Остаточная диполярная связь

Остаточная диполярная связь между двумя спинами в молекуле возникает, если молекулы в растворе демонстрируют частичное выравнивание, приводящее к неполному усреднению пространственно анизотропных диполярных связей . ^[1]

Частичное молекулярное выравнивание приводит к неполному усреднению анизотропных магнитных взаимодействий, таких как магнитное диполь-дипольное взаимодействие (также называемое дипольной связью), анизотропия химического сдвига или электрическое квадрупольное взаимодействие. Возникающие в результате так называемые остаточные анизотропные магнитные взаимодействия полезны в биомолекулярной ЯМР-спектроскопии . ^[2]

История и новаторские работы

О ЯМР-спектроскопии в частично ориентированных средах сообщил Альфред Саупе . ^[3]^[4] После этого инициирования было зарегистрировано несколько спектров ЯМР в различных жидкокристаллических фазах (см. , например, ^[5]^[6]^[7]^[8]).

Второй метод частичного выравнивания, который не ограничен минимальной анизотропией, - это выравнивание, вызванное деформацией в геле (SAG). ^[9] Методика широко использовалась для изучения свойств полимерных гелей методом дейтериевого ЯМР высокого разрешения. ^[10] но только недавно выравнивание геля стало использоваться для индукции RDC в молекулах, растворенных в геле. ^[11]^[12] ПСИ позволяет неограниченно масштабировать выравнивание в широком диапазоне и может использоваться как для водных, так и для органических растворителей, в зависимости от используемого полимера. В качестве первого примера в органических растворителях _{об измерениях RDC в гелях растянутого полистирола (ПС), набухших в CDCl 3, как многообещающем методе выравнивания.} сообщалось ^[13]

В 1995 году были опубликованы спектры ЯМР цианометмиоглобина, который имеет очень высокую анизотропную парамагнитную восприимчивость. При съемке в очень сильном поле эти спектры могут содержать данные, которые могут с пользой дополнять NOE при определении третичной кратности. ^[14]

о РДК диамагнитного белка убиквитина В 1996 и 1997 годах сообщалось . Результаты хорошо согласуются с кристаллическими структурами. ^[15]^[16]

Физика

вековой диполярной Гамильтониан двух спинов связи $I$ и $S,$ дается:

H_{\mathrm {D} }={\frac {\hbar ^{2}\gamma _{I}\gamma _{S}}{4\pi r_{IS}^{3}}}[1-3\cos ^{2}\theta ](3I_{z}S_{z}-{\vec {I}}\cdot {\vec {S}})

где

$\hbar$ – приведенная постоянная Планка .
$\gamma _{I}$ и $\gamma _{S}$ - гиромагнитные отношения спина $I$ и вращаться $S$ соответственно.
$r_{IS}$ расстояние между спинами.
$\theta$ – угол между межспиновым вектором и внешним магнитным полем .
${\vec {I}}$ и ${\vec {S}}$ являются векторами операторов спина .

Приведенное выше уравнение можно переписать в следующем виде:

H_{\mathrm {D} }=D_{IS}(\theta )[2I_{z}S_{z}-(I_{x}S_{x}+I_{y}S_{y})]\!

где

D_{IS}(\theta )={\frac {\hbar ^{2}\gamma _{I}\gamma _{S}}{4\pi r_{IS}^{3}}}[1-3\cos ^{2}\theta ].\!

В изотропном растворе переворачивание молекул снижает среднее значение $D_{IS}$ до нуля. Таким образом, мы не наблюдаем диполярной связи. Если раствор неизотропен, то среднее значение $D_{IS}$ может быть отличным от нуля, и могут наблюдаться остаточные связи.

RDC может быть положительным или отрицательным, в зависимости от диапазона выбранных углов. ^[17]

Помимо информации о статическом расстоянии и угле, RDC могут содержать информацию о внутреннем движении молекулы. Каждому атому в молекуле можно связать тензор движения B , который можно вычислить из RDC согласно следующему соотношению: ^[18]

D_{IS}=-{\frac {\mu _{0}\gamma _{I}\gamma _{S}h}{(2\pi r_{IS})^{3}}}BA\!

молекулярного выравнивания где A — тензор .Строки B содержат тензоры движения каждого атома. Тензоры движения также имеют пять степеней свободы . По каждому тензору движения можно вычислить 5 интересующих параметров. Переменные S _i², η _i , α _i , β _i и γ _i используются для обозначения этих 5 параметров атома i. С _я² — величина движения атома i; η _i — мера анизотропии движения атома i; α _i и β _i связаны с полярными координатами вектора связи, выраженными в исходной произвольной системе отсчета (т. е. системе PDB). Если движение атома анизотропно (т. е. η _i = 0), последний параметр γ _i измеряет основную ориентацию движения.

