ФЛС2
 | Эта статья может быть слишком технической для понимания большинства читателей . ( Ноябрь 2018 г. ) |
 | Эта статья может потребовать редактирования текста с точки зрения грамматики, стиля, связности, тона или орфографии . ( декабрь 2023 г. ) |
| LRR-рецептор-подобная серин/треонин-протеинкиназа FLS2 | |||
|---|---|---|---|
| Duration: 25 seconds. Кристаллическая структура внеклеточных доменов FLS2 и BAK1 из Arabidopsis thaliana в комплексе с эпитопом бактериального флагеллина flg22 ( PDB : 4MN8 ) [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Организм | |||
| Символ | ФЛС2 | ||
| ЮниПрот | Q9FL28 | ||
| |||
Было обнаружено, что гены FLS участвуют в рецепции флагеллина бактериями. FLS1 был оригинальным обнаруженным геном , который, как было показано, соответствует определенному экотипу Arabidopsis thaliana . Тем не менее, дальнейшие исследования показали, что второй ген FLS, известный как FLS2 , также связан с приемом флагеллина. FLS2 и FLS1 — это разные гены с разными обязанностями, но они генетически связаны. FLS2 имеет особое значение для защиты растений и участвует в продвижении MAP-киназного каскада . Мутации в гене FLS2 могут вызвать бактериальную инфекцию из-за отсутствия ответа на flg22. Таким образом, основной задачей FLS2 является связь с flg22, а второстепенной задачей является участие в стимулировании каскада киназы MAP в защите растений. [ 2 ]
FLS2 и его сходство с рецептороподобными киназами
[ редактировать ]FLS2 считается рецептороподобной киназой (RLK). RLK представляют собой, по сути, тирозинкиназы, слитые с N-концевым богатым лейцином повторяющимся доменом, который контролирует его функцию. Хотя тирозинкиназы широко распространены и присутствуют у млекопитающих, этот тип слияния встречается только у растений. RLK представляют собой трансмембранные белки , состоящие из внутренней, внешней и центральной мембранных областей. [ нужны разъяснения ] RLK играют важную роль в приеме станции, что будет показано через FLS2 . [ 3 ] BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1 (BRI1) — еще один важный RLK, во многом похожий на FLS2. Несмотря на то, что FLS2 и BRI1 имеют многие из одних и тех же сигнальных компонентов, они оказывают совершенно разное воздействие на клетку. [ 4 ]
Структура
[ редактировать ]FLS2 состоит из трех доменов: внеклеточного, трансмембранного и внутриклеточного. Внеклеточный домен известен как домен повторов, богатых лейцином (LRR). Говорят, что именно в этой области, которая является аминоконцом, он напрямую взаимодействует с флагеллином, инициируя ответ FLS2 на flg22. Трансмембранный домен — это место, где белки переходят из внеклеточного состояния во внутриклеточное. Эта область обычно очень термодинамически стабильна и встречается только в фосфолипидной мембране между клетками. Внутриклеточный домен представляет собой домен серин/треонин киназы. В этом домене фосфорилирование катализирует каскад протеинкиназ, приводящий к ответу. [ 5 ] В FLS2 эта реакция вызывает изменения в росте и защите растений. [ 6 ]
Эктопическое выражение
[ редактировать ]Одним из экспериментов, проведенных для демонстрации участия FLS2 в восприятии флагеллина, была экспрессия FLS2 эктопическая CaMV 35S с использованием промотора гена дикого типа в одном растении Arabidopsis thaliana и двух предполагаемых мутантных растениях Arabidopsis thaliana . дикого типа Растение Arabidopsis обозначалось Col-0, а два мутанта обозначались 35S:: FLS2 - col2 и 35S:: FLS2 - col4 . В этом эксперименте отложение каллозы и выработка активных форм кислорода были переменными, которые, как считалось, демонстрировали восприятие флагеллина после обработки flg22, как указано в предыдущих