Гомосерин
 | |
 | |
| Имена | |
|---|---|
| Название ИЮПАК ( S )-2-амино-4-гидроксибутановая кислота | |
| Идентификаторы | |
3D model ( JSmol ) | |
| ЧЭБИ | |
| ЧЕМБЛ | |
| ХимическийПаук | |
| Информационная карта ECHA | 100.010.538 |
| Номер ЕС |
|
ПабХим CID | |
| НЕКОТОРЫЙ | |
Панель управления CompTox ( EPA ) | |
| Характеристики | |
| C4H9NOC4H9NO3 | |
| Молярная масса | 119.12 g/mol |
| Температура плавления | 203 °С (разлагается) |
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа). | |
Гомосерин (также называемый изотреонином) представляет собой α- аминокислоту с химической формулой HO 2 CCH(NH 2 )CH 2 CH 2 OH. L -гомосерин не является одной из распространенных аминокислот, кодируемых ДНК. Он отличается от протеиногенной аминокислоты серина включением дополнительной единицы -СН 2 - в основную цепь . Гомосерин, или его лактоновая форма, представляет собой продукт путем расщепления пептида бромцианом деградации метионина .
Гомосерин является промежуточным продуктом в биосинтезе трех незаменимых аминокислот : метионина , треонина ( изомер гомосерина) и изолейцина . [1] Полный путь биосинтеза включает гликолиз , цикл трикарбоновых кислот (TCA) или цикл лимонной кислоты (цикл Кребса), а также путь метаболизма аспартата. Он образуется путем двух восстановлений аспарагиновой кислоты через посредство аспартат-полуальдегида. [2] В частности, фермент гомосериндегидрогеназа в сочетании с НАДФН катализирует обратимую реакцию, которая превращает L -аспартат-4-полуальдегид в L -гомосерин. Затем два других фермента, гомосеринкиназа и гомосерин-О-сукцинилтрансфераза, используют гомосерин в качестве субстрата и производят фосфогомосерин и О -сукцинилгомосерин соответственно. [3]
Приложения
[ редактировать ]В коммерческих целях гомосерин может служить предшественником для синтеза изобутанола и 1,4-бутандиола . [4] Очищенный гомосерин используется в структурных исследованиях ферментов. [5] Кроме того, гомосерин сыграл важную роль в исследованиях по выяснению синтеза пептидов и синтеза протеогликановых гликопептидов. [6] Линии бактериальных клеток могут производить большое количество этой аминокислоты. [3] [4]
Биосинтез
[ редактировать ]Гомосерин производится из аспартата через аспартат-4-полуальдегид, который образуется из β-фосфоаспартата. Под действием гомосериндегидрогеназ полуальдегид превращается в гомосерин. [7]
L -гомосерин является субстратом гомосеринкиназы превращается в треонинсинтазы , образуя фосфогомосерин (гомосерин-фосфат), который под действием L -треонин.
Гомосерин превращается в O -сукцинилгомосерин с помощью гомосерин-O-сукцинилтрансферазы , предшественника L -метионина. [8]
Гомосерин аллостерически ингибирует аспартаткиназу и глутаматдегидрогеназу . [3] Глутаматдегидрогеназа обратимо превращает глутамат в α-кетоглутарат , а α-кетоглутарат конвертируется в оксалоацетат посредством цикла лимонной кислоты. Треонин действует как еще один аллостерический ингибитор аспартаткиназы и гомосериндегидрогеназы, но является конкурентным ингибитором гомосеринкиназы. [8]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Танака М., Киши Т., Киносита С. (сентябрь 1961 г.). «Исследования по синтезу l-аминокислот: Часть III. Синтез l-гомосерина из l-аспарагиновой кислоты» . Сельскохозяйственная и биологическая химия . 25 (9): 678–679. дои : 10.1080/00021369.1961.10857862 . ISSN 0002-1369 .
- ^ Берг, Дж. М.; Страйер, Л. и др. (2002), Биохимия . У. Х. Фриман. ISBN 0-7167-4684-0
- ^ Jump up to: а б с Лю П., Чжан Б., Яо Чж., Лю Цзюй, Чжэн Ю.Г. (октябрь 2020 г.). Чжоу Нью-Йорк (ред.). «Мультиплексный дизайн метаболической сети для производства l-гомосерина в Escherichia coli» . Прикладная и экологическая микробиология . 86 (20). Бибкод : 2020ApEnM..86E1477L . дои : 10.1128/АЕМ.01477-20 . ПМК 7531971 . ПМИД 32801175 .
- ^ Jump up to: а б Хуан Цзюнь Ф, Чжан Б, Шэнь Цзы, Лю Цзюй, Чжэн Юг (июль 2018 г.). «Метаболическая инженерия E. coli для производства O -сукцинил-l-гомосерина с высоким выходом» . 3 Биотехнологии . 8 (7): 310. дои : 10.1007/s13205-018-1332-x . ПМК 6037649 . ПМИД 30002999 .
- ^ Акаи С., Икусиро Х., Савай Т., Яно Т., Камия Н., Мияхара И. (февраль 2019 г.). «Кристаллическая структура гомосериндегидрогеназы в комплексе с l-гомосерином и НАДФН в закрытой форме». Журнал биохимии . 165 (2): 185–195. дои : 10.1093/jb/mvy094 . ПМИД 30423116 .
- ^ Ян В., Рамадан С., Ян Б., Ёсида К., Хуан Икс (декабрь 2016 г.). «Гомосерин как предшественник аспарагиновой кислоты для синтеза протеогликанового гликопептида, содержащего аспарагиновую кислоту и сульфатированную гликановую цепь» . Журнал органической химии . 81 (23): 12052–12059. дои : 10.1021/acs.joc.6b02441 . ПМК 5215661 . ПМИД 27809505 .
- ^ Виола, Рональд Э. (2001). «Центральные ферменты семейства аспартатов биосинтеза аминокислот». Отчеты о химических исследованиях . 34 (5): 339–349. дои : 10.1021/ar000057q . ПМИД 11352712 .
- ^ Jump up to: а б Пети С., Ким Ю., Ли С.К., Браун Дж., Ларсен Э., Роннинг Д.Р. и др. (январь 2018 г.). «Уменьшение ингибирования обратной связи в гомосеринкиназе (ThrB) Corynebacterium Glutamicum усиливает биосинтез l-треонина» . АСУ Омега . 3 (1): 1178–1186. дои : 10.1021/acsomega.7b01597 . ПМК 6045374 . ПМИД 30023797 .
 | Эта по биохимии статья незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |