ИДГ1
| ИДГ1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | IDH1 , HEL-216, HEL-S-26, IDCD, IDH, IDP, IDPC, PICD, изоцитратдегидрогеназа (NADP(+)) 1, цитозольная, изоцитратдегидрогеназа (NADP(+)) 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | Опустить : 147700 ; МГИ : 96413 ; Гомологен : 21195 ; Генные карты : IDH1 ; OMA : IDH1 — ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Изоцитратдегидрогеназа 1 (НАДФ+), растворимая, представляет собой фермент , который у человека кодируется IDH1 геном на хромосоме 2 . Изоцитратдегидрогеназы катализируют окислительное декарбоксилирование изоцитрата до 2 -оксоглутарата . Эти ферменты принадлежат к двум различным подклассам, один из которых использует НАД. + как акцептор электронов и другой НАДФ + . Сообщалось о пяти изоцитратдегидрогеназах: три НАД + -зависимые изоцитратдегидрогеназы, локализующиеся в митохондриальном матриксе, и две НАДФ. + -зависимые изоцитратдегидрогеназы, одна из которых является митохондриальной, а другая преимущественно цитозольной. Каждый НАДП + -зависимый изофермент представляет собой гомодимер. Белок, кодируемый этим геном, — НАДФ. + -зависимая изоцитратдегидрогеназа обнаруживается в цитоплазме и пероксисомах . PTS-1 Он содержит сигнальную последовательность пероксисомального нацеливания . Присутствие этого фермента в пероксисомах предполагает его роль в регенерации НАДФН для внутрипероксисомальных восстановлений, таких как превращение 2,4-диеноил-КоА в 3-еноил-КоА, а также в пероксисомальных реакциях, в которых потребляется 2-оксоглутарат, а именно альфа- гидроксилирование кислоты фитановой . Цитоплазматический фермент играет важную роль в производстве цитоплазматического НАДФН. альтернативно сплайсированные Для этого гена были обнаружены варианты транскрипта, кодирующие тот же белок. [предоставлено RefSeq, сентябрь 2013 г.] [5]
Структура
[ редактировать ]IDH1 является одним из трех изоферментов изоцитратдегидрогеназы (два других — IDH2 и IDH3) и кодируется одним из пяти генов изоцитратдегидрогеназы: IDH1 , IDH2 , IDH3A , IDH3B и IDH3G . [6]
IDH1 образует асимметричный гомодимер в цитоплазме и выполняет свою функцию через два гидрофильных активных центра, образованных обеими белковыми субъединицами . [7] [8] [9] [10] [11] Каждая субъединица или мономер состоит из трех доменов: большого домена ( остатки 1–103 и 286–414), малого домена (остатки 104–136 и 186–285) и запирающего домена (остатки 137–185). Большой домен содержит складку Россмана , тогда как малый домен образует сэндвич-структуру α/β, а домен застежки складывается в виде двух сложенных друг на друга двухцепочечных антипараллельных β-листов . β-лист соединяет большой и малый домены и окружен двумя щелями на противоположных сторонах. Глубокая щель, также известная как активный центр, образована большим и малым доменами одной субъединицы и небольшим доменом другой субъединицы. Этот активный сайт включает сайт связывания НАДФ и сайт связывания ионов изоцитрата металла. Неглубокая щель, также называемая задней щелью, образована обоими доменами одной субъединицы и участвует в конформационных изменениях гомодимерного IDH1. Наконец, запирающие домены обеих субъединиц переплетаются, образуя двойной слой четырехцепочечных антипараллельных β-листов, связывающих вместе две субъединицы и два активных центра. [11]
Кроме того, конформационные изменения субъединиц и консервативная структура активного центра влияют на активность фермента. В открытой, неактивной форме структура активного центра образует петлю, при этом одна субъединица принимает асимметричную открытую конформацию, а другая — квазиоткрытую конформацию. [9] [11] Эта конформация позволяет изоцитрату связываться с активным сайтом, индуцируя закрытую конформацию, которая также активирует IDH1. [9] В закрытой, неактивной форме структура активного центра становится α-спиралью, которая может хелатировать ионы металлов. Промежуточная, полуоткрытая форма представляет собой структуру активного центра в виде частично распущенной α-спирали. [11]
также имеется пероксисомальная нацеливающая последовательность На его С-конце типа 1 , которая нацеливает белок на пероксисому. [11]
Функция
[ редактировать ]Являясь изоцитратдегидрогеназой, IDH1 катализирует обратимое окислительное декарбоксилирование изоцитрата с образованием α-кетоглутарата (α-KG) как часть цикла ТСА при метаболизме глюкозы. [6] [7] [8] [10] [11] Этот этап также позволяет одновременно восстановить никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ+) до восстановленного никотинамидадениндинуклеотидфосфата (НАДФН). [7] [8] [10] Поскольку НАДФН и α-KG участвуют в процессах клеточной детоксикации в ответ на окислительный стресс , IDH1 также косвенно участвует в смягчении окислительного повреждения. [6] [7] [11] [12] Кроме того, IDH1 играет ключевую роль в -окислении ненасыщенных β жирных кислот в пероксисомах клеток печени. [11] IDH1 также участвует в регуляции секреции инсулина , индуцированной глюкозой . [6] Примечательно, что IDH1 является основным производителем НАДФН в большинстве тканей, особенно в мозге. [7] Внутри клеток IDH1 локализуется в цитоплазме пероксисоме , эндоплазматическом и ретикулуме . [10] [12]
В условиях гипоксии IDH1 катализирует обратную реакцию α-KG на изоцитрат, что способствует продукции цитрата посредством глутаминолиза . [6] [7] Изоцитрат также может превращаться в ацетил-КоА для метаболизма липидов . [6]
Мутация
[ редактировать ]Мутации IDH1 являются гетерозиготными и обычно включают замену аминокислот в активном сайте фермента в кодоне 132. [13] [14] Мутация приводит к потере нормальной ферментативной функции и аномальному производству 2-гидроксиглутарата (2-HG) . [13] Считалось, что это происходит из-за изменения места связывания фермента. [15] Было обнаружено, что 2-HG ингибирует ферментативную функцию многих альфа-кетоглутарат- зависимых диоксигеназ , включая деметилазы гистонов и ДНК , вызывая широко распространенные изменения в метилировании гистонов и ДНК и потенциально способствуя онкогенезу. [14] [16]
Клиническое значение
[ редактировать ]Было показано, что мутации в этом гене вызывают метафизарный хондроматоз с ацидурией . [17]
Мутации IDH1 также связаны с раком. Первоначально мутации IDH1 были обнаружены при комплексном геномном анализе мультиформной глиобластомы человека . [18] С тех пор стало ясно, что мутации в IDH1 и его гомологе IDH2 являются одними из наиболее частых мутаций при диффузных глиомах , включая диффузную астроцитому , анапластическую астроцитому , олигодендроглиому , анапластическую олигодендроглиому , олигоастроцитому , анапластическую олигоастроцитому и вторичную глиобластому. [19] Мутации IDH1 часто являются первой причиной развития диффузных глиом, что позволяет предположить, что мутации IDH1 являются ключевыми событиями в формировании этих опухолей головного мозга. [20] [21] [22] дикого типа У глиобластом с геном IDH1 медиана общей выживаемости составляет всего 1 год, тогда как у пациентов с глиобластомой с мутацией IDH1 медиана общей выживаемости превышает 2 года. [23] Опухоли различных типов тканей с мутациями IDH1/2 демонстрируют улучшенный ответ на лучевую и химиотерапию. [24] [25] Наиболее изученной мутацией IDH1 является R132H, которая, как было показано, действует как супрессор опухоли . [26]
не только мутирует в диффузных глиомах, но Было показано, что IDH1 и содержит мутации при остром миелолейкозе человека. [27] [28]
Мутация IDH1 считается драйверным изменением и возникает на ранних стадиях онкогенеза, в частности, при мультиформной глиоме и глиобластоме. Недавно было предложено ее возможное использование в качестве нового опухолеспецифического антигена для индукции противоопухолевого иммунитета для лечения рака. [29] Противоопухолевая вакцина может стимулировать иммунную систему организма при воздействии опухолеспецифического пептидного антигена путем активации или усиления гуморального и цитотоксического иммунного ответа, нацеленного на конкретные раковые клетки.
