Липаза

Компьютерное изображение типа липазы поджелудочной железы (PLRP2) морской свинки. PDB : 1GPL .

В биохимии , липаза ( / ˈl aɪ p eɪ s - payss , ˈl aɪ p eɪ z payz / LY , LY - классу ферментов катализирующих гидролиз жиров к относится ) . Некоторые липазы содержат широкий спектр субстратов, включая , фосфолипиды эфиры холестерина и жирорастворимые витамины . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]} и сфингомиелиназы ; ^{[ 3 ]} однако их обычно рассматривают отдельно от «обычных» липаз. В отличие от эстераз , которые функционируют в воде, липазы «активируются только при адсорбции на границе раздела масло-вода». ^{[ 4 ]} Липазы выполняют важную роль в пищеварении , транспортировке и переработке пищевых липидов у большинства, если не у всех организмов .

Структура и каталитический механизм

Классически липазы катализируют гидролиз триглицеридов: ${\begin{aligned}{\text{triglyceride}}+{\ce {H2O}}&\longrightarrow {\text{fatty acid}}+{\text{diacylglycerol}}\\[4pt]{\text{diacylglycerol}}+{\ce {H2O}}&\longrightarrow {\text{fatty acid}}+{\text{monacylglycerol}}\\[4pt]{\text{monacylglycerol}}+{\ce {H2O}}&\longrightarrow {\text{fatty acid}}+{\text{glycerol}}\end{aligned}}$

Липазы представляют собой серингидролазы , т.е. они действуют путем переэтерификации, образуя промежуточный ацилсерин. Большинство липаз действуют в определенном положении на глицериновом остове липидного субстрата (А1, А2 или А3). Например, липаза поджелудочной железы человека (HPL), ^{[ 5 ]} превращает триглицеридные субстраты, содержащиеся в потребляемых маслах, в моноглицериды и две жирные кислоты .

В природе встречается разнообразный набор генетически различных ферментов липазы, которые представляют собой несколько типов белковых складок и каталитических механизмов. Однако большинство из них построено на складке альфа/бета-гидролазы. ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} и используют химотрипсиноподобный механизм гидролиза с использованием каталитической триады , состоящей из серинового нуклеофила , гистидинового основания и кислотного остатка, обычно аспарагиновой кислоты . ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}

Физиологическое распределение

Липазы участвуют в разнообразных биологических процессах, которые варьируются от рутинного метаболизма пищевых триглицеридов до передачи сигналов клеткам. ^{[ 12 ]} и воспаление . ^{[ 13 ]} Таким образом, некоторые активности липазы ограничены определенными отсеками внутри клеток , тогда как другие действуют во внеклеточных пространствах.

В примере с лизосомальной липазой фермент заключен в органелле, называемой лизосомой .
Другие ферменты липазы, такие как липазы поджелудочной железы , секретируются во внеклеточные пространства, где они служат для переработки пищевых липидов в более простые формы, которые легче усваиваются и транспортируются по организму.
Грибы и бактерии могут секретировать липазы для облегчения поглощения питательных веществ из внешней среды (или, как в случае с патогенными микробами, для содействия инвазии нового хозяина).
Некоторые осы и пчелиные яды содержат фосфолипазы , которые усиливают последствия травм и воспалений, вызванных укусом.
Поскольку биологические мембраны являются неотъемлемой частью живых клеток и в основном состоят из фосфолипидов , липазы играют важную роль в клеточной биологии .
Malassezia globosa , гриб, который считается причиной перхоти у человека , использует липазу для расщепления кожного сала на олеиновую кислоту и увеличения выработки клеток кожи, вызывая перхоть. ^{[ 14 ]}

Гены, кодирующие липазы, присутствуют даже в некоторых вирусах . ^{[ 15 ]}^{[ 16 ]}

Некоторые липазы экспрессируются и секретируются патогенными организмами во время инфекции . В частности, Candida albicans содержит множество липаз, что, возможно, отражает широкую липолитическую активность, что может способствовать персистенции и вирулентности C. albicans в тканях человека. ^{[ 17 ]}

