✖


Jump to content

РНК-полимераза

(Перенаправлено с РНК-полимеразы )
Сравните РНК-зависимую РНК-полимеразу .
ДНК-направленная РНК-полимераза
Гетеро27мер РНК-полимеразы, человека
Идентификаторы
Номер ЕС. 2.7.7.6
Номер CAS. 9014-24-8
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins
РНК-полимераза (фиолетовый цвет) раскручивает двойную спираль ДНК. Он использует одну цепь (темно-оранжевый) в качестве матрицы для создания одноцепочечной информационной РНК (зеленый).

В молекулярной биологии РНК -полимераза (сокращенно РНКП или РНКпол ), или, более конкретно, ДНК-направленная/зависимая РНК-полимераза ( DdRP ), представляет собой фермент , который катализирует химические реакции, в ходе которых синтезируется РНК из матрицы ДНК .

Используя фермент хеликазу , РНКП локально открывает двухцепочечную ДНК, так что одну цепь обнаженных нуклеотидов можно использовать в качестве матрицы для синтеза РНК — процесса, называемого транскрипцией . Фактор транскрипции и связанный с ним комплекс медиатора транскрипции должны быть прикреплены к участку связывания ДНК, называемому промоторной областью, прежде чем РНКП сможет инициировать раскручивание ДНК в этом положении. РНКП не только инициирует транскрипцию РНК, но также направляет нуклеотиды в нужное положение, облегчает прикрепление и удлинение , обладает собственными возможностями корректуры и замены, а также способностью распознавания терминации. У эукариот РНКП может строить цепи длиной до 2,4 миллиона нуклеотидов.

РНКП продуцирует РНК, которая функционально предназначена либо для кодирования белка , то есть информационной РНК (мРНК); или некодирующие (так называемые «гены РНК»). Примерами четырех функциональных типов генов РНК являются:

Транспортная РНК (тРНК)
Переносит определенные аминокислоты в растущие полипептидные цепи в рибосомальном сайте синтеза белка во время трансляции ;
Рибосомальная РНК (рРНК)
Встраивается в рибосомы;
Микро РНК (миРНК)
Регулирует активность генов; и подавление РНК
Каталитическая РНК ( рибозим )
Функционирует как ферментативно активная молекула РНК.

РНК-полимераза необходима для жизни и обнаружена во всех живых организмах и во многих вирусах . В зависимости от организма РНК-полимераза может представлять собой белковый комплекс (многосубъединичная РНКП) или состоять только из одной субъединицы (односубъединичная РНКП, оцРНКП), каждая из которых представляет независимую линию. Первый обнаружен как у бактерий , архей и эукариот , имеющих схожую основную структуру и механизм. [1] Последний обнаружен в фагах , а также в эукариотических хлоропластах и ​​митохондриях и родственен современным ДНК-полимеразам . [2] Эукариотические и архейные РНКП имеют больше субъединиц, чем бактериальные, и контролируются по-разному.

Бактерии и археи имеют только одну РНК-полимеразу. Эукариоты имеют несколько типов ядерной РНКП, каждый из которых отвечает за синтез определенного подмножества РНК:

  1. РНК-полимераза I синтезирует пре-рРНК 45S ( 35S у дрожжей ), которая созревает и образует основные участки РНК рибосомы.
  2. РНК-полимераза II синтезирует предшественники мРНК и большинство мРНК и микроРНК.
  3. РНК-полимераза III синтезирует тРНК, рРНК 5S и другие малые РНК, находящиеся в ядре и цитозоле .
  4. РНК-полимеразы IV и V , обнаруженные в растениях, менее изучены; они производят миРНК . Помимо оцРНКП, хлоропласты также кодируют и используют бактериоподобную РНКП.

Структура

[ редактировать ]
T. aquaticus Ядро РНК-полимеразы ( PDB : 1HQM ).
Ядро дрожжевой РНК-полимеразы II ( PDB : 1WCM ).
Гомологичные субъединицы окрашены одинаково: [1]
  оранжевый: α1/RPB3,
  желтый: α2/RPB11,
  пшеница: β/RPB2,
  красный: β'/RPB1,
  розовый: ω/RPB6.

2006 года Нобелевская премия по химии была присуждена Роджеру Д. Корнбергу за создание детальных молекулярных изображений РНК-полимеразы на различных стадиях процесса транскрипции. [3] [4]

У большинства прокариот один вид РНК-полимеразы транскрибирует все типы РНК. «Ядро» РНК-полимеразы E. coli состоит из пяти субъединиц: двух альфа-(α)-субъединиц массой 36 кДа , бета-(β)-субъединицы массой 150 кДа, бета-субъединицы (β') массой 155 кДа и небольшой омега-субъединицы. (ω) субъединица. Сигма-фактор (σ) связывается с ядром, образуя голофермент. После начала транскрипции фактор может отсоединиться и позволить основному ферменту продолжить свою работу. [5] [6] Комплекс коровой РНК-полимеразы образует структуру «крабовой клешни» или «зажимной челюсти» с внутренним каналом, проходящим по всей длине. [7] Эукариотические и архейные РНК-полимеразы имеют схожую основную структуру и работают сходным образом, хотя у них есть много дополнительных субъединиц. [8]

Все РНКП содержат кофакторы металлов , в частности катионы цинка и магния , которые способствуют процессу транскрипции. [9] [10]

Функция

[ редактировать ]
Электронно -микрофотография нитей ДНК , украшенных сотнями молекул РНКП, слишком маленьких, чтобы их можно было различить. Каждая РНКП транскрибирует цепь РНК , которая, как видно, отходит от ДНК. «Начало» указывает на 3'-конец ДНК, где РНКП инициирует транскрипцию; «Конец» указывает на 5'-конец , где полностью транскрибируются более длинные молекулы РНК.