Исследование Шумахера и соавт. Было показано, что эта привлекательная мишень (мутация изоцитратдегидрогеназы 1) с иммунологической точки зрения представляет собой потенциальный опухолеспецифичный неоантиген с высокой однородностью и пенетрантностью и может быть использована с помощью иммунотерапии посредством вакцинации. Соответственно, у некоторых пациентов с глиомами с мутацией IDH1 наблюдались спонтанные ответы периферических CD4+ Т-клеток против мутированной области IDH1 с антителами, продуцирующими B-клетки. Вакцинация MHC-гуманизированных трансгенных мышей мутантным пептидом IDH1 индуцировала IFN-γ CD4+ T-хелперный клеточный ответ 1, что указывает на эндогенный процессинг через MHC класса II и продукцию антител, нацеленных на мутантный IDH1. Вакцинация опухолей, как профилактическая, так и терапевтическая, приводила к подавлению роста трансплантированных сарком, экспрессирующих IDH1, у мышей, гуманизированных MHC. Эти данные in vivo показывают специфичный и мощный иммунологический ответ как на трансплантированные, так и на существующие опухоли. [29]
Как мишень для наркотиков
[ редактировать ]Мутированные и нормальные формы IDH1 были изучены на предмет ингибирования действия лекарств как in silico, так и in vitro. [30] [31] [32] [33] разрабатываются некоторые лекарства (например, Ивосидениб и Ворасидениб ). Ивосидениб был одобрен FDA в июле 2018 года для лечения рецидивирующего или рефрактерного острого миелолейкоза (ОМЛ) с мутацией IDH1. [34] Ивосидениб (AG-120) продемонстрировал мощные анти-wtIDH1-свойства при меланоме при низких уровнях магния и питательных веществ, что отражает микроокружение опухоли в природе. [35]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000138413 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025950 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ген Энтреза: изоцитратдегидрогеназа 1 (НАДФ+), растворимая» . Проверено 30 декабря 2011 г.
- ^ Jump up to: а б с д и ж Димитров Л., Хонг К.С., Ян С., Чжуан З., Хейсс Дж.Д. (2015). «Новые разработки в области патогенеза и терапевтического воздействия мутации IDH1 при глиоме» . Международный журнал медицинских наук . 12 (3): 201–213. дои : 10.7150/ijms.11047 . ПМЦ 4323358 . PMID 25678837 .
- ^ Jump up to: а б с д и ж Моленаар Р.Дж., Радивоевич Т., Мациевски Дж.П., ван Ноорден К.Дж., Бликер Ф.Е. (декабрь 2014 г.). «Драйвер и пассажирские эффекты мутаций изоцитратдегидрогеназы 1 и 2 в онкогенезе и продлении выживаемости». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Обзоры о раке . 1846 (2): 326–341. дои : 10.1016/j.bbcan.2014.05.004 . ПМИД 24880135 .
- ^ Jump up to: а б с Ким Х.Дж., Фей Икс, Чо С.К., Чой Б.И., Ан Х.К., Ли К. и др. (декабрь 2015 г.). «Открытие α-мангустина как нового конкурентного ингибитора мутантной изоцитратдегидрогеназы-1». Письма по биоорганической и медицинской химии . 25 (23): 5625–5631. дои : 10.1016/j.bmcl.2015.10.034 . ПМИД 26508549 .
- ^ Jump up to: а б с Чжао С., Гуань К.Л. (декабрь 2010 г.). «Мутантные структуры IDH1 обнаруживают механизм доминантного ингибирования» . Клеточные исследования . 20 (12): 1279–1281. дои : 10.1038/cr.2010.160 . ПМИД 21079649 . S2CID 41199424 .
- ^ Jump up to: а б с д Го С., Пироцци С.Дж., Лопес Дж.И., Ян Х. (декабрь 2011 г.). «Мутации изоцитратдегидрогеназы в глиомах: механизмы, биомаркеры и терапевтическая мишень» . Современное мнение в неврологии . 24 (6): 648–652. doi : 10.1097/WCO.0b013e32834cd415 . ПМК 3640434 . ПМИД 22002076 .
- ^ Jump up to: а б с д и ж г час Сюй X, Чжао Дж, Сюй Z, Пэн Б, Хуан Ц, Арнольд Э, Дин Дж (август 2004 г.). «Структуры цитозольной НАДФ-зависимой изоцитратдегидрогеназы человека обнаруживают новый механизм саморегуляции активности» . Журнал биологической химии . 279 (32): 33946–33957. дои : 10.1074/jbc.M404298200 . ПМИД 15173171 . S2CID 7513167 .
- ^ Jump up to: а б Фу Ю, Хуан Р, Ду Дж, Ян Р, Ан Н, Лян А (июнь 2010 г.). «Глиомные мутации при ИДГ: от механизма к потенциальной терапии». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 397 (2): 127–130. дои : 10.1016/j.bbrc.2010.05.115 . ПМИД 20510884 .