Обратите внимание, что параметры движения, полученные с помощью RDC, являются локальными измерениями.

Измерение

Любое измерение RDC в растворе состоит из двух этапов: выравнивания молекул и исследования ЯМР:

Методы выравнивания молекул

Для диамагнитных молекул при умеренной напряженности поля молекулы не имеют большого предпочтения в ориентации, падающие образцы имеют почти изотропное распределение, а среднее значение диполярных связей стремится к нулю. Действительно, большинство молекул имеют преимущественную ориентацию в присутствии магнитного поля, поскольку большинство из них имеют анизотропные магнитной восприимчивости тензоры Χ. ^[14]

Метод наиболее пригоден для систем с большими значениями тензора магнитной восприимчивости. Сюда входят: Белково-нуклеиновый комплекс, нуклеиновые кислоты , белки с большим количеством ароматических остатков, порфиринсодержащие белки и металлсвязывающие белки (металлы могут быть заменены лантанидами ).

Для полностью ориентированной молекулы диполярная связь для ¹ЧАС- ¹⁵N- амидная группа будет иметь частоту более 20 кГц , а пара протонов, разделенных расстоянием 5 Å, будет иметь связь до ~ 1 кГц. Однако степень выравнивания, достигаемая применением магнитного поля, настолько мала, что самые большие ¹ЧАС- ¹⁵Ни ¹ЧАС- ¹³Диполярные связи C составляют <5 Гц. ^[19] Поэтому было разработано множество различных средств выравнивания:

Липидные бицеллы (с большой магнитной восприимчивостью): измеренные RDC были порядка сотен Гц. ^[20]
Жидкокристаллические бицеллы: измеренные значения RDC находились в диапазоне от -40 до +20 Гц. ^[21]
Палочковидные вирусы, в том числе нитевидный бактериофаг (большая анизотропная магнитная восприимчивость). ^[19]^[22]
ДНК-нанотрубки (совместимы с детергентами, используемыми для растворения мембранных белков) ^[23]

ЯМР-эксперименты

Существует множество методов, разработанных для точного измерения константы связи между ядрами. ^[24] Они были разделены на две группы: методы, основанные на частоте , в которых разделение центров пиков (расщепление) измеряется в частотной области, и методы, основанные на интенсивности , в которых связь извлекается из резонансной интенсивности вместо расщепления. Эти два метода дополняют друг друга, поскольку каждый из них подвержен разным видам систематических ошибок. Вот типичные примеры экспериментов ЯМР, принадлежащих к каждой из двух групп:

Методы интенсивности : количественный эксперимент с J-модуляцией и методы фазовой модуляции.
методы с частотным разрешением : SCE- HSQC , E. COSY и эксперименты по выборке спиновых состояний.

Структурная биология

Измерение RDC предоставляет информацию о глобальной укладке белка или белкового комплекса. В отличие от традиционных определений структуры ЯМР на основе NOE , RDC предоставляют структурную информацию на большие расстояния. Он также предоставляет информацию о динамике молекул на временных масштабах медленнее, чем наносекунды.

Исследования биомолекулярной структуры

Большинство ЯМР-исследований структуры белка основано на анализе ядерного эффекта Оверхаузера (NOE) между различными протонами в белке. Поскольку NOE зависит от перевернутой шестой степени расстояния между ядрами, r ⁻⁶NOE можно преобразовать в ограничения расстояния, которые можно использовать в расчетах структуры типа молекулярной динамики . RDC обеспечивают ограничения по ориентации, а не по расстоянию, и имеют ряд преимуществ перед NOE:

РДЦ дают информацию об угле относительно внешнего магнитного поля, а это значит, что они могут давать информацию об относительной ориентации частей молекулы, находящихся далеко друг от друга в структуре.
В больших молекулах (>25 кДа) часто бывает трудно зарегистрировать NOE из-за спиновой диффузии . Это не проблема RDC.
Анализ большого количества ННЭ может занять очень много времени.

При условии, что доступен очень полный набор RDC, для нескольких модельных систем было продемонстрировано, что молекулярные структуры могут быть рассчитаны исключительно на основе этих анизотропных взаимодействий, не прибегая к ограничениям NOE. Однако на практике это недостижимо и RDC используется в основном для уточнения структуры, определяемой данными NOE и J-связью . Одна из проблем с использованием диполярных связей при определении структуры заключается в том, что диполярная связь не описывает однозначно ориентацию межъядерного вектора. Более того, если имеется очень небольшой набор диполярных связей, уточнение может привести к получению структуры хуже исходной. Для белка с N аминокислотами ограничение 2N RDC для скелета является минимумом, необходимым для точного уточнения. ^[25]

