Тауматин
| Семья Тауматин | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Тауматин | ||
| Пфам | PF00314 | ||
| ИнтерПро | ИПР001938 | ||
| УМНЫЙ | SM00205 | ||
| PROSITE | PDOC00286 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1 чт / SCOPe / СУПФАМ | ||
| Суперсемейство OPM | 168 | ||
| белок OPM | 1 унция | ||
| CDD | cd09215 | ||
| Мембраном | 1336 | ||
| |||
| Тауматин I | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Организм | |||
| Символ | Thm1 | ||
| ПДБ | 1 запрос | ||
| ЮниПрот | P02883 | ||
| |||
| Тауматин II | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Организм | |||
| Символ | Тхм2 | ||
| ПДБ | 3ты | ||
| ЮниПрот | P02884 | ||
| |||
Тауматин (также известный как талин ) — низкокалорийный подсластитель и модификатор вкуса. Белок часто используется в первую очередь из-за его свойств, изменяющих вкус, а не исключительно в качестве подсластителя. [3]
Тауматины были впервые обнаружены как смесь белков, выделенных из катемфе плодов ( Thaumatococcus daniellii ) (Marantaceae) в Западной Африке . Несмотря на то, что тауматин очень сладкий, его вкус заметно отличается от вкуса сахара. Сладость . тауматина нарастает очень медленно Восприятие сохраняется долгое время, оставляя послевкусие, напоминающее лакрицу , при высоких концентрациях. Тауматин хорошо растворим в воде, стабилен при нагревании и стабилен в кислых условиях.
Биологическая роль
[ редактировать ]Производство тауматина индуцируется в катемфе в ответ на нападение на растение вироидных патогенов. Некоторые члены семейства белков тауматина демонстрируют значительное in vitro ингибирование роста гиф и споруляции различными грибами . Белок тауматин считается прототипом белкового домена ответа на патоген. Этот домен тауматина был обнаружен у таких разнообразных видов, как рис и Caenorhabditis elegans .Тауматины представляют собой белки, связанные с патогенезом (PR) , которые индуцируются различными агентами, от этилена до самих патогенов, структурно разнообразны и повсеместно распространены в растениях: [4] Они включают тауматин, осмотин, основные и второстепенные PR-белки табака, ингибитор альфа-амилазы/трипсина, а также белки P21 и PWIR2 соевых бобов и листьев пшеницы. Белки участвуют в систематически приобретаемой устойчивости к стрессу и реакциях на стресс у растений, хотя их точная роль неизвестна. [4] Тауматин — белок с очень сладким вкусом (в молярном выражении примерно в 100 000 раз слаще сахарозы). [5] ), обнаруженный в плодах западноафриканского растения Thaumatococcus daniellii : он индуцируется атакой вироидов, которые представляют собой одноцепочечные неинкапсулированные молекулы РНК, не кодирующие белок. Белок тауматин I состоит из одной полипептидной цепи из 207 остатков.
Предполагается, что, как и другие PR-белки, тауматин будет иметь преимущественно бета-структуру с высоким содержанием бета-витков и небольшим количеством спиралей. [4] Клетки табака, подвергающиеся постепенному увеличению концентрации соли, развивают значительно повышенную толерантность к соли из-за экспрессии осмотина. [6] член семейства белков PR. Растения пшеницы, пораженные мучнистой росой ячменя, экспрессируют белок PR (PWIR2), что приводит к устойчивости к этой инфекции. [7] Сходство между этим белком PR и другими белками PR и ингибитором альфа-амилазы/трипсина кукурузы позволяет предположить, что белки PR могут действовать как некоторая форма ингибитора. [7]
В Западной Африке плоды катемфе в течение некоторого времени выращивались и использовались для ароматизации пищевых продуктов и напитков. Семена плода заключены в перепончатый мешочек, или арилл , который является источником тауматина. В 1970-х годах Тейт и Лайл начали извлекать из плодов тауматин. В 1990 году исследователи из Unilever сообщили об выделении и секвенировании двух основных белков, обнаруженных в тауматине, которые они назвали тауматин I и тауматин II . Этим исследователям также удалось экспрессировать тауматин в генетически модифицированных бактериях .
Тауматин одобрен в качестве подсластителя в Европейском Союзе (Е957), Израиле и Японии . В США он обычно считается безопасным в качестве ароматизатора (FEMA GRAS 3732), но не в качестве подсластителя.
Кристаллизация
[ редактировать ]Поскольку тауматин очень быстро и легко кристаллизуется в присутствии тартрат- ионов, смеси тауматина и тартрата часто используются в качестве модельных систем для изучения кристаллизации белков . Растворимость тауматина, форма его кристаллов и механизм образования кристаллов зависят от хиральности используемого осадителя. При кристаллизации с L-тартратом тауматин образует бипирамидальные кристаллы, растворимость которого увеличивается с температурой; с D- и мезотартратом он образует короткие и призматические кристаллы, его растворимость снижается с температурой. [9] Это предполагает, что контроль хиральности осадителя может быть важным фактором кристаллизации белка в целом.
Характеристики
[ редактировать ]Как пищевой ингредиент тауматин считается безопасным для употребления. [10] [11] На заводе по производству жевательной резинки тауматин был идентифицирован как аллерген. Переход от использования порошкообразного тауматина к жидкому тауматину уменьшил симптомы среди пострадавших рабочих. Кроме того, исключение контакта с порошком гуммиарабика (известный аллерген) привело к исчезновению симптомов у всех пострадавших рабочих. [12]
Тауматин взаимодействует с человеческим рецептором TAS1R3 , создавая сладкий вкус. Взаимодействующие остатки специфичны для обезьян Старого Света и человекообразных обезьян (включая человека); только эти животные могут воспринимать его как сладкое. [13]
См. также
[ редактировать ]- Куркулин , сладкий белок из Малайзии, обладающий активностью, изменяющей вкус.
