Билирубиноксидаза
| билирубиноксидаза | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 1.3.3.5 | ||
| Номер CAS. | 80619-01-8 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
В энзимологии билирубиноксидаза , BOD или BOx, ( EC 1.3.3.5 ) представляет собой фермент , кодируемый геном в различных организмах, который катализирует химическую реакцию.
- 2 билирубин + О 2 2 биливердин + 2 H 2 O
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , а именно тех, которые действуют на донорную группу CH-CH с кислородом в качестве акцептора. Систематическое название этого класса ферментов — билирубин:кислородоксидоредуктаза . Этот фермент также называют билирубиноксидазой М-1 . Этот фермент участвует в порфиринов и хлорофиллов метаболизме . Он широко изучается как катализатор восстановления кислорода. [ 1 ]
Две структуры билирубиноксидазы аскомицета Myrothecium verrucaria депонированы в Банке данных белков (коды доступа 3abg и 2xll ). [ 2 ] [ 3 ]
Активный центр состоит из четырех медных центров, напоминающих лакказу . Эти центры классифицируются на тип I (cys, met, his, his), тип II (3his) и два типа III (2his). [ 4 ] Последние два центра расположены в трехъядерном медном кластере, образующем активный центр восстановления кислорода. [ 5 ] Медный центр типа I является первичным акцептором электронов и местом восстановления билирубина.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Мано Н., Эдембе Л. (декабрь 2013 г.). «Билирубиноксидазы в биоэлектрохимии: особенности и последние открытия». Биосенсоры и биоэлектроника . 50 : 478–485. дои : 10.1016/j.bios.2013.07.014 . ПМИД 23911663 .
- ^ Мизутани К., Тойода М., Сагара К., Такахаши Н., Сато А., Камитака Ю. и др. (июль 2010 г.). «Рентгеноструктурный анализ билирубиноксидазы Myrothecium verrucaria при разрешении 2,3 А с использованием двойникового кристалла» . Акта Кристаллографика. Раздел F. Структурная биология и кристаллизационные связи . 66 (Часть 7): 765–770. дои : 10.1107/S1744309110018828 . ПМЦ 2898457 . ПМИД 20606269 .
- ^ Крэкнелл Дж.А., Макнамара Т.П., Лоу Э.Д., Бланфорд К.Ф. (июль 2011 г.). «Билирубиноксидаза из Myrothecium verrucaria: рентгеновское определение полной кристаллической структуры и рациональная модификация поверхности для усиленного электрокаталитического восстановления O2». Транзакции Далтона . 40 (25): 6668–6675. дои : 10.1039/c0dt01403f . ПМИД 21544308 .
- ^ Джонс С.М., Соломон Э.И. (март 2015 г.). «Перенос электрона и механизм реакции лакказ» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 72 (5): 869–883. дои : 10.1007/s00018-014-1826-6 . ПМЦ 4323859 . ПМИД 25572295 .
- ^ Мано Н., де Пульпике А (март 2018 г.). «Снижение O 2 в ферментативных биотопливных элементах» (PDF) . Химические обзоры . 118 (5): 2392–2468. doi : 10.1021/acs.chemrev.7b00220 . ПМИД 28930449 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Мурао С., Танака Н. (1981). «Новый фермент билирубиноксидаза, продуцируемый Myrothecium verrucaria MT-1» . Сельскохозяйственная и биологическая химия . 45 (10): 2383–2384. дои : 10.1271/bbb1961.45.2383 .
- Танака Н., Мурао С. (1985). «Реакция билирубиноксидазы, продуцируемой Myrothecium verrucaria MT-1» . Сельскохозяйственная и биологическая химия . 49 (3): 843–844. дои : 10.1271/bbb1961.49.843 .