Человеческие липазы

Имя	Ген	Расположение	Описание	Беспорядок
липаза, зависимая от солей желчных кислот	БСДЛ	поджелудочная железа , грудное молоко	способствует перевариванию жиров ^{[ 1 ]}
панкреатическая липаза	ПНЛИП	пищеварительный сок	Человеческая панкреатическая липаза (HPL) является основным ферментом, расщепляющим пищевые жиры в человека пищеварительной системе . ^{[ 5 ]} Чтобы проявить оптимальную ферментативную активность в просвете кишечника, PL необходим другой белок, колипаза , который также секретируется поджелудочной железой. ^{[ 18 ]}
лизосомальная липаза	ЛИПА	внутреннее пространство органеллы : лизосома	Также называется лизосомальной липазой кислоты (LAL или LIPA) или гидролазой кислого эфира холестерина.	Болезнь накопления эфиров холестерина (БЭХЭ) и болезнь Вольмана вызваны мутациями в гене, кодирующем лизосомальную липазу. ^{[ 19 ]}
печеночная липаза	ЛИПК	эндотелий	Печеночная липаза действует на оставшиеся липиды, переносимые липопротеинами в крови, для регенерации ЛПНП ( липопротеинов низкой плотности ).	–
липопротеинлипаза	ЛПЛ или «ЛИПД»	эндотелий	Липопротеинлипаза функционирует в крови, воздействуя на триацилглицериды, переносимые ЛПОНП очень низкой плотности ( липопротеинами ), так что клетки могут поглощать освобожденные жирные кислоты .	Дефицит липопротеинлипазы вызван мутациями в гене, кодирующем липопротеинлипазу . ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}
гормоночувствительная липаза	ЛИПА	внутриклеточный	–	–
желудочная липаза	ЛИПФ	пищеварительный сок	Функционирует у младенца при почти нейтральном pH, помогая перевариванию липидов.	–
эндотелиальная липаза	ЛИПГ	эндотелий	–	–
белок 2, родственный панкреатической липазы	PNLIRPP2 или «PLRP2» –	пищеварительный сок	–	–
белок 1, родственный панкреатической липазы	PNLIRPP1 или «PLRP1»	пищеварительный сок	Белок 1, связанный с панкреатической липазой, очень похож на PLRP2 и PL по аминокислотной последовательности (все три гена, вероятно, возникли в результате дупликации генов одного предкового гена панкреатической липазы). Однако PLRP1 лишен обнаруживаемой липазной активности, и его функция остается неизвестной, даже несмотря на то, что он консервативен у других млекопитающих . ^{[ 22 ]}^{[ 23 ]}	-
лингвальная липаза	?	слюна	Активен при уровне pH желудка. Оптимальный pH составляет около 3,5-6. Секретируется несколькими слюнными железами ( железами Эбнера на задней части языка ( лингва), подъязычными железами и околоушными железами ).	–

Другие липазы включают LIPH , LIPI , LIPJ , LIPK , LIPM , LIPN , MGLL , DAGLA , DAGLB и CEL .

Использование

В коммерческой сфере липазы широко используются в стиральных порошках. Для этой роли производится несколько тысяч тонн в год. ^{[ 4 ]}

Липазы являются катализаторами гидролиза сложных эфиров и полезны вне клетки, что свидетельствует об их широком спектре субстратов и прочности. Активность липаз по гидролизу сложных эфиров хорошо оценена при превращении триглицеридов в биотопливо или их предшественники. ^{[ 24 ]}^{[ 25 ]}^{[ 26 ]}^{[ 27 ]}

Липазы являются хиральными, что означает, что их можно использовать для энантиоселективного гидролиза прохиральных диэфиров. ^{[ 28 ]} Сообщалось о нескольких процедурах для применения в синтезе тонких химикатов. ^{[ 29 ]}^{[ 30 ]}^{[ 31 ]}

Липазы, как правило, получают из животного происхождения, но их также можно получать из микробов. ^{[ нужна ссылка ]}

Биомедицина

Анализы крови на липазу могут использоваться для исследования и диагностики острого панкреатита и других заболеваний поджелудочной железы. ^{[ 32 ]} Измеренные значения сывороточной липазы могут варьироваться в зависимости от метода анализа. ^{[ нужна ссылка ]}

Липаза помогает расщеплять жиры у тех, кто проходит заместительную терапию ферментами поджелудочной железы (PERT). Это компонент Соллпуры (Липротамазы) . ^{[ 33 ]}^{[ 34 ]}