Информационное содержание отдельного измерения RDC для конкретного вектора связи (например, конкретной основной связи NH в молекуле белка) можно понять, показав целевую кривую, которая прослеживает направления идеального соответствия между наблюдаемым значением RDC и рассчитанным значением. от модели. Такая кривая (см. рисунок) имеет две симметричные ветви, лежащие на сфере с полярной осью вдоль направления магнитного поля. Их высота от экватора сферы зависит от величины значения RDC, а их форма зависит от «ромбичности» (асимметрии) тензора молекулярного выравнивания. Если бы молекулярное выравнивание было полностью симметричным относительно направления магнитного поля, целевая кривая состояла бы просто из двух кругов, расположенных под тем же углом от полюсов, что и угол $\theta$ что конкретный вектор связи воздействует на приложенное магнитное поле. ^[25]

В случае удлиненных молекул, таких как РНК , где информации о локальном скручивании и коротких расстояниях недостаточно для ограничения структур, измерения RDC могут предоставить информацию об ориентации конкретных химических связей в нуклеиновой кислоте относительно одной системы координат. В частности, молекулы РНК бедны протонами , а перекрытие рибозных резонансов очень затрудняет использование данных J-связывания и NOE для определения структуры. Кроме того, могут быть обнаружены РДК между ядрами на расстоянии более 5–6 Å. Это расстояние слишком велико для генерации сигнала NOE. Это связано с тем, что RDC пропорционален r ⁻³ тогда как NOE пропорционален r ⁻⁶.

Также было доказано, что измерения RDC чрезвычайно полезны для быстрого определения относительной ориентации единиц известных структур в белках. ^[26]^[27] В принципе, ориентация структурной субъединицы, которая может быть размером с виток спирали или размером с целый домен, может быть установлена всего лишь по пяти RDC на субъединицу. ^[25]

Динамика белка

Поскольку RDC предоставляет усредненную по пространству и времени информацию об угле между внешним магнитным полем и вектором связи в молекуле, он может предоставить богатую геометрическую информацию о динамике в медленном временном масштабе (> 10 ⁻⁹ г) в белках. В частности, из-за своей радиальной зависимости RDC особенно чувствителен к угловым процессам большой амплитуды. ^[28] Ранний пример Толмана и др. обнаружил, что ранее опубликованные структуры миоглобина недостаточны для объяснения данных измерений RDC, и разработал простую модель медленной динамики, чтобы исправить это. ^[29] Однако для многих классов белков, включая внутренне неупорядоченные белки , анализ RDC становится более сложным, поскольку определение рамки выравнивания не является тривиальной задачей. ^[30] Проблему можно решить, обойдя необходимость явного определения рамки выравнивания. ^[30]^[31]

