БАР-домен

БАР-домен
Структура амфифизина BAR.
Идентификаторы
Символ	БАР
Пфам	PF03114
ИнтерПро	ИПР004148
УМНЫЙ	SM00721
PROSITE	PDOC51021
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2	1уру / СКОПе / СУПФАМ
CDD	cd07307
показывать Доступные белковые структуры: Pfam   structures / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum structure summary

Домен Bin/амфифизин/Rvs
Идентификаторы
Символ	БАР-2
Пфам	ПФ10455
показывать Доступные белковые структуры: Pfam   structures / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum structure summary

Домен BAR семейства APPL
Идентификаторы
Символ	БАР-3
Пфам	ПФ16746
показывать Доступные белковые структуры: Pfam   structures / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum structure summary

Домен гомологии EFC/F-BAR
Идентификаторы
Символ	ФЧ
Пфам	PF00611
показывать Доступные белковые структуры: Pfam   structures / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum structure summary

Терминал Vps5 C (домен BAR)
Идентификаторы
Символ	Впс5
Пфам	PF09325
ИнтерПро	ИПР015404
показывать Доступные белковые структуры: Pfam   structures / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum structure summary

WASP-связывающий домен сортирующих белков нексина
Идентификаторы
Символ	БАР-3-ОСА
Пфам	ПФ10456
показывать Доступные белковые структуры: Pfam   structures / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum structure summary

В молекулярной биологии домены BAR представляют собой высококонсервативные домены димеризации белков, которые встречаются во многих белках, участвующих в динамике мембран в клетке. Домен BAR имеет форму банана и связывается с мембраной через вогнутую поверхность. Он способен определять кривизну мембраны, преимущественно связываясь с изогнутыми мембранами. Домены BAR названы в честь трех белков, в которых они обнаружены: Bin, Amphiphysin и Rvs.

Домены BAR встречаются в комбинациях с другими доменами.

Многие белки семейства BAR содержат альтернативные домены липидной специфичности, которые помогают направлять эти белки в определенные мембранные отсеки. Некоторые из них также имеют домены SH3, которые связываются с динамином , и, таким образом, такие белки, как амфифизин и эндофилин, участвуют в организации разрыва пузырьков.

Домен N-BAR

Некоторые белки, содержащие домен BAR, имеют N-концевую амфипатическую спираль, предшествующую домену BAR. Эта спираль встраивается (как и в домене ENTH эпсина) в мембрану и вызывает искривление, которое стабилизируется димером BAR. Амфифизин, эндофилин, BRAP1/bin2 и надрин являются примерами таких белков, содержащих N-BAR . Амфифизин N-BAR дрозофилы (DA-N-BAR) является примером белка, предпочитающего отрицательно заряженные поверхности.

Белки человека, содержащие этот домен

АМФ ; АРХГАП17 ; АРХГАП44 ; БИН1 ; БИН2 ; БИН3 ; Ш3БП1 ; Ш3ГЛ1 ; Ш3ГЛ2 ; Ш3ГЛ3 ; Ш3ГЛБ1 ; Ш3ГЛБ2 .

Домен F-BAR (EFC)

Домены F-BAR (для FCH-BAR или EFC для расширенной гомологии FCH) представляют собой домены BAR, которые являются расширениями уже установленного домена FCH. Они часто встречаются на аминоконце белков. Они могут связывать липидные мембраны и тубулизировать липиды in vitro и in vivo, но их точная физиологическая роль все еще находится в стадии изучения. Примерами семейства доменов F-BAR являются CIP4/FBP17/Toca-1, синдапины (также называемые PACSIN) и мунисцины . Нокаут гена синдапина I у мышей показал, что эта изоформа семейства синдапинов, обогащенная мозгом, имеет решающее значение для правильного контроля размера синаптических везикул и, таким образом, действительно помогает определить кривизну мембраны как физиологический процесс. Работа лаборатории Бритты Квалманн также продемонстрировала, что синдапин I имеет решающее значение для правильного нацеливания динамина большой ГТФазы на мембраны.

