Домен CRAL-TRIO
| Домен CRAL/TRIO | |||
|---|---|---|---|
 Белок-переносчик альфа-токоферола, закрытое состояние с лигандом. [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | CRAL_TRIO | ||
| Пфам | PF00650 | ||
| ИнтерПро | ИПР001251 | ||
| УМНЫЙ | Сек14 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1ауа / СКОПе / СУПФАМ | ||
| Суперсемейство OPM | 121 | ||
| белок OPM | 1р5л | ||
| CDD | cd00170 | ||
| Мембраном | 576 | ||
| |||
Домен CRAL-TRIO белка представляет собой структурный домен , который связывает небольшие липофильные молекулы. [ 2 ] Этот домен назван в честь клеточного ретинальдегидсвязывающего белка (CRALBP) и фактора обмена гуанина TRIO .
Белок CRALB несет 11-цис- ретинол или 11-цис-ретинальдегид. Модулирует взаимодействие ретиноидов с ферментами зрительного цикла. TRIO участвует в координации ремоделирования актина , необходимого для миграции и роста клеток.
Другими членами семейства являются белок-переносчик альфа- токоферола и белок-переносчик фосфатидилинозитола (Sec14). Они транспортируют свои субстраты ( альфа-токоферол и фосфатидилинозитол или фосфатидилхолин соответственно) между различными внутриклеточными мембранами. Семейство также включает фактор обмена гуаниновых нуклеотидов , который может действовать как эффектор RAC1 малого G-белка .
Было идентифицировано, что N-концевой домен дрожжевого белка ECM25 содержит липидсвязывающий домен CRAL-TRIO. [ 3 ]
Структура
[ редактировать ]Белок Sec14 был первым доменом CRAL-TRIO, структура которого была определена. [ 4 ] Структура содержит несколько альфа-спиралей , а также бета-лист, состоящий из 6 нитей. Нити 2,3,4 и 5 образуют параллельный бета-лист, причем нити 1 и 6 антипараллельны. В структуре также был обнаружен гидрофобный карман для связывания липидов .
Белки человека, содержащие этот домен
[ редактировать ]C20или121 ; МОСПД2 ; ПТПН9 ; РЛБП1 ; РЛБП1L1 ; РЛБП1L2 ; СЕК14Л1 ; СЕК14Л2 ; СЕК14Л3 ; СЕК14Л4 ; ТТПА НФ1 ;
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Мин К.К., Ковалл Р.А., Хендриксон В.А. (декабрь 2003 г.). «Кристаллическая структура человеческого белка-переносчика альфа-токоферола, связанного с его лигандом: последствия атаксии при дефиците витамина Е» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 100 (25): 14713–8. Бибкод : 2003PNAS..10014713M . дои : 10.1073/pnas.2136684100 . ПМК 299775 . ПМИД 14657365 .
- ^ Панагабко С., Морли С., Эрнандес М. и др. (июнь 2003 г.). «Специфичность лиганда в семействе белков CRAL-TRIO». Биохимия . 42 (21): 6467–74. дои : 10.1021/bi034086v . ПМИД 12767229 .
- ^ Гальего О., Беттс М.Дж., Гвозденович-Йеремич Дж. и др. (ноябрь 2010 г.). «Систематический скрининг белково-липидных взаимодействий у Saccharomyces cerevisiae» . Мол. Сист. Биол . 6 (1): 430. doi : 10.1038/msb.2010.87 . ПМК 3010107 . ПМИД 21119626 .
- ^ Ша Б., Филлипс С.Е., Банкайтис В.А., Луо М. (январь 1998 г.). «Кристаллическая структура белка-переносчика фосфатидилинозитола Saccharomyces cerevisiae». Природа . 391 (6666): 506–10. Бибкод : 1998Natur.391..506S . дои : 10.1038/35179 . ПМИД 9461221 . S2CID 4416317 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- UMich Ориентация белков в мембранах семейств/суперсемейства-129 - Расчетное пространственное положение доменов CRAL-TRIO в мембране
 | Эта мембранных белках статья о незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |