Реплисома
 | Эта статья нуждается в дополнительных цитатах для проверки . ( июль 2018 г. ) |
Реплисома , сложная молекулярная машина осуществляющая репликацию ДНК — . Реплисома сначала раскручивает двухцепочечную ДНК на две одиночные цепи. Для каждой из образующихся одиночных цепей новая комплементарная синтезируется последовательность ДНК. Итоговым результатом является образование двух новых последовательностей двухцепочечной ДНК, которые являются точными копиями исходной последовательности двухцепочечной ДНК. [1]
По структуре реплисома состоит из двух репликативных полимеразных комплексов, один из которых синтезирует ведущую цепь , а другой синтезирует отстающую цепь . Реплисома состоит из ряда белков, включая хеликазу , RFC , PCNA , гиразу / топоизомеразу , SSB / RPA , примазу , ДНК-полимеразу III , РНКазу H и ДНК-лигазу .
Обзор процесса прокариот ДНК репликации
У прокариот каждый делящийся нуклеоид (область, содержащая генетический материал, не являющийся ядром) требует двух реплисом для двунаправленной репликации . Две реплисомы продолжают репликацию на обеих развилках в середине клетки. Наконец, по мере репликации сайта терминации две реплисомы отделяются от ДНК. Реплисома остается в фиксированном месте в середине клетки, прикрепленной к мембране , и через нее проходит матричная ДНК. ДНК подается через неподвижную пару реплисом, расположенных на клеточной мембране.
процесса репликации ДНК Обзор эукариотической
У эукариот образуются многочисленные репликационные пузыри в местах начала репликации по всей хромосоме . Как и в случае с прокариотами, необходимы две реплисомы, по одной на каждой репликационной вилке, расположенной на конце репликационного пузыря. Из-за значительных различий в размерах хромосом и связанной с этим сложности высококонденсированных хромосом различные аспекты процесса репликации ДНК у эукариот, включая терминальные фазы, менее хорошо изучены, чем у прокариот.
Проблемы репликации ДНК
Реплисома — это система, в которой различные факторы работают вместе, решая структурные и химические проблемы репликации ДНК. Размер и структура хромосом различаются у разных организмов, но поскольку молекулы ДНК являются резервуаром генетической информации для всех форм жизни, многие проблемы репликации и решения одинаковы для разных организмов. В результате факторы репликации, которые решают эти проблемы, высоко консервативны с точки зрения структуры, химии, функциональности или последовательности. Общие структурные и химические проблемы включают следующее:
- Эффективная сборка реплисом в местах начала репликации (комплексы распознавания происхождения или специфические последовательности начала репликации у некоторых организмов)
- Разделение дуплекса на лидирующие и отстающие цепи матрицы ( геликазы ).
- Защита ведущих и отстающих цепей от повреждений после разделения дуплекса (факторы SSB и RPA)
- Праймирование ведущей и отстающей цепей матрицы (примаза или ДНК-полимераза альфа)
- Обеспечение процессивности (факторы загрузки зажима, кольцеобразные белки зажима, белки, связывающие нити)
- Высокоточная репликация ДНК (ДНК-полимераза III, ДНК-полимераза дельта, ДНК-полимераза эпсилон. Все они имеют низкий уровень ошибок из-за своей структуры и химического состава).
- Исправление ошибок (ошибки определения активных сайтов репликативной полимеразы; экзонуклеазные домены от 3' до 5' репликативных полимераз исправляют ошибки)
- Синхронная полимеризация ведущих и отстающих цепей, несмотря на антипараллельную структуру (структура репликационной вилки, димеризация репликативных полимераз)
- Удаление праймера (ДНК-полимераза I, РНКаза H, эндонуклеазы лоскута, такие как FEN1 , или другие факторы репарации ДНК)
- Образование фосфодиэфирных связей в промежутках между фрагментами Оказаки (лигазы)
В целом, проблемы репликации ДНК связаны со структурой молекул, химией молекул и, с системной точки зрения, с лежащими в основе отношениями между структурой и химией.
проблем репликации Решение ДНК
Многие структурные и химические проблемы, связанные с репликацией ДНК, решаются молекулярным механизмом, который хорошо консервативен в разных организмах. В этом разделе обсуждается, как реплисомные факторы решают структурные и химические проблемы репликации ДНК.
Реплисомная сборка [ править ]
Репликация ДНК начинается в местах, называемых инициациями репликации. У организмов с небольшими геномами и простой структурой хромосом, таких как бактерии, на каждой хромосоме может быть лишь несколько точек начала репликации. Организмы с большими геномами и сложной структурой хромосом, такие как люди, могут иметь сотни или даже тысячи точек начала репликации, распределенных по множеству хромосом.
Структура ДНК меняется во времени, пространстве и последовательности, и считается, что эти вариации, помимо их роли в экспрессии генов, также играют активную роль в сборке реплисом во время синтеза ДНК. Сборка реплисомы в начале репликации грубо делится на три фазы.
Для бактерий:
- Формирование пререпликационного комплекса. ДНКА связывается с комплексом распознавания происхождения и разделяет дуплекс. Это привлекает хеликазу DnaB и DnaC , которые поддерживают пузырь репликации.
- Формирование прединициаторного комплекса. SSB связывается с одиночной цепью, а затем гамма (фактор нагрузки зажима) связывается с SSB.
- Формирование инициационного комплекса. Гамма создает скользящий зажим (бета) и привлекает ДНК-полимеразу III.
Для эукариотов:
- Формирование пререпликационного комплекса. Факторы MCM связываются с комплексом распознавания источника и разделяют дуплекс, образуя пузырь репликации.
- Формирование прединициаторного комплекса. Репликационный белок A (RPA) связывается с одноцепочечной ДНК, а затем RFC (фактор загрузки зажима) связывается с RPA.
- Формирование инициационного комплекса. RFC образует скользящий зажим ( PCNA ) и привлекает ДНК-полимеразы, такие как альфа (α), дельта (δ), эпсилон (ε).
И для бактерий, и для эукариот следующий этап обычно называют «элонгацией», и именно на этом этапе происходит большая часть синтеза ДНК.
Разделение дуплекса [ править ]
ДНК представляет собой дуплекс, образованный двумя антипараллельными цепями. Согласно Мезельсону-Шталю , процесс репликации ДНК является полуконсервативным, при котором во время репликации исходный дуплекс ДНК разделяется на две дочерние цепи (называемые матрицами ведущей и отстающей цепей). Каждая дочерняя цепь становится частью нового дуплекса ДНК. Факторы, обычно называемые геликазами, раскручивают дуплекс.
Геликазы [ править ]
Хеликаза — это фермент, разрывающий водородные связи между парами оснований в середине дуплекса ДНК. Его структура, напоминающая пончик, обволакивает ДНК и разделяет нити перед синтезом ДНК. У эукариот комплекс Mcm2-7 действует как геликаза, хотя какие именно субъединицы необходимы для хеликазной активности, не совсем ясно. [2] Эта хеликаза транслоцируется в том же направлении, что и ДНК-полимераза (от 3’ до 5’ относительно цепи матрицы). В прокариотических организмах геликазы лучше идентифицируются и включают dnaB , который перемещается с 5' на 3' на цепи, противоположной ДНК-полимеразе.
Размотка супервитков и декатенация [ править ]
Когда хеликаза раскручивает двойную спираль, топологические изменения, вызванные вращательным движением хеликазы, приводят к образованию суперспирали перед хеликазой (аналогично тому, что происходит, когда вы скручиваете кусок нити).
Гираза и топоизомеразы [ править ]
Гираза (разновидность топоизомеразы ) расслабляет и устраняет сверхспирализацию, вызванную геликазой. Он делает это, разрезая нити ДНК, позволяя ей вращаться и освобождая суперспираль, а затем снова соединяя нити. Гираза чаще всего обнаруживается перед репликационной вилкой, где образуются суперспирали.
Защита ведущих и отстающих нитей [ править ]
Одноцепочечная ДНК очень нестабильна и может образовывать между собой водородные связи, называемые «шпильками» (или одна цепь может неправильно связываться с другой одиночной цепью). Чтобы противодействовать этой нестабильности, однонитевые связывающие белки (SSB у прокариот и белок репликации A у эукариот) связываются с открытыми основаниями, чтобы предотвратить неправильное лигирование.
Если вы рассматриваете каждую нить как «динамическую, эластичную струну», то структурный потенциал неправильного перевязки должен быть очевиден.
| Отстающая цепь без связывающих белков. |
|---|
|
Расширенная схема раскрывает основную химию проблемы: возможность образования водородных связей между несвязанными парами оснований.
| Схематическое изображение вновь разделенных цепей ДНК без белков, связывающих цепи. |
|---|
|
Связывающие белки стабилизируют одиночную цепь и защищают ее от повреждений, вызванных нелицензионными химическими реакциями.
| Отстающая цепь покрыта связывающими белками (*), которые предотвращают неправильное лигирование. |
|---|
|
Комбинация одиночной цепи и ее связывающих белков служит лучшим субстратом для репликативных полимераз, чем голая одиночная цепь (связывающие белки обеспечивают дополнительную термодинамическую движущую силу реакции полимеризации). Белки, связывающие нити, удаляются репликативными полимеразами.
Праймирование ведущих и отстающих прядей [ править ]
Как со структурной, так и с химической точки зрения, одна цепь ДНК сама по себе (и связанные с ней однонитевые связывающие белки) не подходит для полимеризации. Это связано с тем, что химические реакции, катализируемые репликативными полимеразами, требуют свободного 3'-ОН, чтобы инициировать удлинение нуклеотидной цепи. С точки зрения структуры, конформация активных центров репликативной полимеразы (которая тесно связана с присущей репликативным полимеразам точностью) означает, что эти факторы не могут запустить удлинение цепи без предварительно существующей цепи нуклеотидов, поскольку ни одна известная репликативная полимераза не может начать удлинение цепи. заново.
Праймирующие ферменты (которые представляют собой ДНК-зависимые РНК-полимеразы ) решают эту проблему, создавая праймер РНК на ведущей и отстающей цепях. Ведущая цепь праймируется один раз, а отстающая цепь праймируется примерно через каждые 1000 (+/- 200) пар оснований (один праймер на каждый фрагмент Оказаки на отстающей цепи). Каждый праймер РНК имеет длину примерно 10 оснований.
| Одноцепочечная ДНК с белками, связывающими цепь (*) и праймером РНК, добавленным с помощью праймирующих ферментов (UAGCUAUAUAUA). |
|---|
|
Интерфейс в точке (A*) содержит свободный 3'-ОН, который химически подходит для реакции, катализируемой репликативными полимеразами, а «выступающая» конфигурация структурно подходит для удлинения цепи репликативной полимеразой. Таким образом, репликативные полимеразы могут начинать удлинение цепи с точки (А*).
Primase[editПримас
У прокариот примаза создает праймер РНК в начале вновь разделенных ведущей и отстающей цепей.
ДНК-полимераза альфа [ править ]
У эукариот ДНК-полимераза альфа создает праймер РНК в начале вновь разделенных ведущей и отстающей цепей, и, в отличие от примазы, ДНК-полимераза альфа после создания праймера также синтезирует короткую цепочку дезоксинуклеотидов.
Обеспечение процессивности и синхронизации [ править ]
Процессивность относится как к скорости, так и к непрерывности репликации ДНК, а высокая процессивность является требованием для своевременной репликации. Высокая процессивность частично обеспечивается белками кольцевой формы, называемыми «зажимами», которые помогают репликативным полимеразам оставаться связанными с ведущими и отстающими нитями. Есть и другие переменные: с химической точки зрения белки, связывающие нити, стимулируют полимеризацию и обеспечивают дополнительную термодинамическую энергию для реакции. С системной точки зрения структура и химический состав многих реплисомных факторов (таких как свойства AAA+ АТФазы отдельных субъединиц загрузки зажимов, а также спиральная конформация, которую они принимают), а также связи между факторами загрузки зажимов и другими дополнительными факторами, также увеличивает процессивность.
На данный момент, согласно исследованию Курияна и др., [3] из-за их роли в рекрутировании и связывании других факторов, таких как праймирующие ферменты и репликативные полимеразы, загрузчики зажимов и скользящие зажимы лежат в основе механизма реплисом. Исследования показали, что факторы нагрузки зажима и факторы скользящего зажима абсолютно необходимы для репликации, что объясняет высокую степень структурной консервации, наблюдаемую для факторов нагрузки зажима и факторов скользящего зажима. Эта архитектурная и структурная консервация наблюдается у таких разнообразных организмов, как бактерии, фаги, дрожжи и люди. То, что такая значительная степень структурной консервативности наблюдается без гомологии последовательностей, еще раз подтверждает значимость этих структурных решений для проблем репликации.
Захват-погрузчик [ править ]
Загрузчик зажимов — это общий термин, который относится к факторам репликации, называемым гамма (бактерии) или RFC (эукариоты). Комбинация матричной ДНК и праймерной РНК называется « ДНК А-формы », и считается, что белки репликации, загружающие зажим (спиральные гетеропентамеры), хотят ассоциироваться с ДНК А-формы из-за ее формы (структуры основной/ малая бороздка) и химия (структуры водородных связей ). доноров и акцепторов [3] [4] Таким образом, белки, загружающие зажим, связываются с примированной областью цепи, что вызывает гидролиз АТФ и обеспечивает энергию для открытия зажима и прикрепления его к цепи. [3] [4]
Скользящий зажим [ править ]
Скользящий зажим — это общий термин, обозначающий кольцеобразные факторы репликации, называемые бета (бактерии) или PCNA (эукариоты и археи). Белки-зажимы привлекают и связывают репликативные полимеразы, такие как ДНК-полимераза III, чтобы продлить время, в течение которого репликативная полимераза остается связанной с цепью. С химической точки зрения зажим имеет слегка положительный заряд в центре, который почти идеально соответствует слегка отрицательному заряду цепи ДНК.
У некоторых организмов зажим представляет собой димер, а у других организмов зажим представляет собой тример. Несмотря на это, сохранившаяся кольцевая архитектура позволяет зажиму охватывать прядь.
Димеризация репликативных полимераз
Репликативные полимеразы образуют асимметричный димер на репликационной вилке путем связывания с субъединицами фактора загрузки зажима. Эта асимметричная конформация способна одновременно реплицировать ведущую и отстающую цепи, а совокупность факторов, включающая репликативные полимеразы, обычно называется голоферментом . Однако остаются серьезные проблемы: ведущие и отстающие нити антипараллельны. Это означает, что синтез нуклеотидов на ведущей цепи естественным образом происходит в направлении от 5’ к 3’. Однако отстающая цепь идет в противоположном направлении, и это представляет собой серьезную проблему, поскольку ни одна из известных репликативных полимераз не может синтезировать ДНК в направлении от 3' к 5'.
Димеризация репликативных полимераз решает проблемы, связанные с эффективной синхронизацией синтеза ведущих и отстающих цепей в репликационной вилке, но тесное пространственно-структурное сцепление репликативных полимераз, решая сложную проблему синхронизации, создает еще одну проблему: димеризацию Репликативные полимеразы в репликационной вилке означают, что синтез нуклеотидов для обеих цепей должен происходить в одном и том же пространственном месте, несмотря на то, что отстающая цепь должна синтезироваться в обратном направлении относительно ведущей цепи. Синтез отстающей цепи происходит после того, как геликаза раскрутила достаточное количество отстающей цепи, и это «достаточное количество отстающей цепи» полимеризуется в дискретных нуклеотидных цепочках, называемых фрагментами Оказаки.
Рассмотрим следующее: геликаза непрерывно раскручивает родительский дуплекс, но отстающая цепь должна полимеризоваться в противоположном направлении. Это означает, что, хотя полимеризация ведущей цепи продолжается, полимеризация отстающей цепи происходит только после того, как геликазой будет размотано достаточное количество отстающей цепи. В этот момент репликативная полимераза отстающей цепи связывается с зажимом и праймером, чтобы начать полимеризацию. Во время синтеза отстающей цепи репликативная полимераза отправляет отстающую цепь обратно к репликационной вилке. Репликативная полимераза диссоциирует, когда достигает праймера РНК. Хеликаза продолжает раскручивать родительский дуплекс, праймирующий фермент прикрепляет другой праймер, а репликативная полимераза повторно связывается с зажимом и праймером, когда раскручивается достаточное количество отстающей цепи.
В совокупности синтез лидирующих и отстающих цепей называется «полупрерывистым».
Высокоточная репликация ДНК
 | В данной статье отсутствует информация о многофункциональных полД архей. ( июль 2022 г. ) |
Прокариотические и эукариотические организмы используют множество репликативных полимераз, некоторые из которых хорошо изучены:
- ДНК-полимераза III
- ДНК-полимераза дельта
- ДНК-полимераза эпсилон
ДНК-полимераза III [ править ]
Эта полимераза синтезирует ведущую и отстающую цепи ДНК у бактерий.
ДНК-полимераза дельта [ править ]
Эта полимераза синтезирует отстающую цепь ДНК у эукариот. [5] (Считается, что он образует асимметричный димер с ДНК-полимеразой эпсилон.) [6]
ДНК-полимераза эпсилон [ править ]
Эта полимераза синтезирует ведущую цепь ДНК эукариот. [7] (Считается, что он образует асимметричный димер с ДНК-полимеразой дельта.) [5]
Корректура и исправление ошибок [ править ]
Хотя и редко, но полимеризация с неправильным спариванием оснований все же происходит во время удлинения цепи. (Структура и химический состав репликативных полимераз означают, что ошибки маловероятны, но они случаются.) Многие репликативные полимеразы содержат механизм «коррекции ошибок» в форме экзонуклеазного домена от 3’ до 5’, который способен удалять пары оснований из обнаженный 3'-конец растущей цепи. Исправление ошибок возможно, поскольку ошибки пар оснований искажают положение ионов магния в субъединице полимеризации, а структурно-химические искажения единицы полимеризации эффективно останавливают процесс полимеризации, замедляя реакцию. [8] Впоследствии химическая реакция в экзонуклеазной единице берет верх и удаляет нуклеотиды с открытого 3'-конца растущей цепи. [9] После устранения ошибки структура и химический состав полимеризационной единицы возвращаются в норму, и репликация ДНК продолжается. Действуя таким образом, активный центр полимеризации можно рассматривать как «корректор», поскольку он обнаруживает несовпадения, а экзонуклеазу — «редактор», поскольку она исправляет ошибки.
Ошибки пар оснований искажают активный центр полимеразы на 4–6 нуклеотидов, а это означает, что в зависимости от типа несоответствия существует до шести шансов на исправление ошибки. [8] Функции обнаружения и исправления ошибок в сочетании с присущей им точностью, обусловленной структурой и химическим составом репликативных полимераз, способствуют частоте ошибок, составляющей примерно 1 несоответствие пары оснований из 10. 8 до 10 10 пары оснований.
| Схематическое изображение правильных пар оснований с последующими 8 возможными несовпадениями пар оснований. [10] |
|---|
|
Ошибки можно разделить на три категории: пурин-пуриновые несоответствия, пиримидин-пиримидиновые несоответствия и пиримидин-пуриновые несоответствия. Химический состав каждого несоответствия варьируется, как и поведение репликативной полимеразы в отношении ее активности по распознаванию несовпадений.
Репликация ДНК бактериофага Т4 при заражении E. coli является хорошо изученной системой репликации ДНК. В период экспоненциального роста ДНК при 37°С скорость элонгации составляет 749 нуклеотидов в секунду. [11] Частота мутаций при репликации составляет 1,7 мутаций на 10 8 пары оснований. [12] Таким образом, репликация ДНК в этой системе происходит очень быстро и очень точно.
Удаление праймера и лигирование разрывов [ править ]
После синтеза ведущей и отстающей цепи возникают две проблемы: РНК остается в дуплексе, а между каждым фрагментом Оказаки в отстающем дуплексе имеются разрывы. Эти проблемы решаются с помощью различных ферментов репарации ДНК, которые различаются в зависимости от организма, в том числе: ДНК-полимераза I, ДНК-полимераза бета, РНКаза H, лигаза и ДНК2. Этот процесс хорошо описан у бактерий и гораздо менее хорошо описан у многих эукариот.
