Эффект Цирцеи

Эффект Цирцеи — это явление, предложенное Уильямом Дженксом, наблюдаемое в химии и биохимии , когда для ускорения реакции основное состояние субстрата дестабилизируется ферментом . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}

Механизм

Очень благоприятное связывание субстрата в нереактивном сайте приведет к тому, что реактивный сайт субстрата станет более реактивным, поместив его в очень неблагоприятное положение. ^{[ 3 ]} Этот эффект наблюдался у оротидин-5'-фосфатдекарбоксилазы . ^{[ 4 ]} Это может произойти путем размещения заряженной аминокислотной группы рядом с заряженным субстратом, что дестабилизирует его и ускоряет реакцию. Кроме того, фермент помещает субстрат в оптимальное положение для протекания реакции, что значительно снижает энтропию .

Следствием этого эффекта является объяснение существования ферментов одностороннего действия , которые являются гораздо более эффективными катализаторами для одного направления реакции, чем для другого. Например, предельная скорость в прямом направлении реакции, катализируемой метионин-аденозилтрансферазой, составляет около 2 × 10 ⁵ раз выше, чем для обратной реакции. ^{[ 5 ]} Эту концепцию часто понимают неправильно: она не подразумевает какого-либо нарушения термодинамических принципов. Это кинетический эффект, а не термодинамический, и реакция всегда движется к равновесию, независимо от того, где начинается процесс. А когда он находится в равновесии, ставка всегда равна нулю.

Этимология

Этот процесс был назван в честь Цирцеи Гомера из «Одиссеи» , которая заманивала людей и превращала их в свиней.

Ссылки

^ Дженкс, WP (1975). «Энергия связи, специфичность и ферментативный катализ: эффект Цирцеи». Адв. Энзимол. Отн. Области биохимии . 43 : 219–410.
^ Пурич, Дэниел Л. (2010). Катализ и контроль ферментной кинетики: справочник по теории и передовым методам практики (1-е изд.). Амстердам: Эльзевир. ISBN 978-0123809254 .
^ Ли Дж. К., Тантильо, ди-джей (2004). Оротидинмонофосфатдекарбоксилаза: механистический диалог . Шпрингер Берлин Гейдельберг. ISBN 978-3-540-20566-1 .
^ Уильямсон, Майк (2012). Как работают белки . Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 978-0815344469 .
^ Мадд, Ш.; Манн, доктор медицинских наук (1963). «Активация метионина для трансметилирования. VII. Некоторые энергетические и кинетические аспекты реакции, катализируемой метионин-активирующим ферментом пекарских дрожжей» . Ж. Биол. Хим . 238 (6): 2164–2170. дои : 10.1016/S0021-9258(18)67955-4 .

Эта о катализе статья незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] Дженкс, WP (1975). «Энергия связи, специфичность и ферментативный катализ: эффект Цирцеи». Адв. Энзимол. Отн. Области биохимии . 43 : 219–410.

[2] Пурич, Дэниел Л. (2010). Катализ и контроль ферментной кинетики: справочник по теории и передовым методам практики (1-е изд.). Амстердам: Эльзевир. ISBN 978-0123809254 .

[3] Ли Дж. К., Тантильо, ди-джей (2004). Оротидинмонофосфатдекарбоксилаза: механистический диалог . Шпрингер Берлин Гейдельберг. ISBN 978-3-540-20566-1 .

[4] Уильямсон, Майк (2012). Как работают белки . Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 978-0815344469 .

[5] Мадд, Ш.; Манн, доктор медицинских наук (1963). «Активация метионина для трансметилирования. VII. Некоторые энергетические и кинетические аспекты реакции, катализируемой метионин-активирующим ферментом пекарских дрожжей» . Ж. Биол. Хим . 238 (6): 2164–2170. дои : 10.1016/S0021-9258(18)67955-4 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]