Белковое суперсемейство
Суперсемейство белков — это крупнейшая группа ( клада ) белков, для которых об общем происхождении можно сделать вывод (см. гомологию ). Обычно это общее происхождение выводится из структурного выравнивания. [ 1 ] и механистическое сходство, даже если сходство последовательностей не очевидно. [ 2 ] гомологию последовательностей Затем можно определить , даже если она не очевидна (из-за низкого сходства последовательностей). Суперсемейства обычно содержат несколько семейств белков , которые демонстрируют сходство последовательностей внутри каждого семейства. Термин «белковый клан» обычно используется для обозначения суперсемейств протеаз и гликозилгидролаз на основе систем классификации MEROPS и CAZy . [ 2 ] [ 3 ]
Идентификация
[ редактировать ]
Суперсемейства белков идентифицируют с помощью ряда методов. Близкородственные члены могут быть идентифицированы методами, отличными от тех, которые необходимы для группировки наиболее эволюционно расходящихся членов.
Сходство последовательностей
[ редактировать ]
- * консервативная последовательность ,
- : консервативные мутации ,
- . полуконсервативные мутации и
- ␣ неконсервативные мутации .
Исторически сложилось так, что сходство различных аминокислотных последовательностей было наиболее распространенным методом определения гомологии . [ 5 ] Сходство последовательностей считается хорошим предиктором родства, поскольку сходные последовательности с большей вероятностью являются результатом дупликации генов и дивергентной эволюции , а не результатом конвергентной эволюции . Последовательность аминокислот обычно более консервативна, чем последовательность ДНК (из-за вырожденного генетического кода ), поэтому это более чувствительный метод обнаружения. Поскольку некоторые аминокислоты имеют сходные свойства (например, заряд, гидрофобность, размер), консервативные мутации , которые заменяют их местами, часто нейтральны для функционирования. Наиболее консервативные области последовательности белка часто соответствуют функционально важным областям, таким как каталитические сайты и сайты связывания, поскольку эти области менее толерантны к изменениям последовательности.
Использование сходства последовательностей для вывода о гомологии имеет несколько ограничений. Не существует минимального уровня сходства последовательностей, гарантирующего создание идентичных структур. В течение длительных периодов эволюции родственные белки могут не проявлять заметного сходства последовательностей друг с другом. Последовательности с множеством вставок и делеций иногда бывает трудно выровнять и поэтому идентифицировать области гомологичных последовательностей. Например, в PA клане протеаз триаде ни один остаток не консервативен в суперсемействе, даже в каталитической . И наоборот, отдельные семейства, составляющие суперсемейство, определяются на основе выравнивания их последовательностей, например, семейство протеаз C04 в клане PA.
Тем не менее, сходство последовательностей является наиболее часто используемой формой доказательства родства, поскольку количество известных последовательностей значительно превышает количество известных третичных структур . [ 6 ] В отсутствие структурной информации сходство последовательностей ограничивает пределы того, какие белки можно отнести к суперсемейству. [ 6 ]
Структурное сходство
[ редактировать ]
Структура гораздо более консервативна в эволюционном отношении, чем последовательность, так что белки с очень похожей структурой могут иметь совершенно разные последовательности. [ 7 ] В течение очень длительного периода эволюции очень немногие остатки демонстрируют обнаруживаемую консервативность аминокислотной последовательности, однако вторичные структурные элементы и третичные структурные мотивы высококонсервативны. Некоторая динамика белка [ 8 ] и конформационные изменения структуры белка также могут быть консервативными, как это видно в суперсемействе серпинов . [ 9 ] Следовательно, третичную структуру белка можно использовать для обнаружения гомологии между белками, даже если в их последовательностях не остается никаких доказательств родства. Программы структурного выравнивания , такие как DALI , используют трехмерную структуру интересующего белка для поиска белков с похожими складками. [ 10 ] Однако в редких случаях родственные белки могут эволюционировать и стать структурно несходными. [ 11 ] и родство можно установить только другими методами. [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ]
Механистическое сходство
[ редактировать ]Каталитический механизм ферментов внутри суперсемейства обычно консервативен, хотя субстратная специфичность может существенно различаться. [ 15 ] Каталитические остатки также имеют тенденцию располагаться в том же порядке в белковой последовательности. [ 16 ] Для семейств протеаз внутри клана PA, хотя и произошла дивергентная эволюция остатков каталитической триады , используемых для осуществления катализа, все члены используют сходный механизм для осуществления ковалентного нуклеофильного катализа белков, пептидов или аминокислот. [ 17 ] Однако одного механизма недостаточно, чтобы сделать вывод о родстве. Некоторые каталитические механизмы развивались конвергентно несколько раз независимо и таким образом образуют отдельные суперсемейства. [ 18 ] [ 19 ] [ 20 ] а в некоторых суперсемействах наблюдается ряд различных (хотя часто химически схожих) механизмов. [ 15 ] [ 21 ]
Эволюционное значение
[ редактировать ]Белковые суперсемейства представляют собой нынешние пределы нашей способности идентифицировать общее происхождение. [ 22 ] Это крупнейшая эволюционная группа, основанная на прямых доказательствах , которые возможны в настоящее время. Таким образом, они относятся к числу самых древних эволюционных событий, изучаемых в настоящее время. Члены некоторых суперсемейств присутствуют во всех царствах жизни , что указывает на то , что последний общий предок этого суперсемейства был последним универсальным общим предком всей жизни (LUCA). [ 23 ]
Члены надсемейства могут принадлежать к разным видам, причем предковый белок представляет собой форму белка, существовавшую у предкового вида ( ортология ). И наоборот, белки могут принадлежать одному и тому же виду, но произошли от одного белка, ген которого был продублирован в геноме ( паралогия ).