В общем, ферменты репарации ДНК дополняют фрагменты Оказаки различными способами, включая: вырезание пар оснований и активность экзонуклеазы от 5' до 3', которая удаляет химически нестабильные рибонуклеотиды из отстающего дуплекса и заменяет их стабильными дезоксинуклеотидами. Этот процесс называется «созреванием фрагментов Оказаки», и лигаза (см. ниже) завершает последний этап процесса созревания.
| Дуплекс РНК-ДНК с рибонуклеотидами, добавленными с помощью праймирующего фермента (-), и дезоксинуклеотидами, добавленными с помощью репликативной полимеразы (+). |
|---|
|
Удаление праймера и лигирование разрывов можно рассматривать как процессы репарации ДНК, в результате которых образуется химически стабильный и безошибочный дуплекс. На данный момент, что касается химии дуплекса РНК-ДНК, помимо присутствия урацила в дуплексе, присутствие рибозы (которая имеет реактивный 2'-ОН) имеет тенденцию делать дуплекс гораздо менее химически стабильным. чем дуплекс, содержащий только дезоксирибозу (которая имеет нереактивный 2'H).
ДНК-полимераза I [ править ]
ДНК-полимераза I — фермент, восстанавливающий ДНК.
РНКаза H [ править ]
РНКаза H представляет собой фермент, который удаляет РНК из дуплекса РНК-ДНК.
Лигаза [ править ]
После того как факторы репарации ДНК заменяют рибонуклеотиды праймера дезоксинуклеотидами, в сахарофосфатном остове между каждым фрагментом Оказаки в отстающем дуплексе остается один разрыв. Фермент, называемый ДНК-лигазой, соединяет разрыв в основной цепи, образуя фосфодиэфирную связь между каждым разрывом, которая разделяет фрагменты Оказаки. Структурные и химические аспекты этого процесса, обычно называемого «трансляцией ника», выходят за рамки этой статьи.
| Схематическое изображение нового дуплекса дочерней ДНК с отстающей цепью показано ниже вместе с сахаро-фосфатным остовом. |
|---|
|
| Готовый дуплекс: |
|---|
|
Стресс репликации [ править ]
Стресс репликации может привести к остановке репликационной вилки. Один тип репликативного стресса возникает в результате повреждения ДНК, такого как межцепочечные перекрестные связи (ICL). ICL может блокировать развитие репликативной вилки из-за невозможности разделения цепи ДНК. , содержащей ICL, В клетках позвоночных репликация матрицы хроматина запускает рекрутирование более 90 факторов репарации ДНК и поддержания генома . [13] Эти факторы включают белки, которые выполняют последовательные разрезы и гомологичную рекомбинацию .
История [ править ]
Кэтрин Лемон и Алан Гроссман с помощью Bacillus subtilis показали , что реплисомы не движутся, как поезда, по рельсам, а ДНК фактически подается через неподвижную пару реплисом, расположенных на клеточной мембране. В их эксперименте каждая реплисома B. subtilis была помечена зеленым флуоресцентным белком, а расположение комплекса контролировалось в реплицирующихся клетках с помощью флуоресцентной микроскопии . Если бы реплисомы двигались как поезд по рельсам, белок полимераза-GFP находился бы в разных положениях в каждой клетке. Однако вместо этого в каждой реплицирующейся клетке наблюдались реплисомы в виде отдельных флуоресцентных фокусов, расположенных в средней клетке или рядом с ней. Клеточная ДНК, окрашенная синим флуоресцентным красителем (DAPI), явно занимала большую часть цитоплазматического пространства. [14]
Ссылки [ править ]
- ^ Яо, Нина Ю.; О'Доннелл, Майк (2010). «Снимок: Реплисома» . Клетка . 141 (6). Эльзевир Б.В.: 1088–1088.e1. дои : 10.1016/j.cell.2010.05.042 . ISSN 0092-8674 . ПМК 4007198 . ПМИД 20550941 .
- ^ Бохман М.Л., Швача А. (июль 2008 г.). «Комплекс Mcm2-7 обладает геликазной активностью in vitro» . Мол. Клетка . 31 (2): 287–93. doi : 10.1016/j.molcel.2008.05.020 . ПМИД 18657510 .
