Цистеиндиоксигеназа

цистеиндиоксигеназа I типа
цистеиндиоксигеназа I типа
	Цистеиндиоксигеназа 1, мономер, человек
Идентификаторы
Символ	CDO1
ген NCBI	1036
HGNC	1795
МОЙ БОГ	603943
RefSeq	НМ_001801
ЮниПрот	Q16878
Другие данные
Номер ЕС	1.13.11.20
Локус	5 q23.2
Structures
показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Цистеиндиоксигеназа
Цистеиндиоксигеназа
	CDO человека (взято из PDB 2IC1)
Идентификаторы
Номер ЕС.	1.13.11.20
Номер CAS.	37256-59-0
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Цистеиндиоксигеназа ( CDO ) представляет собой негемовый фермент , железа который катализирует превращение L- цистеина в цистеинсульфиновую кислоту (цистеинсульфинат). CDO играет важную роль в катаболизме цистеина, регулируя внутриклеточные уровни цистеина и реагируя на изменения доступности цистеина. ^{[ 1 ]} Таким образом, CDO строго регулируется и претерпевает большие изменения в концентрации и эффективности. Он окисляет цистеин до соответствующей сульфиновой кислоты путем активации дикислорода , хотя точный механизм реакции до сих пор неясен. Помимо того, что CDO обнаружен у млекопитающих, он также существует в некоторых дрожжах и бактериях, хотя точная функция до сих пор неизвестна. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} CDO участвует в различных нейродегенеративных заболеваниях и раке , что, вероятно, связано с токсичностью цистеина. ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}

Функция

CDO отвечает за первый важный этап метаболизма цистеина. ^{[ 4 ]} CDO окисляется до цистеинсульфиновой кислоты (которая существует преимущественно в форме анионного сульфината in vivo ). В целом CDO катализирует присоединение дикислорода (O ₂ ). ^{[ 5 ]} к тиолу с образованием сульфиновой кислоты . Более конкретно, CDO является частью группы негемовых железооксигеназ, которые используют кислород в качестве акцептора электронов. цистеинсульфиновая кислота метаболизируется двумя различными путями: декарбоксилируется до сульфиноаланиндекарбоксилазой и Затем окисляется до таурина гипотауриндегидрогеназой гипотаурина ; или трансаминируется до предполагаемого промежуточного продукта 3-сульфинилпирувата, который самопроизвольно разлагается на пируват и сульфит . ^{[ 1 ]}^{[ 6 ]} может быть окислен до сульфата сульфитоксидазой Сульфит затем . ^{[ 1 ]} Таким образом, CDO необходим для производства гипотаурина/таурина и сульфитов/сульфатов. Роль CDO может варьироваться в зависимости от типа клеток, поскольку он может использоваться в первую очередь для производства таурина или сульфата или для деградации цистеина. ^{[ 1 ]}

Структура

CDO представляет собой белок массой 22,5 кДа. ^{[ 2 ]} содержащий 200 аминокислотных остатков ^{[ 3 ]} и имеет изоэлектрическую точку (pI) 5,5. ^{[ 2 ]} Первичная структура высоко консервативна у разных видов млекопитающих: CDO мыши и человека различаются только по 16 остаткам. ^{[ 3 ]} CDO является частью суперсемейства купиновых . ^{[ 2 ]} члены которого обладают 6-нитевым β-цилиндром ^{[ 8 ]} в топологии «желе-ролл». ^{[ 3 ]} Кристаллические структуры белка были получены с разрешением 1,5 Å (мышь). ^{[ 1 ]} Активный центр имеет уникальную геометрию: вместо типичной лицевой триады из двух гистидинов и одной карбоксилатной боковой цепи, координирующейся с частицами железа (II), ^{[ 9 ]} три гистидиновых лиганда связаны с железом. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 8 ]} Кроме того, кристаллические структуры показывают аминный азот и тиолат серы цистеина, координированные с железом, в дополнение к одной молекуле воды (см. Рисунок). ^{[ 2 ]}