Диверсификация
[ редактировать ]Большинство белков содержат несколько доменов. От 66 до 80% эукариотических белков имеют несколько доменов, тогда как около 40-60% прокариотических белков имеют несколько доменов. [ 5 ] Со временем многие суперсемейства доменов смешались. На самом деле очень редко можно встретить «постоянно изолированные суперсемейства». [ 5 ] [ 1 ] Когда домены объединяются, порядок доменов от N-до C-конца («доменная архитектура») обычно хорошо сохраняется. Кроме того, количество комбинаций доменов, наблюдаемых в природе, невелико по сравнению с количеством возможностей, что позволяет предположить, что отбор действует на все комбинации. [ 5 ]
Примеры
[ редактировать ]- Суперсемейство α/β-гидролаз
- Члены имеют общий α/β-лист, содержащий 8 нитей, соединенных спиралями , с остатками каталитической триады в том же порядке. [ 24 ] активности включают протеазы , липазы , пероксидазы , эстеразы , эпоксидгидролазы и дегалогеназы . [ 25 ]
- Суперсемейство щелочной фосфатазы
- Члены имеют сэндвич-структуру αβα. [ 26 ] а также выполнение обычных беспорядочных реакций по общему механизму. [ 27 ]
- Надсемейство глобинов
- Члены имеют общую глобулярную складку из 8- спирали альфа - . [ 28 ] [ 29 ]
- Суперсемейство иммуноглобулинов
- Члены имеют сэндвич-подобную структуру из двух листов антипараллельных β-нитей ( Ig-фолд ) и участвуют в распознавании, связывании и адгезии . [ 30 ] [ 31 ]
- Клан ПА
- Члены имеют общую химотрипсиноподобную двойную β-цилиндрическую складку и схожие механизмы протеолиза, но идентичность последовательностей <10%. Клан содержит как цистеиновые , так и сериновые протеазы (разные нуклеофилы ). [ 2 ] [ 32 ]
- Суперсемейство Рас
- Члены имеют общий каталитический G-домен 6-нитевого β-листа, окруженного 5 α-спиралями. [ 33 ]
- Суперсемейство RSH
- Члены группы обладают общей способностью гидролизовать и/или синтезировать ppGpp алармоны в условиях строгого реагирования . [ 34 ]
- Надсемейство Серпинов
- Члены имеют общую высокоэнергетическую, напряженную складку, которая может претерпевать большие конформационные изменения , которые обычно используются для ингибирования сериновых и цистеиновых протеаз путем разрушения их структуры. [ 9 ]
- Суперсемейство стволов TIM
- Члены имеют большую бочкообразную структуру α 8 β 8 . Это одна из наиболее распространенных белковых складок , и монофиличность этого суперсемейства до сих пор оспаривается. [ 35 ] [ 36 ]
Ресурсы суперсемейства белков
[ редактировать ]В нескольких биологических базах данных документированы суперсемейства белков и белковые складки, например:
- Pfam - база данных выравниваний и HMM семейств белков
- PROSITE - База данных белковых доменов, семейств и функциональных сайтов
- PIRSF - Система классификации суперсемейств
- PASS2 - Выравнивание белков как структурные суперсемейства v2
- СУПЕРСЕМЕЙСТВО - Библиотека HMM, представляющая суперсемейства, и база данных аннотаций (суперсемейства и семейства) для всех полностью секвенированных организмов.