Контроль процесса транскрипции генов влияет на характер экспрессии генов и тем самым позволяет клетке адаптироваться к изменяющейся среде, выполнять специализированные роли внутри организма и поддерживать основные метаболические процессы, необходимые для выживания. Поэтому неудивительно, что активность РНКП продолжительна, сложна и строго регулируется. У бактерий Escherichia coli более 100 факторов транскрипции , модифицирующих активность РНКП. идентифицировано [11]

РНКП может инициировать транскрипцию на определенных последовательностях ДНК, известных как промоторы . Затем он производит цепь РНК, которая комплементарна цепи матрицы ДНК. Процесс добавления нуклеотидов к цепи РНК известен как элонгация; у эукариот РНКП может строить цепи длиной до 2,4 миллиона нуклеотидов (полная длина гена дистрофина ). РНКП будет преимущественно высвобождать свой транскрипт РНК в определенных последовательностях ДНК, кодируемых на концах генов, которые известны как терминаторы .

Продукты RNAP включают:

РНКП осуществляет de novo синтез . Он способен на это, поскольку специфические взаимодействия с инициирующим нуклеотидом жестко удерживают РНКП на месте, облегчая химическую атаку на входящий нуклеотид. Такие специфические взаимодействия объясняют, почему RNAP предпочитает начинать транскрипты с АТФ (за которым следуют GTP, UTP и затем CTP). В отличие от ДНК-полимеразы , РНКП обладает геликазной активностью, поэтому для раскручивания ДНК не требуется отдельный фермент.

Действие

[ редактировать ]
См. Также: Транскрипция (биология) § Основные шаги

Инициация

[ редактировать ]

Связывание РНК-полимеразы у бактерий включает сигма-фактор , распознающий основную область промотора, содержащую элементы -35 и -10 (расположенные перед началом транскрибируемой последовательности), а также, на некоторых промоторах, С-концевой домен α-субъединицы, распознающий промотор выше по ходу транскрипции. элементы. [12] Существует множество взаимозаменяемых сигма-факторов, каждый из которых распознает отдельный набор промоторов. Например, у E. coli σ 70 экспрессируется в нормальных условиях и распознает промоторы генов, необходимых в нормальных условиях (« гены домашнего хозяйства »), тогда как σ 32 распознает промоторы генов, необходимых при высоких температурах (« гены теплового шока »). У архей и эукариот функции бактериального общего фактора транскрипции сигма выполняются несколькими общими факторами транскрипции , которые работают вместе. Закрытый комплекс РНК-полимераза-промотор обычно называют « комплексом преинициации транскрипции ». [13] [14]

После связывания с ДНК РНК-полимераза переключается с закрытого комплекса на открытый. Это изменение включает разделение нитей ДНК с образованием раскрученного участка ДНК длиной примерно 13 пар оснований, называемого « пузырем транскрипции ». Суперспирализация играет важную роль в активности полимеразы из-за раскручивания и перемотки ДНК. Поскольку участки ДНК перед РНКП раскручены, возникают компенсаторные положительные суперспирали. Области позади РНКП перемотаны и присутствуют отрицательные суперспирали. [14]

Побег промоутера

[ редактировать ]

Затем РНК-полимераза начинает синтезировать исходный гетеродуплекс ДНК-РНК, в котором основания рибонуклеотидов спарены с цепью матричной ДНК в соответствии с взаимодействиями спаривания оснований Уотсона-Крика. Как отмечалось выше, РНК-полимераза вступает в контакт с промоторной областью. Однако эти стабилизирующие контакты ингибируют способность фермента получать доступ к ДНК в дальнейшем и, следовательно, синтез полноразмерного продукта. Чтобы продолжить синтез РНК, РНК-полимераза должна покинуть промотор. Он должен поддерживать контакты с промотором, одновременно раскручивая больше нижестоящей ДНК для синтеза, «сжимая» больше нижестоящей ДНК в инициирующий комплекс. [15] Во время перехода от промотора РНК-полимераза считается «стрессовым промежуточным продуктом». С термодинамической точки зрения стресс накапливается в результате действий по раскручиванию и уплотнению ДНК. Как только гетеродуплекс ДНК-РНК становится достаточно длинным (~ 10 п.н.), РНК-полимераза освобождает свои верхние контакты и эффективно достигает перехода от промотора в фазу элонгации. Гетеродуплекс в активном центре стабилизирует комплекс элонгации.

