Jump to content

Ниша (белковый структурный мотив)

В области белка структурных мотивов . ниши представляют собой элементы из трех или четырех аминокислотных остатков, в которых группы CO основной цепи соединены положительно заряженными или δ-группами + группы. [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] д + группы включают группы с двумя донорными атомами водородной связи, такие как группы NH 2 и молекулы воды. В типичных белках 7% аминокислотных остатков принадлежат нишам, связанным с δ + группа, в то время как еще 7% имеют конформацию, но ни одной катионной мостиковой группы не обнаружено.

Niche3 связана с молекулой воды через два OH ... О водородные связи. Красная сфера — это кислород воды. Атомы основной цепи трипептида ниши 3 показаны в виде палочек. Кислород, красный; азот, синий; карбон, серый. Атомы водорода не показаны.

Ниши бывают двух типов: ниша 3 (3 остатка, от i до i+2 ) и ниша 4 (4 остатка, от i до i+3 ). В мотиве ниши3 δ + -связывающие карбонильные группы происходят от остатков i и i+2, тогда как в мотиве ниши 4 они происходят от остатков i и i+3 .

Ниша3 имеет α-конформацию остатка i+1 и β-конформацию остатка i+2 ; ниша4 имеет α-конформацию для остатков i+1 и i+2 и β-конформацию для остатка i+3 .

Ниша обычно возникает на С-конце спиралей α- особенно 3–10 спиралей . ,

Ионы металлов, связанные с нишами белков, представляют собой Na. + , К + , Как 2+ и мг 2+ . Белки с регуляторными катионами часто используют ниши для связывания металлов (например, тромбин , Na + ; аннексин , Ca 2+ ; пируватдегидрогеназа , К + ).

Основным переносчиком катионов в клетках является кальциевая АТФаза . [ 4 ] В Калифорнии 2+ Считается , что в -связанных кристаллических структурах два иона кальция, расположенные рядом в трансмембранном домене, находятся на полпути транспортировки. Помимо того, что один из этих ионов кальция связан с различными карбонильными группами боковой цепи , он связан нишей 3/нишей 4 (оба в одном мотиве) в остатках 304–307 на С-конце α-спирали.

Боковая цепь лизина в рецепторе ядерного экспорта CRM1 распознается специфически по конформации ниши, которая должна быть принята в качестве ключевой части сигнала ядерного экспорта белков, выходящих из ядра. [ 5 ]

Ион натрия во фторидном канале Fluc расположен на диадной оси димера, тетраэдрически связан двумя нишами4, по одной от каждой субъединицы. [ 6 ] Ион натрия, связанный аналогичным образом на границе раздела доменов, наблюдается в нескольких других переносчиках, связанных с Na+. [ 7 ]

Междоменная линкерная область Hsp70 , состоящая из 10 остатков, обеспечивает аллостерическую связь между двумя свернутыми доменами. N-концевая часть линкера имеет структуру ниши4, связанную с водой. [ 8 ]

В токсине скорпиона BeM9 боковая цепь аргинина 60 связывает карбонилы остатков 61 и 63 в виде ниши3. Мотив, потеря которого изменяет специфичность белка в отношении потенциалзависимых натриевых каналов, получил название «аргининовая рука». [ 9 ] Несколько необычные двугранные углы ниши3 обусловлены тем, что эта ниша3 вмещает две отдельные группы NH из гуанидиногруппы аргинина.

Еще один небольшой трипептидный мотив, связывающий катионы или δ. + группы через группы CO основной цепи называется «кошачий захват» .

  1. ^ Торранс, генеральный менеджер; Лидер ДП (2009). «Новый мотив основной цепи в белках, соединенных катионными группами: ниша». Журнал молекулярной биологии . 385 (4): 1076–1086. дои : 10.1016/j.jmb.2008.11.007 . ПМИД   19038265 .
  2. ^ Регад, Л; Мартин Дж (2011). «Рассечение белковых петель статистическим скальпелем предполагает функциональное значение некоторых структурных мотивов» . БМК Биоинформатика . 12 (1): 247. дои : 10.1186/1471-2105-12-247 . ПМЦ   3158783 . ПМИД   21689388 .
  3. ^ Чианчи, М; Томашевский (2010). «Кристаллографический анализ противоионного воздействия на ферментативное действие субтилизина в ацетонитриле». Журнал Американского химического общества . 132 (7): 2293–2300. дои : 10.1021/ja908703c . ПМИД   20099851 .
  4. ^ Тоёсима, К; Мизутани (2004). «Кристаллическая структура кальциевого насоса со связанным аналогом АТФ». Природа . 430 (6999): 529–535. дои : 10.1038/nature02680 . ПМИД   15229613 . S2CID   4331138 .
  5. ^ Фунг, HYJ; Фу СК; Чук Ю.М. (2017). «Рецептор ядерного экспорта CRM1 распознает различные конформации сигналов ядерного экспорта» . электронная жизнь . 6 : е23961. doi : 10.7554/eLife.23961 . ПМЦ   5358978 . ПМИД   28282025 .
  6. ^ Стокбридж, РБ; Колмакова-Партенский Л; Шейн Т. (2015). «Кристаллические структуры двуствольного фторид-ионного канала» . Природа . 525 (7570): 548–551. дои : 10.1038/nature14981 . ПМЦ   4876929 . ПМИД   26344196 .
  7. ^ Макилвейн, Британская Колумбия; Мартин К. (2020). «Межфазный ион натрия является важной структурной особенностью фторидных каналов семейства Fluc» . Журнал молекулярной биологии . 432 (4): 1098–1108. дои : 10.1016/j.jmb.2020.01.007 . ПМК   7054162 . ПМИД   31945374 .
  8. ^ Английский, Калифорния; Шерман В; Мэн В. (2017). «Междоменный линкер Hsp70 представляет собой динамический переключатель, который обеспечивает аллостерическую связь между двумя структурированными доменами» . J Биол Хим . 292 (36): 14765–14774. дои : 10.1074/jbc.M117.789313 . ПМЦ   5592658 . ПМИД   28754691 .
  9. ^ Кулдюшев Н.А.; Минеев К.С.; Беркут А.А. (2018). «Утонченная структура BeM9 обнаруживает аргининовую руку, мотив токсинов скорпионов, влияющий на натриевые каналы». Белки . 86 (10): 1117–1122. дои : 10.1002/прот.25583 . ПМИД   30007037 . S2CID   51625592 .
[ редактировать ]
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 357655851cf8a78c70814b9650760ddb__1714352580
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/35/db/357655851cf8a78c70814b9650760ddb.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Niche (protein structural motif) - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)