Аскс поворот
Аскса Разворот [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] является структурной особенностью белков и полипептидов . Он состоит из трех аминокислотных остатков (обозначенных i, i+1 и i+2), в которых остаток i представляет собой аспартат ( Asp) или аспарагин (Asn), который образует водородную связь между группой CO своей боковой цепи и группой NH основной цепи остаток i+2. Около 14% остатков Asx, присутствующих в белках, принадлежат поворотам Asx.
Название «Asx» используется здесь для обозначения аминокислоты аспартата (Asp) или аспарагина (Asn).
Типы
[ редактировать ]
Можно выделить четыре типа поворота Asx: [ 8 ] типы I, I', II и II'. Эти категории соответствуют категориям более известных бета-поворотов с водородными связями , которые имеют четыре остатка и водородную связь между CO остатка i и NH остатка i+3. Повороты Asx и бета-повороты имеют структурно сходные петли с водородными связями и демонстрируют мимикрию боковой цепи-основной цепи в том смысле, что боковая цепь остатка i поворота Asx имитирует основную цепь остатка i бета-поворота . Что касается их встречаемости в белках, они различаются тем, что тип I является наиболее распространенным из четырех бета-поворотов , а тип II' является наиболее распространенным из поворотов Asx.
возникновение
[ редактировать ]Повороты Asx и ST часто происходят на N-концах спиралей α- . [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] [ 12 ] как часть мотивов Asx или мотивов ST, так что Asx, серин или треонин представляют собой остаток N-кэпа . Поэтому их часто рассматривают как элементы, закрывающие спираль.
Родственные мотивы
[ редактировать ]Аналогичные мотивы встречаются с серином или треонином в качестве остатка i, которые называются поворотами ST . [ 13 ] Несмотря на то, что серин и треонин имеют на один атом боковой цепи меньше, так что мимикрия β-поворотов между боковой цепью и основной цепью несовершенна, эти особенности проявляются в белках, поскольку количество четырех типов приближается к числу поворотов Asx. Они также демонстрируют тенденцию заменять друг друга в ходе эволюции. [ 14 ]
Часть поворотов Asx сопровождается водородной связью между главной цепью, что позволяет квалифицировать их как мотивы Asx .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Ричардсон, Дж. С. (1981). «Анатомия и систематика структуры белка». Достижения в области химии белков, том 34 . Том. 34. стр. 167–339. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . ISBN 9780120342341 . ПМИД 7020376 .
- ^ Тайнер, Дж. А.; Гецофф ЭД (1982). «Определение и анализ 2 А-структуры супероксиддисмутазы меди, цинка». Журнал молекулярной биологии . 160 (2): 181–217. дои : 10.1016/0022-2836(82)90174-7 . ПМИД 7175933 .
- ^ Рис, округ Колумбия; Льюис М (1983). «Уточненная кристаллическая структура карбоксипептидазы а с разрешением 1,54 Å». Журнал молекулярной биологии . 168 (2): 367–387. дои : 10.1016/S0022-2836(83)80024-2 . ПМИД 6887246 .
- ^ Эсвар, Н; Рамачандран С (1999). «Вторичные структуры без основной цепи: анализ мимикрии основной цепи полярными боковыми цепями в белках» . Белковая инженерия . 12 (6): 447–455. дои : 10.1093/протеин/12.6.447 . ПМИД 10388841 .
- ^ Чакрабарти, П; Пал Д. (2001). «Взаимосвязь конформаций боковой и основной цепи в белках» . Прогресс биофизики и молекулярной биологии . 76 (1–2): 1–102. дои : 10.1016/s0079-6107(01)00005-0 . ПМИД 11389934 .
- ^ Дадди, WJ; Ниссинк WMJ; Аллен, Фрэнк Х.; Милнер-Уайт, Э. Джеймс (2004). «Мимикрия asx- и ST-поворотами четырех основных типов β-поворотов в белках» . Белковая наука . 13 (11): 3051–3055. дои : 10.1110/ps.04920904 . ПМК 2286581 . ПМИД 15459339 .
- ^ Тхакур, АК; Кишор Р. (2006). «Характеристика мимикрии β-поворотов и asx-поворотов в модельном пептиде: стабилизация посредством взаимодействия CH•••O». Биополимеры . 81 (6): 440–449. дои : 10.1002/bip.20441 . ПМИД 16411188 . S2CID 27091571 .
- ^ Дадди, WJ; Ниссинк WMJ; Аллен, Фрэнк Х.; Милнер-Уайт, Э. Джеймс (2004). «Мимикрия asx- и ST-поворотами четырех основных типов бета-поворотов в белках» . Белковая наука . 13 (11): 3051–3055. дои : 10.1110/ps.04920904 . ПМК 2286581 . ПМИД 15459339 .
- ^ Дойг, Эй Джей; Макартур М.В.; Макартур, Малкольм В.; Торнтон, Джанет М. (1997). «Структуры N-концев спиралей белков» . Белковая наука . 6 (1): 147–155. дои : 10.1002/pro.5560060117 . ПМК 2143508 . ПМИД 9007987 .
- ^ Преста, LG; Роуз Г.Д. (1988). «Хеликс Шапки». Наука . 240 (4859): 1632–1641. Бибкод : 1988Sci...240.1632P . дои : 10.1126/science.2837824 . ПМИД 2837824 .
- ^ Аврора, Р; Роуз Г.Д. (1998). «Кэппинг Хеликс» . Белковая наука . 7 (1): 21–38. дои : 10.1002/pro.5560070103 . ПМК 2143812 . ПМИД 9514257 .
- ^ Гунасекаран, К; Нагараджам ХА; Рамакришнан, К; Баларам, П. (1998). «Стереохимические знаки препинания в структуре белка». Журнал молекулярной биологии . 275 (5): 917–932. дои : 10.1006/jmbi.1997.1505 . ПМИД 9480777 . S2CID 35919397 .
- ^ Дадди, WJ; Ниссинк WMJ; Аллен, Фрэнк Х.; Милнер-Уайт, Э. Джеймс (2004). «Мимикрия asx- и ST-поворотами четырех основных типов β-поворотов в белках» . Белковая наука . 13 (11): 3051–3055. дои : 10.1110/ps.04920904 . ПМК 2286581 . ПМИД 15459339 .
- ^ Ван, Вайоминг; Милнер-Уайт, Э.Дж. (2009). «Повторяющийся мотив с двумя водородными связями, включающий остаток серина или треонина, обнаруживается как на α-спиральном N-конце, так и в других ситуациях». Журнал молекулярной биологии . 286 (5): 1651–1662. дои : 10.1006/jmbi.1999.2551 . ПМИД 10064721 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- ^ Руководитель, ДП; Милнер-Уайт, Э.Дж. (2009). «Мотивированные белки: веб-приложение для изучения небольших трехмерных белковых мотивов» . БМК Биоинформатика . 10:60 . дои : 10.1186/1471-2105-10-60 . ПМЦ 2651126 . ПМИД 19210785 .
- ^ Головин А; Хенрик К. (2008). «MSDmotif: изучение белковых сайтов и мотивов» . БМК Биоинформатика . 9 : 312. дои : 10.1186/1471-2105-9-312 . ПМК 2491636 . ПМИД 18637174 .