- SCOP и CATH - Классификация белковых структур на суперсемейства, семейства и домены.
Аналогичным образом существуют алгоритмы, которые ищут в PDB белки со структурной гомологией целевой структуре, например:
- DALI - Структурное выравнивание на основе матричного метода выравнивания расстояний
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Холм Л., Розенстрём П. (июль 2010 г.). «Сервер Дали: сохранение карт в 3D» . Исследования нуклеиновых кислот . 38 (проблема с веб-сервером): W545–9. дои : 10.1093/nar/gkq366 . ПМК 2896194 . ПМИД 20457744 .
- ^ Jump up to: а б с Роулингс Н.Д., Барретт А.Дж., Бейтман А. (январь 2012 г.). «MEROPS: база данных протеолитических ферментов, их субстратов и ингибиторов» . Исследования нуклеиновых кислот . 40 (Проблема с базой данных): D343–50. дои : 10.1093/nar/gkr987 . ПМК 3245014 . ПМИД 22086950 .
- ^ Хенриссат Б, Байрох А (июнь 1996 г.). «Обновление классификации гликозилгидролаз на основе последовательностей» . Биохимический журнал . 316 (Часть 2): 695–6. дои : 10.1042/bj3160695 . ПМЦ 1217404 . ПМИД 8687420 .
- ^ «Кластерный FAQ #Символы» . Кластал . Архивировано из оригинала 24 октября 2016 года . Проверено 8 декабря 2014 г.
- ^ Jump up to: а б с д Хан Дж.Х., Бэти С., Никсон А.А., Тейхманн С.А., Кларк Дж. (апрель 2007 г.). «Складывание и эволюция многодоменных белков». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 8 (4): 319–30. дои : 10.1038/nrm2144 . ПМИД 17356578 . S2CID 13762291 .
- ^ Jump up to: а б Пандит С.Б., Госар Д., Абхиман С., Суджата С., Диксит С.С., Мхатре Н.С., Соудхамини Р., Шринивасан Н. (январь 2002 г.). «SUPFAM - база данных потенциальных взаимоотношений суперсемейств белков, полученная путем сравнения семейств, основанных на последовательностях и структурах: значение для структурной геномики и аннотации функций в геномах» . Исследования нуклеиновых кислот . 30 (1): 289–93. дои : 10.1093/нар/30.1.289 . ПМК 99061 . ПМИД 11752317 .
- ^ Оренго, Калифорния, Торнтон Дж. М. (2005). «Белковые семейства и их эволюция - структурная перспектива». Ежегодный обзор биохимии . 74 (1): 867–900. doi : 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133029 . ПМИД 15954844 .
- ^ Лю Ю, Бахар I (сентябрь 2012 г.). «Эволюция последовательности коррелирует со структурной динамикой» . Молекулярная биология и эволюция . 29 (9): 2253–63. дои : 10.1093/molbev/mss097 . ПМЦ 3424413 . ПМИД 22427707 .
- ^ Jump up to: а б Сильверман Г.А., Берд П.И., Каррелл Р.В., Чёрч ФК, Кофлин П.Б., Геттинс П.Г., Ирвинг Дж.А., Ломас Д.А., Люк С.Дж., Мойер Р.В., Пембертон П.А., Ремолд-О'Доннелл Э., Салвесен Г.С., Трэвис Дж., Уиссток Дж.К. (сентябрь) 2001). «Серпины представляют собой расширяющееся суперсемейство структурно сходных, но функционально разнообразных белков. Эволюция, механизм ингибирования, новые функции и пересмотренная номенклатура» . Журнал биологической химии . 276 (36): 33293–6. дои : 10.1074/jbc.R100016200 . ПМИД 11435447 .
- ^ Холм Л., Лааксо Л.М. (июль 2016 г.). «Обновление сервера Дали» . Исследования нуклеиновых кислот . 44 (П1): W351–5. дои : 10.1093/nar/gkw357 . ПМЦ 4987910 . ПМИД 27131377 .
- ^ Паскуаль-Гарсиа А., Абиа Д., Ортис А.Р., Бастолья У. (2009). «Пересечение между дискретным и непрерывным пространством белковых структур: взгляд на автоматическую классификацию и сети белковых структур» . PLOS Вычислительная биология . 5 (3): e1000331. Бибкод : 2009PLSCB...5E0331P . дои : 10.1371/journal.pcbi.1000331 . ПМЦ 2654728 . ПМИД 19325884 .