См. также

Ссылки

^ Ф. Крамер, М. В. Дешмух; С. Дж. Глейзер (2004). «Остаточные константы диполярной связи: элементарный вывод ключевых уравнений». Концепции магнитного резонанса . 21а (1): 10–21. doi : 10.1002/cmr.a.20003 .
^ Бруннер, Э. (2001). «Остаточные диполярные связи в ЯМР белков». Концепции магнитного резонанса . 13 (4): 238–259. дои : 10.1002/cmr.1012 .
^ Саупе, А.; Энглерт, Г. (1963). «Спектры ядерного магнитного резонанса ориентированных молекул высокого разрешения». Письма о физических отзывах . 11 (10): 462–464. Бибкод : 1963PhRvL..11..462S . дои : 10.1103/PhysRevLett.11.462 .
^ Саупе, А. З. Натурфорш. 19а, 161-171. (1964)
^ Снайдер, LC (1965). «Анализ спектров ядерного магнитного резонанса молекул в жидкокристаллических растворителях». Журнал химической физики . 43 (11): 4041–4050. Бибкод : 1965ЖЧФ..43.4041С . дои : 10.1063/1.1696638 .
^ Сакманн, Э.; Мейбум, С.; Снайдер, LC (1967). «Связь нематиков с холестерическими мезофазами». Журнал Американского химического общества . 89 (23): 5981–5982. дои : 10.1021/ja00999a062 .
^ Яннони, CS; Цезарь, врач общей практики; Дейли, БП (1967). «Спектр ядерного магнитного резонанса ориентированного (циклобутадиен) трикарбонила железа». Журнал Американского химического общества . 89 (12): 2833–2836. дои : 10.1021/ja00988a006 .
^ Лакхерст, Греция (1968). «Жидкие кристаллы как растворители в ядерном магнитном резонансе». Ежеквартальные обзоры, Химическое общество . 22 (2): 179–4621. дои : 10.1039/qr9682200179 .
^ Делош, Б.; Самульский, ET (1981). «Ближний нематический ориентационный порядок в напряженных эластомерах: исследование магнитного резонанса дейтерия». Макромолекулы . 14 (3): 575–581. Бибкод : 1981МаМол..14..575Д . дои : 10.1021/ma50004a024 .
^ Самульский, ET (1985). «Исследование полимерных цепей в ориентированных жидких фазах с помощью ядерного магнитного резонанса дейтерия». Полимер . 26 (2): 177–189. дои : 10.1016/0032-3861(85)90027-8 .
^ Сасс, HJR; Муско, Г.; Шталь, С.Дж.; Вингфилд, Пенсильвания; Гжешек, С. (2000). «ЯМР раствора белков в полиакриламидных гелях: диффузионные свойства и остаточное выравнивание в результате механического напряжения или внедрения ориентированных пурпурных мембран». Журнал биомолекулярного ЯМР . 18 (4): 303–309. дои : 10.1023/А:1026703605147 . ПМИД 11200524 . S2CID 30050084 .
^ Тыко, Р.; Бланко, Ф.Дж.; Исии, Ю. (2000). «Выравнивание биополимеров в напряженных гелях: новый способ создания обнаруживаемых диполь-дипольных связей с помощью биомолекулярного ЯМР высокого разрешения». Журнал Американского химического общества . 122 (38): 9340–9341. дои : 10.1021/ja002133q .
^ Луй, Б.; Кобзарь, К.; Кесслер, Х. (2004). «Простой и масштабируемый метод частичного выравнивания органических молекул для измерения остаточных диполярных связей». Angewandte Chemie, международное издание . 43 (9): 1092–1094. дои : 10.1002/anie.200352860 . ПМИД 14983442 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Толман, младший; Фланаган, Дж. М.; Кеннеди, Массачусетс; Престегард, Дж. Х. (1995). «Ядерные магнитно-дипольные взаимодействия в ориентированных по полю белках: информация для определения структуры в растворе» . Труды Национальной академии наук . 92 (20): 9279–9283. Бибкод : 1995PNAS...92.9279T . дои : 10.1073/pnas.92.20.9279 . ПМК 40968 . ПМИД 7568117 .
^ Тяндра, Н.; Сабо, А.; Бакс, А. (1996). «Динамика белкового остова и анизотропия химического сдвига 15N на основе количественного измерения эффектов релаксационной интерференции». Журнал Американского химического общества . 118 (29): 6986–6991. дои : 10.1021/ja960510m .
^ Тяндра, Н.; Бакс, А. (1997). «Измерение диполярного вклада в ¹Расщепление J _CH из зависимости J - модуляции от магнитного поля в двумерных спектрах ЯМР». Журнал Магнитного Резонанса . 124 (2): 512–515. Бибкод : 1997JMagR.124..512T . doi : 10.1006/jmre.1996.1088 . ПМИД 9169226 .
^ Сандерс, ЧР; Заяц, Би Джей; Ховард, КП; Престегард, Дж. Х. (1994). «Магнитно-ориентированные мицеллы фосфолипидов как инструмент исследования мембранассоциированных молекул» . Прогресс в спектроскопии ядерного магнитного резонанса . 26 : 421–444. дои : 10.1016/0079-6565(94)80012-X .