- ^ Jump up to: а б Туркалп З., Карамчандани Дж., Дас С. (октябрь 2014 г.). «Мутация IDH при глиоме: новые идеи и перспективы на будущее». JAMA Неврология . 71 (10): 1319–1325. дои : 10.1001/jamaneurol.2014.1205 . ПМИД 25155243 .
- ^ Jump up to: а б Лю X, Лин ZQ (октябрь 2015 г.). «Роль мутаций гена изоцитратдегидрогеназы 1/2 (IDH 1/2) в опухолях человека». Гистология и гистопатология . 30 (10): 1155–1160. дои : 10.14670/HH-11-643 . ПМИД 26147657 .
- ^ Баскур Х.П., Алегрия-Аркос М., Арайя-Дуран И., Юритц Э.И., Гонсалес-Нило Ф.Д., Альмонацид Д.Э. (20 октября 2018 г.). «Мутанты IDH1 и IDH2, выявленные при раке, теряют ингибирование изоцитратом из-за изменения мест их связывания». bioRxiv : 425025. doi : 10.1101/425025 . S2CID 91257424 .
- ^ Ван Ю.П., Лэй Цюй (май 2018 г.). «Метаболическая перекодировка эпигенетики рака» . Раковые коммуникации . 38 (1): 25. дои : 10.1186/s40880-018-0302-3 . ПМЦ 5993135 . ПМИД 29784032 .
- ^ Виссерс Л.Е., Фано В., Мартинелли Д., Кампос-Ксавьер Б., Барбути Д., Чо Т.Дж. и др. (ноябрь 2011 г.). «Секвенирование всего экзома выявляет соматические мутации IDH1 при метафизарном хондроматозе с D-2-гидроксиглутаровой ацидурией (MC-HGA)». Американский журнал медицинской генетики. Часть А. 155А (11): 2609–2616. дои : 10.1002/ajmg.a.34325 . ПМИД 22025298 . S2CID 33345097 .
- ^ Парсонс Д.В., Джонс С., Чжан Х., Лин Дж.К., Лири Р.Дж., Ангенендт П. и др. (сентябрь 2008 г.). «Комплексный геномный анализ мультиформной глиобластомы человека» . Наука . 321 (5897): 1807–1812. Бибкод : 2008Sci...321.1807P . дои : 10.1126/science.1164382 . ПМЦ 2820389 . ПМИД 18772396 .
- ^ Ян Х., Парсонс Д.В., Джин Дж., МакЛендон Р., Рашид Б.А., Юань В. и др. (февраль 2009 г.). «Мутации IDH1 и IDH2 в глиомах» . Медицинский журнал Новой Англии . 360 (8): 765–773. дои : 10.1056/NEJMoa0808710 . ПМЦ 2820383 . ПМИД 19228619 .
- ^ Ватанабэ Т., Нобусава С., Клейхуэс П., Огаки Х. (апрель 2009 г.). «Мутации IDH1 являются ранними событиями в развитии астроцитом и олигодендроглиом» . Американский журнал патологии . 174 (4): 1149–1153. дои : 10.2353/ajpath.2009.080958 . ПМЦ 2671348 . ПМИД 19246647 .
- ^ Бликер Ф.Е., Моленаар Р.Дж., Леенстра С. (май 2012 г.). «Последние достижения в молекулярном понимании глиобластомы» . Журнал нейроонкологии . 108 (1): 11–27. дои : 10.1007/s11060-011-0793-0 . ПМЦ 3337398 . ПМИД 22270850 .
- ^ Бай Х., Харманджи А.С., Эрсон-Омай Э.З., Ли Дж., Джошкун С., Саймон М. и др. (январь 2016 г.). «Комплексная геномная характеристика злокачественного прогрессирования глиомы с мутацией IDH1» . Природная генетика . 48 (1): 59–66. дои : 10.1038/ng.3457 . ПМЦ 4829945 . ПМИД 26618343 .
- ^ Моленаар Р.Дж., Вербаан Д., Ламба С., Занон С., Джеукен Дж.В., Бутс-Спренгер Ш. и др. (сентябрь 2014 г.). «Сочетание мутаций IDH1 и статуса метилирования MGMT предсказывает выживаемость при глиобластоме лучше, чем только IDH1 или MGMT» . Нейроонкология . 16 (9): 1263–1273. дои : 10.1093/neuonc/nou005 . ПМК 4136888 . ПМИД 24510240 .
