Искривление мембраны

Кривизна мембраны — это геометрическая мера или кривизны мембран характеристика . Мембраны могут быть природными или искусственными (синтетическим). Примером естественной мембраны является липидный бислой клеток, также известный как клеточные мембраны . ^{[ 1 ]} Синтетические мембраны можно получить путем приготовления водных растворов некоторых липидов. Затем липиды «агрегируются» и образуют различные фазы и структуры. В зависимости от условий (концентрации, температуры, ионной силы раствора и т. д.) и химического строения липида будут наблюдаться различные фазы. Например, липид POPC (пальмитоилолеилфосфатидилхолин) имеет тенденцию образовывать пластинчатые везикулы в растворе, тогда как более мелкие липиды (липиды с более короткими ацильными цепями, до 8 атомов углерода длиной ), такие как детергенты, будут образовывать мицеллы, если CMC ( критический концентрация мицелл ) была достигнута. Существует пять обычно предлагаемых механизмов, с помощью которых кривизна мембраны создается, поддерживается или контролируется: липидный состав, сформированные трансмембранные белки, вставка белкового мотива/домены BAR, белковый каркас и каркас цитоскелета. ^{[ 2 ]}

Геометрия

обычно Биологическую мембрану описывают как двумерную поверхность, охватывающую трехмерное пространство. Итак, для описания формы мембраны недостаточно определить скручивание мембраны, которое наблюдается в одном поперечном сечении объекта, поскольку в целом существует две кривизны, которые характеризуют форму каждой точки пространства. Математически эти две кривизны называются главными кривизнами . $c_{1}$ и $c_{2}$ , и их значение можно понять с помощью следующего мысленного эксперимента. Если вы рассечете поверхность мембраны в рассматриваемой точке двумя плоскостями, перпендикулярными поверхности и ориентированными в двух особых направлениях, называемых главными направлениями, главные кривизны — это кривизны двух линий пересечения между плоскостями и поверхности, имеющие почти круглую форму в непосредственной близости от рассматриваемой точки. Радиусы этих двух круглых фрагментов $R_{1}$ и $R_{2}$ , называются главными радиусами кривизны, а их обратные значения называются двумя главными радиусами кривизны. ^{[ 3 ]}

$c_{1}=1/R_{1}$

$c_{2}=1/R_{2}$

Основные кривизны $c_{1}$ и $c_{2}$ может изменяться произвольно и тем самым давать начало различным геометрическим формам, таким как цилиндр , плоскость , сфера и седло. Анализ главной кривизны важен, поскольку ряд биологических мембран имеют форму, аналогичную этим основным геометрическим элементам. Например, прокариотические клетки, такие как кокки , палочки и спирохеты, имеют форму сферы, а последние две — форму цилиндра. Эритроциты, обычно называемые эритроцитами , имеют форму седла, хотя эти клетки способны к некоторой деформации формы. В таблице ниже перечислены распространенные геометрические формы и качественный анализ их двух основных кривизн.

Форма	$c_{1}$	$c_{2}$
Самолет	0	0
Цилиндр	+	0
Сфера	+	+
Седло	+	-

Несмотря на то, что часто искривление мембраны считается полностью спонтанным процессом , с термодинамической точки зрения должны существовать факторы, действующие в качестве движущей силы для кривизны существования . В настоящее время существуют некоторые постулируемые механизмы общепринятых теорий кривизны; тем не менее, несомненно, двумя основными движущими силами являются липидный состав и белки, встроенные и/или связанные с мембранами.

Индуцируется липидами

Динамика

Возможно, самой простой и интуитивно понятной движущей силой искривления мембраны является естественная спонтанная кривизна, проявляемая некоторыми липидами . Это связано с тем, что в зависимости от их химической структуры липиды имеют тенденцию изгибаться с небольшой спонтанной отрицательной или положительной кривизной. Липиды, такие как ДОФХ (диолеоилфосфатидилхолин), диацилглицерин , диолеоилфосфатидилэтаноламин (ДОФЭ) и холестерин, обладают отрицательной спонтанной кривизной. ^{[ 4 ]} С другой стороны, липиды с меньшим соотношением площади ацильной цепи к площади полярной головки имеют тенденцию к положительной кривой; другими словами, они демонстрируют положительную спонтанную кривизну. ^{[ 5 ]} В таблице ниже перечислены экспериментально определенные спонтанные кривизны для различных липидов в ДОФЭ.