^ Толман, младший (2002). «Новый подход к получению структурной и динамической информации из остаточных диполярных связей с использованием нескольких ориентированных сред в биомолекулярной ЯМР-спектроскопии». Журнал Американского химического общества . 124 (40): 12020–12030. дои : 10.1021/ja0261123 . ПМИД 12358549 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Хансен, MR; Мюллер, Л.; Парди, А. (1998). «Настраиваемое выравнивание макромолекул с помощью нитчатого фага приводит к диполярному взаимодействию». Структурная биология природы . 5 (12): 1065–1074. дои : 10.1038/4176 . ПМИД 9846877 . S2CID 29222802 .
^ Мец, Г.; Ховард, КП; Ван Лимт, WBS; Престегард, Дж. Х.; Лугтенбург, Дж.; Смит, Т.О. (1995). «ЯМР-исследования местоположения убихинона в ориентированных модельных мембранах: данные для единой усредненной по движению популяции». Журнал Американского химического общества . 117 : 564–565. дои : 10.1021/ja00106a078 .
^ Тяндра, Н.; Бакс, А. (1997). «Прямое измерение расстояний и углов в биомолекулах методом ЯМР в разбавленной жидкокристаллической среде». Наука . 278 (5340): 1111–1114. Бибкод : 1997Sci...278.1111T . дои : 10.1126/science.278.5340.1111 . ПМИД 9353189 .
^ Клор Г.М., Старич М.Р., Гроненборн А.М. (1998). «измерение остаточных диполярных связей макромолекул, выровненных в нематической фазе коллоидной суспензии палочковидных вирусов». Журнал Американского химического общества . 120 (40): 10571–10572. дои : 10.1021/ja982592f .
^ Дуглас, С.М.; Чоу, Джей-Джей; Ши, WM (2007). «Выравнивание мембранных белков, индуцированное ДНК-нанотрубками, для определения структуры ЯМР» . Труды Национальной академии наук . 104 (16): 6644–6648. Бибкод : 2007PNAS..104.6644D . дои : 10.1073/pnas.0700930104 . ЧВК 1871839 . ПМИД 17404217 .
^ Престегард, Дж. Х.; Аль-Хашими, Его Величество; Толман, младший (2000). «ЯМР-структуры биомолекул с использованием ориентированных по полю сред и остаточных диполярных связей». Ежеквартальные обзоры биофизики . 33 (4): 371–424. дои : 10.1017/S0033583500003656 . ПМИД 11233409 . S2CID 46687434 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Бакс, А.; Гришаев, А. (2005). «ЯМР слабого выравнивания: ястребиный взгляд на биомолекулярную структуру». Современное мнение в области структурной биологии . 15 (5): 563–570. дои : 10.1016/j.sbi.2005.08.006 . ПМИД 16140525 .
^ Клор GM (2000). «Точная и быстрая стыковка белково-белковых комплексов на основе данных межмолекулярного ядерного усиления Оверхаузера и диполярных связей путем минимизации твердого тела» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (16): 9021–9025. Бибкод : 2000PNAS...97.9021C . дои : 10.1073/pnas.97.16.9021 . ПМК 16814 . ПМИД 10922057 .
^ Тан, К.; Уильямс-младший, округ Колумбия; Гирландо, Р.; Клор, генеральный директор (2005). «Структура раствора фермента IIАхитобиозы из N,N'-диацетилхитобиозной ветви фосфотрансферазной системы Escherichia coli» . Журнал биологической химии . 280 (12): 11770–11780. дои : 10.1074/jbc.M414300200 . ПМИД 15654077 .
^ Бувиньи, Ж.; Бернадо, П.; Блэкледж, М. (2005). «Динамика белкового остова в результате диполярных связей N – HN в частично выровненных системах: сравнение моделей движения в присутствии структурного шума». Журнал магнитного резонанса . 173 (2): 328–338. Бибкод : 2005JMagR.173..328B . дои : 10.1016/j.jmr.2005.01.001 . ПМИД 15780926 .
^ Толман, младший; Фланаган, Дж. М.; Кеннеди, Массачусетс; Престегард, Дж. Х. (1997). «ЯМР-доказательства медленных коллективных движений в цианометмиоглобине». Структурная биология природы . 4 (4): 292–297. дои : 10.1038/nsb0497-292 . ПМИД 9095197 . S2CID 29605996 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Олссон, Саймон; Экономиюк, Дариуш; Сгриньяни, Якопо; Кавалли, Андреа (2015). «Молекулярная динамика биомолекул посредством прямого анализа диполярных связей». Журнал Американского химического общества . 137 (19): 6270–8. дои : 10.1021/jacs.5b01289 . ПМИД 25895902 .
^ Камиллони, Карло; Вендруколо, Микеле (2015). «Безтензорный метод структурного и динамического уточнения белков с использованием остаточных диполярных связей». Журнал физической химии Б. 119 (3): 653–61. дои : 10.1021/jp5021824 . ПМИД 24824082 .