См. также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б Ломбардо, Доминик (2001). «Зависимая от солей желчных кислот липаза: ее патофизиологические последствия». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1533 (1): 1–28. дои : 10.1016/S1388-1981(01)00130-5 . ПМИД 11514232 .
^ Диас, БЛ; JP Арм. (2003). «Фосфолипаза А(2)». Простагландины Leukot Essent жирные кислоты . 69 (2–3): 87–97. дои : 10.1016/S0952-3278(03)00069-3 . ПМИД 12895591 .
^ Гоньи Ф, Алонсо А (2002). «Сфингомиелиназы: энзимология и мембранная активность». ФЭБС Летт . 531 (1): 38–46. Бибкод : 2002FEBSL.531...38G . дои : 10.1016/S0014-5793(02)03482-8 . ПМИД 12401200 .
^ Jump up to: ^а ^б Шарма, Рохит; Чисти, Юсуф; Банерджи, Уттам Чанд (2001). «Производство, очистка, характеристика и применение липаз». Достижения биотехнологии . 19 (8): 627–662. CiteSeerX 10.1.1.319.7729 . дои : 10.1016/S0734-9750(01)00086-6 . ПМИД 14550014 . S2CID 18615547 .
^ Jump up to: ^а ^б Винклер ФК; Д'Арси А; В. Хунцикер (1990). «Структура липазы поджелудочной железы человека». Природа . 343 (6260): 771–774. Бибкод : 1990Natur.343..771W . дои : 10.1038/343771a0 . ПМИД 2106079 . S2CID 37423900 .
^ Винклер ФК; Д'Арси А; В. Хунцикер (1990). «Структура липазы поджелудочной железы человека». Природа . 343 (6260): 771–774. Бибкод : 1990Natur.343..771W . дои : 10.1038/343771a0 . ПМИД 2106079 . S2CID 37423900 .
^ Шраг Дж., Циглер М. (1997). «Липазы и гидролазная складка». Липазы, Часть А: Биотехнология . Методы энзимологии. Том. 284. стр. 85–107. дои : 10.1016/S0076-6879(97)84006-2 . ISBN 978-0-12-182185-2 . ПМИД 9379946 .
^ Эгмонд, MR; Си Джей ван Беммель (1997). «Влияние структурной информации на понимание липолитической функции». Липазы, Часть А: Биотехнология . Методы энзимологии. Том. 284. стр. 119–129. дои : 10.1016/S0076-6879(97)84008-6 . ISBN 978-0-12-182185-2 . ПМИД 9379930 .
^ Уизерс-Мартинес С; Карьер Ф; Вергер Р; Буржуа Д; К. Камбийо (1996). «Панкреатическая липаза с активностью фосфолипазы А1: кристаллическая структура химерного белка 2, родственного панкреатической липазы, из морской свинки» . Структура . 4 (11): 1363–74. дои : 10.1016/S0969-2126(96)00143-8 . ПМИД 8939760 .
^ Брэди, Л.; А. М. Бжозовский; З.С. Деревенда; Э. Додсон; Г. Додсон; С. Толли; Дж. П. Туркенбург; Л. Кристиансен; Б. Хьюг-Йенсен; Л. Норсков; и др. (1990). «Триада сериновых протеаз образует каталитический центр триацилглицеринлипазы». Природа . 343 (6260): 767–70. Бибкод : 1990Natur.343..767B . дои : 10.1038/343767a0 . ПМИД 2304552 . S2CID 4308111 .
^ Лоу М.Э. (1992). «Остатки каталитического сайта и межфазное связывание липазы поджелудочной железы человека» . J Биол Хим . 267 (24): 17069–73. дои : 10.1016/S0021-9258(18)41893-5 . ПМИД 1512245 .
^ Шпигель С; Фостер Д; Р. Колесник (1996). «Передача сигнала через липидные вторичные мессенджеры» . Современное мнение в области клеточной биологии . 8 (2): 159–67. дои : 10.1016/S0955-0674(96)80061-5 . ПМИД 8791422 .
^ Тьёлкер Л.В.; Эберхардт С; Унгер Дж; Тронг Х.Л.; Циммерман Г.А.; Макинтайр ТМ; Стаффорини ДМ; Прескотт С.М.; П.В. Грей (1995). «Ацетилгидролаза фактора активации тромбоцитов плазмы представляет собой секретируемую фосфолипазу А2 с каталитической триадой» . J Биол Хим . 270 (43): 25481–7. дои : 10.1074/jbc.270.43.25481 . ПМИД 7592717 .
^ Раскрыт генетический код перхоти - BBC News
^ Афонсо С., Тулман Э., Лу З., Ома Э., Кутиш Г., Рок Д. (1999). «Геном энтомологов Melanoplus sanguinipes» . Дж Вирол . 73 (1): 533–52. doi : 10.1128/JVI.73.1.533-552.1999 . ПМК 103860 . ПМИД 9847359 .
^ Жирод А., Вобус С., Задори З., Рид М., Лейке К., Тейссен П., Кляйншмидт Дж., Халлек М. (2002). «Капсидный белок VP1 аденоассоциированного вируса типа 2 несет домен фосфолипазы А2, необходимый для инфекционности вируса» . Джей Ген Вирол . 83 (Часть 5): 973–8. дои : 10.1099/0022-1317-83-5-973 . ПМИД 11961250 .
