ТМТФА

ТМТФА
Имена
	Предпочтительное название ИЮПАК N , N , N -Триметил-3-(трифторацетил)анилиний
Идентификаторы
Номер CAS	156781-80-5 ; 70311-60-3 (йодистая соль) ;
3D model ( JSmol )	Интерактивное изображение ;
ХимическийПаук	5291 ;
ПабХим CID	5492 ;
НЕКОТОРЫЙ	Z3M6Q7J3MZ ;
Панель управления CompTox ( EPA )	DTXSID20274468 ;
	показывать ИнЧИ
	показывать УЛЫБКИ
Характеристики
Химическая формула	С 11 Ч 13 Ж 3 НЕТ
Молярная масса	232.226 g·mol −1
Опасности
	Летальная доза или концентрация (LD, LC):
ЛД 50 ( средняя доза )	1,6 мг/кг (внутрибрюшинно, мышам) (в виде йодистой соли)
	Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа). Ссылки на инфобоксы

TMTFA является чрезвычайно мощным ингибитором ацетилхолинэстеразы . Будучи переходном состоянии аналогом ацетилхолинэстеразы в , TMTFA способен ингибировать ацетилхолинэстеразу в чрезвычайно низких концентрациях (в пределах фемтомолярного диапазона), что делает его одним из наиболее мощных известных ингибиторов ацетилхолинэстеразы. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}

Механизм действия

TMTFA имеет реакционноспособную кетоновую группу, которая может ковалентно связываться с остатком серина в активном центре ацетилхолинэстеразы. Это происходит из-за электроноакцепторной трифторметильной группы карбонильной группы. ^{[ 5 ]}

См. также

Ссылки

^ Бродбек, Ю.; Швейкерт, К.; Джентинетта, Р.; Роттенберг, М. (апрель 1979 г.). «Фторированные альдегиды и кетоны, действующие как квазисубстратные ингибиторы ацетилхолинэстеразы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология . 567 (2): 357–369. дои : 10.1016/0005-2744(79)90122-0 . ПМИД 444532 .
^ Наир, Харидасан К.; Ли, Кеун; Куинн, Дэниел М. (ноябрь 1993 г.). «М-(N,N,N-триметиламмоний)трифторацетофенон: фемтомолярный ингибитор ацетилхолинэстеразы». Журнал Американского химического общества . 115 (22): 9939–9941. дои : 10.1021/ja00075a009 .
^ Куа Дж., Чжан Ю., Маккаммон Дж.А. Изучение специфичности связывания фермента ацетилхолинэстеразы с использованием комбинированного подхода молекулярной динамики и множественного докинга. J Am Chem Soc . 17 июля 2002 г.; 124(28):8260-7. два : 10.1021/ja020429l ПМИД 12105904
^ Бутини С, Кампиани Г, Борриелло М, Джемма С, Панико А, Персико М, Каталанотти Б, Рос С, Бриндизи М, Агнусдей М, Фиорини I, Наччи В, Новеллино Э, Белинская Т, Саксена А, Фатторуссо С. Эксплуатация Белковые флуктуации в активном центре холинэстеразы человека: дальнейшая оптимизация стратегии дизайна для разработать чрезвычайно мощные ингибиторы. Джей Мед Хим 12 июня 2008 г.;51(11):3154-70. ПМИД 18479118 дои : 10.1021/jm701253t
^ Харель, Михал; Куинн, Дэниел М.; Наир, Харидасан К.; Силман, Израиль; Сассман, Джоэл Л. (январь 1996 г.). «Рентгеновская структура аналогового комплекса в переходном состоянии раскрывает молекулярную природу каталитической силы и субстратной специфичности ацетилхолинэстеразы». Журнал Американского химического общества . 118 (10): 2340–2346. дои : 10.1021/ja952232h .

Эта статья кетонах незавершена . о Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] Бродбек, Ю.; Швейкерт, К.; Джентинетта, Р.; Роттенберг, М. (апрель 1979 г.). «Фторированные альдегиды и кетоны, действующие как квазисубстратные ингибиторы ацетилхолинэстеразы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология . 567 (2): 357–369. дои : 10.1016/0005-2744(79)90122-0 . ПМИД 444532 .

[2] Наир, Харидасан К.; Ли, Кеун; Куинн, Дэниел М. (ноябрь 1993 г.). «М-(N,N,N-триметиламмоний)трифторацетофенон: фемтомолярный ингибитор ацетилхолинэстеразы». Журнал Американского химического общества . 115 (22): 9939–9941. дои : 10.1021/ja00075a009 .

[3] Куа Дж., Чжан Ю., Маккаммон Дж.А. Изучение специфичности связывания фермента ацетилхолинэстеразы с использованием комбинированного подхода молекулярной динамики и множественного докинга. J Am Chem Soc . 17 июля 2002 г.; 124(28):8260-7. два : 10.1021/ja020429l ПМИД 12105904

[4] Бутини С, Кампиани Г, Борриелло М, Джемма С, Панико А, Персико М, Каталанотти Б, Рос С, Бриндизи М, Агнусдей М, Фиорини I, Наччи В, Новеллино Э, Белинская Т, Саксена А, Фатторуссо С. Эксплуатация Белковые флуктуации в активном центре холинэстеразы человека: дальнейшая оптимизация стратегии дизайна для разработать чрезвычайно мощные ингибиторы. Джей Мед Хим 12 июня 2008 г.;51(11):3154-70. ПМИД 18479118 дои : 10.1021/jm701253t

[5] Харель, Михал; Куинн, Дэниел М.; Наир, Харидасан К.; Силман, Израиль; Сассман, Джоэл Л. (январь 1996 г.). «Рентгеновская структура аналогового комплекса в переходном состоянии раскрывает молекулярную природу каталитической силы и субстратной специфичности ацетилхолинэстеразы». Журнал Американского химического общества . 118 (10): 2340–2346. дои : 10.1021/ja952232h .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]