Дальнейшее чтение

Книги :

Эмсли, JW; Линдон, Дж. К. ЯМР-спектроскопия с использованием жидкокристаллических растворителей; Pergamon Press: Оксфорд, Великобритания, 1975.

Обзорные статьи :

Ад Бакс и Александр Гришаев, Современное мнение в области структурной биологии , 15:563–570 (2005).
Ребекка С. Липсиц и Нико Тьяндра, Анну. Преподобный Биофиз. Биомол. Структурировать . 33: 387–413 (2004)

Классические статьи :

Саупе, А.; Энглерт, Г. (1963). «Спектры ядерного магнитного резонанса ориентированных молекул высокого разрешения». Письма о физических отзывах . 11 (10): 462–464. Бибкод : 1963PhRvL..11..462S . дои : 10.1103/physrevlett.11.462 .
Саупе, А (1964). «Ядерные резонансы в кристаллических жидкостях и в кристаллических жидких растворах. Часть I» . Журнал естественных исследований . 19а (2): 161–171. Стартовый код : 1964ЗНатА..19..161С . дои : 10.1515/zna-1964-0201 . S2CID 94943333 .
Делош, Б.; Самульский, ET (1981). «Ближний нематический ориентационный порядок в напряженных эластомерах: исследование магнитного резонанса дейтерия». Макромолекулы . 14 (3): 575–581. Бибкод : 1981МаМол..14..575Д . дои : 10.1021/ma50004a024 .
Тьяндра, Нико; Бакс, Ад (1997). «Прямое измерение расстояний и углов в биомолекулах методом ЯМР в разбавленной жидкокристаллической среде». Наука . 278 (5340): 1111–1114. Бибкод : 1997Sci...278.1111T . дои : 10.1126/science.278.5340.1111 . ПМИД 9353189 .
Тяндра, Н.; Омичински, Дж.Г.; Гроненборн, AM; Клор, генеральный директор; Бакс, А. (1997). «Использование диполярных связей 1H–15N и 1H–13C при определении структуры магнитоориентированных макромолекул в растворах». Структурная биология природы . 4 (9): 732–738. дои : 10.1038/nsb0997-732 . ПМИД 9303001 . S2CID 22357937 .
Тяндра, Н.; Бакс, А. (1997). «Измерение диполярных вкладов в расщепление 1JCH по зависимости J-модуляции от магнитного поля в двумерных спектрах ЯМР». Дж. Магн. Резон . 124 (2): 512–515. Бибкод : 1997JMagR.124..512T . дои : 10.1006/jmre.1996.1088 . ПМИД 9169226 .
Толман, младший; и др. (1997). «ЯМР-доказательства медленных коллективных движений в цианометмиоглобине». Структурная биология природы . 4 (4): 292–297. дои : 10.1038/nsb0497-292 . ПМИД 9095197 . S2CID 29605996 .
Толман, младший; Престегард, Дж. Х. (1996). «Количественный эксперимент по J-корреляции для точного измерения односвязных амидных связей 15N – 1H в белках» . Дж. Магн. Резон. Б. 112 (3): 245–252. Бибкод : 1996JMRB..112..245T . дои : 10.1006/jmrb.1996.0138 . ПМИД 8921605 .
Толман, младший; Фланаган, Дж. М.; Кеннеди, Массачусетс; Престегард, Дж. Х. (1995). «Ядерные магнитно-дипольные взаимодействия в полеориентированных белках: информация для определения структуры в растворе» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 92 (20): 9279–9283. Бибкод : 1995PNAS...92.9279T . дои : 10.1073/pnas.92.20.9279 . ПМК 40968 . ПМИД 7568117 .
Клор, генеральный директор (2000). «Точная и быстрая стыковка белково-белковых комплексов на основе данных межмолекулярного ядерного усиления Оверхаузера и диполярных связей путем минимизации твердого тела» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 97 (16): 9021–9025. Бибкод : 2000PNAS...97.9021C . дои : 10.1073/pnas.97.16.9021 . ПМК 16814 . ПМИД 10922057 .
Сандерс, ЧР; Заяц, Би Джей; Ховард, КП; Престегард, Дж. Х. (1994). «Магнитно-ориентированные мицеллы фосфолипидов как инструмент исследования мембранассоциированных молекул» . Прог. Нукл. Магн. Резон. Спектроск . 26 : 421–444. дои : 10.1016/0079-6565(94)80012-x .
Бастиан, EW; Маклин, К.; Ван Зийл, PCM; Ботнер-Бай, А.А. (1987). «ЯМР высокого разрешения жидкостей и газов: эффекты молекулярного выравнивания, индуцированного магнитным полем». Анну. Представитель ЯМР Спектроск . Годовые отчеты по ЯМР-спектроскопии. 19 : 35–77. дои : 10.1016/s0066-4103(08)60245-8 . ISBN 9780125053198 .

[1] Ф. Крамер, М. В. Дешмух; С. Дж. Глейзер (2004). «Остаточные константы диполярной связи: элементарный вывод ключевых уравнений». Концепции магнитного резонанса . 21а (1): 10–21. doi : 10.1002/cmr.a.20003 .

[2] Бруннер, Э. (2001). «Остаточные диполярные связи в ЯМР белков». Концепции магнитного резонанса . 13 (4): 238–259. дои : 10.1002/cmr.1012 .

[3] Саупе, А.; Энглерт, Г. (1963). «Спектры ядерного магнитного резонанса ориентированных молекул высокого разрешения». Письма о физических отзывах . 11 (10): 462–464. Бибкод : 1963PhRvL..11..462S . дои : 10.1103/PhysRevLett.11.462 .

[4] Саупе, А. З. Натурфорш. 19а, 161-171. (1964)

[5] Снайдер, LC (1965). «Анализ спектров ядерного магнитного резонанса молекул в жидкокристаллических растворителях». Журнал химической физики . 43 (11): 4041–4050. Бибкод : 1965ЖЧФ..43.4041С . дои : 10.1063/1.1696638 .

