Лидер AAC/AAD

Предполагаемый аминогликозидный рибопереключатель / сайт attI
Предполагаемый аминогликозидный рибопереключатель / сайт attI
Идентификаторы
Символ	AAC_AAD_лидер
Рфам	RF02912
Другие данные
PDB Структуры	ПДБе

5'-лидер AAC/AAD является спорным генетическим элементом, который, как было предложено, представляет собой консервативную структуру РНК , которая находится выше бактериальных аминогликозидов устойчивости к антибиотикам генов и действует как аминогликозид-специфичный рибопереключатель . ^{[ 1 ]} Предполагаемая РНК находится выше генов аминогликозид ацетилтрансферазы (ААС) и аминогликозид аденилтрансферазы (ААД).

Согласно первоначальному отчету, ^{[ 1 ]} он имеет короткую открытую рамку считывания (ORF), которая кодирует лидерный пептид, расположенный выше гена устойчивости. Последовательность длиной 75 нуклеотидов от первого сайта связывания рибосомы до кодирующей последовательности, по-видимому, играла регуляторную роль и считалась минимально функциональной РНК. Предлагаемая модель заключается в том, что аминогликозиды связываются со специфическими участками 5'-лидера AAC/AAD и вызывают изменения в структуре РНК, тем самым индуцируя экспрессию белка устойчивости, кодируемого нижестоящим геном. Результаты первоначального отчета заключаются в том, что лидерная РНК широко распространена среди устойчивых к антибиотикам бактериальных патогенов.

В последующем письме эти утверждения были оспорены. ^{[ 2 ]} В этом письме говорилось, что предлагаемый рибопереключатель соответствует сайту attI , который является ранее известной частью интегронов и является сигналом к рекомбинации , частому процессу в интегранах. В письме далее говорилось, среди прочего, что предполагаемый рибопереключатель не имеет дополнительных консервативных функций, помимо тех, которые были ранее установлены для attI , что рибопереключатель/ attI также связаны с генами, которые придают устойчивость к антибиотикам, не связанным с аминогликозидами (или кодируют другие несвязанные белки). и в письме предлагалось, чтобы результаты оригинальной статьи можно было объяснить ранее объясненным механизмом, включающим ORF. ^{[ 2 ]} Авторы оригинальной статьи опубликовали ответ на это письмо. ^{[ 3 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б Цзя, Сюй; Сунь, Вэнься; Хэ, Цзян, Хэнги; Мурчи, Аластер И.Х. (17 января 2013 г.) устойчивости к аминогликозидам» . Рибосвитч « - контроль –2): 68–81. doi : 10.1016 j.cell.2012.12.019 ISSN 1097-4172 . PMID 23332747 /
^ Jump up to: ^а ^б Рот А., Брейкер Р.Р. (июнь 2013 г.). «Сайты интегрон attI1, а не рибопереключатели, связаны с генами устойчивости к антибиотикам» . Клетка . 153 (7): 1417–1418. дои : 10.1016/j.cell.2013.05.043 . ПМК 4626886 . ПМИД 23791167 .
^ Цзя Икс, Чжан Дж, Сунь В, Хэ В, Цзян Х, Чен Д, Мурчи А.И. (июнь 2013 г.). «Рибосвичная регуляция резистентности к аминогликозидам ацетил- и аденилтрансфераз» . Клетка . 153 (7): 1419–1420. дои : 10.1016/j.cell.2013.05.050 . ПМИД 23791168 .

Эта по молекулярной или клеточной биологии статья незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[Jia2013-1] Jump up to: ^а ^б Цзя, Сюй; Сунь, Вэнься; Хэ, Цзян, Хэнги; Мурчи, Аластер И.Х. (17 января 2013 г.) устойчивости к аминогликозидам» . Рибосвитч « - контроль –2): 68–81. doi : 10.1016 j.cell.2012.12.019 ISSN 1097-4172 . PMID 23332747 /

[Roth2013-2] Jump up to: ^а ^б Рот А., Брейкер Р.Р. (июнь 2013 г.). «Сайты интегрон attI1, а не рибопереключатели, связаны с генами устойчивости к антибиотикам» . Клетка . 153 (7): 1417–1418. дои : 10.1016/j.cell.2013.05.043 . ПМК 4626886 . ПМИД 23791167 .

[3] Цзя Икс, Чжан Дж, Сунь В, Хэ В, Цзян Х, Чен Д, Мурчи А.И. (июнь 2013 г.). «Рибосвичная регуляция резистентности к аминогликозидам ацетил- и аденилтрансфераз» . Клетка . 153 (7): 1419–1420. дои : 10.1016/j.cell.2013.05.050 . ПМИД 23791168 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]