Липид	Дж _с (нм ⁻¹) ^{[ 6 ]}
Лизофосфолипиды
L-лизо ПК	1/5.8
О-лизо ПК	1/3.8
P-лизо ПК	1/6.8
L-лизо ПЭ	<1/40
О-лизо ПЭ	<1/40
S-лизо ПЭ	<1/40
Другие липиды
ДОПС	1/14.4
ДОПК	-1/20
Хорошо	-1/4.6
НАРКОТИК	-1/3
Холестерин	-1/2.9
DCG	-1/1.3

Потребность в энергии для создания клетки цилиндрической формы из изначально плоской мембраны можно выразить как

${F_{Cyl}}=\pi LK_{b}({\frac {1}{R}}-2J_{B})$

где L — длина цилиндра, J _B — разница между спонтанной кривизной J _s для липидов во внутреннем и внешнем листках, деленная на два, а K _b — модуль изгиба бислоя.

Радиусы мембранных цилиндров, образующихся во внутриклеточных путях мембранного транспорта, обычно составляют ~ 25–30 нм. ^{[ 7 ]} Итак, спонтанная кривизна, необходимая для создания таких цилиндров, равна ~(1/50) нм–1. Поскольку J _B возникает в результате различия в спонтанной кривизне монослоев , для создания такой кривизны потребуется необычный состав мембранных липидов. Липиды холестерина , ДОФЭ и диацилглицерина характеризуются резко отрицательной спонтанной кривизной (рис. 1) и, следовательно, могут вызывать большую кривизну мембраны. Однако даже для этих липидов требуемый J _B может быть достигнут только в том случае, если они сильно сконцентрированы во внутреннем монослое.

Кластеризация

Множество факторов влияют на то, будет ли липид иметь положительную или отрицательную кривизну. Например, наличие двойных связей в хвосте липида увеличит занимаемое пространство хвоста и, таким образом, увеличит склонность липида вызывать отрицательную кривизну. ^{[ 8 ]} На рисунке различную форму липидов с двойной связью, также известных как ненасыщенные можно визуализировать . Однако один липид конической формы не вызывает искривление всей области мембраны. кластеризация липидов одинаковой формы в одном листке по сравнению с другим. Вместо этого для индукции искривления необходима ^{[ 8 ]} Эта разница в липидном составе между листками активно формируется и контролируется внутри клеток белками, такими как флипазы , или удаляется, чтобы предотвратить искривление, с помощью белков, таких как скрамблазы . ^{[ 9 ]} Когда присутствуют асимметричные липидные композиции и мембрана не может изгибаться из-за других окружающих факторов, мембрана дестабилизируется, что еще раз подтверждает решающую роль, которую липидная композиция играет в искривлении мембраны. ^{[ 10 ]} Когда мембрана искривляется, на стороне положительной кривизны мембраны должно присутствовать большее количество липидов, чтобы покрыть увеличенную площадь поверхности, которая присутствует по сравнению со стороной отрицательной кривизны. ^{[ 2 ]}

Индуцируется белками

Некоторые биологически встречающиеся липиды действительно демонстрируют спонтанную кривизну, что может объяснить форму биологических мембран. Тем не менее, расчеты показывают, что само по себе спонтанное искривление липидов либо недостаточно, либо потребует условий, которые нереальны для управления степенью искривления, наблюдаемой в большинстве клеток . Сейчас известно, что белковые структуры «помогают» искривлению липидов, создавая полную кривизну клеток.

Кластеризация

Трансмембранные белки, имеющие по своей природе коническую форму, будут более стабильными и будут вызывать искривление мембран. ^{[ 2 ]} В зависимости от формы белка это может вызвать как положительную, так и отрицательную кривизну. Примером является потенциал-управляемый калиевый канал, имеющий больший диаметр на внешнем листке, чем внутренний листок мембраны. ^{[ 11 ]} Как видно на рисунке, чем больше места занимает один листок, тем больше мембрана изгибается с этой стороны. ^{[ 8 ]}

Не только белок влияет на кривизну мембраны, но кривизна мембраны также может влиять на мембранные белки. Белки конической формы будут менее стабильными в мембранах, которые вынуждены быть плоскими, а белки цилиндрической формы будут менее стабильными в мембранах, которые вынуждены иметь большую кривизну. Таким образом, поскольку сильно изогнутые везикулы образуются из относительно плоских мембран, белки могут быть включены или исключены из образующихся везикул в зависимости от их формы. ^{[ 8 ]}