Однако бегство промоутера — не единственный результат. РНК-полимераза также может снять стресс, освобождая свои нижележащие контакты и останавливая транскрипцию. У приостановленного транскрипционного комплекса есть два варианта: (1) высвободить возникающий транскрипт и начать заново с промотора или (2) восстановить новый 3'-ОН на возникающем транскрипте в активном сайте посредством каталитической активности РНК-полимеразы и возобновить сжатие ДНК для добиться побега промотора. Абортивная инициация , непродуктивный цикл РНК-полимеразы перед переходом, ускользающим от промотора, приводит к образованию коротких фрагментов РНК длиной около 9 п.н. в процессе, известном как абортивная транскрипция. Степень абортивной инициации зависит от присутствия факторов транскрипции и силы контактов промотора. [16]

Удлинение

[ редактировать ]
Транскрипция РНК-полимеразы II: процесс удлинения транскрипта, облегчаемый разборкой нуклеосом.
РНКП T. aquaticus на фото во время элонгации. Части фермента сделали прозрачными, чтобы сделать путь РНК и ДНК более ясным. Ион магния (желтый) расположен в активном центре фермента.

Транскрипционный комплекс длиной 17 п.н. представляет собой гибрид ДНК-РНК длиной 8 п.о., то есть 8 пар оснований включают транскрипт РНК, связанный с цепью матрицы ДНК. [17] По мере прогрессирования транскрипции к 3'-концу транскрипта РНК добавляются рибонуклеотиды, и комплекс РНКП перемещается по ДНК. Характерные скорости элонгации у прокариот и эукариот составляют около 10–100 нт/сек. [18]

Остатки аспартила ( asp ) в РНКП удерживают Mg. 2+ ионы, которые, в свою очередь, координируют фосфаты рибонуклеотидов. Первый мг 2+ будет удерживать α-фосфат добавляемого NTP. Это позволяет нуклеофильно атаковать 3'-ОН транскрипта РНК, добавляя к цепи еще один NTP. Второй мг 2+ будет держаться пирофосфат НТП. [19] Общее уравнение реакции:

(НМП) n + НТП → (НМП) n+1 + ПП i

Верность

[ редактировать ]

В отличие от механизмов корректуры ДНК-полимеразы, механизмы РНКП были исследованы лишь недавно. Корректура начинается с отделения неправильно включенного нуклеотида от матрицы ДНК. Это приостанавливает транскрипцию. Затем полимераза возвращается на одну позицию и расщепляет динуклеотид, содержащий несовпадающий нуклеотид. В РНК-полимеразе это происходит в том же активном сайте, который используется для полимеризации, и поэтому заметно отличается от ДНК-полимеразы, где корректура происходит в отдельном активном сайте нуклеазы. [20]

Общий коэффициент ошибок составляет около 10. −4 до 10 −6 . [21]

Прекращение действия

[ редактировать ]
Основная статья: Терминатор (генетика)

У бактерий терминация транскрипции РНК может быть ро-зависимой или ро-независимой. Первый основан на факторе rho , который дестабилизирует гетеродуплекс ДНК-РНК и вызывает высвобождение РНК. [22] Последнее, также известное как внутренняя терминация , основано на палиндромном участке ДНК. Транскрипция этой области вызывает образование «шпильки» из зацикливания транскрипционной РНК и ее связывания сама с собой. Эта шпильчная структура часто богата парами оснований GC, что делает ее более стабильной, чем сам гибрид ДНК-РНК. В результате гибрид ДНК-РНК длиной 8 п.н. в транскрипционном комплексе превращается в гибрид длиной 4 п.н. Эти последние 4 пары оснований являются слабыми парами оснований AU, и весь транскрипт РНК отпадет от ДНК. [23]

Терминация транскрипции у эукариот менее изучена, чем у бактерий, но включает расщепление нового транскрипта с последующим независимым от матрицы добавлением аденинов к его новому 3'-концу в процессе, называемом полиаденилированием . [24]

Другие организмы

[ редактировать ]

Учитывая, что ДНК- и РНК-полимеразы осуществляют матрично-зависимую полимеризацию нуклеотидов, можно было бы ожидать, что эти два типа ферментов будут структурно родственными. Однако рентгеновские кристаллографические исследования обоих типов ферментов показывают, что, помимо содержания критического Mg 2+ ион в каталитическом центре практически не связан друг с другом; действительно, зависимые от матрицы ферменты, полимеризующие нуклеотиды, по-видимому, возникали независимо дважды в ходе ранней эволюции клеток. Одна линия привела к современным ДНК-полимеразам и обратным транскриптазам, а также к нескольким односубъединичным РНК-полимеразам (оцРНКП) из фагов и органелл. [2] Другая мультисубъединичная линия РНКП сформировала все современные клеточные РНК-полимеразы. [25] [1]

Бактерии

[ редактировать ]

У бактерий один и тот же фермент катализирует синтез мРНК и некодирующей РНК (нкРНК) .

