Пектатлиаза
| пектат-лиаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 4.2.2.2 | ||
| Номер CAS. | 9015-75-2 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
| Пектатлиаза/С аллергеном | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | С_аллергеном | ||
| Пфам | PF00544 | ||
| Пфам Клан | CL0268 | ||
| ИнтерПро | ИПР002022 | ||
| УМНЫЙ | SM00656 | ||
| Мембраном | 596 | ||
| |||
Пектатлиаза ( КФ 4.2.2.2 ) — фермент, участвующий в мацерации и мягком гниении растительных тканей. Пектатлиаза отвечает за элиминативное расщепление пектата с образованием олигосахаридов с 4-дезокси-α- D -манн-4-енуронозильными группами на невосстанавливающих концах. Белок максимально экспрессируется на поздних стадиях развития пыльцы. Было высказано предположение, что экспрессия генов пектатлиазы в пыльце может быть связана с необходимостью деградации пектина во время роста пыльцевых трубок. [ 1 ]
Этот фермент катализирует химическую реакцию
- Элиминативное расщепление (1→4)-α- D -галактуронан с образованием олигосахаридов с 4-дезокси-α- D -галакт-4-энуронозильными группами на невосстанавливающих концах.
Структура и кинетика сворачивания одного члена этого семейства, пектатлиазы C ( pelC )1 из Erwinia chrysanthemi, были достаточно подробно исследованы. [ 2 ] [ 3 ] PelC содержит мотив сворачивания параллельной бета-спирали. Большая часть регулярной вторичной структуры состоит из параллельных бета-листов (около 30%). Отдельные пряди листов соединены неупорядоченными петлями различной длины. Затем остов формируется большой спиралью, состоящей из бета-листов. В PelC имеются две дисульфидные связи и 12 остатков пролина . Один из этих пролинов, Про 220 , участвует в цис- пептидной связи. Механизм сворачивания PelC включает две медленные фазы, которые объясняются изомеризацией пролина.
Некоторые белки этого семейства являются аллергенами . Аллергия — это реакция гиперчувствительности иммунной системы на определенные вещества, называемые аллергенами (например, пыльца, синтетические материалы, пыль, укусы, лекарства или продукты питания), которая у большинства людей не приводит к появлению симптомов. Установлена система номенклатуры антигенов (аллергенов), вызывающих у человека IgE-опосредованную атопическую аллергию. [ 4 ] Эта номенклатурная система определяется обозначением, состоящим из первых трех букв рода; пространство; первая буква названия вида; пробел и арабская цифра. В случае, если два видовых названия имеют одинаковые обозначения, их отличают друг от друга добавлением одной или нескольких букв (при необходимости) к каждому видовому обозначению.
К аллергенам этого семейства относятся аллергены со следующими обозначениями: Amb a 1, Amb a 2, Amb a 3, Cha o 1, Cup a 1, Cry j 1, Jun a 1.
Двумя основными аллергенами пыльцы амброзии коротколистной ( Ambrosia artemisiifolia ) являются Amb a I и Amb a II. Была установлена первичная структура Amb a II, и было показано, что ее последовательность примерно на 65% идентична последовательности с мультигенным семейством аллергенов Amb a I. [ 5 ] Члены семейства Amb a I/ a II включают пектатлиазу табака ( Nicotiana tabacum , табак обыкновенный ), которая аналогична выведенным аминокислотным последовательностям двух генов специфичной для пыльцы пектатлиазы, идентифицированных у Lycopersicon esculentum (помидор); [ 6 ] Cry j I, основной аллергенный гликопротеин Cryptomeria japonica (японский кедр) — наиболее распространенный пыльцевый аллерген в Японии; [ 7 ] и P56 и P59, которые имеют сходство последовательностей с пектатлиазами фитопатогенных бактерий. [ 1 ]
Этот фермент принадлежит к семейству лиаз , а именно углеродно-кислородных лиаз, действующих на полисахариды. Систематическое название этого класса ферментов — (1->4)-альфа-D-галактуронанлиаза . Другие широко используемые названия включают полигалактуроновую трансэлиминазу , трансэлиминазу пектиновой кислоты , полигалактуронатлиазу , эндопектинметилтрансэлиминазу , пектаттрансэлиминазу , эндогалактуронаттрансэлиминазу , лиазу пектиновой кислоты , пектиновую лиазу , лиазу альфа-1,4-D-эндополигалактуроновой кислоты , PGA-лиазу , PPase-N. , лиаза эндо-альфа-1,4-полигалактуроновой кислоты , лиаза полигалактуроновой кислоты , пектиновая трансэлиминаза и трансэлиминаза полигалактуроновой кислоты . Этот фермент участвует во взаимопревращениях пентозы и глюкуроната .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Винг Р.А., Ямагути Дж., Ларабель С.К., Урсин В.М., МакКормик С. (1990). «Молекулярная и генетическая характеристика двух экспрессируемых пыльцой генов, которые имеют сходство последовательностей с пектатлиазами растительного патогена Erwinia» . Завод Мол. Биол . 14 (1): 17–28. дои : 10.1007/BF00015651 . ПМИД 1983191 . S2CID 19901421 .