[6] Сакманн, Э.; Мейбум, С.; Снайдер, LC (1967). «Связь нематиков с холестерическими мезофазами». Журнал Американского химического общества . 89 (23): 5981–5982. дои : 10.1021/ja00999a062 .

[7] Яннони, CS; Цезарь, врач общей практики; Дейли, БП (1967). «Спектр ядерного магнитного резонанса ориентированного (циклобутадиен) трикарбонила железа». Журнал Американского химического общества . 89 (12): 2833–2836. дои : 10.1021/ja00988a006 .

[8] Лакхерст, Греция (1968). «Жидкие кристаллы как растворители в ядерном магнитном резонансе». Ежеквартальные обзоры, Химическое общество . 22 (2): 179–4621. дои : 10.1039/qr9682200179 .

[9] Делош, Б.; Самульский, ET (1981). «Ближний нематический ориентационный порядок в напряженных эластомерах: исследование магнитного резонанса дейтерия». Макромолекулы . 14 (3): 575–581. Бибкод : 1981МаМол..14..575Д . дои : 10.1021/ma50004a024 .

[10] Самульский, ET (1985). «Исследование полимерных цепей в ориентированных жидких фазах с помощью ядерного магнитного резонанса дейтерия». Полимер . 26 (2): 177–189. дои : 10.1016/0032-3861(85)90027-8 .

[11] Сасс, HJR; Муско, Г.; Шталь, С.Дж.; Вингфилд, Пенсильвания; Гжешек, С. (2000). «ЯМР раствора белков в полиакриламидных гелях: диффузионные свойства и остаточное выравнивание в результате механического напряжения или внедрения ориентированных пурпурных мембран». Журнал биомолекулярного ЯМР . 18 (4): 303–309. дои : 10.1023/А:1026703605147 . ПМИД 11200524 . S2CID 30050084 .

[12] Тыко, Р.; Бланко, Ф.Дж.; Исии, Ю. (2000). «Выравнивание биополимеров в напряженных гелях: новый способ создания обнаруживаемых диполь-дипольных связей с помощью биомолекулярного ЯМР высокого разрешения». Журнал Американского химического общества . 122 (38): 9340–9341. дои : 10.1021/ja002133q .

[13] Луй, Б.; Кобзарь, К.; Кесслер, Х. (2004). «Простой и масштабируемый метод частичного выравнивания органических молекул для измерения остаточных диполярных связей». Angewandte Chemie, международное издание . 43 (9): 1092–1094. дои : 10.1002/anie.200352860 . ПМИД 14983442 .

[Prestegard,_J.H._1995-14] Перейти обратно: ^а ^б Толман, младший; Фланаган, Дж. М.; Кеннеди, Массачусетс; Престегард, Дж. Х. (1995). «Ядерные магнитно-дипольные взаимодействия в ориентированных по полю белках: информация для определения структуры в растворе» . Труды Национальной академии наук . 92 (20): 9279–9283. Бибкод : 1995PNAS...92.9279T . дои : 10.1073/pnas.92.20.9279 . ПМК 40968 . ПМИД 7568117 .

[15] Тяндра, Н.; Сабо, А.; Бакс, А. (1996). «Динамика белкового остова и анизотропия химического сдвига 15N на основе количественного измерения эффектов релаксационной интерференции». Журнал Американского химического общества . 118 (29): 6986–6991. дои : 10.1021/ja960510m .

[16] Тяндра, Н.; Бакс, А. (1997). «Измерение диполярного вклада в ¹Расщепление J _CH из зависимости J - модуляции от магнитного поля в двумерных спектрах ЯМР». Журнал Магнитного Резонанса . 124 (2): 512–515. Бибкод : 1997JMagR.124..512T . doi : 10.1006/jmre.1996.1088 . ПМИД 9169226 .

[17] Сандерс, ЧР; Заяц, Би Джей; Ховард, КП; Престегард, Дж. Х. (1994). «Магнитно-ориентированные мицеллы фосфолипидов как инструмент исследования мембранассоциированных молекул» . Прогресс в спектроскопии ядерного магнитного резонанса . 26 : 421–444. дои : 10.1016/0079-6565(94)80012-X .

[18] Толман, младший (2002). «Новый подход к получению структурной и динамической информации из остаточных диполярных связей с использованием нескольких ориентированных сред в биомолекулярной ЯМР-спектроскопии». Журнал Американского химического общества . 124 (40): 12020–12030. дои : 10.1021/ja0261123 . ПМИД 12358549 .

[M.R._Hansen_1998-19] Перейти обратно: ^а ^б Хансен, MR; Мюллер, Л.; Парди, А. (1998). «Настраиваемое выравнивание макромолекул с помощью нитчатого фага приводит к диполярному взаимодействию». Структурная биология природы . 5 (12): 1065–1074. дои : 10.1038/4176 . ПМИД 9846877 . S2CID 29222802 .