РНКП представляет собой большую молекулу. Основной фермент состоит из пяти субъединиц (~ 400 кДа ): [26]

б'
Субъединица β' является самой крупной субъединицей и кодируется геном rpoC. [27] Субъединица β' содержит часть активного центра, ответственного за синтез РНК, и содержит некоторые детерминанты неспецифичных для последовательности взаимодействий с ДНК и возникающей РНК. У цианобактерий он разделен на две субъединицы и хлоропласты. [28]
б
Субъединица β является второй по величине субъединицей и кодируется геном rpoB . Субъединица β содержит остальную часть активного центра, ответственного за синтез РНК, и остальные детерминанты неспецифичных для последовательности взаимодействий с ДНК и образующейся РНК.
а (а я и α II )
В молекуле РНКП присутствуют две копии α-субъединицы, третьей по величине субъединицы: α я и α II (один и два). Каждая субъединица α содержит два домена: αNTD (N-концевой домен) и αCTD (С-концевой домен). αNTD содержит детерминанты сборки РНКП. αCTD (С-концевой домен) содержит детерминанты для взаимодействия с промоторной ДНК, обеспечивающие неспецифичные для последовательности взаимодействия на большинстве промоторов и специфичные для последовательности взаимодействия на промоторах, содержащих вышерасположенные элементы, а также содержит детерминанты для взаимодействия с регуляторными факторами.
ой
Субъединица ω является наименьшей субъединицей. Субъединица ω облегчает сборку РНКП и стабилизирует собранную РНКП. [29]

Чтобы связать промоторы, ядро ​​РНКП связывается с фактором инициации транскрипции сигма (σ), образуя голофермент РНК-полимеразы. Sigma снижает сродство РНКП к неспецифической ДНК, одновременно повышая специфичность к промоторам, позволяя инициировать транскрипцию в правильных сайтах. Таким образом, полный голофермент имеет 6 субъединиц: β'βα. я и α II ос (~450 кДа).

Эукариоты

[ редактировать ]
Структура эукариотической РНК-полимеразы II (голубой) в комплексе с α-аманитином (красный), сильным ядом, обнаруженным в грибах-смертниках , который нацелен на этот жизненно важный фермент.

Эукариоты имеют несколько типов ядерной РНКП, каждый из которых отвечает за синтез определенного подмножества РНК. Все они структурно и механически связаны друг с другом и с бактериальной РНКП:

  1. РНК-полимераза I синтезирует пре- рРНК 45S (35S у дрожжей), которая созревает в 28S, 18S и 5,8S рРНК, которые образуют основные участки РНК рибосомы . [30]
  2. РНК-полимераза II синтезирует предшественники мРНК и большинство мяРНК и микроРНК . [31] ряд транскрипционных факторов . Это наиболее изученный тип, и из-за высокого уровня контроля, необходимого для транскрипции, для его связывания с промоторами необходим
  3. РНК-полимераза III синтезирует тРНК , рРНК 5S и другие малые РНК, находящиеся в ядре и цитозоле . [32]
  4. РНК-полимераза IV синтезирует миРНК в растениях. [33]
  5. РНК-полимераза V синтезирует РНК, участвующие в siRNA -направленном образовании гетерохроматина у растений. [34]

Эукариотические хлоропласты содержат РНКП, очень похожую на бактериальную РНКП («кодируемая пластидами полимераза, PEP»). Они используют сигма-факторы, закодированные в ядерном геноме. [35]

Хлоропласты также содержат вторую, структурно и механически неродственную, односубъединичную РНКП («кодируемая ядром полимераза, NEP»). Эукариотические митохондрии используют POLRMT (человеческий), односубъединичную РНКП, кодируемую ядром. [2] Такие фагоподобные полимеразы у растений называются RpoT. [35]

Архея

[ редактировать ]

Археи имеют один тип РНКП, отвечающий за синтез всех РНК. Архейный РНКП структурно и механически подобен бактериальному РНКП и эукариотическому ядерному РНКП IV и особенно тесно структурно и механически связан с эукариотическим ядерным РНКП II. [8] [36] История открытия архейной РНК-полимеразы сравнительно недавняя. Первый анализ РНКП археи был выполнен в 1971 г., когда РНКП крайнего галофила Halobacterium Cutirubrum . была выделена и очищена [37] Кристаллические структуры РНКП Sulfolobus solfataricus и Sulfolobus shibatae определяют общее количество идентифицированных архейных субъединиц в тринадцать. [8] [38]

У архей субъединица, соответствующая эукариотическому Rpb1, разделена на две части. нет гомолога эукариотического Rpb9 ( POLR2I В комплексе S. shibatae ) , хотя TFS (гомолог TFIIS) был предложен как гомолог на основании сходства. Существует дополнительная субъединица, получившая название Rpo13; вместе с Rpo5 он занимает пространство, заполненное вставкой, обнаруженной в бактериальных β'-субъединицах (1377–1420 в Taq ). [8] Более раннее исследование структуры S. solfataricus с более низким разрешением не обнаружило Rpo13, а место было отнесено только к Rpo5/Rpb5. Rpo3 примечателен тем, что это железо-серный белок . Субъединица AC40 РНКП I/III, обнаруженная у некоторых эукариот, имеет схожие последовательности. [38] но не связывает железо. [39] В любом случае эта область выполняет структурную функцию. [40]

