Домен ADF-H
| Кофилин_АДФ | |||
|---|---|---|---|
 кристаллическая структура adf1 из Arabidopsis thaliana | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Кофилин_АДФ | ||
| Пфам | PF00241 | ||
| Пфам Клан | CL0092 | ||
| ИнтерПро | ИПР002108 | ||
| УМНЫЙ | АПД | ||
| PROSITE | PDOC00297 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 2прф / СКОПе / СУПФАМ | ||
| CDD | cd00013 | ||
| |||
В молекулярной биологии домен ADF-H состоящий примерно из 150 аминокислот (домен гомологичности актин-деполимеризующего фактора) представляет собой мотив, , который присутствует в трех филогенетически различных классах эукариотических актин-связывающих белков . [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ]
- АДФ/кофилины, которые включают АДФ , кофилин , дестрин , актофорин , коактозин , депактин и факторы созревания глии (GMF) бета и гамма. ADF/кофилины представляют собой небольшие актин-связывающие белки, состоящие из одного домена ADF-H. Они связывают как мономеры актина, так и филаменты и способствуют быстрому обновлению филаментов в клетках путем деполимеризации/фрагментации актиновых филаментов. АДФ/кофилины связывают АДФ -актин с более высоким сродством, чем АТФ -актин, и ингибируют спонтанный обмен нуклеотидов на актина. мономерах
- , связывающие мономер актина Твинфилины — белки и состоящие из двух доменов ADF-H.
- Abp1/Drebrins, которые представляют собой относительно крупные белки, состоящие из N-концевого домена ADF-H, за которым следуют вариабельная область и C-концевой домен SH3 . Abp1/Drebrins взаимодействуют только с актиновыми нитями и не способствуют деполимеризации или фрагментации филаментов. Хотя эти белки биохимически различны и играют разные роли в динамике актина, все они, по-видимому, используют домен ADF-H для взаимодействия с актином.
Домен ADF-H состоит из шестицепочечного смешанного бета-листа , в котором четыре центральные цепи (бета2-бета5) расположены антипараллельно, а две краевые цепи (бета1 и бета6) идут параллельно соседним нитям. Лист окружен двумя альфа-спиралями с каждой стороны. [ 1 ] [ 2 ] [ 4 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Лаппалайнен П., Кессельс М.М., Коуп М.Дж., Друбин Д.Г. (август 1998 г.). «Домен гомологии ADF (ADF-H): широко используемый актин-связывающий модуль» . Мол. Биол. Клетка . 9 (8): 1951–9. дои : 10.1091/mbc.9.8.1951 . ПМК 25446 . ПМИД 9693358 .
- ^ Jump up to: а б Паавилайнен В.О., Меркель М.К., Фальк С., Ойала П.Дж., Пол Э., Вильманс М., Лаппалайнен П. (ноябрь 2002 г.). «Структурная консервативность между сайтами связывания актинового мономера твинфилина и актин-деполимеризующим фактором (ADF) / кофилином» . Ж. Биол. Хим . 277 (45): 43089–95. дои : 10.1074/jbc.M208225200 . ПМИД 12207032 .
- ^ Лю LX, Сюй Х, Веллер П.Ф., Ши А, Дебнат I (февраль 1997 г.). «Структура и экспрессия нового филяриального гена фактора созревания глии» . Джин . 186 (1): 1–5. дои : 10.1016/S0378-1119(96)00585-9 . ПМИД 9047337 .
- ^ Лю Л., Вэй З., Ван Ю., Ван М., Ченг З., Гун В. (ноябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура коактозиноподобного белка человека». Дж. Мол. Биол . 344 (2): 317–23. дои : 10.1016/j.jmb.2004.09.036 . ПМИД 15522287 .