CDO содержит уникальный внутренний кофактор, созданный в результате внутримолекулярного образования тиоэфира между Cys93 и Tyr157, который, как предполагается, участвует в катализе. ^{[ 1 ]} Когда белок был впервые выделен, на агарозном геле наблюдались две полосы: ^{[ 3 ]} соответствующий белку, содержащему кофактор, и несвязанному «незрелому» белку соответственно. Сшивание увеличивает эффективность CDO в десять раз и регулируется уровнями цистеина, необычного примера образования белкового кофактора, опосредованного субстратом (активация прямой связи). ^{[ 1 ]}

Механизм

Механизм CDO до сих пор недостаточно изучен, несмотря на активные исследования по выяснению деталей реакции. ^{[ 2 ]} В целом реакция включает присоединение О ₂ к цистеину, которое происходит самопроизвольно, без ферментативного катализа. ^{[ 3 ]} Исследования показали, что цистеинилтирозиновый мостик снижает окислительный потенциал тирозина (обычно донора электронов, как в фотосистеме II ) на ~0,5 В относительно фенола и повышает его кислотность. ^{[ 2 ]} Тиоэфирный фрагмент, вероятно, играет структурную, окислительно-восстановительную или кислотно-основную роль. Другие исследования показали, что Tyr157 необходим для функционирования фермента (возможно, в виде тирозинильного радикала) и является высококонсервативным в вариантах CDO. ^{[ 2 ]} Кроме того, исследования показали, что цистеамин , структурно схожая с цистеином молекула, усиливает окисление цистеина, но не является его субстратом. ^{[ 2 ]}^{[ 6 ]}

Один предложенный механизм, подтвержденный компьютерными и спектроскопическими исследованиями, включает _{O 2} связывание цис -тиолата с образованием реактивного железа (III) -супероксо - разновидностей ( A ), которое затем атакует связанную серу цистеина с образованием четырехчленной кольцевой структуры ((A) Б ). ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}^{[ 12 ]} Гетеролитический разрыв связи OO затем приводит к образованию оксо -промежуточного соединения высоковалентного железа (IV) ( C ), которое передает второй кислород сере. ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}

Регулирование

CDO жестко регулируется в клетке для поддержания гомеостаза цистеина. В частности, CDO реагирует на изменения доступности цистеина с пищей и потребления белка, поддерживая пониженную активность при низких уровнях цистеина и повышенную активность при высоких уровнях для предотвращения цитотоксичности. ^{[ 1 ]} Исследования показали, что CDO может резко повысить активность печени в течение нескольких часов. В отличие от многих ферментов, он преимущественно регулируется на уровне оборота белка, а не на уровне транскрипции (уровни мРНК). Высокие уровни цистеина ингибируют убиквитинилирование , что снижает скорость протеасомной деградации. ^{[ 1 ]} CDO также регулируется в жировой ткани, где высокие уровни цистеина вызывают повышенное производство гипотаурина/таурина. ^{[ 1 ]} Также считается, что в регуляции CDO участвуют как сшитые, так и незрелые формы белка.

Актуальность заболевания

Из-за своей значимости для метаболизма цистеина изменения активности CDO могут вызывать заболевания у людей. Исследования показали, что повышенный уровень цистеина может быть цитотоксическим , нейротоксическим , ^{[ 1 ]} и эксайтотоксический . ^{[ 2 ]} Аномальная или недостаточная активность CDO связана с болезнью Альцгеймера , болезнью Паркинсона , ревматоидным артритом , ^{[ 13 ]} и заболевания двигательных нейронов. ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 14 ]} При этих заболеваниях у пациентов наблюдаются пониженные уровни сульфатов, повышенные концентрации цистеина в плазме натощак и другие симптомы, соответствующие нарушению окисления цистеина. ^{[ 1 ]} Дефицит CDO и последующее накопление цистеина в бледном шаре связаны с нейродегенерацией, связанной с пантотенаткиназой . ^{[ 15 ]}