Субъединица РНКП архей ранее использовала номенклатуру «RpoX», в которой каждой субъединице присвоена буква способом, не связанным с какими-либо другими системами. [1] В 2009 году была предложена новая номенклатура, основанная на нумерации субъединицы эукариотического Pol II «Rpb». [8]

Вирусы

[ редактировать ]
РНК-полимераза Т7, производящая мРНК (зеленый) из матрицы ДНК. Белок показан в виде фиолетовой ленты ( PDB : 1MSW ).

Ортопоксвирусы и некоторые другие нуклеоцитоплазматические крупные ДНК-вирусы синтезируют РНК с использованием многосубъединичной РНКП, кодируемой вирусом. Они наиболее похожи на эукариотические РНКП, но некоторые субъединицы минимизированы или удалены. [41] Вопрос о том, на какой именно RNAP они больше всего похожи, является предметом споров. [42] Большинство других вирусов, синтезирующих РНК, используют несвязанную механику.

Многие вирусы используют односубъединичную ДНК-зависимую РНКП (оцРНКП), которая структурно и механически родственна односубъединичной РНКП эукариотических хлоропластов (RpoT) и митохондрий ( POLRMT ) и, в более отдаленной степени, ДНК-полимеразам и обратным транскриптазам . Вероятно, наиболее широко изученной такой односубъединичной РНКП является РНК-полимераза бактериофага Т7 . ssRNAP не могут корректироваться. [2]

SPβ B. subtilis Профаг использует YonO, гомолог субъединиц β+β' мсРНКП, для формирования мономерной (оба ствола на одной цепи) РНКП, отличной от обычной «правой» оцРНКП. Вероятно, он очень давно отошел от канонической пятизвенной мсРНКП, еще до появления последнего универсального общего предка . [43] [44]

Другие вирусы используют РНК-зависимую РНКП (РНКП, в которой в качестве матрицы используется РНК вместо ДНК). Это происходит у РНК-вирусов с отрицательной цепью и дцРНК-вирусов , которые часть своего жизненного цикла существуют в виде двухцепочечной РНК. Однако некоторые вирусы с положительной цепью РНК , такие как полиовирус , также содержат РНК-зависимую РНКП. [45]

История

[ редактировать ]

RNAP был открыт независимо Чарльзом Ло, Одри Стивенс и Джерардом Гурвицем в 1960 году. [46] К этому времени половина Нобелевской премии по медицине 1959 года была присуждена Северо Очоа за открытие того, что считалось РНКП. [47] но вместо этого оказалась полинуклеотидфосфорилаза .

Очистка

[ редактировать ]

РНК-полимеразу можно выделить следующими способами:

А также комбинации вышеперечисленных техник.