- ^ Моленаар Р.Дж., Мациевски Дж.П., Уилминк Дж.В., ван Ноорден К.Дж. (апрель 2018 г.). «Ферменты IDH1/2 дикого типа и мутированные и реакция на терапию» . Онкоген . 37 (15): 1949–1960. дои : 10.1038/s41388-017-0077-z . ПМЦ 5895605 . ПМИД 29367755 .
- ^ Мията С., Томинага К., Сакашита Э., Урабе М., Онуки Ю., Гоми А. и др. (июль 2019 г.). «Комплексный метаболомный анализ IDH1 Р132Х -окисления из-за дефицита карнитина» . Scientific Reports . 9 (1): 9787. Бибкод : 2019NatSR...9.9787M . doi : 10.1038/s41598-019-46217-5 . PMC 6611790. Клинические образцы глиомы показывают подавление β PMID 31278288 .
- ^ Нуньес Ф.Дж., Мендес Ф.М., Кадияла П., Альгамри М.С., Савельев М.Г., Гарсия-Фабиани М.Б. и др. (февраль 2019 г.). «IDH1-R132H действует как супрессор опухоли при глиоме посредством эпигенетического усиления реакции на повреждение ДНК» . Наука трансляционной медицины . 11 (479): eaaq1427. doi : 10.1126/scitranslmed.aaq1427 . ПМК 6400220 . ПМИД 30760578 .
- ^ Мардис Э.Р., Дин Л., Дулинг Д.Д., Ларсон Д.Е., Маклеллан, доктор медицинских наук, Чен К. и др. (сентябрь 2009 г.). «Повторяющиеся мутации, обнаруженные при секвенировании генома острого миелолейкоза» . Медицинский журнал Новой Англии . 361 (11): 1058–1066. doi : 10.1056/NEJMoa0903840 . ПМК 3201812 . ПМИД 19657110 .
- ^ Ши А.Х., Абдель-Вахаб О., Патель Дж.П., Левин Р.Л. (сентябрь 2012 г.). «Роль мутаций эпигенетических регуляторов при миелоидных новообразованиях». Обзоры природы. Рак . 12 (9): 599–612. дои : 10.1038/nrc3343 . ПМИД 22898539 . S2CID 20214444 .
- ^ Jump up to: а б Шумахер Т., Бунсе Л., Пуш С., Сам Ф., Вистлер Б., Квандт Дж. и др. (август 2014 г.). «Вакцина, нацеленная на мутант IDH1, индуцирует противоопухолевый иммунитет». Природа . 512 (7514): 324–327. Бибкод : 2014Natur.512..324S . дои : 10.1038/nature13387 . ПМИД 25043048 . S2CID 4468160 .
- ^ Юриц Э.И., Баскур Дж.П., Альмонацид Д.Э., Гонсалес-Нило Ф.Д. (июнь 2018 г.). «Новые идеи по ингибированию мутантного гетеродимера IDH1». вес-R132H в раке: подход in-silico». Молекулярная диагностика и терапия . 22 (3): 369–380. : 10.1007 /s40291-018-0331-2 . PMID 29651790. . S2CID 4798363 doi
- ^ Джейкоб К.Г., Упадхьяй А.К., Доннер П.Л., Николл Э., Аддо С.Н., Цю В. и др. (август 2018 г.). «Новые способы ингибирования изоцитратдегидрогеназы 1 (IDH1) дикого типа: прямая ковалентная модификация His315». Журнал медицинской химии . 61 (15): 6647–6657. doi : 10.1021/acs.jmedchem.8b00305 . ОСТИ 1471640 . ПМИД 30004704 . S2CID 51625776 .
- ^ Се X, Бэрд Д., Боуэн К., Капка В., Чен Дж., Ченаил Г. и др. (март 2017 г.). «Аллостерические мутантные ингибиторы IDH1 раскрывают механизмы селективности мутанта IDH1 и изоформ» . Структура . 25 (3): 506–513. дои : 10.1016/j.str.2016.12.017 . ПМИД 28132785 .
- ^ Джонс С., Ахмет Дж., Эйтон К., Болл М., Кокерилл М., Фэйрвезер Э. и др. (декабрь 2016 г.). «Открытие и оптимизация аллостерических ингибиторов мутантной изоцитратдегидрогеназы 1 (R132H IDH1), проявляющих активность в клетках острого миелолейкоза человека» . Журнал медицинской химии . 59 (24): 11120–11137. doi : 10.1021/acs.jmedchem.6b01320 . ПМИД 28002956 .