- ^ Jump up to: Перейти обратно: а б с Келч Б.А., Макино Д.Л., О'Доннелл М., Куриян Дж. (2012). «АТФазы-загрузчики зажимов и эволюция механизмов репликации ДНК» . БМК Биол . 10:34 . дои : 10.1186/1741-7007-10-34 . ПМЦ 3331839 . ПМИД 22520345 .
- ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Боуман Г.Д., О'Доннелл М., Куриян Дж. (июнь 2004 г.). «Структурный анализ эукариотического комплекса скользящей ДНК-зажим-зажим». Природа . 429 (6993): 724–30. дои : 10.1038/nature02585 . ПМИД 15201901 . S2CID 4346799 .
- ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Свон М.К., Джонсон Р.Э., Пракаш Л., Пракаш С., Аггарвал А.К. (сентябрь 2009 г.). «Структурные основы высокоточного синтеза ДНК дрожжевой ДНК-полимеразой дельта» . Нат. Структура. Мол. Биол . 16 (9): 979–86. дои : 10.1038/nsmb.1663 . ПМК 3055789 . ПМИД 19718023 .
- ^ Миябе I, Кункель Т.А., Карр А.М. (декабрь 2011 г.). «Основные роли ДНК-полимераз эпсилон и дельта в репликационной вилке эукариот эволюционно консервативны» . ПЛОС Генет . 7 (12): e1002407. дои : 10.1371/journal.pgen.1002407 . ПМЦ 3228825 . ПМИД 22144917 .
- ^ Перселл З.Ф., Исоз И., Лундстрём Э.Б., Йоханссон Э., Кункель Т.А. (июль 2007 г.). «ДНК-полимераза дрожжей эпсилон участвует в репликации ДНК ведущей цепи» . Наука . 317 (5834): 127–30. дои : 10.1126/science.1144067 . ПМК 2233713 . ПМИД 17615360 .
- ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Джонсон С.Дж., Биз Л.С. (март 2004 г.). «Структуры ошибок репликации несоответствия, наблюдаемые в ДНК-полимеразе» . Клетка . 116 (6): 803–16. дои : 10.1016/S0092-8674(04)00252-1 . ПМИД 15035983 .
- ^ Жиричный Дж. (март 2004 г.). «Неверная ДНК-полимераза поймана с поличным» (PDF) . Мол. Клетка . 13 (6): 768–9. дои : 10.1016/S1097-2765(04)00149-2 . ПМИД 15053870 .
- ^ «Мутагенез и репарация ДНК» . ООО "АТДБио".
- ^ Маккарти Д., Миннер С., Бернштейн Х., Бернштейн С. (1976). «Скорость элонгации ДНК и распределение точек роста фага Т4 дикого типа и янтарного мутанта с задержкой ДНК». Дж. Мол. Биол . 106 (4): 963–81. дои : 10.1016/0022-2836(76)90346-6 . ПМИД 789903 .
- ^ Дрейк JW (1970) Молекулярная основа мутации . Холден-Дэй, Сан-Франциско ISBN 0816224501 ISBN 978-0816224500
- ^ Рэшле М., Сминк Г., Хансен Р.К., Тему Т., Ока Ю., Хейн М.Ю., Нагарадж Н., Лонг Д.Т., Уолтер Дж.К., Хофманн К., Сторхова З., Кокс Дж., Беккер-Йенсен С., Майланд Н., Манн М. (2015). «Репарация ДНК. Протеомика выявляет динамическую сборку репарационных комплексов в обход перекрестных связей ДНК» . Наука . 348 (6234): 1253671. doi : 10.1126/science.1253671 . ПМЦ 5331883 . ПМИД 25931565 .
- ^ Фостер Дж. Б., Слончевски Дж. (2010). Микробиология: развивающаяся наука (второе изд.). Нью-Йорк: WW Norton & Company. ISBN 978-0-393-93447-2 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Померанц RT, О'Доннелл М (апрель 2007 г.). «Механика реплисом: понимание двойной ДНК-полимеразной машины». Тенденции Микробиол . 15 (4): 156–64. дои : 10.1016/j.tim.2007.02.007 . ПМИД 17350265 .
Внешние ссылки [ править ]
- ДНК + реплисома в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)