Флагеллин
| Флагеллин | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Флагеллин | ||
| Пфам | PF00700 | ||
| ИнтерПро | ИПР001492 | ||
| СКОП2 | 1уку / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
Флагеллины — семейство белков , присутствующих в жгутиковых бактериях. [1] которые располагаются в полом цилиндре, образуя нить бактериального жгутика . Флагеллин имеет массу в среднем около 40 000 дальтон . [2] [3] Флагеллины являются основным компонентом бактериальных жгутиков, которые играют решающую роль в подвижности бактерий .
Ген , кодирующий флагеллин, имеет разное название у разных видов бактерий, таких как flaA ( , Helicobacter pylori например ), fliC , fljB . [4] [1]
Структура
[ редактировать ]
Структура флагеллина отвечает за спиральную форму нити жгутика, что важно для его правильного функционирования. [4] Он транспортируется через центр нити к кончику, где спонтанно полимеразируется в часть нити. В E. coli он разворачивается шапероном жгутикового секрета FliS ( P26608 ) во время транспорта. [5] Нить состоит из одиннадцати более мелких «протофиламентов», девять из которых содержат флагеллин в форме L-типа, а два других - в форме R-типа. [6]
Спиральные N- и C-концы флагеллина образуют внутреннее ядро белка флагеллина и отвечают за способность флагеллина полимеризоваться в нить. Средние остатки составляют наружную поверхность жгутиковой нити. Хотя концы белка очень похожи у всех бактериальных флагеллинов, средняя часть сильно варьирует и может отсутствовать у некоторых видов. Домены флагеллина пронумерованы от ядра спирали (D0/D1) к внешней стороне (D2, ...); если смотреть на аминокислотную последовательность, D0/D1 появляется на двух концах. Флагеллиноподобные структурные белки обнаружены в других частях жгутика, таких как крючок (flgE; P75937 ), стержень у основания и колпачок наверху. [7]
Средняя часть флагеллина E. coli (и родственных ему), D3, имеет складку бета-листа и, по-видимому, сохраняет стабильность жгутика. [8]
Иммунный ответ
[ редактировать ]У млекопитающих
[ редактировать ]Млекопитающие часто имеют приобретенные иммунные реакции ( Т-клеток и антител ). реакции [9] к жгутиковым бактериям, которые часто встречаются с жгутиковыми антигенами. Также было показано, что флагеллин напрямую взаимодействует с TLR5 на Т-клетках. [10] и TLR11 . [11] Некоторые бактерии способны переключаться между несколькими генами флагеллина , чтобы избежать этого ответа.
Флагеллины содержат эпитоп Toll-подобного рецептора 5 (TLR5), область, распознаваемую иммунным рецептором TLR5. Существуют различия в силе связывания флагеллина и его способности активировать TLR5. В зависимости от этих характеристик флагеллины можно разделить на три группы: молчащие флагеллины, уклоняющиеся и стимуляторы. Тихие флагеллины связываются с TLR5, но не индуцируют передачу сигналов. Уклоняющиеся не способны к связыванию и, следовательно, не вызывают активацию TLR5. Стимуляторы обладают способностью вариабельного связывания с TLR5, но обладают способностью активировать TLR5. [12]
Склонность иммунного ответа на флагеллин можно объяснить двумя фактами:
- Флагеллин — чрезвычайно распространенный белок жгутиковых бактерий.
- Существует специфический рецептор врожденного иммунитета , который распознает флагеллин, — Toll-подобный рецептор 5 ( TLR5 ). [13]
В растениях
[ редактировать ]Кроме того, известно, что 22-аминокислотная последовательность (flg22) консервативной N-концевой части флагеллина активирует защитные механизмы растений. [14] Восприятие флагеллина у Arabidopsis thaliana осуществляется посредством рецептороподобной киназы FLS2 (FLAGELLIN SENSING 2). [15] При обнаружении flg22 FLS2 быстро связывается с BAK1 (BRI1-ассоциированная киназа 1), чтобы инициировать передачу сигнала путем реципрокного трансфосфорилирования их киназных доменов. [16] И флагеллин, и УФ-С действуют сходным образом, усиливая гомологичную рекомбинацию , как продемонстрировали Молинье и др., 2006. Помимо этого соматического эффекта, они обнаружили, что он распространяется и на последующие поколения растений . [17] Митоген-активируемые протеинкиназы (MAPK) действуют как нижестоящие сигнальные соединения, что в конечном итоге приводит к PAMP -запускаемому иммунитету, при котором более 900 генов подвергаются повышающей/понижающей регуляции при лечении flg22. [ нужна ссылка ]
Предварительная стимуляция синтетическим пептидом flg22 привела к усилению устойчивости к бактериальным захватчикам. [18]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б «Семейство бактериальных флагеллинов» . www.uniprot.org .
- ^ «MeSH-браузер» . meshb.nlm.nih.gov . Проверено 29 февраля 2024 г.
- ^ Неделькович М., Састре Д.Е., Сундберг Э.Ю. (июль 2021 г.). «Бактериальная жгутиковая нить: супрамолекулярная многофункциональная наноструктура» . Int J Mol Sci . 22 (14): 7521. doi : 10.3390/ijms22147521 . ПМК 8306008 . ПМИД 34299141 .
