3 10 спираль
Спираль 3 10 встречающийся — это тип вторичной структуры, в белках и полипептидах. Из многочисленных присутствующих вторичных структур белка 3 10 -спираль является четвертым наиболее распространенным наблюдаемым типом; следующие α-спирали , β-листы и обратные повороты . 310 - спирали составляют почти 10–15% всех спиралей во вторичных структурах белков и обычно наблюдаются как продолжения α-спиралей, обнаруживаемые либо на их N-, либо на C-концах. Из-за склонности α-спиралей последовательно сворачиваться и разворачиваться было высказано предположение, что 310 - спираль служит своего рода промежуточной конформацией и дает представление об инициировании сворачивания α-спирали.
Открытие
[ редактировать ]Макс Перуц , руководитель Совета медицинских исследований лаборатории молекулярной биологии , Кембриджского университета написал первую статью, документирующую неуловимую 3 10 -спираль. [ 1 ] Вместе с Лоуренсом Брэггом и Джоном Кендрю Перуц опубликовал исследование конфигураций полипептидных цепей в 1950 году, основанное на данных некристаллической дифракции, а также на кристаллических структурах малых молекул, таких как кристаллические, обнаруженные в волосах. [ 2 ] Их предложения включали то, что сейчас известно как спираль 3 10 , но не включали два наиболее распространенных структурных мотива, которые, как известно, встречаются сейчас. В следующем году Лайнус Полинг предсказал оба этих мотива: альфа-спираль. [ 3 ] и бета-лист , [ 4 ] в работе, которую сейчас сравнивают по значимости [ 1 ] публикации Фрэнсиса Крика и Джеймса Д. Уотсона о двойной спирали ДНК . [ 5 ] Полинг резко критиковал спиральные структуры, предложенные Брэггом, Кендрю и Перуцем, с триумфальным тоном объявляя их все неправдоподобными. [ 1 ] [ 3 ] Перуц описывает в своей книге, что мне хотелось бы разозлить тебя раньше. [ 6 ] опыт чтения статьи Полинга одним субботним утром:
Я был потрясен статьей Полинга и Кори. В отличие от наших с Кендрю спиралей, их спирали не были напряжены; все амидные группы были плоскими, и каждая карбонильная группа образовывала идеальную водородную связь с аминогруппой на четыре остатка дальше по цепи. Конструкция выглядела абсолютно правильной. Как я мог это пропустить?
- Макс Перуц , 1998, стр. 173-175. [ 6 ]
Позже в тот же день Перуцу пришла в голову идея провести эксперимент для подтверждения модели Полинга, и он бросился в лабораторию, чтобы осуществить ее. Через несколько часов у него были доказательства существования альфа-спирали, которые он первым делом показал Брэггу в понедельник. [ 1 ] было опубликовано подтверждение Перуцем структуры альфа-спирали . в журнале Nature Вскоре после этого [ 7 ] Принципы, примененные в статье 1950 года к теоретическим полипептидным структурам, справедливым для спирали 3–10 , включали: [ 2 ]
- Цепи удерживаются вместе за счет водородных связей между атомами водорода и кислорода разных близлежащих амидных (пептидных) звеньев, образующихся при аминокислот конденсации с образованием полипептидной цепи. Они образуют спиральные структуры, которые невозможно развернуть, не разорвав водородные связи.
- Те структуры, в которых все имеющиеся группы NH и CO связаны водородными связями, по своей сути более вероятны, поскольку их свободная энергия предположительно меньше.