исследованиях (Gomez-Gomez, et al. 1999). Результаты этого исследования показали несколько вещей. Первое, что он показал, это ответ в виде отложения каллозы через 12 часов после обработки только у одного типа растений, который представлял собой мутант 35S:: FLS2 - col2 . У дикого типа и мутанта 35S:: FLS2 - col4 не было обнаружено отложения каллозы у растений, которые демонстрировали пониженные уровни FLS2 . В прямой корреляции с реакцией отложения каллозы вторым наблюдаемым явлением был анализ на основе люминола, показавший окислительный взрыв в тканях листьев трех типов растений. Анализ на основе люминола показал быстрый и сильный окислительный ответ у мутанта 35S:: FLS2 - col2 при обработке 10 нМ flg22, тогда как обработка 10 нМ flg22 у мутанта 35S:: FLS2 - col4 не смогла вызвать какой-либо окислительный ответ, который мог бы возникнуть естественным образом у растения Arabidopsis дикого типа . Несмотря на это, более высокие уровни flg22 при обработке вызывали бы окислительную реакцию, но незначительную по сравнению с диким типом. Последним, что наблюдалось в этом эксперименте, была обработка flg22 в отношении ингибирования роста проростков Т2. Ингибирование роста у 35S:: FLS2 - col2 было больше, чем у дикого типа при обработке flg22, тогда как 35S:: FLS2 - col4 продемонстрировало меньшее ингибирование роста по сравнению с растениями дикого типа при обработке flg22, что является обратным окислительному ответу у этих двух мутантов. относительно дикого типа. [ 2 ]
Участие в ответных мерах защиты
[ редактировать ]Точно так же, как млекопитающие и насекомые обладают врожденным иммунным ответом на патогены, растения имеют аналогичную, но модифицированную защитную систему. Самая большая разница между растениями, млекопитающими и насекомыми заключается в том, что млекопитающие и насекомые не являются неподвижными, как растения, поэтому защитная система растения более сложна и в большей степени зависит от сигнальных путей, уведомляющих растение о том, что может потенциально атаковать. Имея это в виду, важно, чтобы все грамположительные и грамотрицательные бактерии имели общий флагеллин. Когда растения неподвижны, растения могут распознавать определенную молекулярную структуру флагеллина для определения фитопатогенных бактерий при защите растений. Как выяснилось в ходе исследования эктопической экспрессии FLS2 , [ 2 ] FLS2 направлен на восприятие флагеллина, поэтому благодаря открытию и естественному развитию растения FLS2 является геном, ответственным за восприятие флагеллина, который сигнализирует о защитной реакции растения. Здесь еще не все решено, поскольку, как упоминалось ранее, грамположительные и грамотрицательные бактерии имеют общий флагеллин, а это означает, что растения не могут различать авирулентные и вирулентные бактерии. Это может оказаться чрезвычайно полезным, когда присутствует большое количество патогенных бактерий, однако это также может оказаться неэффективным, когда защитная реакция растений возникает из-за восприятия флагеллином авирулентных бактерий, или так можно было бы подумать. В действительности, защитные реакции авирулентных бактерий выше, чем защитные реакции вирулентных бактерий, из-за присутствия нескольких специфических возбудителей. Хатчесон (1997) [ 7 ] обнаружили, что третичная и четвертичная структуры белков-элиситоров зависят от активности элиситора. Несмотря на это, устойчивые генные продукты обычно обнаруживаются в богатых лейцином повторяющихся доменах, которые представляют собой внеклеточный домен FLS2 , а гены hrp напрямую связаны с провоцированием заболевания и гиперчувствительной реакцией на устойчивые растения. Короче говоря, чем больше элиситоров присутствует в восприятии флагеллина, тем сильнее будет защитная реакция растения независимо от вирулентности. Просто авирулентный патоген чаще производит больше элиситоров. [ 2 ]
Экспрессия в клетках томата
[ редактировать ]Дизайн этого эксперимента аналогичен предыдущей литературе из [ 2 ] и [ 8 ] но в отличие от этих двух публикаций, в этой публикации [ 3 ] использованный промотор представлял собой 35S промотор вируса мозаики цветной капусты , используемый для экспрессии кодирующих последовательностей FLS2, слитых с тройной меткой c-myc. Что происходит с геном FLS2 у арабидопсиса, известно, но в этом исследовании рассматривается, как ген FLS2 у арабидопсиса может повлиять на растение, содержащее ген FLS2 , который не реагирует аналогичным образом на арабидопсис . Рисунок 1 в [ 3 ] показывает, как клетки томата без введения гена FLS2 арабидопсиса не реагируют на восприятие ни flg15, ни flg22. Однако при рассмотрении арабидопсиса гена FLS2 и клеток томата с добавленным геном FLS2 арабидопсиса становится ясно, что ответы схожи из-за присутствия арабидопсиса гена FLS2 . [ 3 ]
Реакция подщелачивания, индуцированная производным флагеллина flg22-ΔA 16/17
[ редактировать ]В предыдущей литературе подщелачивание использовалось для демонстрации потоков ионов через мембраны. [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] В этом исследовании подщелачивание, индуцированное производным флагеллина flg22-ΔA 16/17 в растениях томата, экспрессирующих ген FLS2 Arabidopsis . Внеклеточное подщелачивание использовали для того, чтобы вызвать ответ у растений этого типа. Подщелачивание не оказало влияния на необработанные растения томата, но было показано повышение активности связывания с FLS2 без увеличения чувствительности к flg22 у растений томата, экспрессирующих Arabidopsis ген FLS2 . Отсутствие повышения чувствительности можно объяснить рядом факторов, которые неизвестны, но предполагаются. Несмотря на это, связывание растений томата, экспрессирующих Arabidopsis, ген FLS2 показало чувствительность flg15, аналогичную чувствительности нормальных растений томата. Это указывает на то, что как ген FLS2 арабидопсиса, растения томата так и ген FLS2 работают в растениях томата, экспрессирующих арабидопсиса ген FLS2 . Ген FLS2 арабидопсиса природного томата реагирует на flg22, а ген FLS2 отвечает на flg15. томата Кроме того, ген FLS2 был проанализирован на предмет любых производных, которые могли бы отвечать за экспрессию гена. Хотя его производное flg22-ΔA менее активно, чем flg22, 16/17 Было обнаружено, что он вызывает среднюю реакцию подщелачивания в гене FLS2 арабидопсиса как у арабипдопсиса , так и у растений томата, экспрессирующих ген арабидопсиса FLS2 . По сути, большая часть восприятия флагеллина, происходящая у растений томата, экспрессирующих Arabidopsis, ген FLS2 происходит из-за Arabidopsis гена FLS2 , тогда как незначительная часть восприятия флагеллина может быть связана с геном FLS2 томата . [ 3 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Сунь, Ядун; Ли, Лей; Мачо, Альберто П.; Хан, Чжифу; Ху, Зехан; Зипфель, Кирилл; Чжоу, Цзянь-Мин; Чай, Цзицзе (ноябрь 2013 г.). «Структурная основа flg22-индуцированной активации иммунного комплекса Arabidopsis FLS2-BAK1» . Наука . 342 (6158): 624–628. Бибкод : 2013Sci...342..624S . дои : 10.1126/science.1243825 . ISSN 0036-8075 . ПМИД 24114786 . S2CID 206551534 .
- ^ Jump up to: а б с д и Гомес-Гомес, Лурдес; Боллер, Томас (1 июня 2000 г.). «FLS2: киназа, подобная рецептору LRR, участвующая в восприятии бактериального элиситора флагеллина у арабидопсиса» . Молекулярная клетка . 5 (6): 1003–1011. дои : 10.1016/S1097-2765(00)80265-8 . ПМИД 10911994 .
- ^ Jump up to: а б с д и Шиншилла, Дельфина; Бауэр, Жужа; Регенасс, Мартин; Боллер, Томас; Феликс, Георг (1 февраля 2006 г.). «Киназа рецептора арабидопсиса FLS2 связывает flg22 и определяет специфичность восприятия флагеллина» . Растительная клетка . 18 (2): 465–476. дои : 10.1105/tpc.105.036574 . ISSN 1040-4651 . ПМК 1356552 . ПМИД 16377758 .
- ^ Бюхерль, Кристоф А; Ярш, Ирис К; Шудома, Кристиан; Сегонзак, Сесиль; Мбенге, Малик; Робацек, Силке; Маклин, Дэниел; Отт, Томас; Зипфель, Кирилл (06 марта 2017 г.). «Иммунные и ростовые рецепторы растений имеют общие сигнальные компоненты, но локализуются в отдельных нанодоменах плазматической мембраны» . электронная жизнь . 6 . дои : 10.7554/eLife.25114 . ISSN 2050-084X . ПМЦ 5383397 . ПМИД 28262094 .
- ^ Шиу, SH, и Бликер, AB (2001). Семейство генов растительных рецептороподобных киназ: разнообразие, функции и передача сигналов. наук. СТКЭ 2001, РЭ22.
- ^ Гомес-Гомес, Лурдес; Феликс, Георг; Боллер, Томас (1 мая 1999 г.). «Единственный локус определяет чувствительность к бактериальному флагеллину у Arabidopsis thaliana» . Заводской журнал . 18 (3): 277–284. дои : 10.1046/j.1365-313X.1999.00451.x . ISSN 1365-313X . ПМИД 10377993 .
- ^ Хатчесон, Стивен В. (1998). «Современные концепции активной защиты растений». Ежегодный обзор фитопатологии . 36 (1): 59–90. дои : 10.1146/annurev.phyto.36.1.59 . ПМИД 15012493 .
- ^ Зипфель, Кирилл; Робацек, Силке; Наварро, Лайонел; Окли, Эдвард Дж.; Джонс, Джонатан Д.Г.; Феликс, Георг; Боллер, Томас (15 апреля 2004 г.). «Устойчивость к бактериальным заболеваниям арабидопсиса через восприятие флагеллина». Природа . 428 (6984): 764–767. Бибкод : 2004Natur.428..764Z . дои : 10.1038/nature02485 . ISSN 1476-4687 . ПМИД 15085136 . S2CID 4332562 .
- ^ Феликс, Георг; Дюран, Джулиана Д.; Волко, Сигрид; Боллер, Томас (1 мая 1999 г.). «Растения обладают чувствительной системой восприятия наиболее консервативного домена бактериального флагеллина» . Заводской журнал . 18 (3): 265–276. дои : 10.1046/j.1365-313X.1999.00265.x . ISSN 1365-313X . ПМИД 10377992 .
- ^ Матье, Ив; Армен, Куркджян; Ся, Хуа; Герн, Жан; Коллер, Алан; Спиро, Марк Д; О'Нил, Малькольм; Альберсхайм, Питер; Дарвилл, Алан (1 ноября 1991 г.). «Мембранные реакции, индуцированные олигогалактуронидами в клетках табака, культивируемых в суспензии». Заводской журнал . 1 (3): 333–343. дои : 10.1046/j.1365-313X.1991.t01-10-00999.x . ISSN 1365-313X . ПМИД 29345772 .
- ^ Нюрнбергер, Торстен; Неннстил, Дирк; Джабс, Торстен; Сакс, Венди Р.; Халброк, Клаус; Шил, Дирк (12 августа 1994 г.). «Высокое сродство связывания грибкового олигопептидного элиситора с плазматическими мембранами петрушки запускает множественные защитные реакции». Клетка . 78 (3): 449–460. дои : 10.1016/0092-8674(94)90423-5 . ПМИД 8062387 . S2CID 9759731 .