^ Хубе Б., Штер Ф., Боссенц М., Мазур А., Кречмар М., Шафер В. (2000). «Секретируемые липазы Candida albicans: клонирование, характеристика и анализ экспрессии нового семейства генов, насчитывающего не менее десяти членов». Арх. Микробиол . 174 (5): 362–374. Бибкод : 2000ArMic.174..362H . дои : 10.1007/s002030000218 . ПМИД 11131027 . S2CID 2231039 .
^ Лоу М.Э. (2002). «Триглицеридлипазы поджелудочной железы» . J Липид Res . 43 (12): 2007–16. doi : 10.1194/jlr.R200012-JLR200 . ПМИД 12454260 .
^ Омим - Болезнь Вольмана
^ Семейный дефицит липопротеинлипазы - Домашний справочник генетики
^ Гилберт Б., Руи М., Григлио С., де Ламли Л., Лаплауд П. (2001). «Дефицит липопротеинлипазы (LPL): новая гомозигота пациента по преобладающей мутации Gly188Glu в гене LPL человека и обзор зарегистрированных мутаций: 75% сгруппированы в экзонах 5 и 6». Энн Жене . 44 (1): 25–32. дои : 10.1016/S0003-3995(01)01037-1 . ПМИД 11334614 .
^ Кренон И., Фоглиццо Е., Керфелек Б., Верин А., Пиньоль Д., Эрмосо Дж., Боникель Дж., Чапюс С. (1998). «Белок I типа, связанный с панкреатической липазой: специализированная липаза или неактивный фермент» . Белок англ . 11 (2): 135–42. дои : 10.1093/протеин/11.2.135 . ПМИД 9605548 .
^ Де Каро Дж., Карьер Ф., Барбони П., Гиллер Т., Вержер Р., Де Каро А. (1998). «Белок 1, связанный с панкреатической липазой (PLRP1), присутствует в соке поджелудочной железы нескольких видов». Биохим Биофиз Акта . 1387 (1–2): 331–41. дои : 10.1016/S0167-4838(98)00143-5 . ПМИД 9748646 .
^ Гупта Р., Гупта Н., Рати П. (2004). «Бактериальные липазы: обзор производства, очистки и биохимических свойств». Appl Microbiol Biotechnol . 64 (6): 763–81. дои : 10.1007/s00253-004-1568-8 . ПМИД 14966663 . S2CID 206934353 .
^ Пан К., Кайеда М., Мацумото Т., Кондо А., Фукуда Х. (2001). «Цельноклеточный биокатализатор для производства биодизельного топлива с использованием клеток Rhizopus oryzae, иммобилизованных в частицах носителя биомассы». Биохим Энг Дж . 8 (1): 39–43. Бибкод : 2001BioEJ...8...39B . дои : 10.1016/S1369-703X(00)00133-9 . ПМИД 11356369 .
^ Хардинг, КГ; Деннис, Дж.С.; фон Блотниц, Х; Харрисон, STL (2008). «Сравнение жизненного цикла неорганического и биологического катализа для производства биодизеля». Журнал чистого производства . 16 (13): 1368–78. Бибкод : 2008JCPro..16.1368H . дои : 10.1016/j.jclepro.2007.07.003 .
^ Го Цз, Сюй С (2005). «Новая возможность ферментативной модификации жиров и масел с промышленным потенциалом». Орг Биомол Хим . 3 (14): 2615–9. дои : 10.1039/b506763d . ПМИД 15999195 .
^ Тейл, Фриц (1995). «Поддерживаемый липазой синтез биологически активных соединений». Химические обзоры . 95 (6): 2203–2227. дои : 10.1021/cr00038a017 .
^ П. Каларитис, Р.В. Регенье (1990). «Энантиомерно чистый этил (R)- и (S)-2-фторгексаноат по данным ферментативно-катализируемого кинетического разрешения». Орг. Синтез . 69 : 10. дои : 10.15227/orgsyn.069.0010 .
^ Лео А. Пакетт, Мартин Дж. Эрл, Грэм Ф. Смит (1996). «(4R)-(+)-трет-Бутилдиметилсилокси-2-циклопентен-1-он». Орг. Синтез . 73:36 . дои : 10.15227/orgsyn.073.0036 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
^ «(4R)-(+)-трет-БУТИЛДИМЕТИЛСИЛОКСИ-2-ЦИКЛОПЕНТЕН-1-ОН». Органические синтезы . 73:36 . 1996. doi : 10.15227/orgsyn.073.0036 .
^ «Липаза – TheTest» . Лабораторные тесты онлайн . Проверено 12 мая 2014 г.
^ "Anthera Pharmaceuticals - Соллпура". Anthera Pharmaceuticals – Соллпура. Нп и Интернет. 21 июля 2015 г. < http://www.anthera.com/pipeline/science/sollpura.html Архивировано 18 июля 2015 г. в Wayback Machine >.
^ Бустанджи, Ясир; Аль-Масри, Ихаб М; Мохаммед, Мохаммед; Худаиб, Мохаммед; Таваха, Халед; Тарази, Хамада; Алхатиб, Хатим С (2010). «Активность ингибирования панкреатической липазы трилактоновыми терпенами гинкго двулопастного » . Журнал ингибирования ферментов и медицинской химии . 26 (4): 453–9. дои : 10.3109/14756366.2010.525509 . ПМИД 21028941 . S2CID 23597738 .