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с д Вернер Ф., Громанн Д. (февраль 2011 г.). «Эволюция многосубъединичных РНК-полимераз в трех доменах жизни». Обзоры природы. Микробиология . 9 (2): 85–98. дои : 10.1038/nrmicro2507 . ПМИД   21233849 . S2CID   30004345 . См. также Крамер 2002: Крамер П. (февраль 2002 г.). «Мультисубъединичные РНК-полимеразы». Современное мнение в области структурной биологии . 12 (1): 89–97. дои : 10.1016/s0959-440x(02)00294-4 . ПМИД   11839495 .
  2. ^ Jump up to: а б с д Чермакян Н., Икеда Т.М., Мирамонтес П., Ланг Б.Ф., Грей М.В., Седергрен Р. (декабрь 1997 г.). «Об эволюции односубъединичных РНК-полимераз». Журнал молекулярной эволюции . 45 (6): 671–681. Бибкод : 1997JMolE..45..671C . CiteSeerX   10.1.1.520.3555 . дои : 10.1007/PL00006271 . ПМИД   9419244 . S2CID   1624391 .
  3. ^ Нобелевская премия по химии 2006 г.
  4. ^ Стоддарт, Шарлотта (1 марта 2022 г.). «Структурная биология: как белки оказались крупным планом» . Знающий журнал . doi : 10.1146/knowable-022822-1 . Проверено 25 марта 2022 г.
  5. ^ Гриффитс AJF, Миллер Дж.Х., Сузуки Д.Т. и др. Введение в генетический анализ. 7-е издание. Нью-Йорк: WH Freeman; 2000. Глава 10.
  6. ^ Финн Р.Д., Орлова Е.В., Гоуэн Б., Бак М., ван Хил М. (декабрь 2000 г.). «Ядро РНК-полимеразы Escherichia coli и структуры голоферментов» . Журнал ЭМБО . 19 (24): 6833–6844. дои : 10.1093/emboj/19.24.6833 . ПМК   305883 . ПМИД   11118218 .
  7. ^ Чжан Г., Кэмпбелл Е.А., Минахин Л., Рихтер С., Северинов К., Дарст С.А. (сентябрь 1999 г.). «Кристаллическая структура коровой РНК-полимеразы Thermus aquaticus при разрешении 3,3 А» . Клетка . 98 (6): 811–824. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81515-9 . ПМИД   10499798 .
  8. ^ Jump up to: а б с д и Корхин Ю., Унлигил У.М., Литтлфилд О., Нельсон П.Дж., Стюарт Д.И., Сиглер П.Б. и др. (май 2009 г.). «Эволюция сложных РНК-полимераз: полная структура РНК-полимеразы архей» . ПЛОС Биология . 7 (5): e1000102. дои : 10.1371/journal.pbio.1000102 . ПМЦ   2675907 . ПМИД   19419240 .
  9. ^ Альбертс Б (18 ноября 2014 г.). Молекулярная биология клетки (Шестое изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк. ISBN  9780815344322 . OCLC   887605755 . {{cite book}}: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка )
  10. ^ Марков Д., Нарышкина Т., Мустаев А., Северинов К. (сентябрь 1999 г.). «Участок связывания цинка в крупнейшей субъединице ДНК-зависимой РНК-полимеразы участвует в сборке фермента» . Гены и развитие . 13 (18): 2439–2448. дои : 10.1101/gad.13.18.2439 . ПМК   317019 . ПМИД   10500100 .
  11. ^ Исихама А (2000). «Функциональная модуляция РНК-полимеразы Escherichia coli». Ежегодный обзор микробиологии . 54 : 499–518. дои : 10.1146/annurev.micro.54.1.499 . ПМИД   11018136 .
  12. ^ ИнтерПро : IPR011260
  13. ^ Редер Р.Г. (ноябрь 1991 г.). «Сложности инициации транскрипции эукариот: регуляция сборки преинициативного комплекса». Тенденции биохимических наук . 16 (11): 402–408. дои : 10.1016/0968-0004(91)90164-Q . ПМИД   1776168 .
  14. ^ Jump up to: а б Уотсон Дж.Д., Бейкер Т.А., Белл С.П., Ганн А.А., Левин М., Лосик Р.М. (2013). Молекулярная биология гена (7-е изд.). Пирсон.
  15. ^ Ревякин А., Лю С., Эбрайт Р.Х., Стрик Т.Р. (ноябрь 2006 г.). «Абортивная и продуктивная инициация с помощью РНК-полимеразы включает в себя сжатие ДНК» . Наука . 314 (5802): 1139–1143. Бибкод : 2006Sci...314.1139R . дои : 10.1126/science.1131398 . ПМЦ   2754787 . ПМИД   17110577 .
  16. ^ Goldman SR, Ebright RH , Nickels BE (май 2009 г.). «Прямое обнаружение абортивных транскриптов РНК in vivo» . Наука . 324 (5929): 927–928. Бибкод : 2009Sci...324..927G . дои : 10.1126/science.1169237 . ПМЦ   2718712 . ПМИД   19443781 .
  17. ^ Кеттенбергер Х., Армаш К.Дж., Крамер П. (декабрь 2004 г.). «Полная структура комплекса элонгации РНК-полимеразы II и ее взаимодействие с NTP и TFIIS» . Молекулярная клетка . 16 (6): 955–965. doi : 10.1016/j.molcel.2004.11.040 . hdl : 11858/00-001M-0000-0015-84E1-D . ПМИД   15610738 .
  18. ^ Майло Р., Филипс Р. «Клеточная биология в цифрах: что быстрее: транскрипция или трансляция?» . book.bionumbers.org . Архивировано из оригинала 20 апреля 2017 года . Проверено 8 марта 2017 г.