- ^ Jump up to: а б Штайнер Т.С. (февраль 2007 г.). «Как флагеллин и толл-подобный рецептор 5 способствуют кишечной инфекции» . Инфекция и иммунитет . 75 (2): 545–52. дои : 10.1128/IAI.01506-06 . ПМК 1828527 . ПМИД 17118981 .
- ^ Вондервизт Ф., Кейичи Н. (2013). Структура, функции и сборка жгутиковых осевых белков . Остин, Техас: База данных биологических наук мадам Кюри.
- ^ Маки-Ёнекура С., Ёнекура К., Намба К. (апрель 2010 г.). «Конформационное изменение флагеллина для полиморфной суперспирализации жгутиковой нити». Структурная и молекулярная биология природы . 17 (4): 417–22. дои : 10.1038/nsmb.1774 . ПМИД 20228803 . S2CID 31915502 .
- ^ Имада К. (апрель 2018 г.). «Осевое строение бактериального жгутика и его строение» . Биофизические обзоры . 10 (2): 559–570. дои : 10.1007/s12551-017-0378-z . ПМЦ 5899737 . ПМИД 29235079 .
- ^ Саматей Ф.А., Имада К., Нагашима С., Вондервизт Ф., Кумасака Т., Ямамото М., Намба К. (март 2001 г.). «Структура бактериальных жгутиковых протофиламентов и значение переключения суперспирализации». Природа . 410 (6826): 331–7. Бибкод : 2001Natur.410..331S . дои : 10.1038/35066504 . ПМИД 11268201 . S2CID 4416455 .
- ^ Гента Р.М. (январь 1997 г.). «Иммунобиология хеликобактерного гастрита». Семинары по желудочно-кишечным заболеваниям . 8 (1): 2–11. ПМИД 9000497 .
- ^ Шарма Н., Ахаде А.С., Кадри А. (апрель 2013 г.). «Сфингозин-1-фосфат подавляет TLR-индуцированную секрецию CXCL8 из Т-клеток человека». Журнал биологии лейкоцитов . 93 (4): 521–8. дои : 10.1189/jlb.0712328 . ПМИД 23345392 . S2CID 21897008 .
- ^ Хатай Х., Лепелли А., Зенг В., Хайден М.С., Гош С. (2016). «Толл-подобный рецептор 11 (TLR11) взаимодействует с флагеллином и профилином посредством различных механизмов» . ПЛОС ОДИН . 11 (2): e0148987. Бибкод : 2016PLoSO..1148987H . дои : 10.1371/journal.pone.0148987 . ПМЦ 4747465 . ПМИД 26859749 .
- ^ DOI: 10.1126/sciimmunol.abq7001.
- ^ Катрани А, Холдер А, Кэтчпол Б, Альварес Л, Симпсон К, Верлинг Д, Алленспах К (2012). «Гаплотип TLR5, связанный с риском воспалительного заболевания кишечника у собак, обеспечивает гиперчувствительность к флагеллину» . ПЛОС ОДИН . 7 (1): e30117. Бибкод : 2012PLoSO...730117K . дои : 10.1371/journal.pone.0030117 . ПМК 3261174 . ПМИД 22279566 .
- ^ Гарсия А.В., Хирт Х (1 января 2014 г.). « Salmonella enterica индуцирует и разрушает иммунную систему растений» . Границы микробиологии . 5 : 141. дои : 10.3389/fmicb.2014.00141 . ПМЦ 3983520 . ПМИД 24772109 .
- ^ Гомес-Гомес Л., Боллер Т. (июнь 2000 г.). «FLS2: киназа, подобная рецептору LRR, участвующая в восприятии бактериального элиситорного флагеллина у Arabidopsis» . Молекулярная клетка . 5 (6): 1003–11. дои : 10.1016/S1097-2765(00)80265-8 . ПМИД 10911994 .
- ^ Шиншилла Д., Зипфель С., Робацек С., Кеммерлинг Б., Нюрнбергер Т., Джонс Дж.Д., Феликс Г., Боллер Т. (июль 2007 г.). «Комплекс рецепторов FLS2 и BAK1, индуцированный флагеллином, инициирует защиту растений» . Природа . 448 (7152): 497–500. Бибкод : 2007Natur.448..497C . дои : 10.1038/nature05999 . hdl : 11858/00-001M-0000-0012-3840-F . ПМИД 17625569 . S2CID 2818791 .
- ^ Урбан, Л.; Чабане Сари, Д.; Орсал, Б.; Лопес, М.; Миранда, Р.; Арруф, Дж. (2018). «УФ-С свет и импульсный свет как альтернатива химическим и биологическим элиситорам для стимулирования естественной защиты растений от грибковых заболеваний». Наука садоводства . 235 . Эльзевир : 452–459. doi : 10.1016/j.scienta.2018.02.057 . ISSN 0304-4238 . S2CID 90436989 .
- ^ Зипфель, Кирилл; Робацек, Силке; Наварро, Лайонел; Окли, Эдвард Дж.; Джонс, Джонатан Д.Г.; Феликс, Георг; Боллер, Томас (апрель 2004 г.). «Устойчивость арабидопсиса к бактериальным заболеваниям через восприятие флагеллина» . Природа . 428 (6984): 764–767. Бибкод : 2004Natur.428..764Z . дои : 10.1038/nature02485 . ISSN 0028-0836 . ПМИД 15085136 . S2CID 4332562 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Флагеллин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- Бактериальный флагеллин и устойчивость растений к болезням, опубликовано Zipfel. и др. (2004) Абстрактная статья