Семейство кофакторов трансфераз
| Кофактор трансферазный домен | |||
|---|---|---|---|
 Трехмерная структура BirA, репрессора оперона биосинтеза биотина Escherichia coli. [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | БПЛ | ||
| Пфам | PF03099 | ||
| ИнтерПро | ИПР004143 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1bia / SCOPe / СУПФАМ | ||
| |||
| С-конец бактериальной липоатпротеинлигазы | |||
|---|---|---|---|
 кристаллическая структура предполагаемой липоат-протеинлигазы (np_345629.1) из Streptococcus pneumoniae tigr4 при разрешении 1,99 | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Lip_prot_lig_C | ||
| Пфам | PF10437 | ||
| ИнтерПро | ИПР019491 | ||
| |||
| Концевой домен C-протеинлигазы биотина | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | БПЛ_С | ||
| Пфам | PF02237 | ||
| Пфам Клан | CL0206 | ||
| ИнтерПро | ИПР003142 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1bia / SCOPe / СУПФАМ | ||
| |||
В молекулярной биологии семейство кофактор трансфераз представляет собой семейство белковых доменов , которое включает биотиновые протеинлигазы , липоат-протеиновые лигазы A, октаноил-(ацил-белок-переносчик):белок-N-октаноилтрансферазы и липоил-протеин:протеин-N-липоилтрансферазы. [ 2 ] Метаболизм кофакторов биотина и липоевой кислоты принадлежит к этому семейству. Они также имеют общий домен целевой модификации ( Pfam PF00364 ) и фермент вставки серы ( Pfam PF04055 ).
Биотин-протеинлигаза (BPL) — это фермент, ответственный за присоединение биотина к специфическому лизину на белке-карбоксиле-переносчике биотина . Вероятно, каждый организм имеет только один белок BPL. Присоединение биотина представляет собой двухстадийную реакцию, в результате которой образуется амидная связь между карбоксильной группой биотина и эпсилон-аминогруппой модифицированного лизина. Прикрепление биотина необходимо для биосинтеза биотина и использования свободного биотина. [ 3 ]
Липоат-белковая лигаза катализирует образование амидной связи между липоевой кислотой и специфическим лизиновым остатком липоил-домена липоат-зависимых ферментов. Они необходимы для утилизации свободной липоевой кислоты. [ 4 ]
Октаноил-(ацил-белок-переносчик):белковые N-октаноилтрансферазы или октаноилтрансферазы необходимы для биосинтеза липоевой кислоты. Они переносят октаноат из ацильного белка-переносчика (ACP), участвующего в биосинтезе жирных кислот, к специфическому остатку лизина липоильных доменов. [ 5 ] В этом суперсемействе существуют два изофермента октаноилтрансферазы. [ 6 ]
Липоилпротеин:белковые N-липоилтрансферазы или липоиламидотрансферазы необходимы для метаболизма липоевой кислоты у некоторых организмов. Они переносят липоевую кислоту или октаноат из липоильных доменов и переносят их в другие липоильные домены. У Bacillus subtilis перенос происходит от белка H системы расщепления глицина, GcvH, к другим липоильным доменам. Это связано с тем, что октаноилтрансфераза B. subtilis специфична для GcvH. [ 7 ] [ 8 ]
Структура
[ редактировать ]Октаноилтрансферазы и липоиламидотрансферазы представляют собой однодоменные ферменты. Охарактеризованным липоатным протеинлигазам требуется дополнительный дополнительный домен ( Pfam PF10437 ) для аденилирования ацильного субстрата. Биотиновые протеинлигазы имеют дополнительный С-концевой домен, который участвует в аденилировании и димеризации биотина. Биотиновые протеинлигазы также могут иметь дополнительный N-концевой домен, необходимый для связывания ДНК, хотя этот домен не всегда присутствует. [ 1 ] [ 2 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Уилсон К.П., Шевчук Л.М., Бреннан Р.Г., Оцука А.Дж., Мэтьюз Б.В. (октябрь 1992 г.). «Кристаллическая структура биотин-холофермент-синтетазы/биорепрессора Escherichia coli определяет биотин- и ДНК-связывающие домены» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 89 (19): 9257–61. Бибкод : 1992PNAS...89.9257W . дои : 10.1073/pnas.89.19.9257 . ПМК 50105 . ПМИД 1409631 .
- ^ Jump up to: а б Рече ПА (октябрь 2000 г.). «Липоилирующие и биотинилирующие ферменты содержат гомологичный каталитический модуль» . Белковая наука . 9 (10): 1922–9. дои : 10.1110/пс.9.10.1922 . ПМК 2144473 . ПМИД 11106165 .
- ^ Чепмен-Смит А., Кронан Дж. Э. (сентябрь 1999 г.). «Ферментативное биотинилирование белков: посттрансляционная модификация исключительной специфичности». Тенденции биохимии. Наука . 24 (9): 359–63. дои : 10.1016/s0968-0004(99)01438-3 . ПМИД 10470036 .
- ^ Моррис Т.В., Рид К.Е., Кронан Дж.Э. (июнь 1994 г.). «Идентификация гена, кодирующего липоат-протеинлигазу А Escherichia coli. Молекулярное клонирование и характеристика гена lplA и генного продукта» . Ж. Биол. Хим . 269 (23): 16091–100. дои : 10.1016/S0021-9258(17)33977-7 . ПМИД 8206909 .
- ^ Кронан Дж. Э., Чжао X, Цзян Ю (2005). Функция, прикрепление и синтез липоевой кислоты в Escherichia coli . Достижения микробной физиологии. Том. 50. стр. 103–46. дои : 10.1016/S0065-2911(05)50003-1 . ISBN 9780120277506 . ПМИД 16221579 .
{{cite book}}:|journal=игнорируется ( помогите ) - ^ Кристенсен QH, Кронан Дж.Э. (2010). «Синтез липоевой кислоты: новое семейство октаноилтрансфераз, обычно обозначаемое как липоатпротеинлигазы» . Биохимия . 49 (46): 10024–36. дои : 10.1021/bi101215f . ПМЦ 2982868 . ПМИД 20882995 .
- ^ Кристенсен QH, Мартин Н., Мансилья MC, де Мендоса Д., Кронан Дж.Э. (2011). «Новая амидотрансфераза, необходимая для сборки кофактора липоевой кислоты у Bacillus subtilis» . Мол. Микробиол . 80 (2): 350–63. дои : 10.1111/j.1365-2958.2011.07598.x . ПМК 3088481 . ПМИД 21338421 .
- ^ Мартин Н., Кристенсен QH, Мансилья MC, Кронан Дж.Э., де Мендоса Д. (2011). «Новая потребность в двух генах для реакции переноса октаноила при биосинтезе липоевой кислоты Bacillus subtilis» . Мол. Микробиол . 80 (2): 335–49. дои : 10.1111/j.1365-2958.2011.07597.x . ПМК 3086205 . ПМИД 21338420 .