Спираль 310 была в конечном итоге подтверждена Кендрю в его структуре миоглобина в 1958 году . [ 8 ] а также было обнаружено Перутцем в 1960 году при определении структуры гемоглобина. [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] и в последующей работе над обоими его дезоксигенированными [ 12 ] [ 13 ] и кислородсодержащие формы. [ 14 ] [ 15 ]
является Сейчас известно , что спираль 310 третьей основной структурой, встречающейся в глобулярных белках , после α-спирали и β-листа. [ 16 ] Они почти всегда представляют собой короткие участки, почти 96% из которых содержат четыре или меньше аминокислотных остатков. [ 17 ] : 44 появляясь, например, в таких местах, как «углы», где α-спирали меняют направление в структуре миоглобина. [ 8 ] Более длинные участки, в диапазоне от семи до одиннадцати остатков, наблюдались в сегменте датчика напряжения потенциалзависимых калиевых каналов в трансмембранном домене некоторых спиральных белков. [ 18 ]
Структура
[ редактировать ]Аминокислоты в 3 10 -спирали расположены в правовинтовой структуре . Каждая аминокислота соответствует повороту спирали на 120° (т.е. спираль имеет три остатка на виток) и трансляции на 2,0 Å (0,20 нм) вдоль оси спирали и имеет 10 атомов в кольце, образованном путем образования водородная связь. [ 17 ] : 39 Самое главное, что группа NH аминокислоты образует водородную связь с группой C=O аминокислоты тремя остатками раньше; эта повторяющаяся i + 3 → i водородная связь образует 3 10 -спираль. К аналогичным структурам относятся α-спираль ( водородная связь i + 4 → i ) и водородная связь π-спирали i + 5 → i . [ 17 ] : 44–45 [ 19 ]
Остатки в длинных 3 10 -спиралях принимают ( φ , ψ ) двугранные углы вблизи (−49°, −26°). Многие 3 10 -спирали в белках короткие, поэтому отклоняются от этих значений. В более общем смысле, остатки в длинных 3 10 -спиралях принимают двугранные углы так, что сумма двугранного угла ψ одного остатка и φ двугранного угла следующего остатка составляет примерно -75°. Для сравнения: сумма двугранных углов α-спирали составляет примерно -105 °, тогда как для π-спирали составляет примерно -125 °. [ 17 ] : 45
Общая формула для угла поворота Ω на остаток любой полипептидной спирали с транс -изомерами определяется уравнением: [ 17 ] : 40
и поскольку Ω = 120° для идеальной спирали 3 10 , отсюда следует, что φ и ψ должны быть связаны соотношением:
согласуется с наблюдаемым значением φ + ψ вблизи −75°. [ 17 ] : 44
Двугранные углы в спирали 3–10 по сравнению с углами α-спирали можно объяснить короткой длиной этих спиралей – от 3 до 5 остатков по сравнению с длиной от 10 до 12 остатков у их современников α-спирали. . 3 10 -спирали часто возникают при переходах, что обычно приводит к коротким длинам остатков, что приводит к отклонениям в распределении углов кручения их основной цепи и, следовательно, к неравномерностям. Их сети водородных связей искажены по сравнению с α-спиралями, что способствует их нестабильности, хотя частое появление 310 - спирали в природных белках демонстрирует их важность в переходных структурах. [ 19 ] [ 20 ]
Стабильность
[ редактировать ]Благодаря исследованиям, проведенным Мэри Карпен, Питером Де Хасетом и Кеннетом Нитом, [ 21 ] факторы частичной стабильности в 3 10 Выявлены -спиралях. Спирали наиболее заметно стабилизируются остатком аспартата на неполярном N -конце, который взаимодействует с амидной группой на N -кэпе спирали. Это электростатическое взаимодействие стабилизирует пептидные диполи в параллельной ориентации. Подобно смежным спиральным водородным связям, которые стабилизируют α-спирали, высокие уровни аспартата столь же важны для выживания 3 10 -спирали. Высокая частота присутствия аспартата как в 310 - спирали, так и в α-спирали указывает на инициацию его спирали, но в то же время позволяет предположить, что он способствует стабилизации 310 - спирали за счет ингибирования распространения α-спирали. [ 21 ]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с д Айзенберг, Дэвид (2003). «Открытие α-спирали и β-листа, основных структурных особенностей белков» . Учеб. Натл. акад. наук. США 100 (20): 11207–11210. Бибкод : 2003PNAS..10011207E . дои : 10.1073/pnas.2034522100 . ПМК 208735 . ПМИД 12966187 .