Вставка мотива

Гидрофобная . часть белка может действовать как «клин» при встраивании в липидный бислой Эпсин — один из примеров, который использует этот механизм для управления изгибом мембраны. Эпсин имеет несколько амфипатических альфа-спиралей , что позволяет ему распределяться между гидрофобным ядром мембраны и окружающей водной гидрофильной средой. Еще одной интересной характеристикой эпсина и других белков, связывающихся с мембранами, является тот факт, что они проявляют высокую аффинность связывания с довольно распространенным мембранным липидом, фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфатом (PI-4,5-P2). ^{[ 12 ]} В отличие от других белков, которые просто изгибают мембрану за счет абсолютной жесткости, эпсин представляет собой глобулярный растворимый белок и, следовательно, не является жестким. Вставка его спиралей в мембрану заставляет соседние липиды створки, которая была связана, расширяться вбок. Это смещение липидов только на одном из листочков увеличивает кривизну бислоя. На этом рисунке показано изгибание мембраны за счет внедрения гидрофобного белкового мотива в липидный бислой. На рисунке показан немного другой механизм. В этом случае мембраноизгибающий белок не проявляет внутренней жесткости. Вместо этого они часто имеют шаровидную форму и растворяются. Примером может служить белок эпсин. Эпсин имеет домен ENTH (N-концевая гомология эпсина), который вставляет свою амфипатическую альфа-спираль в мембрану. Эпсин имеет высокую аффинность связывания с мембраной, если присутствует PI-4,5-P2. ^{[ 12 ]}

BAR-домены

Другим примером белковых взаимодействий, которые непосредственно влияют на кривизну мембраны, является домен BAR (Bin, амфифизин, Rvs'). Домен BAR присутствует в большом семействе белков. По отношению к клеточному липидному бислою этот домен является жестким и имеет форму «банана». Было высказано предположение, что положительно заряженные аминокислотные остатки в вогнутой области домена BAR будут вступать в контакт с отрицательно заряженными полярными головными группами липидов в бислое, тем самым обеспечивая процесс связывания. ^{[ 4 ]} При связывании кривизна мембраны увеличивается за счет жесткого домена. ^{[ 12 ]} На этом рисунке показано изгиб мембраны банановой формой домена BAR.

На рисунке показан домен BAR, присутствующий в ряде белков. Искривление мембраны вызвано самой формой этой белковой области. Этот домен прикрепляется к липидному бислою посредством сильных кулоновских взаимодействий . В пользу этой идеи свидетельствует наличие положительно заряженных аминокислотных остатков в вогнутой области домена BAR. ^{[ 13 ]} Эти аминокислоты будут вступать в контакт с отрицательно заряженными полярными головными группами липидов в бислое. Это явление формы также называют «механизмом каркаса».

Строительные леса

Классическим примером изгиба мембраны жестким белковым каркасом является клатрин . Клатрин участвует в клеточном эндоцитозе и секвестрируется специфическими сигнальными молекулами . Клатрин может прикрепляться к комплексам адаптерных белков на клеточной мембране и полимеризоваться в решетки, вызывая большую кривизну, что приводит к эндоцитозу везикулярной единицы. Комплекс белков оболочки I ( COP1 ) и комплекс белков оболочки II ( COPII ) действуют по схожему механизму в управлении кривизной мембраны. ^{[ 14 ]} На этом рисунке показано белковое покрытие, вызывающее искривление. Как упоминалось выше, такие белки, как клатрин, рекрутируются в мембрану посредством сигнальных молекул и собираются в более крупные полимерные структуры, которые образуют жесткую структуру, служащую каркасом для мембраны. Клатрин связывается со своими рецепторами, присутствующими в мембране.

На рисунке показано белковое покрытие, вызывающее искривление. Как упоминалось выше, такие белки, как клатрин, рекрутируются в мембрану посредством сигнальных молекул и собираются в более крупные полимерные структуры, которые образуют жесткую структуру, служащую каркасом для мембраны. Клатрин связывается со своими рецепторами, присутствующими в мембране.

Цитоскелет

Общая форма клетки во многом определяется ее цитоскелетной структурой . Эта форма будет широко варьироваться в зависимости от местоположения и функции клетки. Клеточная мембрана должна иметь возможность изгибаться и соответствовать форме, определяемой этими функциями. ^{[ 2 ]} Для этого требуется, чтобы мембрана была достаточно жидкой , чтобы действовать стабильно, и часто стабилизируется с помощью других механизмов, перечисленных в этой статье, в частности, липидного состава.