- ^ Комиссар, Управление. «Сообщения для прессы – FDA одобряет первое таргетное лечение для пациентов с рецидивирующим или рефрактерным острым миелолейкозом, имеющим определенную генетическую мутацию» . www.fda.gov . Проверено 11 января 2019 г.
- ^ Зарей М., Хаджихассани О., Хью Дж.Дж., Граор Х.Дж., Лофтус А.В., Ратхор М. и др. (сентябрь 2022 г.). «Ингибирование IDH1 дикого типа усиливает ответ на химиотерапию при меланоме» . Журнал экспериментальных и клинических исследований рака . 41 (1): 283. doi : 10.1186/s13046-022-02489-w . ПМЦ 9509573 . ПМИД 36153582 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Гейсбрехт Б.В., Гулд С.Дж. (октябрь 1999 г.). «Ген PICD человека кодирует цитоплазматическую и пероксисомальную НАДФ(+)-зависимую изоцитратдегидрогеназу» . Журнал биологической химии . 274 (43): 30527–30533. дои : 10.1074/jbc.274.43.30527 . ПМИД 10521434 . S2CID 42785832 .
- Шехтер И., Дай П., Хо Л., Гуань Г. (ноябрь 2003 г.). «Транскрипция гена IDH1 регулируется стеролом и активируется с помощью SREBP-1a и SREBP-2 в клетках гепатомы человека HepG2: свидетельство того, что IDH1 может регулировать липогенез в клетках печени» . Журнал исследований липидов . 44 (11): 2169–2180. doi : 10.1194/jlr.M300285-JLR200 . ПМИД 12923220 . S2CID 219228278 .
- Сюй X, Чжао Дж, Сюй Z, Пэн Б, Хуан Ц, Арнольд Э, Дин Дж (август 2004 г.). «Структуры цитозольной НАДФ-зависимой изоцитратдегидрогеназы человека обнаруживают новый механизм саморегуляции активности» . Журнал биологической химии . 279 (32): 33946–33957. дои : 10.1074/jbc.M404298200 . ПМИД 15173171 . S2CID 7513167 .
- Мемон А.А., Чанг Дж.В., О БР, Ю Ю.Дж. (2005). «Идентификация дифференциально экспрессируемых белков во время прогрессирования рака мочевого пузыря человека». Обнаружение и профилактика рака . 29 (3): 249–255. дои : 10.1016/j.cdp.2005.01.002 . ПМИД 15936593 .
- Го Д., Хан Дж., Адам Б.Л., Колберн Н.Х., Ван М.Х., Донг З. и др. (декабрь 2005 г.). «Протеомный анализ субстратов SUMO4 в клетках HEK293 в условиях стресса, вызванного сывороточным голоданием». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 337 (4): 1308–1318. дои : 10.1016/j.bbrc.2005.09.191 . ПМИД 16236267 .
- Куллберг М., Нильссон М.А., Арнасон Ю., Харли Э.Х., Янке А. (август 2006 г.). «Гены домашнего хозяйства для филогенетического анализа родственных связей». Молекулярная биология и эволюция . 23 (8): 1493–1503. дои : 10.1093/molbev/msl027 . ПМИД 16751257 .
- Вандерс Р.Дж., Уотерхэм HR (2006). «Возвращение к биохимии пероксисом млекопитающих». Ежегодный обзор биохимии . 75 : 295–332. doi : 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133329 . ПМИД 16756494 .
- Балсс Дж., Мейер Дж., Мюллер В., Коршунов А., Хартманн С., фон Даймлинг А. (декабрь 2008 г.). «Анализ мутации кодона 132 IDH1 в опухолях головного мозга». Акта Нейропатологика . 116 (6): 597–602. дои : 10.1007/s00401-008-0455-2 . ПМИД 18985363 . S2CID 9530236 .
- Бликер Ф.Е., Ламба С., Леенстра С., Трост Д., Хулсебос Т., Вандертоп В.П. и др. (январь 2009 г.). «Мутации IDH1 по остатку p.R132 (IDH1(R132)) часто встречаются в глиомах высокой степени злокачественности, но не в других солидных опухолях» . Человеческая мутация . 30 (1): 7–11. дои : 10.1002/humu.20937 . ПМИД 19117336 . S2CID 7742965 .
Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .
