Полимераза

В биохимии полимераза — фермент 2.7.7.6/7/19/48/49) , ( EC синтезирующий длинные цепи полимеров или нуклеиновых кислот . ДНК-полимераза и РНК-полимераза используются для сборки молекул ДНК и РНК , соответственно, путем копирования цепи матрицы ДНК с использованием взаимодействий спаривания оснований или РНК путем репликации половинной лестницы.

ДНК-полимераза термофильной бактерии Thermus aquaticus ( Taq ) ( PDB 1BGX , EC 2.7.7.7) используется в полимеразной цепной реакции , важном методе молекулярной биологии .

Полимераза может быть зависимой от матрицы или независимой от матрицы. Поли-А-полимераза является примером независимой от матрицы полимеразы. Терминальная дезоксинуклеотидилтрансфераза, как известно, также обладает активностью, независимой от матрицы и зависимой от матрицы.

По функции

Классы матрично-зависимой полимеразы
	ДНК-полимераза	РНК-полимераза
Шаблон – это ДНК	ДНК-зависимая ДНК-полимераза или общие ДНК-полимеразы	ДНК-зависимая РНК-полимераза или общие РНК-полимеразы
Шаблон - РНК	РНК-зависимая ДНК-полимераза или обратная транскриптаза	РНК-зависимая РНК-полимераза или RdRp, или РНК-репликаза

ДНК-полимераза (ДНК-направленная ДНК-полимераза, DdDP)
- Семейство А: ДНК-полимераза I ; Пол γ , θ , ν
- Семейство B: ДНК-полимераза II ; Пол а , д , е , г
- Семейство C: голофермент ДНК-полимеразы III.
- Семейство X: Pol b , l , m
  - Терминальная дезоксинуклеотидилтрансфераза (TDT), которая придает разнообразие тяжелым цепям антител. ^{[ 1 ]}
- Семейство Y: ДНК-полимераза IV (DinB) и ДНК-полимераза V (UmuD'2C) - полимеразы SOS- восстановления; Пол η , ι , κ
Обратная транскриптаза (RT; РНК-направленная ДНК-полимераза; RdDP)
- Теломераза
ДНК-направленная РНК-полимераза (DdRP, RNAP)
- Мультисубъединица (msDdRP): РНК-полимераза I , РНК-полимераза II , РНК-полимераза III.
- Односубъединичная (ssDdRP): РНК-полимераза Т7 , POLRMT.
- Примас , ПримПол
РНК-репликаза (РНК-направленная РНК-полимераза, RdRP)
- Вирусный (односубъединичный)
- Эукариотическая клетка (cRdRP; двойная субъединица)
Элонгация РНК без матрицы
- Полиаденилирование : PAP , PNPase

По структуре

Полимеразы обычно делятся на два суперсемейства: «правую» складку ( InterPro : IPR043502 ) и «двойную пси- бета-бочонку » (часто просто «двойную бочку»). Первый наблюдается почти во всех ДНК-полимеразах и почти во всех вирусных односубъединичных полимеразах; они отмечены консервативным доменом «пальма». ^{[ 2 ]} Последний наблюдается во всех мультисубъединичных РНК-полимеразах, в cRdRP и в ДНК-полимеразах «семейства D», обнаруженных у архей. ^{[ 3 ]}^{[ 4 ]} Семейство «X», представленное ДНК-полимеразой бета, имеет лишь расплывчатую форму «ладошки» и иногда считается другим суперсемейством ( InterPro : IPR043519 ). ^{[ 5 ]}

Примазы обычно не попадают ни в одну из категорий. Бактериальные примазы обычно имеют домен Toprim и связаны с топоизомеразами и митохондриальной геликазой Twinkle . ^{[ 6 ]} Археи и эукариотические примазы образуют неродственное семейство AEP, возможно, родственное полимеразной пальме. Тем не менее оба семейства ассоциированы с одним и тем же набором геликаз. ^{[ 7 ]}

Правая структура бактериофага RB69, семейства B DdRP.