  19. ^ Светлов В., Нудлер Э. (январь 2013 г.). «Основной механизм транскрипции РНК-полимеразой II» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Механизмы регуляции генов . 1829 (1): 20–28. дои : 10.1016/j.bbagrm.2012.08.009 . ПМК   3545073 . ПМИД   22982365 .
  20. ^ Сюдов Дж. Ф., Крамер П. (декабрь 2009 г.). «Правильность РНК-полимеразы и корректура транскрипции». Современное мнение в области структурной биологии . 19 (6): 732–739. дои : 10.1016/j.sbi.2009.10.009 . hdl : 11858/00-001M-0000-0015-837E-8 . ПМИД   19914059 .
  21. ^ Филипс Р., Майло Р. «Какова частота ошибок при транскрипции и переводе?» . Проверено 26 марта 2019 г.
  22. ^ Ричардсон Дж. П. (сентябрь 2002 г.). «Rho-зависимое терминирование и АТФазы в терминации транскрипта». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1577 (2): 251–260. дои : 10.1016/S0167-4781(02)00456-6 . ПМИД   12213656 .
  23. ^ Порруа О, Будвиллен М, Либри Д (август 2016 г.). «Завершение транскрипции: вариации на общие темы». Тенденции в генетике . 32 (8): 508–522. дои : 10.1016/j.tig.2016.05.007 .
  24. ^ Ликке-Андерсен С., Йенсен Т.Х. (октябрь 2007 г.). «Перекрывающиеся пути диктуют прекращение транскрипции РНК-полимеразы II». Биохимия . 89 (10): 1177–1182. дои : 10.1016/j.biochi.2007.05.007 . ПМИД   17629387 .
  25. ^ Стиллер Дж.В., Даффилд Э.К., Холл Б.Д. (сентябрь 1998 г.). «Амитохондриальные амебы и эволюция ДНК-зависимой РНК-полимеразы II» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (20): 11769–11774. Бибкод : 1998PNAS...9511769S . дои : 10.1073/pnas.95.20.11769 . ПМК   21715 . ПМИД   9751740 .
  26. ^ Эбрайт Р.Х. (декабрь 2000 г.). «РНК-полимераза: структурное сходство между бактериальной РНК-полимеразой и эукариотической РНК-полимеразой II». Журнал молекулярной биологии . 304 (5): 687–698. дои : 10.1006/jmbi.2000.4309 . ПМИД   11124018 .
  27. ^ Монастырская Г.С., Губанов В.В., Гурьев С.О., Саломатина И.С., Шуваева Т.М., Липкин В.М., Свердлов Э.Д. (июль 1982 г.). «Первичная структура РНК-полимеразы E. coli , нуклеотидная последовательность гена rpoC и аминокислотная последовательность бета'-субъединицы» . Исследования нуклеиновых кислот . 10 (13): 4035–4044. дои : 10.1093/нар/10.13.4035 . ПМК   320776 . ПМИД   6287430 .
  28. ^ Бергсланд К.Дж., Хазелькорн Р. (июнь 1991 г.). «Эволюционные взаимоотношения между эубактериями, цианобактериями и хлоропластами: данные гена rpoC1 штамма Anabaena sp. PCC 7120» . Журнал бактериологии . 173 (11): 3446–3455. дои : 10.1128/jb.173.11.3446-3455.1991 . ПМК   207958 . ПМИД   1904436 .
  29. ^ Мэтью Р., Чаттерджи Д. (октябрь 2006 г.). «Развивающаяся история омега-субъединицы бактериальной РНК-полимеразы». Тенденции в микробиологии . 14 (10): 450–455. дои : 10.1016/j.tim.2006.08.002 . ПМИД   16908155 .
  30. ^ Груммт I (1999). Регуляция транскрипции рибосомальных генов млекопитающих с помощью РНК-полимеразы I. Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии. Том. 62. стр. 109–54. дои : 10.1016/S0079-6603(08)60506-1 . ISBN  9780125400626 . ПМИД   9932453 .
  31. ^ Ли Ю, Ким М, Хан Дж, Ём К. Х., Ли С., Пэк Ш., Ким В. Н. (октябрь 2004 г.). «Гены микроРНК транскрибируются РНК-полимеразой II» . Журнал ЭМБО . 23 (20): 4051–4060. дои : 10.1038/sj.emboj.7600385 . ПМК   524334 . ПМИД   15372072 .
  32. ^ Уиллис И.М. (февраль 1993 г.). «РНК-полимераза III. Гены, факторы и транскрипционная специфичность» . Евро. Дж. Биохим . 212 (1): 1–11. дои : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17626.x . ПМИД   8444147 .
  33. ^ Герр А.Дж., Дженсен М.Б., Далмей Т., Баулкомб, округ Колумбия (апрель 2005 г.). «РНК-полимераза IV управляет молчанием эндогенной ДНК» . Наука . 308 (5718): 118–120. Бибкод : 2005Sci...308..118H . дои : 10.1126/science.1106910 . ПМИД   15692015 . S2CID   206507767 .
  34. ^ Вежбицкий А.Т., Реам Т.С., Хааг Дж.Р., Пикаард К.С. (май 2009 г.). «Транскрипция РНК-полимеразы V направляет ARGONAUTE4 к хроматину» . Природная генетика . 41 (5): 630–634. дои : 10.1038/ng.365 . ПМЦ   2674513 . ПМИД   19377477 .
  35. ^ Jump up to: а б Швеер Дж., Тюркери Х., Колпак А., Линк Дж. (декабрь 2010 г.). «Роль и регуляция пластидных сигма-факторов и их функциональных взаимодействий во время транскрипции хлоропластов - недавние уроки Arabidopsis thaliana». Европейский журнал клеточной биологии . 89 (12): 940–946. дои : 10.1016/j.ejcb.2010.06.016 . ПМИД   20701995 .
  36. ^ Вернер Ф (сентябрь 2007 г.). «Структура и функции РНК-полимераз архей» . Молекулярная микробиология . 65 (6): 1395–1404. дои : 10.1111/j.1365-2958.2007.05876.x . ПМИД   17697097 .
