Семейство транспортеров калия
| Транспортер калия ТркХ/ТркА | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Трк | ||
| Пфам | PF02386 | ||
| ИнтерПро | ИПР003445 | ||
| TCDB | 2.А.38 | ||
| Суперсемейство OPM | 8 | ||
| белок OPM | 4j7c | ||
| |||
К + Семейство транспортеров (Trk) является членом суперсемейства потенциалзависимых ионных каналов (VIC). Белки семейства Trk происходят от грамотрицательных и грамположительных бактерий, дрожжей и растений.
Гомология
[ редактировать ]Филогенетическое дерево показывает, что белки группируются в соответствии с филогенией исходного организма с
- белки Trk грамотрицательных бактерий,
- грамотрицательные и грамположительные бактериальные белки Ktr,
- дрожжевые белки и
- растительные белки состоят из четырех отдельных кластеров. [1]
S. cerevisiae имеет по крайней мере два паралога: K с высоким и низким сродством. + транспортеры. Паттерн сворачивания, наблюдаемый в белках Trk, напоминает четырехкратный примитивный K. + каналы суперсемейства VIC ( TC #1.A.1 ) вместо типичных 12 несущих TMS. [2] Установлена гомология между несущими Trk и каналами семейства VIC. [3]
Структура
[ редактировать ]Размеры членов семейства Trk варьируют от 423 до 1235 остатков. Бактериальные белки состоят из 423–558 остатков, белок Triticum aestivum — 533 остатка, а дрожжевые белки варьируются от 841 до 1241 остатка. Эти белки обладают 8 предполагаемыми трансмембранными α-спиральными связями (TMS). Топология 8 TMS с N- и C-концами внутри была установлена для AtHKT1 A. thaliana . [4] и Trk2 S. cerevisiae . [5] Этот образец складывания напоминает четырехкратный примитив K. + каналы суперсемейства VIC ( TC #1.A.1 ) вместо типичных 12 несущих TMS. [2] Установлена гомология между носителями Trk и каналами семейства VIC. [3] [6]
Функция
[ редактировать ]Члены семейства Trk регулируют различные К. + транспортеры во всех трех сферах жизни. Эти регуляторные субъединицы обычно называются K. + транспортные/нуклеотидсвязывающие субъединицы. [7] Домены TrkA могут связывать NAD + и НАДН, возможно, позволяя K + транспортеры должны реагировать на окислительно-восстановительное состояние клетки. Соотношение НАДН/НАД + может управлять стробированием. Множественные кристаллические структуры двух доменов КТН в комплексе с НАД. + или НАДН показывают, что эти лиганды контролируют олигомерное (тетрамерное) состояние КТН. Результаты показывают, что KTN по своей природе гибок и претерпевает большие конформационные изменения за счет шарнирного движения. [8] Домены KTN каналов Kef динамически взаимодействуют с транспортером. Конформация KTN затем контролирует активность пермеазы. [8]
Считается, что обе транспортные системы дрожжей функционируют за счет K + :ЧАС + симпорт, но белок пшеницы действует за счет K + :Нет + симпорт. Возможно, некоторые из этих белков могут функционировать по механизму канального типа. Положительно заряженные остатки в TMS8 нескольких транспортеров ktr/Trk/HKT, вероятно, обращены к каналу и блокируют конформационные изменения, которые необходимы для активности канала, одновременно обеспечивая вторичный активный транспорт. [4]
Предполагаемая реакция генерализованного транспорта, катализируемая членами семейства Trk:
К + (выход) + Ч + (выход) ⇌ К + (внутри) + Ч + (в).
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Сайер М.Х., Энг Б.Х., Фард С., Гарг Дж., Хаггерти Д.А., Хатчинсон У.Дж., Джек Д.Л., Лай Э.К., Лю Х.Дж., Нусинью Д.П., Омар А.М., Пао С.С., Полсен И.Т., Куан Дж.А., Сливински М., Ценг Т.Т., Вачи С. , Янг ГБ (февраль 1999 г.). «Филогенетическая характеристика новых семейств транспортных белков, выявленных с помощью анализа генома». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) — Обзоры биомембран . 1422 (1): 1–56. дои : 10.1016/s0304-4157(98)00023-9 . ПМИД 10082980 .
- ^ Jump up to: а б Мацуда Н., Кобаяши Х., Като Х., Огава Т., Футацуги Л., Накамура Т., Баккер Э.П., Уодзуми Н. (декабрь 2004 г.). «Na+-зависимая система поглощения K+ Ktr из цианобактерии Synechocystis sp. PCC 6803 и ее роль на ранних стадиях адаптации клеток к гиперосмотическому шоку» . Журнал биологической химии . 279 (52): 54952–62. дои : 10.1074/jbc.M407268200 . ПМИД 15459199 .
- ^ Jump up to: а б Ю Ф.Х., Яров-Яровой В., Гутман Г.А., Каттералл В.А. (декабрь 2005 г.). «Обзор молекулярных взаимоотношений в суперсемействе потенциал-управляемых ионных каналов». Фармакологические обзоры . 57 (4): 387–95. дои : 10.1124/пр.57.4.13 . ПМИД 16382097 . S2CID 2643413 .
- ^ Jump up to: а б Като Ю., Сакагути М., Мори Ю., Сайто К., Накамура Т., Баккер Э.П., Сато Ю., Гошима С., Уозуми Н. (май 2001 г.). «Доказательства в поддержку модели топологии четырех трансмембран-пор-трансмембраны для Arabidopsis thaliana Na+/K+, транслоцирующего белок AtHKT1, члена суперсемейства переносчиков K+» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (11): 6488–93. Бибкод : 2001PNAS...98.6488K . дои : 10.1073/pnas.101556598 . ПМК 33495 . ПМИД 11344270 .
- ^ Цзэн Г.Ф., Пайпарт М., Слейман К.Л. (январь 2004 г.). «Мечение эпитопа дрожжевого носителя K(+) Trk2p демонстрирует сворачивание, соответствующее каналообразной структуре» . Журнал биологической химии . 279 (4): 3003–13. дои : 10.1074/jbc.M309760200 . ПМИД 14570869 .
- ^ «2.A.38 Семейство транспортеров K+ (Trk)» . TCDB . Проверено 16 апреля 2016 г.
- ^ Бейтман А., Бирни Э., Дурбин Р., Эдди С.Р., Хоу К.Л., Зоннхаммер Э.Л. (январь 2000 г.). «База данных семейств белков Pfam» . Исследования нуклеиновых кислот . 28 (1): 263–6. дои : 10.1093/нар/28.1.263 . ПМЦ 102420 . ПМИД 10592242 .
- ^ Jump up to: а б Русилд Т.П., Миллер С., Бут И.Р., Чой С. (июнь 2002 г.). «Механизм регулирования трансмембранного потока калия посредством лиганд-опосредованного конформационного переключения» . Клетка . 109 (6): 781–91. дои : 10.1016/s0092-8674(02)00768-7 . ПМИД 12086676 . S2CID 9265433 .
На момент редактирования в этой статье используется контент из «2.A.38 The K+ Transporter (Trk) Family» , который лицензируется таким образом, чтобы его можно было повторно использовать по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License , но не по GFDL. . Все соответствующие условия должны быть соблюдены.