- ^ Ли Д., Чжан Л., Инь Х., Сюй Х., Саткоски Траск Дж., Смит Д.Г., Ли Ю., Ян М., Чжу Ц. (июнь 2014 г.). «Эволюция α- и θ-дефенсинов приматов, выявленная путем анализа геномов». Отчеты по молекулярной биологии . 41 (6): 3859–66. дои : 10.1007/s11033-014-3253-z . ПМИД 24557891 . S2CID 14936647 .
- ^ Кришна С.С., Гришин Н.В. (апрель 2005 г.). «Структурный дрейф: возможный путь к изменению складки белка» . Биоинформатика . 21 (8): 1308–10. doi : 10.1093/биоинформатика/bti227 . ПМИД 15604105 .
- ^ Брайан П.Н., Орбан Дж. (август 2010 г.). «Белки, меняющие складки» . Современное мнение в области структурной биологии . 20 (4): 482–8. дои : 10.1016/j.sbi.2010.06.002 . ПМЦ 2928869 . ПМИД 20591649 .
- ^ Jump up to: а б Дессайи, Бенуа Х.; Доусон, Натали Л.; Дас, Сайони; Оренго, Кристин А. (2017), «Функциональное разнообразие внутри складок и суперсемейств», От структуры белка к функции с помощью биоинформатики , Springer Нидерланды, стр. 295–325, doi : 10.1007/978-94-024-1069-3_9 , ISBN 9789402410679
- ^ Эчаве Дж., Спилман С.Дж., Уилке К.О. (февраль 2016 г.). «Причины изменения скорости эволюции белковых участков» . Обзоры природы. Генетика . 17 (2): 109–21. дои : 10.1038/nrg.2015.18 . ПМЦ 4724262 . ПМИД 26781812 .
- ^ Шафи Т., Гатти-Лафранкони П., Минтер Р., Холлфельдер Ф. (сентябрь 2015 г.). «Эволюция восстановления инвалидности ведет к химически универсальной протеазе, допускающей нуклеофилы» . ХимБиоХим . 16 (13): 1866–1869. дои : 10.1002/cbic.201500295 . ПМЦ 4576821 . ПМИД 26097079 .
- ^ Буллер А.Р., Таунсенд, Калифорния (февраль 2013 г.). «Внутренние эволюционные ограничения на структуру протеазы, ацилирование ферментов и идентичность каталитической триады» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (8): E653–61. Бибкод : 2013PNAS..110E.653B . дои : 10.1073/pnas.1221050110 . ПМК 3581919 . ПМИД 23382230 .
- ^ Коутиньо ПМ, Делери Э, Дэвис Дж.Дж., Хенриссат Б (апрель 2003 г.). «Развивающаяся иерархическая семейная классификация гликозилтрансфераз». Журнал молекулярной биологии . 328 (2): 307–17. дои : 10.1016/S0022-2836(03)00307-3 . ПМИД 12691742 .
- ^ Замоцкий М., Хофбауэр С., Шаффнер И., Гассельхубер Б., Николусси А., Суди М., Пиркер К.Ф., Фуртмюллер П.Г., Обингер С. (май 2015 г.). «Независимая эволюция четырех суперсемейств гемопероксидазы» . Архив биохимии и биофизики . 574 : 108–19. дои : 10.1016/j.abb.2014.12.025 . ПМК 4420034 . ПМИД 25575902 .
- ^ Акива, Эяль; Браун, Шошана; Альмонацид, Дэниел Э.; Барбер, Алан Э.; Кастер, Эшли Ф.; Хикс, Майкл А.; Хуанг, Конрад С.; Лаук, Флориан; Машияма, Сьюзан Т. (23 ноября 2013 г.). «База данных о связях структуры и функции» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (Д1): Д521–Д530. дои : 10.1093/nar/gkt1130 . ISSN 0305-1048 . ПМК 3965090 . ПМИД 24271399 .
- ^ Шахнович Б.Е., Дидс Э., Делиси С., Шахнович Э. (март 2005 г.). «Структура белка и история эволюции определяют топологию пространства последовательностей» . Геномные исследования . 15 (3): 385–92. arXiv : q-bio/0404040 . дои : 10.1101/гр.3133605 . ПМК 551565 . ПМИД 15741509 .