[20] Мец, Г.; Ховард, КП; Ван Лимт, WBS; Престегард, Дж. Х.; Лугтенбург, Дж.; Смит, Т.О. (1995). «ЯМР-исследования местоположения убихинона в ориентированных модельных мембранах: данные для единой усредненной по движению популяции». Журнал Американского химического общества . 117 : 564–565. дои : 10.1021/ja00106a078 .

[21] Тяндра, Н.; Бакс, А. (1997). «Прямое измерение расстояний и углов в биомолекулах методом ЯМР в разбавленной жидкокристаллической среде». Наука . 278 (5340): 1111–1114. Бибкод : 1997Sci...278.1111T . дои : 10.1126/science.278.5340.1111 . ПМИД 9353189 .

[phage-22] Клор Г.М., Старич М.Р., Гроненборн А.М. (1998). «измерение остаточных диполярных связей макромолекул, выровненных в нематической фазе коллоидной суспензии палочковидных вирусов». Журнал Американского химического общества . 120 (40): 10571–10572. дои : 10.1021/ja982592f .

[23] Дуглас, С.М.; Чоу, Джей-Джей; Ши, WM (2007). «Выравнивание мембранных белков, индуцированное ДНК-нанотрубками, для определения структуры ЯМР» . Труды Национальной академии наук . 104 (16): 6644–6648. Бибкод : 2007PNAS..104.6644D . дои : 10.1073/pnas.0700930104 . ЧВК 1871839 . ПМИД 17404217 .

[24] Престегард, Дж. Х.; Аль-Хашими, Его Величество; Толман, младший (2000). «ЯМР-структуры биомолекул с использованием ориентированных по полю сред и остаточных диполярных связей». Ежеквартальные обзоры биофизики . 33 (4): 371–424. дои : 10.1017/S0033583500003656 . ПМИД 11233409 . S2CID 46687434 .

[Alexander_Grishaev_2005-25] Перейти обратно: ^а ^б ^с Бакс, А.; Гришаев, А. (2005). «ЯМР слабого выравнивания: ястребиный взгляд на биомолекулярную структуру». Современное мнение в области структурной биологии . 15 (5): 563–570. дои : 10.1016/j.sbi.2005.08.006 . ПМИД 16140525 .

[26] Клор GM (2000). «Точная и быстрая стыковка белково-белковых комплексов на основе данных межмолекулярного ядерного усиления Оверхаузера и диполярных связей путем минимизации твердого тела» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (16): 9021–9025. Бибкод : 2000PNAS...97.9021C . дои : 10.1073/pnas.97.16.9021 . ПМК 16814 . ПМИД 10922057 .

[27] Тан, К.; Уильямс-младший, округ Колумбия; Гирландо, Р.; Клор, генеральный директор (2005). «Структура раствора фермента IIАхитобиозы из N,N'-диацетилхитобиозной ветви фосфотрансферазной системы Escherichia coli» . Журнал биологической химии . 280 (12): 11770–11780. дои : 10.1074/jbc.M414300200 . ПМИД 15654077 .

[28] Бувиньи, Ж.; Бернадо, П.; Блэкледж, М. (2005). «Динамика белкового остова в результате диполярных связей N – HN в частично выровненных системах: сравнение моделей движения в присутствии структурного шума». Журнал магнитного резонанса . 173 (2): 328–338. Бибкод : 2005JMagR.173..328B . дои : 10.1016/j.jmr.2005.01.001 . ПМИД 15780926 .

[29] Толман, младший; Фланаган, Дж. М.; Кеннеди, Массачусетс; Престегард, Дж. Х. (1997). «ЯМР-доказательства медленных коллективных движений в цианометмиоглобине». Структурная биология природы . 4 (4): 292–297. дои : 10.1038/nsb0497-292 . ПМИД 9095197 . S2CID 29605996 .

[doi10.1021/jacs.5b01289-30] Перейти обратно: ^а ^б Олссон, Саймон; Экономиюк, Дариуш; Сгриньяни, Якопо; Кавалли, Андреа (2015). «Молекулярная динамика биомолекул посредством прямого анализа диполярных связей». Журнал Американского химического общества . 137 (19): 6270–8. дои : 10.1021/jacs.5b01289 . ПМИД 25895902 .

[31] Камиллони, Карло; Вендруколо, Микеле (2015). «Безтензорный метод структурного и динамического уточнения белков с использованием остаточных диполярных связей». Журнал физической химии Б. 119 (3): 653–61. дои : 10.1021/jp5021824 . ПМИД 24824082 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]

[25]

[26]

[27]

[28]

[29]

[30]

[31]