- ^ Jump up to: а б Брэгг, Лоуренс ; Кендрю, Джей Си ; Перуц, МФ (1950). «Конфигурации полипептидных цепей в кристаллических белках». Учеб. Р. Сок. А. 203 (1074): 321–357. Бибкод : 1950RSPSA.203..321B . дои : 10.1098/rspa.1950.0142 .
- ^ Jump up to: а б Полинг, Лайнус ; Кори, Роберт Б .; Брэнсон, Герман Р. (1951). «Строение белков: две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородными связями» . Учеб. Натл. акад. наук. США 34 (4): 205–211. Бибкод : 1951ПНАС...37..205П . дои : 10.1073/pnas.37.4.205 . ПМЦ 1063337 . ПМИД 14816373 .
- ^ Полинг, Лайнус ; Кори, Роберт Б. (1951). «Плиссированный лист, новая конфигурация слоев полипептидных цепей» . Учеб. Натл. акад. наук. США 37 (5): 251–256. Бибкод : 1951ПНАС...37..251П . дои : 10.1073/pnas.37.5.251 . ПМЦ 1063350 . ПМИД 14834147 .
- ^ Уотсон, Джеймс Д .; Крик, Фрэнсис ХК (1953). «Молекулярная структура нуклеиновых кислот: структура нуклеиновой кислоты дезоксирибозы». Природа . 171 (4356): 737–738. Бибкод : 1953Natur.171..737W . дои : 10.1038/171737a0 . ПМИД 13054692 .
- ^ Jump up to: а б Перуц, Макс Ф. (1998). Жаль, что я не разозлил вас раньше: Очерки о науке, ученых и человечестве . Плейнвью: Лабораторное издательство Колд-Спринг-Харбор . ISBN 9780879696740 .
- ^ Перуц, Макс Ф. (1951). «Новые рентгеновские данные о конфигурации полипептидных цепей: полипептидные цепи в поли-γ-бензил-L-глутамате, кератине и гемоглобине» . Природа . 167 (4261): 1053–1054. Бибкод : 1951Natur.167.1053P . дои : 10.1038/1671053a0 . ПМИД 14843172 . S2CID 4186097 .
- ^ Jump up to: а б Кендрю, Джей Си ; Бодо, Г.; Динцис, Х.М.; Пэрриш, Р.Г.; Вайкофф, Х.; Филлипс, округ Колумбия (1958). «Трехмерная модель молекулы миоглобина, полученная методом рентгеновского анализа» . Природа . 181 (4610): 662–666. Бибкод : 1958Natur.181..662K . дои : 10.1038/181662a0 . ПМИД 13517261 . S2CID 4162786 .
- ^ Перуц, Макс Ф .; Россманн, МГ; Каллис, Энн Ф.; Мюрхед, Хилари; Уилл, Георг (1960). «Структура гемоглобина: трехмерный синтез Фурье с разрешением 5,5 Å, полученный с помощью рентгеновского анализа». Природа . 185 (4711): 416–422. Бибкод : 1960Natur.185..416P . дои : 10.1038/185416a0 . ПМИД 18990801 . S2CID 4208282 .
- ^ Перуц, Макс Ф. (1964). «Молекула гемоглобина». наук. Являюсь. 211 (5): 64–76. Бибкод : 1964SciAm.211e..64P . doi : 10.1038/scientificamerican1164-64 . ПМИД 14224496 .
- ^ Перуц, Макс Ф. (1997). Наука – это не спокойная жизнь: разгадка атомного механизма гемоглобина . Лондон: Всемирное научное издательство . ISBN 9789810230579 .
- ^ Мюрхед, Хилари; Кокс, Джойс М.; Маццарелла, Л.; Перуц, Макс Ф. (1967). «Структура и функция гемоглобина: III. Трехмерный Фурье-синтез дезоксигемоглобина человека с разрешением 5,5 Å». Дж. Мол. Биол. 28 (1): 117–156. дои : 10.1016/S0022-2836(67)80082-2 . ПМИД 6051747 .