25. Гульзар Г. Биодеградация углеводородов с использованием различных видов бактерий и грибов. Опубликовано на международной конференции по биотехнологии и нейробиологии. CUSAT (Кочинский университет науки и технологий), 2003 г.

Внешние ссылки

Липаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[bile-1] Jump up to: ^а ^б Ломбардо, Доминик (2001). «Зависимая от солей желчных кислот липаза: ее патофизиологические последствия». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1533 (1): 1–28. дои : 10.1016/S1388-1981(01)00130-5 . ПМИД 11514232 .

[2] Диас, БЛ; JP Арм. (2003). «Фосфолипаза А(2)». Простагландины Leukot Essent жирные кислоты . 69 (2–3): 87–97. дои : 10.1016/S0952-3278(03)00069-3 . ПМИД 12895591 .

[3] Гоньи Ф, Алонсо А (2002). «Сфингомиелиназы: энзимология и мембранная активность». ФЭБС Летт . 531 (1): 38–46. Бибкод : 2002FEBSL.531...38G . дои : 10.1016/S0014-5793(02)03482-8 . ПМИД 12401200 .

[Sharma-4] Jump up to: ^а ^б Шарма, Рохит; Чисти, Юсуф; Банерджи, Уттам Чанд (2001). «Производство, очистка, характеристика и применение липаз». Достижения биотехнологии . 19 (8): 627–662. CiteSeerX 10.1.1.319.7729 . дои : 10.1016/S0734-9750(01)00086-6 . ПМИД 14550014 . S2CID 18615547 .

[Wink-5] Jump up to: ^а ^б Винклер ФК; Д'Арси А; В. Хунцикер (1990). «Структура липазы поджелудочной железы человека». Природа . 343 (6260): 771–774. Бибкод : 1990Natur.343..771W . дои : 10.1038/343771a0 . ПМИД 2106079 . S2CID 37423900 .

[Winkler_FK,_D'Arcy_A,_and_W_Hunziker_1990_771–774-6] Винклер ФК; Д'Арси А; В. Хунцикер (1990). «Структура липазы поджелудочной железы человека». Природа . 343 (6260): 771–774. Бибкод : 1990Natur.343..771W . дои : 10.1038/343771a0 . ПМИД 2106079 . S2CID 37423900 .

[7] Шраг Дж., Циглер М. (1997). «Липазы и гидролазная складка». Липазы, Часть А: Биотехнология . Методы энзимологии. Том. 284. стр. 85–107. дои : 10.1016/S0076-6879(97)84006-2 . ISBN 978-0-12-182185-2 . ПМИД 9379946 .