Клетки млекопитающих обычно сохраняют примерно ту же форму, за распространенным исключением являются клетки-двигатели . Чтобы двигаться, эти клетки часто изменяют свою структуру с помощью ламеллиподий и филоподий . Мембрана должна быть способна активно адаптироваться к этим изменяющимся ограничениям кривизны, чтобы клетка могла эффективно двигаться, не повреждая клеточную мембрану. ^{[ 8 ]}

Скученность

белков Механизм скученности предполагает, что белки могут изгибать мембрану, не нарушая напрямую мембранные структуры, как описано выше. ^{[ 15 ]}^{[ 16 ]} Когда на поверхности мембраны присутствует достаточно высокая локальная концентрация белка, отталкивание между молекулами белка на поверхности мембраны может вызвать искривление мембраны. ^{[ 17 ]} Хотя вклад этого механизма остается неясным, многочисленные экспериментальные и расчетные данные показали его потенциал в изгибании мембраны. Недавнее исследование даже показывает, что скученность белков может вызвать изгиб мембраны и привести к ее делению . ^{[ 18 ]}^{[ 19 ]} Эти исследования показывают, что высокая локальная концентрация белка может преодолеть энергетический барьер изгиба липидной мембраны и, таким образом, способствовать изгибу мембраны.

Ссылки

^ Фурс С (2012). «Пышная биология» . Липидные хроники .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д МакМахон Х.Т., Галлоп Дж.Л. (декабрь 2005 г.). «Искривление мембраны и механизмы динамического ремоделирования клеточных мембран». Природа . 438 (7068): 590–596. Бибкод : 2005Natur.438..590M . дои : 10.1038/nature04396 . ПМИД 16319878 . S2CID 4319503 .
^ Спивак М (1970). Комплексное введение в дифференциальную геометрию . Уолтем: Университет Брандейса.
^ Перейти обратно: ^а ^б Мартенс С., МакМахон Х.Т. (июль 2008 г.). «Механизмы слияния мембран: разные игроки и общие принципы». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 9 (7): 543–56. дои : 10.1038/nrm2417 . ПМИД 18496517 . S2CID 706741 .
^ Камаль М.М., Миллс Д., Гржибек М., Ховард Дж. (декабрь 2009 г.). «Измерение предпочтения фосфолипидов кривизне мембраны показывает лишь слабую связь между формой липидов и кривизной створок» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (52): 22245–50. Бибкод : 2009PNAS..10622245K . дои : 10.1073/pnas.0907354106 . ПМЦ 2797532 . ПМИД 20080790 .
^ Циммерберг Дж., Козлов М.М. (январь 2006 г.). «Как белки вызывают искривление клеточной мембраны». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 7 (1): 9–19. дои : 10.1038/nrm1784 . ПМИД 16365634 . S2CID 32515542 .
^ Полищук Р.С., Полищук Е.В., Марра П., Альберти С., Буччионе Р., Луини А., Миронов А.А. (январь 2000 г.). «Корреляционная светоэлектронная микроскопия выявляет трубчато-мешотчатую ультраструктуру переносчиков, действующих между аппаратом Гольджи и плазматической мембраной» . Журнал клеточной биологии . 148 (1): 45–58. дои : 10.1083/jcb.148.1.45 . ПМК 2156208 . ПМИД 10629217 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и МакМахон Х.Т., Букро Э. (март 2015 г.). «Краткий обзор кривизны мембраны» . Журнал клеточной науки . 128 (6): 1065–1070. дои : 10.1242/jcs.114454 . ПМЦ 4359918 . ПМИД 25774051 .
^ Джанми П.А., Киннунен П.К. (октябрь 2006 г.). «Биофизические свойства липидов и динамических мембран». Тенденции в клеточной биологии . Мембранная динамика. 16 (10): 538–546. дои : 10.1016/j.tcb.2006.08.009 . ПМИД 16962778 .
^ Моурицен О.Г. (октябрь 2011 г.). «Липиды, кривизна и наномедицина» . Европейский журнал липидной науки и технологий . 113 (10): 1174–1187. дои : 10.1002/ejlt.201100050 . ПМК 3229985 . ПМИД 22164124 .
^ Маккиннон Р. (ноябрь 2004 г.). «Структурная биология. Датчик напряжения встречается с липидной мембраной». Наука . 306 (5700): 1304–1305. дои : 10.1126/science.1105528 . ПМИД 15550651 . S2CID 93780015 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Стахелин Р.В., Лонг Ф., Питер Б.Дж., Мюррей Д., Де Камилли П., МакМахон Х.Т., Чо В. (август 2003 г.). «Контрастные механизмы мембранного взаимодействия доменов N-концевой гомологии AP180 (ANTH) и N-концевой гомологии эпсина (ENTH)» . Журнал биологической химии . 278 (31): 28993–9. дои : 10.1074/jbc.M302865200 . ПМИД 12740367 .
^ Циммерберг Дж., Маклафлин С. (март 2004 г.). «Кривизна мембраны: как домены BAR изгибают бислои» . Современная биология . 14 (6): 250–2 ранда. дои : 10.1016/j.cub.2004.02.060 . ПМИД 15043839 .
^ Принц В.А., Хиншоу Дж.Э. (25 сентября 2009 г.). «Мембраноизгибающие белки» . Критические обзоры по биохимии и молекулярной биологии . 44 (5): 278–91. дои : 10.1080/10409230903183472 . ПМК 3490495 . ПМИД 19780639 .
^ Стаховяк Дж.К., Шмид Э.М., Райан С.Дж., Энн Х.С., Сасаки Д.Ю., Шерман М.Б., Гейсслер П.Л., Флетчер Д.А., Хайден CC (сентябрь 2012 г.). «Изгиб мембраны за счет скученности белков». Природная клеточная биология . 14 (9): 944–9. дои : 10.1038/ncb2561 . ПМИД 22902598 . S2CID 11175072 .
^ Стаховяк Дж.К., Хайден К.С., Сасаки Д.Ю. (апрель 2010 г.). «Стерическое ограничение белков на липидных мембранах может вызывать искривление и трубчатость» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (17): 7781–6. Бибкод : 2010PNAS..107.7781S . дои : 10.1073/pnas.0913306107 . ПМЦ 2867881 . ПМИД 20385839 .
^ Гигас Г., Вайс М. (октябрь 2016 г.). «Влияние скученности белков на мембранные системы» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1858 (10): 2441–2450. дои : 10.1016/j.bbamem.2015.12.021 . ПМИД 26724385 .
^ «Исследователи UT открывают неизвестный механизм деления мембран» . www.bmes.org . Проверено 25 сентября 2018 г.
^ Снид В.Т., Хайден К.С., Гадок А.К., Чжао С., Лафер Э.М., Рангамани П., Стаховяк Дж.К. (апрель 2017 г.). «Деление мембраны путем скучивания белков» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 114 (16): Е3258–Е3267. Бибкод : 2017PNAS..114E3258S . дои : 10.1073/pnas.1616199114 . ПМЦ 5402459 . ПМИД 28373566 .