- ^ Болтон, В.; Кокс, Дж. М.; Перуц, МФ (1968). «Структура и функция гемоглобина: IV. Трехмерный Фурье-синтез лошадиного дезоксигемоглобина с разрешением 5,5 Å». Дж. Мол. Биол. 33 (1): 283–297. дои : 10.1016/0022-2836(68)90294-5 . ПМИД 5646648 .
- ^ Перуц, МФ ; Мюрхед, Хилари; Кокс, Джойс М.; Гоаман, LCG; Мэтьюз, Ф.С.; МакГанди, Эл.; Уэбб, Л.Е. (1968). «Трехмерный Фурье-синтез лошадиного оксигемоглобина при 2,8 Å: рентгеновский анализ» . Природа . 219 (5149): 29–32. Бибкод : 1968Natur.219..131P . дои : 10.1038/219131a0 . ISBN 9789814498517 . ПМИД 5659617 . S2CID 1383359 .
- ^ Перуц, МФ ; Мюрхед, Хилари; Кокс, Джойс М.; Гоаман, LCG (1968). «Трехмерный Фурье-синтез лошадиного оксигемоглобина с разрешением 2,8 Å: атомная модель» . Природа . 219 (5150): 131–139. Бибкод : 1968Natur.219..131P . дои : 10.1038/219131a0 . ISBN 9789814498517 . ПМИД 5659637 . S2CID 1383359 .
- ^ Тонлоло, Клаудио; Бенедетти, Этторе (1991). «Полипептид 3 10 -спираль». Тенденции биохимии. наук. 16 (9): 350–353. дои : 10.1016/0968-0004(91)90142-I . ПМИД 1949158 .
- ^ Jump up to: а б с д и ж Зорко, Матяж (2010). «Структурная организация белков» . В Лангеле, Юло; Краватт, Бенджамин Ф .; Граслунд, Астрид; фон Хейне, Гуннар ; Земля, Зубы; Ниссен, Шерри; Зорко, Матяж (ред.). Введение в пептиды и белки . Бока-Ратон: CRC Press . стр. 100-1 36–57. ISBN 9781439882047 .
- ^ Виейра-Пирес, Рикарду Симау; Мораиш-Кабрал, Жоау Энрике (2010). «3 10 спиралей в каналах и других мембранных белках» . Дж.Ген. Физиол. 136 (6): 585–592. дои : 10.1085/jgp.201010508 . ПМК 2995148 . ПМИД 21115694 .
- ^ Jump up to: а б Армен, Роджер; Алонсо, Дарвин ОВ; Даггетт, Валери (2003). «Роль α-, 3 10- и π-спиралей в переходах спираль → клубок» . Белковая наука. 12 (6): 1145–1157. дои : 10.1110/ps.0240103 . ПМЦ 2323891 . ПМИД 12761385 .
- ^ Рол, Кэрол А.; Дойг, Эндрю Дж. (1996). «Модели переходов 3 10 -спираль/клубок, π-спираль/клубок и α-спираль/3 10 -спираль/клубок в изолированных пептидах» . Белковая наука. 5 (8): 1687–1696. дои : 10.1002/pro.5560050822 . ПМК 2143481 . ПМИД 8844857 .
- ^ Jump up to: а б Карпен, Мэри Э.; Де Хасет, Питер Л.; Нит, Кеннет Э. (1992). «Различия в распределении аминокислот 3 10 -спиралей и α-спиралей» . Белковая наука. 1 (10): 1333–1342. дои : 10.1002/pro.5560011013 . ПМК 2142095 . ПМИД 1303752 .
Другие чтения
[ редактировать ]- Спираль 3 10 — это тип вторичного белка». Biochemistries . Np, 20 октября 2013 г. Интернет. 6 декабря 2015 г. < http://biochemistri.es/the-3-10-helix. [ постоянная мертвая ссылка ] >.