Сортировка нексинов

Семейство белков сортирующего нексина включает несколько членов, которые обладают доменом BAR, включая хорошо изученные SNX1 и SNX9 .

Белки человека, содержащие этот домен

АМФ ; АРХГАП17 ; БИН1 ; БИН2 ; БИН3 ; ДНМБП ; ГМИП ; БОГ2 ; Ш3БП1 ; Ш3ГЛ1 ; Ш3ГЛ2 ; Ш3ГЛ3 ; Ш3ГЛБ1 ; Ш3ГЛБ2 ;

См. также

• Арфаптин включает BAR-подобный домен.
• Домен IMD , BAR-подобный домен
• SNX8 — семейство белков с комбинацией BAR-подобного и PX -доменов.
• Эпс
• Искривление мембраны

Внешние ссылки

• endocytosis.org

Ссылки

Дальнейшее чтение

• Левентис П.А., Чоу Б.М., Стюарт Б.А., Айенгар Б., Кампос А.Р., Булианна Г.Л. (ноябрь 2001 г.). «Дрозофила Амфифизин — это постсинаптический белок, необходимый для нормального передвижения, но не для эндоцитоза». Трафик . 2 (11): 839–50. дои : 10.1034/j.1600-0854.2001.21113.x . ПМИД   11733051 .
• Чжан Б., Зельхоф AC (июль 2002 г.). «Амфифизины: повышение БАР для рециркуляции синаптических пузырьков и динамики мембран. Бин-Амфифизин-Rvsp». Трафик . 3 (7): 452–60. дои : 10.1034/j.1600-0854.2002.30702.x . ПМИД   12047553 . Обзор.
• Зельхоф AC, Бао Х, Харди РВ, Раззак А, Чжан Б, Доу CQ (декабрь 2001 г.). «Амфифизин дрозофилы участвует в локализации белка и морфогенезе мембран, но не в эндоцитозе синаптических пузырьков» . Разработка . 128 (24): 5005–15. дои : 10.1242/dev.128.24.5005 . ПМИД   11748137 .
• Мэтью Д., Попеску А., Будник В. (ноябрь 2003 г.). «Функции амфифизина дрозофилы во время синаптического мембранного цикла фасциклина II» . Дж. Нейроски. 23 (33): 10710–6. doi : 10.1523/JNEUROSCI.23-33-10710.2003 . ПМК   6740931 . ПМИД   14627656 .
• Питер Б.Дж., Кент Х.М., Миллс И.Г. и др. (январь 2004 г.). «BAR-домены как сенсоры кривизны мембраны: структура амфифизина BAR» . Наука . 303 (5657): 495–9. дои : 10.1126/science.1092586 . PMID   14645856 . S2CID   6104655 .
• Вайсенхорн В (август 2005 г.). «Кристаллическая структура домена BAR эндофилина-А1». Дж. Мол. Биол . 351 (3): 653–61. дои : 10.1016/j.jmb.2005.06.013 . ПМИД   16023669 .
• Галлоп Дж.Л., Джао CC, Кент Х.М. и др. (июнь 2006 г.). «Механизм изгиба мембраны, опосредованного доменом эндофилина N-BAR» . ЭМБО Дж . 25 (12): 2898–910. дои : 10.1038/sj.emboj.7601174 . ПМК   1500843 . ПМИД   16763559 .
• Масуда М., Такеда С., Соне М. и др. (июнь 2006 г.). «Домен эндофилина BAR управляет кривизной мембраны с помощью двух недавно выявленных структурных механизмов» . ЭМБО Дж . 25 (12): 2889–97. дои : 10.1038/sj.emboj.7601176 . ПМЦ   1500852 . ПМИД   16763557 .
• Фрост А., Перера Р., Ру А. и др. (март 2008 г.). «Структурные основы инвагинации мембран доменами F-BAR» . Клетка . 132 (5): 807–17. дои : 10.1016/j.cell.2007.12.041 . ПМК   2384079 . ПМИД   18329367 .