- ^ Ранеа Дж.А., Силлеро А., Торнтон Дж.М., Оренго, Калифорния (октябрь 2006 г.). «Эволюция суперсемейства белков и последний универсальный общий предок (LUCA)». Журнал молекулярной эволюции . 63 (4): 513–25. Бибкод : 2006JMolE..63..513R . дои : 10.1007/s00239-005-0289-7 . hdl : 10261/78338 . ПМИД 17021929 . S2CID 25258028 .
- ^ Карр П.Д., Оллис Д.Л. (2009). «Альфа-бета-гидролазная складка: обновление». Буквы о белках и пептидах . 16 (10): 1137–48. дои : 10.2174/092986609789071298 . ПМИД 19508187 .
- ^ Нардини М., Дейкстра Б.В. (декабрь 1999 г.). «Ферменты альфа-/бета-гидролазы: семья продолжает расти». Современное мнение в области структурной биологии . 9 (6): 732–7. дои : 10.1016/S0959-440X(99)00037-8 . ПМИД 10607665 .
- ^ «СКОП» . Архивировано из оригинала 29 июля 2014 года . Проверено 28 мая 2014 г.
- ^ Мохамед МФ, Хольфельдер Ф (январь 2013 г.). «Эффективная перекрестная каталитическая распущенность ферментов, катализирующих перенос фосфорила». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1834 (1): 417–24. дои : 10.1016/j.bbapap.2012.07.015 . ПМИД 22885024 .
- ^ Брэнден С., Туз Дж. (1999). Введение в структуру белка (2-е изд.). Нью-Йорк: Паб Garland. ISBN 978-0815323051 .
- ^ Болоньези М., Онешти С., Гатти Г., Кода А., Асенци П., Брунори М. (февраль 1989 г.). «Aplysia limacina myoglobin. Кристаллографический анализ при разрешении 1,6 А». Журнал молекулярной биологии . 205 (3): 529–44. дои : 10.1016/0022-2836(89)90224-6 . ПМИД 2926816 .
- ^ Борк П., Холм Л., Сандер С. (сентябрь 1994 г.). «Складка иммуноглобулина. Структурная классификация, закономерности последовательности и общее ядро». Журнал молекулярной биологии . 242 (4): 309–20. дои : 10.1006/jmbi.1994.1582 . ПМИД 7932691 .
- ^ Брюммендорф Т., Ратьен Ф.Г. (1995). «Молекулы клеточной адгезии 1: суперсемейство иммуноглобулинов». Белковый профиль . 2 (9): 963–1108. PMID 8574878 .
- ^ Базан Дж. Ф., Флеттерик Р. Дж. (ноябрь 1988 г.). «Вирусные цистеиновые протеазы гомологичны трипсиноподобному семейству сериновых протеаз: структурные и функциональные значения» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (21): 7872–6. Бибкод : 1988PNAS...85.7872B . дои : 10.1073/pnas.85.21.7872 . ПМК 282299 . ПМИД 3186696 .
- ^ Феттер И.Р., Виттингхофер А. (ноябрь 2001 г.). «Переключатель связывания гуаниновых нуклеотидов в трех измерениях». Наука . 294 (5545): 1299–304. Бибкод : 2001Sci...294.1299V . дои : 10.1126/science.1062023 . ПМИД 11701921 . S2CID 6636339 .
- ^ Аткинсон, Джемма К.; Тенсон, Танель; Гаврилюк, Василий (9 августа 2011 г.). «Суперсемейство гомологов RelA/SpoT (RSH): распространение и функциональная эволюция синтетаз и гидролаз ppGpp на древе жизни» . ПЛОС ОДИН . 6 (8): e23479. Бибкод : 2011PLoSO...623479A . дои : 10.1371/journal.pone.0023479 . ISSN 1932-6203 . ПМК 3153485 . ПМИД 21858139 .
- ^ Нагано Н., Оренго, Калифорния, Торнтон Дж. М. (август 2002 г.). «Одно сложение со многими функциями: эволюционные отношения между семействами стволов TIM, основанные на их последовательностях, структурах и функциях». Журнал молекулярной биологии . 321 (5): 741–65. дои : 10.1016/s0022-2836(02)00649-6 . ПМИД 12206759 .
- ^ Фарбер Г. (1993). «α/β-бочка, полная эволюционных проблем». Современное мнение в области структурной биологии . 3 (3): 409–412. дои : 10.1016/S0959-440X(05)80114-9 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]
СМИ, связанные с суперсемействами белков, на Викискладе?