- ^ Камен Д.Е., Вуди Р.В. (2002). «Кинетика сворачивания протеинпектатлиазы C демонстрирует быстрое образование промежуточных продуктов и медленную изомеризацию пролина». Биохимия . 41 (14): 4713–4723. дои : 10.1021/bi0115129 . ПМИД 11926834 .
- ^ Йодер, доктор медицинских наук, Кин Н.Т., Джурнак Ф. (1993). «Новый доменный мотив: структура пектатлиазы C, секретируемого фактора вирулентности растений». Наука . 260 (5113): 1503–1507. Бибкод : 1993Sci...260.1503Y . дои : 10.1126/science.8502994 . ПМИД 8502994 .
- ^ Подкомитет ВОЗ/IUIS по номенклатуре аллергенов (Кинг Т.П., Хоффманн Д., Левенштейн Х., Марш Д.Г., Platts-Mills TAE, Bull TW). Всемирный орган здравоохранения. 72:797–806 (1994).
- ^ Кинг Т.П., Роджерс Б.Л., Моргенштерн Дж.П., Гриффит И.Дж., Ю К.Б., Коунселл К.М., Брауэр А.В., Гарман Р.Д., Куо М.С. (1991). «Полная последовательность аллергена Amb α II. Рекомбинантная экспрессия и реактивность с Т-клетками пациентов с аллергией на амброзию». Дж. Иммунол . 147 (8): 2547–2552. ПМИД 1717566 .
- ^ Роджерс Х.Дж., Харви А., Лонсдейл Д.М. (1992). «Выделение и характеристика гена табака, гомологичного пектатлиазе, который специфически экспрессируется во время микроспорогенеза». Завод Мол. Биол . 20 (3): 493–502. дои : 10.1007/BF00040608 . ПМИД 1421152 . S2CID 35504226 .
- ^ Кодзима К., Огава Х., Хидзиката А., Мацумото И. (1994). «Антигенность олигосахаридного фрагмента японского кедра ( Cryptomeria japonica пыльца аллерген, Cry j I». Int. Arch. Allergy Immunol . 105 (2): 198–202. doi : 10.1159/000236826 . PMID 7920021 .
- Альберсхайм П., Киллиас У (1962). «Исследования, касающиеся очистки и свойств пектиновой трансэлиминазы». Арх. Биохим. Биофиз . 97 (1): 107–15. дои : 10.1016/0003-9861(62)90050-4 . ПМИД 13860094 .
- Эдстром Р.Д., Фафф Х.Дж. (1964). «Очистка и некоторые свойства пектин -транс -элиминазы Aspergillus fonsecaeus » . Ж. Биол. Хим . 239 (8): 2403–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)93866-4 . ПМИД 14235514 .
- Эдстром Р.Д., Фафф Х.Дж. (1964). «Элиминативное расщепление пектина и метиловых эфиров олигогалактуронидов с помощью пектиновой транс -элиминазы» . Ж. Биол. Хим . 239 (8): 2409–15. дои : 10.1016/S0021-9258(18)93867-6 . ПМИД 14235515 .
- Нагель К.В., Вон Р.Х. (1961). «Деградация олигогалактуронидов полигалактуроназой Bacillus Polymyxa». Арх. Биохим. Биофиз . 94 (2): 328–32. дои : 10.1016/0003-9861(61)90047-9 . ПМИД 13727438 .
- Насуно С., член парламента Старра (1967). «Трансэлиминаза полигалактуроновой кислоты Xanthomonas Campestris» . Биохим. Дж. 104 (1): 178–85. дои : 10.1042/bj1040178 . ПМЦ 1270559 . ПМИД 6035509 .
- Пикерсгилл Р., Дженкинс Дж (1997). «Две кристаллические структуры пектинлиазы А из Aspergillus обнаруживают конформационные изменения, обусловленные pH, и поразительное расхождение в субстратсвязывающих щелях пектиновой и пектатлиаз» . Структура . 5 (5): 677–89. дои : 10.1016/S0969-2126(97)00222-0 . ПМИД 9195887 .
