C-терминал

( С-конец также известный как карбоксильный конец , карбокси-конец , С-концевой хвост , карбокси-хвост , С-конец или СООН-конец ) представляет собой конец аминокислотной цепи ( белка или полипептида ), оканчивающийся свободной карбоксильной группой (-СООН). Когда белок транслируется с информационной РНК, он создается от N-конца к С-концу. При записи пептидных последовательностей принято располагать С-конец справа и записывать последовательность от N-конца к С-концу.

Химия

Каждая аминокислота имеет карбоксильную группу и аминогруппу . Аминокислоты соединяются друг с другом, образуя цепь посредством реакции дегидратации , которая соединяет аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой следующей. Таким образом, полипептидные цепи имеют конец с несвязанной карбоксильной группой (С-конец) и конец с несвязанной аминогруппой ( N-конец) . Белки естественным образом синтезируются, начиная с N-конца и заканчивая С-концом. ^{[ нужна ссылка ]}

Функция

Сигналы удержания С-конца

В то время как N-конец белка часто содержит сигналы нацеливания , C-конец может содержать сигналы удержания для сортировки белков. Наиболее распространенным сигналом удержания ЭР является аминокислотная последовательность -KDEL ( Lys - Asp - Glu - Leu ) или -HDEL ( His -Asp-Glu-Leu) на С-конце. Это удерживает белок в эндоплазматическом ретикулуме и предотвращает его попадание в секреторный путь .

Пероксисомальный целевой сигнал

Последовательность -SKL (Ser-Lys-Leu) или подобная ей вблизи С-конца служит сигналом пероксисомального нацеливания 1, направляя белок в пероксисому . ^{[ нужна ссылка ]}

Модификации С-конца

С-конец белков может быть модифицирован посттрансляционно , чаще всего путем добавления липидного якоря к С-концу, что позволяет белку встраиваться в мембрану без наличия трансмембранного домена .

Пренилирование

Одной из форм модификации С-конца является пренилирование . Во время пренилирования фарнезил- или геранилгеранил к остатку цистеина вблизи С-конца добавляется -изопреноидный мембранный якорь. Небольшие мембраносвязанные G-белки часто модифицируются таким образом. ^{[ нужна ссылка ]}

Якоря GPI

Другой формой С-концевой модификации является добавление фосфогликана гликозилфосфатидилинозитола (ГФИ) в качестве мембранного якоря. Якорь GPI прикрепляется к С-концу после протеолитического расщепления С-концевого пропептида. Наиболее ярким примером такого типа модификации является прионный белок.

Метилирование

С-концевой лейцин метилируется по карбоксильной группе ферментом лейцинкарбоксилметилтрансферазой 1 у позвоночных, образуя метиловый эфир . ^[1]

С-концевой домен

С-концевой домен некоторых белков выполняет специализированные функции. У человека CTD РНК-полимеразы II обычно состоит из до 52 повторов последовательности Tyr -Ser - Pro - Thr -Ser-Pro-Ser. ^[2] Это позволяет другим белкам связываться с С-концевым доменом РНК-полимеразы, чтобы активировать активность полимеразы. Эти домены затем участвуют в инициации транскрипции ДНК, кэпировании транскрипта РНК и прикреплении к сплайсосоме для сплайсинга РНК . ^[3]

См. также

N-конец
TopFIND , научная база данных, охватывающая протеазы , специфичность их сайта расщепления, субстраты, ингибиторы и концы белков, возникающие в результате их активности.

Ссылки

^ «РЕЯ: 48544» . Швейцарский институт биоинформатики .
^ Мейнхарт А., Крамер П. (июль 2004 г.). «Распознавание карбоксиконцевого домена РНК-полимеразы II факторами процессинга 3'-РНК». Природа . 430 (6996): 223–6. Бибкод : 2004Natur.430..223M . дои : 10.1038/nature02679 . hdl : 11858/00-001M-0000-0015-8512-8 . ПМИД 15241417 . S2CID 4418258 .
^ Брики У.Дж., Гринлиф А.Л. (июнь 1995 г.). «Функциональные исследования карбокси-концевого повторяющегося домена РНК-полимеразы II дрозофилы in vivo» . Генетика . 140 (2): 599–613. дои : 10.1093/генетика/140.2.599 . ПМК 1206638 . ПМИД 7498740 .

[1] «РЕЯ: 48544» . Швейцарский институт биоинформатики .

[2] Мейнхарт А., Крамер П. (июль 2004 г.). «Распознавание карбоксиконцевого домена РНК-полимеразы II факторами процессинга 3'-РНК». Природа . 430 (6996): 223–6. Бибкод : 2004Natur.430..223M . дои : 10.1038/nature02679 . hdl : 11858/00-001M-0000-0015-8512-8 . ПМИД 15241417 . S2CID 4418258 .

[3] Брики У.Дж., Гринлиф А.Л. (июнь 1995 г.). «Функциональные исследования карбокси-концевого повторяющегося домена РНК-полимеразы II дрозофилы in vivo» . Генетика . 140 (2): 599–613. дои : 10.1093/генетика/140.2.599 . ПМК 1206638 . ПМИД 7498740 .

[1]

[2]

[3]