчивость к сжатию. [18]
Биомимикрия и фибриллы
[ редактировать ]Свойства самоочистки
[ редактировать ]Чтобы имитировать сильную адгезию, легкость отделения и самоочищающиеся свойства подушечек пальцев геккона , можно создать клей на фибриллярной основе. Эти характеристики производительности проистекают из базовой иерархической структуры, которая состоит из миллиона микрофибрилл, называемых щетинками , которые дополнительно состоят из миллиардов ветвей наноразмера, называемых лопаточками .
Имитация этого явления включает в себя четыре отдельных этапа проектирования: [19]
- Создание вертикально ориентированных микро-/нано-фибриллярных массивов
- Создание наконечников различной формы.
- Включая анизотропную геометрию
- Построение иерархии.
Зрелый костный матрикс
[ редактировать ]Чтобы имитировать зрелый костный матрикс, можно использовать самоорганизующиеся фибриллы для выравнивания заданного минерального матрикса. Это достигается с помощью самособирающейся молекулы с гидрофобным алкильным хвостом и гидрофильной олигопептидной головкой. Эти молекулы образуют мицеллярные структуры in situ и дисульфидные мостики при низком pH, что приводит к образованию и кристаллизации полимерных нанофибрилл массой 200 кДа. [ нужна ссылка ] Минеральная матрица в конечном итоге взаимодействует с синтетической фибриллой через остаток фосфосерина, что приводит к зарождению и росту минералов.
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ «Онлайн-этимологический словарь» . www.etymonline.com . Проверено 31 марта 2017 г.
- ^ Перейти обратно: а б Фратцль, Питер (1998). «Фибриллярная структура и механические свойства коллагена». Журнал структурной биологии . 122 (1–2): 119–122. дои : 10.1006/jsbi.1998.3966 . ПМИД 9724612 .
- ^ Шен, Жилей Л.; Додж, Мохаммед Реза; Кан, Гарольд; Балларини, Роберто; Эппелл, Стивен Дж. (15 октября 2008 г.). «Эксперименты по стресс-деформации на отдельных коллагеновых фибриллах» . Биофизический журнал . 95 (8): 3956–3963. Бибкод : 2008BpJ....95.3956S . дои : 10.1529/biophysj.107.124602 . ISSN 0006-3495 . ПМЦ 2553131 . ПМИД 18641067 .
- ^ Чимич, Д. (1992). «Содержание воды изменяет вязкоупругое поведение нормальной медиальной коллатеральной связки кролика-подростка». Журнал биомеханики . 25 (8): 831–837. дои : 10.1016/0021-9290(92)90223-Н . ПМИД 1639827 .
- ^ Бюлер, MJ (15 августа 2006 г.). «Природа создает прочный коллаген: объяснение наноструктуры коллагеновых фибрилл» . Труды Национальной академии наук . 103 (33): 12285–12290. Бибкод : 2006PNAS..10312285B . дои : 10.1073/pnas.0603216103 . ISSN 0027-8424 . ПМЦ 1567872 . ПМИД 16895989 .
- ^ Бейли, А. (31 мая 2001 г.). «Молекулярные механизмы старения соединительных тканей» . Механизмы старения и развития . 122 (7): 735–755. дои : 10.1016/S0047-6374(01)00225-1 . ISSN 0047-6374 . ПМИД 11322995 . S2CID 19626627 .
- ^ Перейти обратно: а б Вегст, Ульрике Г.К.; Бай, Хао; Саис, Эдуардо; Томсия, Антони П.; Ричи, Роберт О. (январь 2015 г.). «Биоинспирированные конструкционные материалы» . Природные материалы . 14 (1): 23–36. Бибкод : 2015NatMa..14...23W . дои : 10.1038/nmat4089 . ISSN 1476-4660 . ПМИД 25344782 . S2CID 1400303 .
- ^ Перейти обратно: а б Лю, Цзэнцянь; Чжан, Чжэфэн; Ричи, Роберт О. (2020). «Структурная ориентация и анизотропия биологических материалов: функциональный дизайн и механика». Передовые функциональные материалы . 30 (10): 1908121. doi : 10.1002/adfm.201908121 . ISSN 1616-3028 .
- ^ Кадлер, Карл Э; Хилл, Адель; Кэнти-Лэрд, Элизабет Дж. (2 мая 2017 г.). «Коллагеновый фибриллогенез: фибронектин, интегрины и второстепенные коллагены как организаторы и нуклеаторы» . Современное мнение в области клеточной биологии . 20 (5–24): 495–501. дои : 10.1016/j.ceb.2008.06.008 . ISSN 0955-0674 . ПМК 2577133 . ПМИД 18640274 .
- ^ Гросс, Дж.; Кирк, Д. (1 августа 1958 г.). «Тепловое осаждение коллагена из растворов нейтральных солей: некоторые факторы, регулирующие скорость» . Журнал биологической химии . 233 (2): 355–360. дои : 10.1016/S0021-9258(18)64764-7 . ISSN 0021-9258 . ПМИД 13563501 .
- ^ Прокоп, диджей; Фертала, А. (19 июня 1998 г.). «Ингибирование самосборки коллагена I в фибриллы с помощью синтетических пептидов. Демонстрация того, что сборка осуществляется за счет специфических участков связывания на мономерах» . Журнал биологической химии . 273 (25): 15598–15604. дои : 10.1074/jbc.273.25.15598 . ISSN 0021-9258 . ПМИД 9624151 .
- ^ Кадлер, Карл Э; Хилл, Адель; Кэнти-Лэрд, Элизабет Дж. (31 марта 2017 г.). «Коллагеновый фибриллогенез: фибронектин, интегрины и второстепенные коллагены как организаторы и нуклеаторы» . Современное мнение в области клеточной биологии . 20 (5–24): 495–501. дои : 10.1016/j.ceb.2008.06.008 . ISSN 0955-0674 . ПМК 2577133 . ПМИД 18640274 .
- ^ Госилин Ю.М.; Аарон, BB (1981). «Эластин как эластомер со случайной сеткой, механический и оптический анализ отдельных эластиновых волокон». Биополимеры . 20 (6): 1247–1260. дои : 10.1002/bip.1981.360200611 . S2CID 96734048 .
- ^ Мейерс, Массачусетс (2014). Биология в материаловедении . Кембридж, Великобритания: Издательство Кембриджского университета.
- ^ Вайс-Фу, Т. (1961). «Молекулярная интерпретация эластичности резилина, каучукоподобного белка». Дж. Мол. Биол . 3 (5): 648–667. дои : 10.1016/s0022-2836(61)80028-4 .
- ^ Денни, МВт; Гослайн, Дж. М. (1986). «Структура и свойства паучьего шелка». Стараться . 10 : 37–43. дои : 10.1016/0160-9327(86)90049-9 .
- ^ Перейти обратно: а б с Альбертс, Брюс (2002). «Молекулярная биология клетки, 4-е издание». Гирляндная наука . 4 : 1–43.
- ^ Перейти обратно: а б Альбертс, Брюс; Джонсон, Александр; Льюис, Джулиан; Рафф, Мартин; Робертс, Кейт; Уолтер, Питер (1 января 2002 г.). «Стенка растительной клетки» .
{{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется|journal=( помощь ) - ^ Ху, Шихао (2012). «Рациональный дизайн и нанопроизводство фибриллярных клеев на основе гекконов». Нано Микро Маленький . 8 (16): 2464–2468. дои : 10.1002/smll.201200413 . ПМИД 22641471 .