Экспрессия CDO изменяется в раковых клетках ^{[ 2 ]} Было показано, что метилирование гена промотора CDO1 (цистеиндиоксигеназы человека типа I) происходит при раке толстой кишки, молочной железы, пищевода, легких, мочевого пузыря и желудка. ^{[ 16 ]} Замалчивание CDO1 является критическим эпигенетическим событием при раке молочной железы, приводящим к снижению активности CDO1. ^{[ 16 ]}^{[ 17 ]} В частности, снижение активности CDO1 приводит к увеличению содержания сероводорода (H ₂ S), что связано с различными заболеваниями. ^{[ 16 ]} Эти результаты позволяют предположить, что CDO1 (цистеиндиоксигеназа человека типа I) действует как ген-супрессор опухоли и потенциально может служить биомаркером рака. ^{[ 16 ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м ^н Стипанук М.Х., Уэки И., Домини Дж.Э., Симмонс Ч.Р., Хиршбергер Л.Л. (май 2009 г.). «Цистеиндиоксигеназа: надежная система регуляции уровня цистеина в клетках» . Аминокислоты . 37 (1): 55–63. дои : 10.1007/s00726-008-0202-y . ПМЦ 2736881 . ПМИД 19011731 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м ^н Джозеф Калифорния, Марони MJ (август 2007 г.). «Цистеиндиоксигеназа: структура и механизм». Химические коммуникации (32): 3338–49. дои : 10.1039/B702158E . ПМИД 18019494 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Стипанук М.Х., Симмонс Ч.Р., Карплюс П.А., Домини Дж.Е. (июнь 2011 г.). «Тиолдиоксигеназы: уникальные семейства купиновых белков» . Аминокислоты . 41 (1): 91–102. дои : 10.1007/s00726-010-0518-2 . ПМК 3136866 . ПМИД 20195658 .
^ Чай С.К., Джеркинс А.А., Баник Дж.Дж., Шалев И., Пинкхэм Дж.Л., Уден ПК и др. (март 2005 г.). «Гетерологичная экспрессия, очистка и характеристика рекомбинантной цистеиндиоксигеназы крысы» . Журнал биологической химии . 280 (11): 9865–9. дои : 10.1074/jbc.M413733200 . ПМИД 15623508 .
^ Ломбардини Дж. Б., Сингер Т. П., Бойер П. Д. (март 1969 г.). «Цистеиноксигеназа. II. Исследования механизма реакции с кислородом-18» . Журнал биологической химии . 244 (5): 1172–5. дои : 10.1016/S0021-9258(18)91825-9 . ПМИД 5767301 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Сакакибара С., Ямагути К., Хосокава Ю., Кохаши Н., Уэда И. (февраль 1976 г.). «Очистка и некоторые свойства цистеиноксидазы (цистеиндиоксигеназы) печени крыс». Acta биохимии и биофизики (BBA) - энзимология 422 (2): 273–9. дои : 10.1016/0005-2744(76) 90138-8 ПМИД 2307 .
^ Йе С., Ву Х, Вэй Л., Тан Д., Сунь П., Бартлам М. и др. (февраль 2007 г.). «Понимание механизма цистеиндиоксигеназы человека. Ключевые роли тиоэфирного кофактора тирозин-цистеина» . Журнал биологической химии . 282 (5): 3391–402. дои : 10.1074/jbc.M609337200 . ПМИД 17135237 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Маккой Дж.Г., Бэйли Л.Дж., Битто Э., Бингман К.А., Асети Дж., Фокс Б.Г. и др. (февраль 2006 г.). «Структура и механизм цистеиндиоксигеназы мыши» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (9): 3084–9. Бибкод : 2006PNAS..103.3084M . дои : 10.1073/pnas.0509262103 . ПМЦ 1413891 . ПМИД 16492780 .
