поворот ST
Поворот ST является структурной особенностью белков и полипептидов . [ 1 ] Каждый состоит из трех аминокислотных остатков (обозначенных i , i +1 и i +2), в которых остаток i представляет собой серин (S) или треонин (T), который образует водородную связь между кислородной группой боковой цепи и группой NH основной цепи остаток i + 2. [ 2 ] [ 3 ]
Подобные мотивы встречаются с аспартатом или аспарагином в виде остатка i , называемого поворотом asx . четыре типа поворота asx Можно выделить и поворота ST: типы I, I', II и II'. Эти категории соответствуют (через мимикрию боковой цепи-основной цепи остатка i) более распространенным бета-поворотам с водородными связями , которые имеют четыре остатка и водородную связь между CO остатка i и NH остатка i + 3. Что касается их Встречаются в белках, они отличаются тем, что тип I является наиболее распространенным из четырех бета-поворотов , а тип II' является наиболее распространенным из поворотов ST и asx.
Повороты Asx и ST часто происходят на N-концах спиралей α- . [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] как часть мотивов asx или мотивов ST , с asx, серином или треонином в качестве остатка N-кэпа . Поэтому их часто рассматривают как элементы, закрывающие спираль.
Доказательства функционально значимого поворота ST представлены в области CDR3 рецептора Т-клеток (B-цепь, V-домен). [ 8 ]
Часть поворотов ST сопровождается водородной связью между главной цепью, которая квалифицирует их как мотивы ST .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Дадди, WJ; Ниссинк WMJ; Аллен, Фрэнк Х.; Милнер-Уайт, Э. Джеймс (2004). «Мимикрия asx- и ST-поворотами четырех основных типов β-поворотов в белках» . Белковая наука . 13 (11): 3051–3055. дои : 10.1110/ps.04920904 . ПМК 2286581 . ПМИД 15459339 .
- ^ Руководитель, ДП; Милнер-Уайт, Э.Дж. (2009). «Мотивированные белки: веб-приложение для изучения небольших трехмерных белковых мотивов» . БМК Биоинформатика . 10:60 . дои : 10.1186/1471-2105-10-60 . ПМЦ 2651126 . ПМИД 19210785 .
- ^ Головин А; Хенрик К. (2008). «MSDmotif: изучение белковых сайтов и мотивов» . БМК Биоинформатика . 9 : 312. дои : 10.1186/1471-2105-9-312 . ПМК 2491636 . ПМИД 18637174 .
- ^ Дойг, Эй Джей; Макартур М.В.; Макартур, Малкольм В.; Торнтон, Джанет М. (2008). «Структуры N-концев спиралей белков» . Белковая наука . 6 (1): 147–155. дои : 10.1002/pro.5560060117 . ПМК 2143508 . ПМИД 9007987 .
- ^ Преста, LG; Роуз Г.Д. (1988). «Хеликс Шапки». Наука . 240 (4859): 1632–1641. Бибкод : 1988Sci...240.1632P . дои : 10.1126/science.2837824 . ПМИД 2837824 .
- ^ Аврора, Р; Роуз Г.Д. (1998). «Кэппинг Хеликс» . Белковая наука . 7 (1): 21–38. дои : 10.1002/pro.5560070103 . ПМК 2143812 . ПМИД 9514257 .
- ^ Гунасекаран, К; Нагараджам ХА; Рамакришнан, К; Баларам, П. (1998). «Стереохимические знаки препинания в структуре белка». Журнал молекулярной биологии . 275 (5): 917–932. дои : 10.1006/jmbi.1997.1505 . ПМИД 9480777 . S2CID 35919397 .
- ^ Яссай, МБ; Демус В; Горски Дж (2017). «Структурные и механистические последствия частот перестройки в генах TCRBV человека» . Дж Иммунол . 199 (3): 1142–1152. doi : 10.4049/jimmunol.1601450 . ПМЦ 5659713 . ПМИД 28659354 .