Мабинлин

**Мабинлин 2**
Мабинлин 2
	но:
Идентификаторы
Организм	?
Символ	2SS2_CAPMA
PDB	2ds2
Uniprot	P30233
Structures
показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

**Мабинлин 1**
Мабинлин 1
Идентификаторы
Организм	?
Символ	2SS1_CAPMA
Uniprot	P80351
Structures
показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

Мабинлин 3

Идентификаторы

Организм

?

Символ

2SS3_CAPMA

Uniprot

P80352

Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

Мабинлин 4

Идентификаторы

Организм

?

Символ

2SS4_CAPMA

Uniprot

P80353

Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

Мабинлины -это сладкого вкуса, белки экстрагированные из семян Мабинланга ( Capparis Masaikai Levl. ), Растения, растущего в провинции Юньнань в Китае. Есть четыре гомологов. Mabinlin-2 был первым изолирован в 1983 году ^{[ 1 ]} и охарактеризовано в 1993 году, ^{[ 2 ]} и является наиболее тщательно изученным из четырех. Другие варианты Mabinlin -1, -3 и -4 были обнаружены и охарактеризованы в 1994 году. ^{[ 3 ]}

Белковые структуры

4 мабинлина очень похожи в своих аминокислотных последовательностях (см. Ниже).

Цепь а
М-1: Eplcrrqfqq hqhlracqry irrrraqrggl vd
М-2: Qlwrcqrqfl qhqrlracqr fihrrraqfgg qpd
M-3: Eplcrrqfqq hqhlracqry lrrrrraqrggl ad
M-4: Eplcrrqfqq hqhlracqry lrrrrrraqrg

Цепь б
М-1: Eqrgpalrlc cnqlrqvnkp cvcpvlrqaa hqqlyqgqie gprqvrqlfr aarnlpnick ipavgrcqft rw
М-2: QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQQLRRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW
M-3: Eqrgpalrlc cnqlrqvnkp cvcpvlrqaa hqqlyqgqie gprqvrrlfr aarnlpnick ipavgrcqft rw
M-4: Eqrgpalrlc cnqlrqvnkp cvcpvlrqaa hqqlyqgqie gprqvrrlfr aarnlpnick ipavgrcqft rw
Аминокислотная последовательность гомологов мабинлинов адаптирована из швейцарской биологической базы данных белка. ^{[ 4 ]}^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}

Молекулярная помощь Mabinlin-1, Mabinlin-3, 12,3 K DA, ^{[ 3 ]}

С молекулярной массой 10,4 кДа, мабинлин-2 легче, чем Mabinlin-1. Это гетеродимер, состоящий из двух разных цепей A и B, производимых посттрансляционным расщеплением. Цепь A состоит из 33 аминокислотных остатков, а цепь B состоит из 72 аминокислотных остатков. Цепь B содержит две внутримолекулярные дисульфидные связи и соединен с цепью A через два межмолекулярных дисульфидных моста. ^{[ 2 ]}^{[ 8 ]}

Mabinlin-2-это белок с сладким дегустацией с самой высокой известной термостабильностью , ^{[ 9 ]} что связано с наличием четырех дисульфидных мостов. ^{[ 10 ]} Было также высказано предположение, что разница в стабильности тепла различных гомологов мабинлина обусловлена наличием остатка аргинина (термостабильный гомолог) или глютамина (гомолога с теплозатыванием) в положении 47 в B-цепи. ^{[ 3 ]}

Последовательности кластера Mabilins с Напинсом ( InterPro : IPR000617 ).

Свойства сладости

По оценкам, сладость мабинлинов было примерно в 100–400 раз больше, чем у сахарозы на молярной основе, в 10 раз сахароза на основе веса, ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} которые делают их менее сладкими, чем тауматин (3000 раз), но вызывают подобный профиль сладости. ^{[ 11 ]}

Сладость мабинлина-2 не изменилась после 48 часов инкубации при 80 ° C. ^{[ 2 ]}

Сладость Mabinlin-3 и -4 оставалась неизменной через 1 час при 80 ° C, в то время как Mabinlin-1 теряет сладость через 1 час в том же состоянии. ^{[ 3 ]}^{[ 12 ]}

Как подсластитель

Мабинлины, как белки, легко растворимы в воде и считаются очень сладкими; Тем не менее, Mabinlin-2 с высокой стабильностью тепла имеет наилучший шанс использования в качестве подсластителя .

В течение последнего десятилетия были предприняты попытки производства Mabinlin-2 в промышленности. Белок сладкого вкуса был успешно синтезирован поэтапным методом твердофазной фазы в 1998 году, однако синтетический белок имел вязкий вкус. ^{[ 8 ]}

Mabinlin-2 был экспрессирован в трансгенных клубнях картофеля , но явных результатов пока не сообщается. ^{[ 13 ]} Однако были выпущены патенты на защиту производства рекомбинантного мабинлина путем клонирования и секвенирования ДНК. ^{[ 14 ]}