^ Гарднер Дж.Д., Пирс Б.С., Фокс Б.Г., Брунольд Т.С. (июль 2010 г.). «Спектроскопическая и вычислительная характеристика связанной с субстратом цистеиндиоксигеназы мыши: природа аддуктов цистеина железа и железа и механистические последствия» . Биохимия . 49 (29): 6033–41. дои : 10.1021/bi100189h . ПМК 2914100 . ПМИД 20397631 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Чесноков Е.П., Фапонле А.С., Дэвис К.Г., Кен М.Г., Тернер Р., Феллнер М. и др. (июль 2016 г.). «Промежуточное соединение железа и кислорода, образующееся во время каталитического цикла цистеиндиоксигеназы» . Химические коммуникации . 52 (57): 8814–7. дои : 10.1039/C6CC03904A . ПМК 5043143 . ПМИД 27297454 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Вильяр-Асеведо Дж., Луго-Мас П., Блейкли М.Н., Рис Дж.А., Ганас А.С., Ханада Э.М. и др. (январь 2017 г.). «Присоединение оксоатома металла к тиолату Fe (III)» . Журнал Американского химического общества . 139 (1): 119–129. дои : 10.1021/jacs.6b03512 . ПМК 5262503 . ПМИД 28033001 .
^ Кумар Д., Тиль В., де Виссер С.П. (март 2011 г.). «Теоретическое исследование механизма процесса активации кислорода в ферментах цистеиндиоксигеназы». Журнал Американского химического общества . 133 (11): 3869–82. дои : 10.1021/ja107514f . ПМИД 21344861 .
^ Эмери П., Брэдли Х., Артур В., Танн Э., Уоринг Р. (июль 1992 г.). «Генетические факторы, влияющие на исход раннего артрита - роль статуса сульфоксидации». Британский журнал ревматологии . 31 (7): 449–51. дои : 10.1093/ревматология/31.7.449 . ПМИД 1628166 .
^ Хифилд М.Т., Ферн С., Стивентон ГБ, Уоринг Р.Х., Уильямс А.С., Стурман С.Г. (март 1990 г.). «Уровни цистеина и сульфата в плазме у пациентов с двигательными нейронами, болезнью Паркинсона и Альцгеймера». Письма по неврологии . 110 (1–2): 216–20. дои : 10.1016/0304-3940(90)90814-п . ПМИД 2325885 . S2CID 26672064 .
^ Стипанук М.Х., Домини Дж.Э., Ли Дж.И., Колозо Р.М. (июнь 2006 г.). «Метаболизм цистеина у млекопитающих: новый взгляд на регуляцию метаболизма цистеина» . Журнал питания . 136 (дополнение 6): 1652S–1659S. дои : 10.1093/jn/136.6.1652S . ПМИД 16702335 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Брэйт М., Линг С., Нагпал Дж.К., Чанг Х., Пак Х.Л., Ли Дж. и др. (сентябрь 2012 г.). «Цистеиндиоксигеназа 1 представляет собой ген-супрессор опухолей, подавляемый метилированием промотора при множественных раковых заболеваниях человека» . ПЛОС ОДИН . 7 (9): е44951. Бибкод : 2012PLoSO...744951B . дои : 10.1371/journal.pone.0044951 . ПМЦ 3459978 . ПМИД 23028699 .
^ Йешке Дж., О'Хаган Х.М., Чжан В., Ватапалли Р., Калмон М.Ф., Данилова Л. и др. (июнь 2013 г.). «Частая инактивация цистеиндиоксигеназы 1 типа способствует выживанию клеток рака молочной железы и устойчивости к антрациклинам» . Клинические исследования рака . 19 (12): 3201–11. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-12-3751 . ПМЦ 3985391 . ПМИД 23630167 .