См. также

Ссылки

^ Лок Дж., Розарио С., Деларю М. (сентябрь 2016 г.). «Структурная основа новой шаблонной активности терминальной дезоксинуклеотидилтрансферазы: последствия для рекомбинации V (D) J» . Структура . 24 (9): 1452–63. дои : 10.1016/j.str.2016.06.014 . ПМИД 27499438 .
^ Хансен Дж.Л., Лонг А.М., Шульц С.К. (август 1997 г.). «Структура РНК-зависимой РНК-полимеразы полиовируса» . Структура . 5 (8): 1109–22. дои : 10.1016/S0969-2126(97)00261-X . ПМИД 9309225 .
^ Крамер П. (февраль 2002 г.). «Мультисубъединичные РНК-полимеразы». Современное мнение в области структурной биологии . 12 (1): 89–97. дои : 10.1016/S0959-440X(02)00294-4 . ПМИД 11839495 .
^ Соге Л (сентябрь 2019 г.). «Расширенное суперсемейство двухствольных полимераз: структура, функции и эволюция» . Журнал молекулярной биологии . 431 (20): 4167–4183. дои : 10.1016/j.jmb.2019.05.017 . ПМИД 31103775 .
^ Сальгадо П.С., Койвунен М.Р., Макеев Е.В., Бэмфорд Д.Х., Стюарт Д.И., Граймс Дж.М. (декабрь 2006 г.). «Структура РНКи-полимеразы связывает молчание РНК и транскрипцию» . PLoS Биология . 4 (12): е434. doi : 10.1371/journal.pbio.0040434 . ПМК 1750930 . ПМИД 17147473 .
^ Аравинд Л., Лейпе Д.Д., Кунин Е.В. (сентябрь 1998 г.). «Топрим - консервативный каталитический домен в топоизомеразах типа IA и II, примазах типа DnaG, нуклеазах семейства OLD и белках RecR» . Исследования нуклеиновых кислот . 26 (18): 4205–13. дои : 10.1093/нар/26.18.4205 . ПМЦ 147817 . ПМИД 9722641 .
^ Айер Л.М., Кунин Е.В., Лейпе Д.Д., Аравинд Л. (2005). «Происхождение и эволюция суперсемейства архео-эукариотических примаз и родственных белков пальмового домена: структурные данные и новые члены» . Исследования нуклеиновых кислот . 33 (12): 3875–96. дои : 10.1093/nar/gki702 . ПМК 1176014 . ПМИД 16027112 .

Внешние ссылки

[1] Лок Дж., Розарио С., Деларю М. (сентябрь 2016 г.). «Структурная основа новой шаблонной активности терминальной дезоксинуклеотидилтрансферазы: последствия для рекомбинации V (D) J» . Структура . 24 (9): 1452–63. дои : 10.1016/j.str.2016.06.014 . ПМИД 27499438 .

[pmid9309225-2] Хансен Дж.Л., Лонг А.М., Шульц С.К. (август 1997 г.). «Структура РНК-зависимой РНК-полимеразы полиовируса» . Структура . 5 (8): 1109–22. дои : 10.1016/S0969-2126(97)00261-X . ПМИД 9309225 .

[pmid11839495-3] Крамер П. (февраль 2002 г.). «Мультисубъединичные РНК-полимеразы». Современное мнение в области структурной биологии . 12 (1): 89–97. дои : 10.1016/S0959-440X(02)00294-4 . ПМИД 11839495 .

[qde1-mono-4] Соге Л (сентябрь 2019 г.). «Расширенное суперсемейство двухствольных полимераз: структура, функции и эволюция» . Журнал молекулярной биологии . 431 (20): 4167–4183. дои : 10.1016/j.jmb.2019.05.017 . ПМИД 31103775 .

[5] Сальгадо П.С., Койвунен М.Р., Макеев Е.В., Бэмфорд Д.Х., Стюарт Д.И., Граймс Дж.М. (декабрь 2006 г.). «Структура РНКи-полимеразы связывает молчание РНК и транскрипцию» . PLoS Биология . 4 (12): е434. doi : 10.1371/journal.pbio.0040434 . ПМК 1750930 . ПМИД 17147473 .

[6] Аравинд Л., Лейпе Д.Д., Кунин Е.В. (сентябрь 1998 г.). «Топрим - консервативный каталитический домен в топоизомеразах типа IA и II, примазах типа DnaG, нуклеазах семейства OLD и белках RecR» . Исследования нуклеиновых кислот . 26 (18): 4205–13. дои : 10.1093/нар/26.18.4205 . ПМЦ 147817 . ПМИД 9722641 .

[7] Айер Л.М., Кунин Е.В., Лейпе Д.Д., Аравинд Л. (2005). «Происхождение и эволюция суперсемейства архео-эукариотических примаз и родственных белков пальмового домена: структурные данные и новые члены» . Исследования нуклеиновых кислот . 33 (12): 3875–96. дои : 10.1093/nar/gki702 . ПМК 1176014 . ПМИД 16027112 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)