Смотрите также

Ссылки

^ Hu Z, He M (1983). Извлечение, сладкий левт. ACT BOTAN. Это примечание. (5): 207–2
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Liu X, Maeda S, Hu Z, Aiuchi T, Nakaya K, Kurihara Y (январь 1993 г.). «Очистка, полная аминокислотная последовательность и структурная характеристика термостабильного сладкого белка, мабинлин II». Европейский журнал биохимии . 211 (1–2): 281–7. doi : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb19896.x . PMID 84255538 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и Нирасава С., Нишино Т., Катахира М., Уесуги С., Ху З, Курихара Ю (август 1994 г.). «Структуры термостабильного и нестабильного гомологов сладкого белка мабинлина. Разница в тепловой стабильности обусловлена заменой одного аминокислотного остатка» . Европейский журнал биохимии . 223 (3): 989–95. doi : 10.1111/j.1432-1033.1994.tb19077.x . PMID 8055976 .
^ ресурс, а P80351 также . Универсальный белковой
Универсальный ресурс белковой .
^ ресурс белковой . Универсальный
^ ресурс, а P80353 также . Универсальный белковой
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Kohmura M, Ariyoshi Y (октябрь 1998 г.). «Химический синтез и характеристика сладкого белка mabinlin II». Биополимеры . 46 (4): 215–23. doi : 10.1002/(SICI) 1097-0282 (19981005) 46: 4 <215 :: AID-BIP3> 3.0.CO; 2-S . PMID 9715665 .
^ Guan RJ, Zheng JM, Hu Z, Wang DC (июль 2000 г.). «Кристаллизация и предварительный рентгеновский анализ термостабильного сладкого белка Mabinlin II». Acta Crystallographica Раздел d . 56 (Pt 7): 918–9. doi : 10.1107/s0907444900005850 . PMID 10930844 .
^ Нирасса С., Лю Х, Нишино Т., Курихара Ю (октябрь 1993). «Дисульфидное мостовое структура теплопроводительного сладкого мабинлина II» Biochimica et biophysica acta (BB) - структура белка и молекулярная ферма 1202 (2): 277–8 Doi : 10.1016/0167-4838 (93) 90016- K 8399391PMID
^ Курихара Y (1992). «Характеристики антисвизионных веществ, сладких белков и белков, вызывающих сладость». Критические обзоры в области питания и питания . 32 (3): 231–52. doi : 10.1080/10408399209527598 . PMID 1418601 .
^ Kurihara Y, Nirasawa S (1997). «Структуры и активность веществ, вызывающих сладость (miraculin, curculin, rogin) и теплостабильный сладкий белок, мабинлин» (PDF) . Продовольственные и пищевые ингредиенты Журнал Японии (174): 67–74. Архивировано из оригинала (PDF) 2013-09-12 . Получено 2007-10-01 .
^ XIOG LW, Sun S (1996). «Молекулярное клонирование и трансгенная экспрессия сладкого белка мабинлина в картофельных клубнях». растений Физиология 111 (2):
^ Родитель США 6051758 , Сан, Сэмюэл С.М.; Полем

Внешние ссылки

связывают СМИ

[hu-1983-1] Hu Z, He M (1983). Извлечение, сладкий левт. ACT BOTAN. Это примечание. (5): 207–2

[liu-1993-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Liu X, Maeda S, Hu Z, Aiuchi T, Nakaya K, Kurihara Y (январь 1993 г.). «Очистка, полная аминокислотная последовательность и структурная характеристика термостабильного сладкого белка, мабинлин II». Европейский журнал биохимии . 211 (1–2): 281–7. doi : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb19896.x . PMID 84255538 .

[nirasawa-1994-3] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и Нирасава С., Нишино Т., Катахира М., Уесуги С., Ху З, Курихара Ю (август 1994 г.). «Структуры термостабильного и нестабильного гомологов сладкого белка мабинлина. Разница в тепловой стабильности обусловлена заменой одного аминокислотного остатка» . Европейский журнал биохимии . 223 (3): 989–95. doi : 10.1111/j.1432-1033.1994.tb19077.x . PMID 8055976 .

[P80351-4] ресурс, а P80351 также . Универсальный белковой

[P30233-5] Универсальный ресурс белковой .

[P80352-6] ресурс белковой . Универсальный

[P80353-7] ресурс, а P80353 также . Универсальный белковой

[kohmura-1998-8] Jump up to: ^а ^{беременный} Kohmura M, Ariyoshi Y (октябрь 1998 г.). «Химический синтез и характеристика сладкого белка mabinlin II». Биополимеры . 46 (4): 215–23. doi : 10.1002/(SICI) 1097-0282 (19981005) 46: 4 <215 :: AID-BIP3> 3.0.CO; 2-S . PMID 9715665 .

[guan-2000-9] Guan RJ, Zheng JM, Hu Z, Wang DC (июль 2000 г.). «Кристаллизация и предварительный рентгеновский анализ термостабильного сладкого белка Mabinlin II». Acta Crystallographica Раздел d . 56 (Pt 7): 918–9. doi : 10.1107/s0907444900005850 . PMID 10930844 .

[nirasawa-1993-10] Нирасса С., Лю Х, Нишино Т., Курихара Ю (октябрь 1993). «Дисульфидное мостовое структура теплопроводительного сладкого мабинлина II» Biochimica et biophysica acta (BB) - структура белка и молекулярная ферма 1202 (2): 277–8 Doi : 10.1016/0167-4838 (93) 90016- K 8399391PMID

[crfsn-32-231-11] Курихара Y (1992). «Характеристики антисвизионных веществ, сладких белков и белков, вызывающих сладость». Критические обзоры в области питания и питания . 32 (3): 231–52. doi : 10.1080/10408399209527598 . PMID 1418601 .

[Kurihara-1997-12] Kurihara Y, Nirasawa S (1997). «Структуры и активность веществ, вызывающих сладость (miraculin, curculin, rogin) и теплостабильный сладкий белок, мабинлин» (PDF) . Продовольственные и пищевые ингредиенты Журнал Японии (174): 67–74. Архивировано из оригинала (PDF) 2013-09-12 . Получено 2007-10-01 .

[xiong-1996-13] XIOG LW, Sun S (1996). «Молекулярное клонирование и трансгенная экспрессия сладкого белка мабинлина в картофельных клубнях». растений Физиология 111 (2):

[sun-2000-14] Родитель США 6051758 , Сан, Сэмюэл С.М.; Полем

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]