[The_Lipid_Chronicles-1] Фурс С (2012). «Пышная биология» . Липидные хроники .

[:1-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д МакМахон Х.Т., Галлоп Дж.Л. (декабрь 2005 г.). «Искривление мембраны и механизмы динамического ремоделирования клеточных мембран». Природа . 438 (7068): 590–596. Бибкод : 2005Natur.438..590M . дои : 10.1038/nature04396 . ПМИД 16319878 . S2CID 4319503 .

[3] Спивак М (1970). Комплексное введение в дифференциальную геометрию . Уолтем: Университет Брандейса.

[Martens_2008-4] Перейти обратно: ^а ^б Мартенс С., МакМахон Х.Т. (июль 2008 г.). «Механизмы слияния мембран: разные игроки и общие принципы». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 9 (7): 543–56. дои : 10.1038/nrm2417 . ПМИД 18496517 . S2CID 706741 .

[pmid20080790-5] Камаль М.М., Миллс Д., Гржибек М., Ховард Дж. (декабрь 2009 г.). «Измерение предпочтения фосфолипидов кривизне мембраны показывает лишь слабую связь между формой липидов и кривизной створок» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (52): 22245–50. Бибкод : 2009PNAS..10622245K . дои : 10.1073/pnas.0907354106 . ПМЦ 2797532 . ПМИД 20080790 .

[Zimmerberg_2006-6] Циммерберг Дж., Козлов М.М. (январь 2006 г.). «Как белки вызывают искривление клеточной мембраны». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 7 (1): 9–19. дои : 10.1038/nrm1784 . ПМИД 16365634 . S2CID 32515542 .

