Протомер

В структурной биологии протомер — структурная единица олигомерного белка . Это наименьшая единица, состоящая хотя бы из одной белковой цепи. Протомеры связываются с образованием более крупного олигомера из двух или более копий этой единицы. Протомеры обычно располагаются в циклической симметрии , образуя замкнутых точечных групп симметрии .

Термин ввёл Четверин. ^{[ 1 ]} сделать номенклатуру фермента /K-АТФазы Na однозначной. Этот фермент состоит из двух субъединиц: большой каталитической α-субъединицы и меньшей β-субъединицы гликопротеина (плюс протеолипид , называемый γ-субъединицей). В то время было неясно, сколько из каждого из них работают вместе. Кроме того, когда люди говорили о димере , было неясно, имели ли они в виду αβ или (αβ) ₂ . Четверин предложил называть αβ протомером, а (αβ) ₂ – дипротомером. Так, в работе Четверина термин протомер применялся только к гетероолигомеру и в дальнейшем использовался преимущественно в контексте гетероолигомеров. При таком использовании протомер состоит как минимум из двух разных белковых цепей. В современной литературе по структурной биологии этот термин обычно также применяется к наименьшей единице гомоолигомеров , избегая термина « мономер ».

В химии так называемый протомер — это молекула, которая проявляет таутомерию из-за положения протона. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}

Примеры

Гемоглобин представляет собой гетеротетрамер, состоящий из четырех субъединиц (двух α и двух β). Однако структурно и функционально гемоглобин лучше описывать как (αβ) ₂ , поэтому мы называем его димером двух αβ-протомеров, то есть дипротомером. ^{[ 4 ]}

Аспартаткарбамоилтрансфераза имеет _α6β6 состав _{субъединиц} . Шесть αβ-протомеров расположены в _{симметрии D3} .

Вирусные капсиды обычно состоят из протомеров.

Протеаза ВИЧ-1 образует гомодимер, состоящий из двух протомеров.

Примеры в химии включают тирозин и 4-аминобензойную кислоту . Первый может быть депротонирован с образованием карбоксилат- и феноксид-анионов. ^{[ 5 ]} и последний может быть протонирован по амино- или карбоксильным группам. ^{[ 6 ]}

Ссылки

^ Четверин, А.Б. (1986). «Доказательства дипротомерной структуры Na, K-АТФазы: точное определение концентрации белка и количественный анализ концевых групп» . ФЭБС Летт . 196 (1): 121–125. дои : 10.1016/0014-5793(86)80225-3 . ПМИД 3002859 .
^ П. М. Лалли, Б. А. Иглесиас, Х. Э. Тома, Г. Ф. де Са, Р. Дж. Дарода, Х. К. Сильва Фильо, Дж. Э. Сулейко, К. Араки и М. Н. Эберлин, J. Mass Spectrom., 2012, 47, 712–719.
^ К. Лэпторн, Т. Дж. Дайнс, Б. З. Чоудри, Г. Л. Перкинс и Ф. С. Пуллен, Rapid Commun. Масс-Спектр., 2013, 27, 2399–2410.
^ Буксбаум, Э. (2007). Основы структуры и функции белков . Нью-Йорк: Спрингер. стр. 105–120. ISBN 978-0-387-26352-6 .
^ J. Am. Chem. Soc., 2009, 131 (3), pp 1174–1181
^ J. Phys. хим. А, 2011, 115 (26), стр. 7625–7632.

Внешние ссылки

Эта ферментам статья, посвященная , незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

Эта биофизике статья по незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] Четверин, А.Б. (1986). «Доказательства дипротомерной структуры Na, K-АТФазы: точное определение концентрации белка и количественный анализ концевых групп» . ФЭБС Летт . 196 (1): 121–125. дои : 10.1016/0014-5793(86)80225-3 . ПМИД 3002859 .

[2] П. М. Лалли, Б. А. Иглесиас, Х. Э. Тома, Г. Ф. де Са, Р. Дж. Дарода, Х. К. Сильва Фильо, Дж. Э. Сулейко, К. Араки и М. Н. Эберлин, J. Mass Spectrom., 2012, 47, 712–719.

[3] К. Лэпторн, Т. Дж. Дайнс, Б. З. Чоудри, Г. Л. Перкинс и Ф. С. Пуллен, Rapid Commun. Масс-Спектр., 2013, 27, 2399–2410.

[Bux-07-4] Буксбаум, Э. (2007). Основы структуры и функции белков . Нью-Йорк: Спрингер. стр. 105–120. ISBN 978-0-387-26352-6 .

[5] J. Am. Chem. Soc., 2009, 131 (3), pp 1174–1181

[6] J. Phys. хим. А, 2011, 115 (26), стр. 7625–7632.

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]