- Миракулин , белок из Западной Африки, обладающий активностью, изменяющей вкус.
- Монеллин , сладкий белок, обнаруженный в Западной Африке.
- Стевия — некалорийный подсластитель, который в 150 раз слаще сахара.
- Лугдунаме — подсластитель, который в 300 000 раз слаще сахара.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Стивала А., Уиброу М., Вирт А., Уиссток Дж.С., Стаки П.Дж. (декабрь 2011 г.). «Автоматическое создание мультяшных структур белков с помощью Про-оригами» . Биоинформатика . 27 (23): 3315–6. doi : 10.1093/биоинформатика/btr575 . ПМИД 21994221 .
- ^ DeLano Scientific LLC. (2004). Представления из мультфильмов .
- ^ Грин С (1999). «Тауматин: натуральный вкусовой ингредиент». Низкокалорийные подсластители: настоящее и будущее . Мировой обзор питания и диетологии. Том. 85. стр. 129–32. дои : 10.1159/000059716 . ISBN 3-8055-6938-6 . ПМИД 10647344 .
- ^ Jump up to: а б с Руис-Медрано Р., Хименес-Морайла Б., Эррера-Эстрелла Л., Ривера-Бустаманте Р.Ф. (декабрь 1992 г.). «Нуклеотидная последовательность осмотинподобной кДНК, индуцируемая в томатах во время вироидной инфекции». Молекулярная биология растений . 20 (6): 1199–202. дои : 10.1007/BF00028909 . ПМИД 1463856 . S2CID 12039515 .
- ^ Иденс Л., Хеслинга Л., Клок Р., Ледебоер А.М., Маат Дж., Тоонен М.Ю., Виссер С., Веррипс К.Т. (апрель 1982 г.). «Клонирование кДНК, кодирующей сладкий на вкус растительный белок тауматин, и его экспрессия в Escherichia coli». Джин . 18 (1): 1–12. дои : 10.1016/0378-1119(82)90050-6 . ПМИД 7049841 .
- ^ Сингх Н.К., Нельсон Д.Э., Кун Д., Хасегава П.М., Брессан Р.А. (июль 1989 г.). «Молекулярное клонирование осмотина и регуляция его экспрессии с помощью АБК и адаптация к низководному потенциалу» . Физиология растений . 90 (3): 1096–101. дои : 10.1104/стр.90.3.1096 . ПМЦ 1061849 . ПМИД 16666857 .
- ^ Jump up to: а б Маух Ф., Хертиг К., Ребманн Г., Булл Дж., Дадлер Р. (июнь 1991 г.). «Ген глутатион-S-трансферазы пшеницы с транспозоноподобными последовательностями в промоторной области». Молекулярная биология растений . 16 (6): 1089–91. дои : 10.1007/BF00016083 . ПМИД 1650615 . S2CID 30899297 .
- ^ Макферсон А., ДеЛукас Л.Дж. (2015). «Кристаллизация белков в условиях микрогравитации» . npj Микрогравитация . 1 : 15010. doi : 10.1038/npjmgrad.2015.10 . ПМК 5515504 . ПМИД 28725714 .
- ^ Эшери Н., Гинзберг С., Гринбаум А., Бласс С., Кнафо С. (2008). «Влияние чистоты белка и стереохимии осадителя на кристаллизацию тауматина» . Рост и дизайн кристаллов . 8 (12): 4200–4207. дои : 10.1021/cg800616q .
- ^ Хиггинботэм Дж. Д., Снодин DJ, Итон К. К., Дэниел Дж. В. (декабрь 1983 г.). «Оценка безопасности тауматина (белка талина)». Пищевая и химическая токсикология . 21 (6): 815–23. дои : 10.1016/0278-6915(83)90218-1 . ПМИД 6686588 .
- ^ Грин С (1999). «Тауматин: натуральный ароматизатор». Мировой обзор питания и диетологии . 85 : 129–32. дои : 10.1159/000059716 . ISBN 3-8055-6938-6 . ПМИД 10647344 .
- ^ Чаннен М.П., Глюк У., Бирчер А.Дж., Хейнен И., Плетчер С. (июль 2017 г.). «Аллергия на тауматин и гуммиарабик у рабочих фабрик по производству жевательной резинки». Американский журнал промышленной медицины . 60 (7): 664–669. дои : 10.1002/ajim.22729 . ПМИД 28543634 . S2CID 42018297 .
- ^ Масуда Т., Тагучи В., Сано А., Ота К., Китабатаке Н., Тани Ф. (июль 2013 г.). «Пять аминокислотных остатков в богатом цистеином домене человеческого T1R3 участвовали в реакции на сладкий на вкус белок тауматин». Биохимия . 95 (7): 1502–5. дои : 10.1016/j.biochi.2013.01.010 . hdl : 2433/175269 . ПМИД 23370115 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Чанг ХИ (31 марта 2015 г.). «Самая сладкая вещь» . ИнтерПро Белковый Фокус .
- Хиггинботэм, Джей Ди (1986). Геларди Р.К., Нэборс Л.О. (ред.). Альтернативные подсластители . Нью-Йорк: М. Деккер, Inc. ISBN 0-8247-7491-4 .
- Хиггинботэм Дж., Уитти М. (1994). Тауматин . Бока-Ратон: CRC Press. ISBN 0-8493-5196-0 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]
СМИ, связанные с Тауматином, на Викискладе?