[pmid10629217-7] Полищук Р.С., Полищук Е.В., Марра П., Альберти С., Буччионе Р., Луини А., Миронов А.А. (январь 2000 г.). «Корреляционная светоэлектронная микроскопия выявляет трубчато-мешотчатую ультраструктуру переносчиков, действующих между аппаратом Гольджи и плазматической мембраной» . Журнал клеточной биологии . 148 (1): 45–58. дои : 10.1083/jcb.148.1.45 . ПМК 2156208 . ПМИД 10629217 .

[:0-8] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и МакМахон Х.Т., Букро Э. (март 2015 г.). «Краткий обзор кривизны мембраны» . Журнал клеточной науки . 128 (6): 1065–1070. дои : 10.1242/jcs.114454 . ПМЦ 4359918 . ПМИД 25774051 .

[:3-9] Джанми П.А., Киннунен П.К. (октябрь 2006 г.). «Биофизические свойства липидов и динамических мембран». Тенденции в клеточной биологии . Мембранная динамика. 16 (10): 538–546. дои : 10.1016/j.tcb.2006.08.009 . ПМИД 16962778 .

[:2-10] Моурицен О.Г. (октябрь 2011 г.). «Липиды, кривизна и наномедицина» . Европейский журнал липидной науки и технологий . 113 (10): 1174–1187. дои : 10.1002/ejlt.201100050 . ПМК 3229985 . ПМИД 22164124 .

[:4-11] Маккиннон Р. (ноябрь 2004 г.). «Структурная биология. Датчик напряжения встречается с липидной мембраной». Наука . 306 (5700): 1304–1305. дои : 10.1126/science.1105528 . ПМИД 15550651 . S2CID 93780015 .

[pmid12740367-12] Перейти обратно: ^а ^б ^с Стахелин Р.В., Лонг Ф., Питер Б.Дж., Мюррей Д., Де Камилли П., МакМахон Х.Т., Чо В. (август 2003 г.). «Контрастные механизмы мембранного взаимодействия доменов N-концевой гомологии AP180 (ANTH) и N-концевой гомологии эпсина (ENTH)» . Журнал биологической химии . 278 (31): 28993–9. дои : 10.1074/jbc.M302865200 . ПМИД 12740367 .

[pmid15043839-13] Циммерберг Дж., Маклафлин С. (март 2004 г.). «Кривизна мембраны: как домены BAR изгибают бислои» . Современная биология . 14 (6): 250–2 ранда. дои : 10.1016/j.cub.2004.02.060 . ПМИД 15043839 .

[14] Принц В.А., Хиншоу Дж.Э. (25 сентября 2009 г.). «Мембраноизгибающие белки» . Критические обзоры по биохимии и молекулярной биологии . 44 (5): 278–91. дои : 10.1080/10409230903183472 . ПМК 3490495 . ПМИД 19780639 .

[15] Стаховяк Дж.К., Шмид Э.М., Райан С.Дж., Энн Х.С., Сасаки Д.Ю., Шерман М.Б., Гейсслер П.Л., Флетчер Д.А., Хайден CC (сентябрь 2012 г.). «Изгиб мембраны за счет скученности белков». Природная клеточная биология . 14 (9): 944–9. дои : 10.1038/ncb2561 . ПМИД 22902598 . S2CID 11175072 .

[16] Стаховяк Дж.К., Хайден К.С., Сасаки Д.Ю. (апрель 2010 г.). «Стерическое ограничение белков на липидных мембранах может вызывать искривление и трубчатость» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (17): 7781–6. Бибкод : 2010PNAS..107.7781S . дои : 10.1073/pnas.0913306107 . ПМЦ 2867881 . ПМИД 20385839 .

[17] Гигас Г., Вайс М. (октябрь 2016 г.). «Влияние скученности белков на мембранные системы» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1858 (10): 2441–2450. дои : 10.1016/j.bbamem.2015.12.021 . ПМИД 26724385 .

[18] «Исследователи UT открывают неизвестный механизм деления мембран» . www.bmes.org . Проверено 25 сентября 2018 г.

[19] Снид В.Т., Хайден К.С., Гадок А.К., Чжао С., Лафер Э.М., Рангамани П., Стаховяк Дж.К. (апрель 2017 г.). «Деление мембраны путем скучивания белков» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 114 (16): Е3258–Е3267. Бибкод : 2017PNAS..114E3258S . дои : 10.1073/pnas.1616199114 . ПМЦ 5402459 . ПМИД 28373566 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]