Внешние ссылки

CDO1 Расположение человеческого гена в браузере генома UCSC .
Подробности о гене человека CDO1 в браузере генома UCSC .

[Stipanuk_2009-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м ^н Стипанук М.Х., Уэки И., Домини Дж.Э., Симмонс Ч.Р., Хиршбергер Л.Л. (май 2009 г.). «Цистеиндиоксигеназа: надежная система регуляции уровня цистеина в клетках» . Аминокислоты . 37 (1): 55–63. дои : 10.1007/s00726-008-0202-y . ПМЦ 2736881 . ПМИД 19011731 .

[Joseph_2007-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м ^н Джозеф Калифорния, Марони MJ (август 2007 г.). «Цистеиндиоксигеназа: структура и механизм». Химические коммуникации (32): 3338–49. дои : 10.1039/B702158E . ПМИД 18019494 .

[Stipanuk_2011-3] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Стипанук М.Х., Симмонс Ч.Р., Карплюс П.А., Домини Дж.Е. (июнь 2011 г.). «Тиолдиоксигеназы: уникальные семейства купиновых белков» . Аминокислоты . 41 (1): 91–102. дои : 10.1007/s00726-010-0518-2 . ПМК 3136866 . ПМИД 20195658 .

[4] Чай С.К., Джеркинс А.А., Баник Дж.Дж., Шалев И., Пинкхэм Дж.Л., Уден ПК и др. (март 2005 г.). «Гетерологичная экспрессия, очистка и характеристика рекомбинантной цистеиндиоксигеназы крысы» . Журнал биологической химии . 280 (11): 9865–9. дои : 10.1074/jbc.M413733200 . ПМИД 15623508 .

[5] Ломбардини Дж. Б., Сингер Т. П., Бойер П. Д. (март 1969 г.). «Цистеиноксигеназа. II. Исследования механизма реакции с кислородом-18» . Журнал биологической химии . 244 (5): 1172–5. дои : 10.1016/S0021-9258(18)91825-9 . ПМИД 5767301 .

[Sakakibara_1976-6] Перейти обратно: ^а ^б Сакакибара С., Ямагути К., Хосокава Ю., Кохаши Н., Уэда И. (февраль 1976 г.). «Очистка и некоторые свойства цистеиноксидазы (цистеиндиоксигеназы) печени крыс». Acta биохимии и биофизики (BBA) - энзимология 422 (2): 273–9. дои : 10.1016/0005-2744(76) 90138-8 ПМИД 2307 .

[7] Йе С., Ву Х, Вэй Л., Тан Д., Сунь П., Бартлам М. и др. (февраль 2007 г.). «Понимание механизма цистеиндиоксигеназы человека. Ключевые роли тиоэфирного кофактора тирозин-цистеина» . Журнал биологической химии . 282 (5): 3391–402. дои : 10.1074/jbc.M609337200 . ПМИД 17135237 .

[McCoy_2006-8] Перейти обратно: ^а ^б Маккой Дж.Г., Бэйли Л.Дж., Битто Э., Бингман К.А., Асети Дж., Фокс Б.Г. и др. (февраль 2006 г.). «Структура и механизм цистеиндиоксигеназы мыши» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (9): 3084–9. Бибкод : 2006PNAS..103.3084M . дои : 10.1073/pnas.0509262103 . ПМЦ 1413891 . ПМИД 16492780 .

[9] Гарднер Дж.Д., Пирс Б.С., Фокс Б.Г., Брунольд Т.С. (июль 2010 г.). «Спектроскопическая и вычислительная характеристика связанной с субстратом цистеиндиоксигеназы мыши: природа аддуктов цистеина железа и железа и механистические последствия» . Биохимия . 49 (29): 6033–41. дои : 10.1021/bi100189h . ПМК 2914100 . ПМИД 20397631 .

[Tchesnokov_2016-10] Перейти обратно: ^а ^б ^с Чесноков Е.П., Фапонле А.С., Дэвис К.Г., Кен М.Г., Тернер Р., Феллнер М. и др. (июль 2016 г.). «Промежуточное соединение железа и кислорода, образующееся во время каталитического цикла цистеиндиоксигеназы» . Химические коммуникации . 52 (57): 8814–7. дои : 10.1039/C6CC03904A . ПМК 5043143 . ПМИД 27297454 .