  37. ^ Луи Б.Г., Фитт П.С. (февраль 1971 г.). «Ферментология нуклеиновых кислот чрезвычайно галофильных бактерий. Halobacterium Cutirubrum, зависимая от дезоксирибонуклеиновой кислоты, полимераза рибонуклеиновой кислоты» . Биохимический журнал . 121 (4): 621–627. дои : 10.1042/bj1210621 . ПМЦ   1176638 . ПМИД   4940048 .
  38. ^ Jump up to: а б Хирата А., Кляйн Б.Дж., Мураками К.С. (февраль 2008 г.). «Рентгенокристаллическая структура РНК-полимеразы архей» . Природа . 451 (7180): 851–854. Бибкод : 2008Natur.451..851H . дои : 10.1038/nature06530 . ПМК   2805805 . ПМИД   18235446 .
  39. ^ Фернандес-Торнеро С., Морено-Морсильо М., Рашид У.Дж., Тейлор Н.М., Руис Ф.М., Груин Т. и др. (октябрь 2013 г.). «Кристаллическая структура 14-субъединичной РНК-полимеразы I» . Природа . 502 (7473): 644–649. Бибкод : 2013Natur.502..644F . дои : 10.1038/nature12636 . ПМИД   24153184 . S2CID   205235881 .
  40. ^ Дженнингс М.Э., Лесснер Ф.Х., Карр Э.А., Лесснер DJ (февраль 2017 г.). «Кластеры [4Fe-4S] Rpo3 являются ключевыми детерминантами формирования гетеродимера РНК-полимеразы после Rpo3/Rpo11 у Methanosarcina acetivorans» . МикробиологияОткрыть . 6 (1): e00399. дои : 10.1002/mbo3.399 . ПМК   5300874 . ПМИД   27557794 .
  41. ^ Мирзаханян Ю., Гершон П.Д. (сентябрь 2017 г.). «Мультисубъединичные ДНК-зависимые РНК-полимеразы вируса коровьей оспы и других нуклеоцитоплазматических вирусов с большой ДНК: впечатления от эпохи структуры» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 81 (3). дои : 10.1128/MMBR.00010-17 . ПМЦ   5584312 . ПМИД   28701329 .
  42. ^ Гульельмини Дж., Ву А.С., Крупович М., Фортерр П., Гайя М. (сентябрь 2019 г.). «Диверсификация гигантских и крупных эукариотических вирусов дцДНК предшествовала возникновению современных эукариот» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 116 (39): 19585–19592. Бибкод : 2019PNAS..11619585G . дои : 10.1073/pnas.1912006116 . ПМК   6765235 . ПМИД   31506349 .
  43. ^ Форрест Д., Джеймс К., Юзенкова Ю., Зенкин Н. (июнь 2017 г.). «Однопептидная ДНК-зависимая РНК-полимераза, гомологичная многосубъединичной РНК-полимеразе» . Природные коммуникации . 8 : 15774. Бибкод : 2017NatCo...815774F . дои : 10.1038/ncomms15774 . ПМК   5467207 . ПМИД   28585540 .
  44. ^ Соге Л (сентябрь 2019 г.). «Расширенное суперсемейство двухствольных полимераз: структура, функции и эволюция» . Журнал молекулярной биологии . 431 (20): 4167–4183. дои : 10.1016/j.jmb.2019.05.017 . ПМИД   31103775 .
  45. ^ Алквист П. (май 2002 г.). «РНК-зависимые РНК-полимеразы, вирусы и подавление РНК». Наука . 296 (5571): 1270–1273. Бибкод : 2002Sci...296.1270A . дои : 10.1126/science.1069132 . ПМИД   12016304 . S2CID   42526536 .
  46. ^ Гурвиц Дж. (декабрь 2005 г.). «Открытие РНК-полимеразы» . Журнал биологической химии . 280 (52): 42477–42485. дои : 10.1074/jbc.X500006200 . ПМИД   16230341 .
  47. ^ Нобелевская премия 1959 г.
  48. ^ Келли Дж.Л., Lehman IR (август 1986 г.). «Дрожжевая митохондриальная РНК-полимераза. Очистка и свойства каталитической субъединицы» . Журнал биологической химии . 261 (22): 10340–10347. дои : 10.1016/S0021-9258(18)67529-5 . ПМИД   3525543 .
  49. ^ Хонда А., Мукаигава Дж., Ёкоияма А., Като А., Уэда С., Нагата К. и др. (апрель 1990 г.). «Очистка и молекулярная структура РНК-полимеразы вируса гриппа A/PR8». Журнал биохимии . 107 (4): 624–628. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123097 . ПМИД   2358436 .
  50. ^ Хагер Д.А., Джин DJ, Берджесс Р.Р. (август 1990 г.). «Использование ионообменной хроматографии высокого разрешения Mono Q для получения высокочистой и активной РНК-полимеразы Escherichia coli». Биохимия . 29 (34): 7890–7894. дои : 10.1021/bi00486a016 . ПМИД   2261443 .
[ редактировать ]
Викискладе есть медиафайлы, связанные с РНК-полимеразой .

( копия Wayback Machine )

В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR011773.
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=RNA_polymerase&oldid=1219440686"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 436b224268d637f23942c211278ad578__1713371640
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/43/78/436b224268d637f23942c211278ad578.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
RNA polymerase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)