Сосуи
 | Эта статья включает в себя список ссылок , связанных счетов или внешних ссылок , но ее источники остаются неясными, потому что в ней не хватает встроенных цитат . ( Ноябрь 2011 ) |
 |
SOSUI который предсказывает часть вторичной структуры белков - это бесплатный онлайн -инструмент , из данной аминокислотной последовательности (AAS). Основная цель состоит в том, чтобы определить, является ли белок, о котором идет речь, растворимым или трансмембранным белком .
История
[ редактировать ]Сосуи Алгоритм был разработан в 1996 году в Токийском университете. Название означает столько же, сколько « гидрофобный », намек на его молекулярных «клиентов».
Как работает Сосуи
[ редактировать ]Прежде всего, Sosui ищет α -спиралей , которые относительно легко предсказать, принимая во внимание известные спиральные потенциалы данной аминокислотной последовательности (AAS). Гораздо более сложной задачей является различие между α -спиралями в растворимых белках и в трансмембранных белках, а α -спираль является очень распространенной вторичной структурой в белках. Sosui использует 4 характеристики AAS в его прогнозировании:
- « Индекс гидропатии » (Kyte und Doolittle 1982)
- Взвешенное присутствие амфифильных аминокислот (АА) и их локализация: «Индекс амфифильности»
- АА заряда
- длина AAS
Важным улучшением по сравнению с «индексом гидропатии» Kyte und Doolittle, который полностью зависит от одной характеристики, является введение так называемого «индекса амфифильности». Он рассчитывается путем предоставления каждому АА с амфифильным остатком определенного значения, которое получено из молекулярной структуры АА. Чтобы соответствовать критериям Сосуи по амфифильности, полярное гидрофильное остаток не может быть связан непосредственно с бета-углеродом ; Должен быть по крайней мере один аполярный углерод (поэтому актуальны только лизин, аргинин, гистидин, глутаминовая кислота, глутамин, триптофан и тирозин). Затем Sosui ищет накопления амфифильных AAS на концах α-спиралей, что, по-видимому, является типичным для трансмембранных α-спиралей (оно делает трансмембранную позицию энергетически лучшей для этих α-спиралей путем размещения амфифильных AAS на границе липидов и Таким образом, совместно для правильной локализации белка). Обзима АА также принимается во внимание; Длина важна, потому что биологический Липидные мембраны имеют определенную толщину, определяющую длину белков, распыляющих мембраны. Согласно исследованию, опубликованному разработчиками Sosui, он успешно дифференцировал 99% выбранной группы белков с известной структурой [1] Полем Тем не менее, в другом исследовании, в котором было несколько инструментов прогнозирования, выполненных на AAS из 122 известных белков, утверждалось, что Sosui был правильным в отношении количества α -спиралей только в 60% случаев. [2] Полем Но даже если количество трансмембранных доменов не всегда точное, дифференциация между растворимыми и трансмембранными белками часто работает, так как необходимо только выяснить, имеет ли белок такой домен вообще. Конечно, мембранные белки, которые не имеют трансмембранных α -спиралей (например, porins ) или которые зафиксированы с помощью ковалентной связи, не могут быть обнаружены Sosui.
Результаты
[ редактировать ]Сначала на странице результата показана общая информация (длина, средняя гидрофобность). Если рассматриваемый белок является трансмембранным белком, отмечается количество трансмембранных доменов и их локализация. «Профиль гидропатии» с цветными акцентами гидрофобных частей; Спиральные диаграммы потенциальных трансмембранных доменов также показаны. Последнее изображение показывает схематический обзор местоположения трансмембранного белка.
Источники
[ редактировать ]- Hirokawa, Boon-Chieng, Mitaku, Sosui: классификация и прогнозирование вторичной структуры для мембранных белков , Bioinformatics Vol.14 S.378-379 (1998) [3] ^
- Masami Ikeda, Masafumi Arai, Toshio Shimizu, Оценка методов прогнозы трансмембранной топологии с использованием экспериментально охарактеризованного набора данных топологии , Genome Informatics 11: 426–427 (2000) [4] ^