N-конец

N -конец (также известный как аминоконец , NH2 _- конец , N-конец или аминоконец ) представляет собой начало белка или полипептида , относящееся к свободной аминогруппе (-NH2 ₎ , расположенной на конец полипептида. Внутри пептида аминогруппа связана с карбоксильной группой другой аминокислоты, образуя цепь. Это оставляет свободную карбоксильную группу на одном конце пептида, называемую С-концом , и свободную аминную группу на другом конце, называемом N-концом. По соглашению, пептидные последовательности записываются от N-конца до C-конца , слева направо (в системах записи LTR ). ^{[ 1 ]} Это коррелирует направление трансляции с направлением текста, поскольку когда белок транслируется с информационной РНК , он создается от N-конца к С-концу, поскольку к карбоксильному концу белка добавляются аминокислоты. ^{[ нужна ссылка ]}

Химия

Каждая аминокислота имеет аминогруппу и карбоксильную группу . Аминокислоты соединяются друг с другом пептидными связями , которые образуются в результате реакции дегидратации , в ходе которой карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой следующей по принципу «голова к хвосту», образуя полипептидную цепь. Цепь имеет два конца: аминогруппу (N-конец) и несвязанную карбоксильную группу ( С-конец) . ^{[ 2 ]}

Когда белок транслируется с информационной РНК , он создается от N-конца к С-концу. Аминоконец аминокислоты (на заряженной тРНК ) на стадии элонгации трансляции прикрепляется к карбоксильному концу растущей цепи. Поскольку стартовый кодон кодирует генетического кода аминокислоту метионин , большинство белковых последовательностей начинаются с метионина (или, у бактерий, митохондрий и хлоропластов , модифицированной версии N -формилметионина , fMet). Однако некоторые белки модифицируются посттрансляционно , например, путем отщепления от белка-предшественника , и поэтому могут иметь на N-конце разные аминокислоты.

Функция

N-концевые сигналы нацеливания

N-конец — это первая часть белка, которая выходит из рибосомы во время биосинтеза белка . Он часто содержит последовательности сигнальных пептидов , «внутриклеточные почтовые коды », которые направляют доставку белка в соответствующую органеллу . Сигнальный пептид обычно удаляется в месте назначения с помощью сигнальной пептидазы . N-концевая аминокислота белка является важным фактором, определяющим период его полураспада (вероятность разрушения). Это называется правилом N-конца .

Сигнальный пептид

N-концевой сигнальный пептид распознается частицей распознавания сигнала (SRP) и приводит к нацеливанию белка на секреторный путь . В эукариотических клетках эти белки синтезируются в шероховатой эндоплазматической сети . В прокариотических клетках белки экспортируются через клеточную мембрану . В хлоропластах сигнальные пептиды направляют белки к тилакоидам .

Пептид, нацеленный на митохондрии

N-концевой митохондриальный пептид (mtTP) позволяет белку импортироваться в митохондрии .

Пептид, нацеленный на хлоропласты

N-концевой пептид, нацеленный на хлоропласты (cpTP), позволяет импортировать белок в хлоропласт .

N-концевые модификации

N-концы белка могут быть модифицированы ко- или посттрансляционно. Модификации включают удаление инициатора метионина (iMet) с помощью аминопептидаз , присоединение небольших химических групп, таких как ацетил , пропионил и метил , а также добавление мембранных якорей, таких как пальмитоильные и миристоильные группы. ^{[ 3 ]}

N-концевое ацетилирование

N-концевое ацетилирование — это форма модификации белка, которая может происходить как у прокариот , так и у эукариот . Было высказано предположение, что N-концевое ацетилирование может препятствовать следованию белка по секреторному пути . ^{[ 4 ]}

N-миристоилирование

N-конец можно модифицировать добавлением миристоильного якоря. Белки, модифицированные таким образом, содержат консенсусный мотив на своем N-конце в качестве сигнала модификации.

N-ацилирование

N-конец также можно модифицировать путем добавления якоря жирной кислоты с образованием N-ацетилированных белков. Наиболее распространенной формой такой модификации является добавление пальмитоильной группы.

См. также

C-терминал
TopFIND , научная база данных, охватывающая протеазы , специфичность их сайта расщепления, субстраты, ингибиторы и концы белков, возникающие в результате их активности.

Ссылки

^ Ройш, Уильям (5 мая 2013 г.). «Пептиды и белки» . Химический факультет Мичиганского государственного университета .
^ Воэт, Дональд; Воэт, Джудит Г.; Пратт, Шарлотта В. (2013). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. ISBN 978-0470547847 .
^ Варланд (21 апреля 2015 г.). «N-концевые модификации клеточных белков: задействованные ферменты, их субстратная специфичность и биологические эффекты» . Протеомика . 15 (14): 2385–401. дои : 10.1002/pmic.201400619 . ПМК 4692089 . ПМИД 25914051 .
^ Арнесен, Томас (31 мая 2011 г.). «На пути к функциональному пониманию N-концевого ацетилирования белка» . ПЛОС Биология . 9 (5): e1001074. дои : 10.1371/journal.pbio.1001074 . ПМК 3104970 . ПМИД 21655309 .

[1] Ройш, Уильям (5 мая 2013 г.). «Пептиды и белки» . Химический факультет Мичиганского государственного университета .

[Voet,_Voet,_Pratt-2] Воэт, Дональд; Воэт, Джудит Г.; Пратт, Шарлотта В. (2013). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. ISBN 978-0470547847 .

[3] Варланд (21 апреля 2015 г.). «N-концевые модификации клеточных белков: задействованные ферменты, их субстратная специфичность и биологические эффекты» . Протеомика . 15 (14): 2385–401. дои : 10.1002/pmic.201400619 . ПМК 4692089 . ПМИД 25914051 .

[4] Арнесен, Томас (31 мая 2011 г.). «На пути к функциональному пониманию N-концевого ацетилирования белка» . ПЛОС Биология . 9 (5): e1001074. дои : 10.1371/journal.pbio.1001074 . ПМК 3104970 . ПМИД 21655309 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]