[8] Эгмонд, MR; Си Джей ван Беммель (1997). «Влияние структурной информации на понимание липолитической функции». Липазы, Часть А: Биотехнология . Методы энзимологии. Том. 284. стр. 119–129. дои : 10.1016/S0076-6879(97)84008-6 . ISBN 978-0-12-182185-2 . ПМИД 9379930 .

[9] Уизерс-Мартинес С; Карьер Ф; Вергер Р; Буржуа Д; К. Камбийо (1996). «Панкреатическая липаза с активностью фосфолипазы А1: кристаллическая структура химерного белка 2, родственного панкреатической липазы, из морской свинки» . Структура . 4 (11): 1363–74. дои : 10.1016/S0969-2126(96)00143-8 . ПМИД 8939760 .

[10] Брэди, Л.; А. М. Бжозовский; З.С. Деревенда; Э. Додсон; Г. Додсон; С. Толли; Дж. П. Туркенбург; Л. Кристиансен; Б. Хьюг-Йенсен; Л. Норсков; и др. (1990). «Триада сериновых протеаз образует каталитический центр триацилглицеринлипазы». Природа . 343 (6260): 767–70. Бибкод : 1990Natur.343..767B . дои : 10.1038/343767a0 . ПМИД 2304552 . S2CID 4308111 .

[11] Лоу М.Э. (1992). «Остатки каталитического сайта и межфазное связывание липазы поджелудочной железы человека» . J Биол Хим . 267 (24): 17069–73. дои : 10.1016/S0021-9258(18)41893-5 . ПМИД 1512245 .

[12] Шпигель С; Фостер Д; Р. Колесник (1996). «Передача сигнала через липидные вторичные мессенджеры» . Современное мнение в области клеточной биологии . 8 (2): 159–67. дои : 10.1016/S0955-0674(96)80061-5 . ПМИД 8791422 .

[13] Тьёлкер Л.В.; Эберхардт С; Унгер Дж; Тронг Х.Л.; Циммерман Г.А.; Макинтайр ТМ; Стаффорини ДМ; Прескотт С.М.; П.В. Грей (1995). «Ацетилгидролаза фактора активации тромбоцитов плазмы представляет собой секретируемую фосфолипазу А2 с каталитической триадой» . J Биол Хим . 270 (43): 25481–7. дои : 10.1074/jbc.270.43.25481 . ПМИД 7592717 .

[14] Раскрыт генетический код перхоти - BBC News

[15] Афонсо С., Тулман Э., Лу З., Ома Э., Кутиш Г., Рок Д. (1999). «Геном энтомологов Melanoplus sanguinipes» . Дж Вирол . 73 (1): 533–52. doi : 10.1128/JVI.73.1.533-552.1999 . ПМК 103860 . ПМИД 9847359 .

[16] Жирод А., Вобус С., Задори З., Рид М., Лейке К., Тейссен П., Кляйншмидт Дж., Халлек М. (2002). «Капсидный белок VP1 аденоассоциированного вируса типа 2 несет домен фосфолипазы А2, необходимый для инфекционности вируса» . Джей Ген Вирол . 83 (Часть 5): 973–8. дои : 10.1099/0022-1317-83-5-973 . ПМИД 11961250 .

[17] Хубе Б., Штер Ф., Боссенц М., Мазур А., Кречмар М., Шафер В. (2000). «Секретируемые липазы Candida albicans: клонирование, характеристика и анализ экспрессии нового семейства генов, насчитывающего не менее десяти членов». Арх. Микробиол . 174 (5): 362–374. Бибкод : 2000ArMic.174..362H . дои : 10.1007/s002030000218 . ПМИД 11131027 . S2CID 2231039 .

[18] Лоу М.Э. (2002). «Триглицеридлипазы поджелудочной железы» . J Липид Res . 43 (12): 2007–16. doi : 10.1194/jlr.R200012-JLR200 . ПМИД 12454260 .

[19] Омим - Болезнь Вольмана

[20] Семейный дефицит липопротеинлипазы - Домашний справочник генетики

[21] Гилберт Б., Руи М., Григлио С., де Ламли Л., Лаплауд П. (2001). «Дефицит липопротеинлипазы (LPL): новая гомозигота пациента по преобладающей мутации Gly188Glu в гене LPL человека и обзор зарегистрированных мутаций: 75% сгруппированы в экзонах 5 и 6». Энн Жене . 44 (1): 25–32. дои : 10.1016/S0003-3995(01)01037-1 . ПМИД 11334614 .

