Номер оборота

В химии термин « номер оборота » имеет два различных значения.

В фермере число оборота ( $K CAT$ ) определяется как ограничивающее количество химических конверсий молекул субстрата в секунду, которые один активный сайт будет выполнять для данной фермента концентрации $[E T]$ для ферментов с двумя или более активными сайтами. ^{[ 1 ]} Для ферментов с одним активным сайтом $K CAT$ называется каталитической постоянной . ^{[ 2 ]} Он может быть рассчитан по ограничивающей скорости реакции $V MAX$ и концентрации сайта катализатора $E 0$ следующим образом:

$k_{\mathrm {cat} }={\frac {V_{\max }}{e_{0}}}$ (См. Кинетику Михаэлиса -Менден ).

В других химических областях, таких как органометаллический катализ , номер оборота ( тонна ) имеет другое значение: количество молей субстрата, которые моль катализатора может преобразовать, прежде чем стать инактивированным: ^{[ 3 ]}

$\mathrm {TON} ={\frac {n_{\mathrm {product} }}{n_{\mathrm {cat} }}}$

Идеальный катализатор будет иметь бесконечный номер оборота в этом смысле, потому что он никогда не будет поглощен. Термин «Частота оборота» ( TOF ) используется для обозначения оборота на единицу времени, что эквивалентно значению числа оборота в фермерке.

$\mathrm {TOF} ={\frac {\mathrm {TON} }{t}}$

Для большинства соответствующих промышленных применений частота оборота находится в диапазоне 10 ⁻² – 10 ² с ⁻¹ (10 ³ – 10 ⁷ с ⁻¹ для ферментов). ^{[ 4 ]} Ферментная каталаза имеет наибольшую частоту оборота, со значениями до 4 × 10 ⁷ с ⁻¹ сообщили. ^{[ 5 ]}

Оборот номер ферментов с ограниченными диффузией

Ацетилхолинэстераза представляет собой серин -гидролазу с сообщенной каталитической константой, превышающей 10 ⁴ с ⁻¹Полем Это подразумевает, что этот фермент реагирует с ацетилхолином вблизи скорости с ограниченной диффузией. ^{[ 6 ]}

Карбон -ангидраза является одним из самых быстрых ферментов, и его скорость обычно ограничена скоростью диффузии его субстратов . Типичные каталитические константы для различных форм этого диапазона ферментов между 10 ⁴ с ⁻¹ и 10 ⁶ с ⁻¹. ^{[ 7 ]}

Смотрите также

Катализ

Ссылки

^ Роскоски, Роберт (2015). «Кинетика Михаэлиса-Мюрмита». Справочный модуль в биомедицинских науках . doi : 10.1016/b978-0-12-801238-3.05143-6 . ISBN 978-0-12-801238-3 .
^ Корниш-Боуден, Атель (2012). Основы кинетики фермента (4 -е изд.). Wiley-Blackwell, Weinheim. п. 33. ISBN 978-3-527-33074-4 .
^ Блигард, Томас; Баллок, Р. Моррис; Кэмпбелл, Чарльз Т.; Чен, Джинггуанг Г.; Гейтс, Брюс С.; Gorte, Raymond J.; Джонс, Кристофер В.; Джонс, Уильям Д.; Китчин, Джон Р.; Скотт, Сюзанна Л. (1 апреля 2016 года). «На пути к сравнению с помощью науки о катализе: лучшие практики, проблемы и возможности» . Катализ ACS . 6 (4): 2590–2602. doi : 10.1021/acscatal.6b00183 .
^ " Введение , введение , введение " Кгаа, с. 7 doi : 2006-04-20 , , 978-3-527-60768-6 Получено 2022-06-03
^ Smejkal, Gary B.; Kakumanu, Srikanth (2019-07-03). «Ферменты и их текучесть кадров» . Экспертный обзор протеомики . 16 (7): 543–544. doi : 10.1080/14789450.2019.1630275 . ISSN 1478-9450 . PMID 31220960 . S2CID 195188786 .
^ Базелианский, Майкл; Роби, Эллен; Кирш, Джек Ф. (14 января 1986 г.). «Фракционная диффузионная компонент реакций, катализируемый ацетилхолинэстеразой». Биохимия . 25 (1): 125–130. doi : 10.1021/bi00349a019 . PMID 3954986 .
^ Линдског, Свен (январь 1997 г.). «Структура и механизм карбоангидразы». Фармакология и терапия . 74 (1): 1–20. doi : 10.1016/s0163-7258 (96) 00198-2 . PMID 9336012 .

Эта научная статья - заглушка . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] Роскоски, Роберт (2015). «Кинетика Михаэлиса-Мюрмита». Справочный модуль в биомедицинских науках . doi : 10.1016/b978-0-12-801238-3.05143-6 . ISBN 978-0-12-801238-3 .

[fek-2] Корниш-Боуден, Атель (2012). Основы кинетики фермента (4 -е изд.). Wiley-Blackwell, Weinheim. п. 33. ISBN 978-3-527-33074-4 .

[3] Блигард, Томас; Баллок, Р. Моррис; Кэмпбелл, Чарльз Т.; Чен, Джинггуанг Г.; Гейтс, Брюс С.; Gorte, Raymond J.; Джонс, Кристофер В.; Джонс, Уильям Д.; Китчин, Джон Р.; Скотт, Сюзанна Л. (1 апреля 2016 года). «На пути к сравнению с помощью науки о катализе: лучшие практики, проблемы и возможности» . Катализ ACS . 6 (4): 2590–2602. doi : 10.1021/acscatal.6b00183 .

[4] " Введение , введение , введение " Кгаа, с. 7 doi : 2006-04-20 , , 978-3-527-60768-6 Получено 2022-06-03

[5] Smejkal, Gary B.; Kakumanu, Srikanth (2019-07-03). «Ферменты и их текучесть кадров» . Экспертный обзор протеомики . 16 (7): 543–544. doi : 10.1080/14789450.2019.1630275 . ISSN 1478-9450 . PMID 31220960 . S2CID 195188786 .

[Quinn-6] Базелианский, Майкл; Роби, Эллен; Кирш, Джек Ф. (14 января 1986 г.). «Фракционная диффузионная компонент реакций, катализируемый ацетилхолинэстеразой». Биохимия . 25 (1): 125–130. doi : 10.1021/bi00349a019 . PMID 3954986 .

[Lindskog_1997-7] Линдског, Свен (январь 1997 г.). «Структура и механизм карбоангидразы». Фармакология и терапия . 74 (1): 1–20. doi : 10.1016/s0163-7258 (96) 00198-2 . PMID 9336012 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]