[Villar-Acevedo_2017-11] Перейти обратно: ^а ^б ^с Вильяр-Асеведо Дж., Луго-Мас П., Блейкли М.Н., Рис Дж.А., Ганас А.С., Ханада Э.М. и др. (январь 2017 г.). «Присоединение оксоатома металла к тиолату Fe (III)» . Журнал Американского химического общества . 139 (1): 119–129. дои : 10.1021/jacs.6b03512 . ПМК 5262503 . ПМИД 28033001 .

[12] Кумар Д., Тиль В., де Виссер С.П. (март 2011 г.). «Теоретическое исследование механизма процесса активации кислорода в ферментах цистеиндиоксигеназы». Журнал Американского химического общества . 133 (11): 3869–82. дои : 10.1021/ja107514f . ПМИД 21344861 .

[13] Эмери П., Брэдли Х., Артур В., Танн Э., Уоринг Р. (июль 1992 г.). «Генетические факторы, влияющие на исход раннего артрита - роль статуса сульфоксидации». Британский журнал ревматологии . 31 (7): 449–51. дои : 10.1093/ревматология/31.7.449 . ПМИД 1628166 .

[14] Хифилд М.Т., Ферн С., Стивентон ГБ, Уоринг Р.Х., Уильямс А.С., Стурман С.Г. (март 1990 г.). «Уровни цистеина и сульфата в плазме у пациентов с двигательными нейронами, болезнью Паркинсона и Альцгеймера». Письма по неврологии . 110 (1–2): 216–20. дои : 10.1016/0304-3940(90)90814-п . ПМИД 2325885 . S2CID 26672064 .

[Stipanuk_2006-15] Стипанук М.Х., Домини Дж.Э., Ли Дж.И., Колозо Р.М. (июнь 2006 г.). «Метаболизм цистеина у млекопитающих: новый взгляд на регуляцию метаболизма цистеина» . Журнал питания . 136 (дополнение 6): 1652S–1659S. дои : 10.1093/jn/136.6.1652S . ПМИД 16702335 .

[Brait_2012-16] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Брэйт М., Линг С., Нагпал Дж.К., Чанг Х., Пак Х.Л., Ли Дж. и др. (сентябрь 2012 г.). «Цистеиндиоксигеназа 1 представляет собой ген-супрессор опухолей, подавляемый метилированием промотора при множественных раковых заболеваниях человека» . ПЛОС ОДИН . 7 (9): е44951. Бибкод : 2012PLoSO...744951B . дои : 10.1371/journal.pone.0044951 . ПМЦ 3459978 . ПМИД 23028699 .

[17] Йешке Дж., О'Хаган Х.М., Чжан В., Ватапалли Р., Калмон М.Ф., Данилова Л. и др. (июнь 2013 г.). «Частая инактивация цистеиндиоксигеназы 1 типа способствует выживанию клеток рака молочной железы и устойчивости к антрациклинам» . Клинические исследования рака . 19 (12): 3201–11. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-12-3751 . ПМЦ 3985391 . ПМИД 23630167 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

v т и Оксидоредуктазы : монооксигеназы ( EC 1.13)
1.13.11: two atoms of oxygen	lipoxygenase: Arachidonate 5-lipoxygenase Arachidonate 12-lipoxygenase/ALOX12 Arachidonate 8-lipoxygenase Arachidonate 15-lipoxygenase/ALOX15 Linoleate 11-lipoxygenase other dioxygenase: Catechol dioxygenase Homogentisate 1,2-dioxygenase Cysteine dioxygenase 4-Hydroxyphenylpyruvate dioxygenase Indoleamine 2,3-dioxygenase Chlorite dismutase
1.13.12: one atom of oxygen	Firefly luciferase
1.13.99: other	Inositol oxygenase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)