[22] Кренон И., Фоглиццо Е., Керфелек Б., Верин А., Пиньоль Д., Эрмосо Дж., Боникель Дж., Чапюс С. (1998). «Белок I типа, связанный с панкреатической липазой: специализированная липаза или неактивный фермент» . Белок англ . 11 (2): 135–42. дои : 10.1093/протеин/11.2.135 . ПМИД 9605548 .

[23] Де Каро Дж., Карьер Ф., Барбони П., Гиллер Т., Вержер Р., Де Каро А. (1998). «Белок 1, связанный с панкреатической липазой (PLRP1), присутствует в соке поджелудочной железы нескольких видов». Биохим Биофиз Акта . 1387 (1–2): 331–41. дои : 10.1016/S0167-4838(98)00143-5 . ПМИД 9748646 .

[24] Гупта Р., Гупта Н., Рати П. (2004). «Бактериальные липазы: обзор производства, очистки и биохимических свойств». Appl Microbiol Biotechnol . 64 (6): 763–81. дои : 10.1007/s00253-004-1568-8 . ПМИД 14966663 . S2CID 206934353 .

[25] Пан К., Кайеда М., Мацумото Т., Кондо А., Фукуда Х. (2001). «Цельноклеточный биокатализатор для производства биодизельного топлива с использованием клеток Rhizopus oryzae, иммобилизованных в частицах носителя биомассы». Биохим Энг Дж . 8 (1): 39–43. Бибкод : 2001BioEJ...8...39B . дои : 10.1016/S1369-703X(00)00133-9 . ПМИД 11356369 .

[26] Хардинг, КГ; Деннис, Дж.С.; фон Блотниц, Х; Харрисон, STL (2008). «Сравнение жизненного цикла неорганического и биологического катализа для производства биодизеля». Журнал чистого производства . 16 (13): 1368–78. Бибкод : 2008JCPro..16.1368H . дои : 10.1016/j.jclepro.2007.07.003 .

[27] Го Цз, Сюй С (2005). «Новая возможность ферментативной модификации жиров и масел с промышленным потенциалом». Орг Биомол Хим . 3 (14): 2615–9. дои : 10.1039/b506763d . ПМИД 15999195 .

[28] Тейл, Фриц (1995). «Поддерживаемый липазой синтез биологически активных соединений». Химические обзоры . 95 (6): 2203–2227. дои : 10.1021/cr00038a017 .

[29] П. Каларитис, Р.В. Регенье (1990). «Энантиомерно чистый этил (R)- и (S)-2-фторгексаноат по данным ферментативно-катализируемого кинетического разрешения». Орг. Синтез . 69 : 10. дои : 10.15227/orgsyn.069.0010 .

[30] Лео А. Пакетт, Мартин Дж. Эрл, Грэм Ф. Смит (1996). «(4R)-(+)-трет-Бутилдиметилсилокси-2-циклопентен-1-он». Орг. Синтез . 73:36 . дои : 10.15227/orgsyn.073.0036 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )

[31] «(4R)-(+)-трет-БУТИЛДИМЕТИЛСИЛОКСИ-2-ЦИКЛОПЕНТЕН-1-ОН». Органические синтезы . 73:36 . 1996. doi : 10.15227/orgsyn.073.0036 .

[32] «Липаза – TheTest» . Лабораторные тесты онлайн . Проверено 12 мая 2014 г.

[33] "Anthera Pharmaceuticals - Соллпура". Anthera Pharmaceuticals – Соллпура. Нп и Интернет. 21 июля 2015 г. < http://www.anthera.com/pipeline/science/sollpura.html Архивировано 18 июля 2015 г. в Wayback Machine >.

[34] Бустанджи, Ясир; Аль-Масри, Ихаб М; Мохаммед, Мохаммед; Худаиб, Мохаммед; Таваха, Халед; Тарази, Хамада; Алхатиб, Хатим С (2010). «Активность ингибирования панкреатической липазы трилактоновыми терпенами гинкго двулопастного » . Журнал ингибирования ферментов и медицинской химии . 26 (4): 453–9. дои : 10.3109/14756366.2010.525509 . ПМИД 21028941 . S2CID 23597738 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)