PII -азотные регуляторные белки
| Азотный регуляторный белок P-II | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | P -ai Hai | ||
| Pfam | PF00543 | ||
| PFAM клан | CL0089 | ||
| InterPro | IPR002187 | ||
| УМНЫЙ | SM00938 | ||
| PROSITE | PDOC00439 | ||
| Краткое содержание | 1pil / scope / supfam | ||
| |||
Семейство P II содержит группу широко распределенных белков трансдукции сигнала, обнаруженных практически во всех бактериях, а также присутствует в археи и в хлоропластах водорослей и растений. [ 2 ] P II образуют бочкообразные гомотримеры с гибкой петлей, а именно T-петли, появляющейся из каждой субъединицы. [ 2 ] Белки P II обладают необычайными сенсорными свойствами; Они могут существовать в обширном диапазоне структурного статуса соответственно с уровнями АТФ, ADP и 2-оксоглуратата. Эти метаболиты аллостерически взаимодействуют с P II в трех консервативных сайтах связывания, расположенных в боковой полости между каждой P II субъединицей . АТФ и ADP конкурентно связываются с связыванием нуклеотидов, тогда как 2-оксоглутарат взаимодействует только с P II в присутствии MGATP. [ 3 ]
В протеобактериях белки P II также подвергаются циклу обратимой посттрансляционной модификации (Huergo et al., 2013). В режиме с низким содержанием азота низкий уровень внутриклеточного глутамина запускает активность уридила-трансферазы двухфункционального фермента GLND, способствующего уридилилированию консервативного Tyr-51, расположенного на вершине P II T-цикл. И наоборот, в режиме с высоким содержанием азота накопление внутриклеточного глутамина запускает уридилил-удаляющую активность GLND и P II накапливается в его не модифицированной форме (Huergo et al., 2013).
Способность P II почувствовать важные метаболиты и интегрировать сигналы, полученные из энергетического статуса (соотношение АТФ и ADP), уровней углерода (2-оксоглуратат) и азота (глутамин и 2-оксоглутарат), были заглажены во время эволюции, так что P II может действовать как как как это как Диссоцируемая регуляторная субъединица ряда транспортеров, регуляторов транскрипции и ферментов. [ 4 ]
Структура
[ редактировать ]Белки PII существуют в тримерах in vivo и связывают АТФ в расщелине между субъединицами. Есть две гибкие петли, которые называют B-петли и T-петлю, которые участвуют в регуляции белка. Т-петля содержит консервативный тирозин , который является местом уридильного прикрепления.
Роль в метаболизме азота
[ редактировать ]После голодания азота повышенные внутриклеточные концентрации аммиака вызывают деуридилилирование GLNK. Затем это связывается непосредственно с аммиачным каналом AMTB, чтобы блокировать проводимость аммиака. [ 5 ] [ 6 ] Белки PII, такие как SBTB, также вовлечены в регуляцию метаболизма углерода, эти белки способны контролировать активность ацетил-КоА-карбоксилазы у растений, водорослей и бактерий [ 7 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Карр П.Д., Чеа Е., Саффолк П.М., Васудеван С.Г., Диксон Н.Е., Оллис Д.Л. (январь 1996 г.). «Рентгеновская структура белка трансдукции сигнала от Escherichia coli при 1,9 a». Acta Crystallographica Раздел d . 52 (Pt 1): 93–104. Bibcode : 1996ccrd..52 ... 93c . doi : 10.1107/s0907444995007293 . PMID 15299730 .
- ^ Подпрыгнуть до: а беременный Уерго Л.Ф., Чандра Г., Меррик М (март 2013 г.). «P (II) Белки трансдукции сигнала: регуляция азота и за пределами» . Обзоры микробиологии FEMS . 37 (2): 251–83. doi : 10.1111/j.1574-6976.2012.00351.x . PMID 22861350 .
- ^ Huergo LF, Pedrosa FO, Muller-Santos M, Chubatsu LS, Monteiro RA, Merrick M, Souza EM (январь 2012 г.). «Белки трансдукции сигнала PII: ключевые игроки в посттрансляционном контроле активности нитрогеназы» . Микробиология . 158 (Pt 1): 176–90. doi : 10.1099/mic.0.049783-0 . PMID 22210804 .
- ^ Уерго Л.Ф., Диксон Р (декабрь 2015 г.). «Появление 2-оксоглутарата в качестве метаболита главного регулятора» . Микробиология и молекулярная биология обзоры . 79 (4): 419–35. doi : 10.1128/mmbr.00038-15 . PMC 4651028 . PMID 26424716 .
- ^ Дюран А., Меррик М (октябрь 2006 г.). «Анализ in vitro комплекса Escherichia coli amtb-glnk выявляет стехиометрическое взаимодействие и чувствительность к АТФ и 2-оксоглутарату» . Журнал биологической химии . 281 (40): 29558–67. doi : 10.1074/jbc.m602477200 . PMID 16864585 .
- ^ Conroy MJ, Durand A, Lupo D, Li XD, Bullough PA, Winkler FK, Merrick M (январь 2007 г.). «Кристаллическая структура комплекса Escherichia coli Amtb-Glnk показывает, как GLNK регулирует канал аммиака» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (4): 1213–8. Bibcode : 2007pnas..104.1213c . doi : 10.1073/pnas.0610348104 . PMC 1783118 . PMID 17220269 .
- ^ Герхардт Е.К., Родригес Т.Е., Мюллер-Сантос М., Педроса Ф. Ф., Соуза Э.М., Форчхаммер К., Хуерго Л.Ф. (март 2015). «Белок трансдукции бактериального сигнала GLNB регулирует совершенную стадию биосинтеза жирной кислоты, действуя как диссокуляционная регуляторная субъединица ацетил-КоА-карбоксилазы» . Молекулярная микробиология . 95 (6): 1025–35. doi : 10.1111/mmi.12912 . PMID 25557370 . S2CID 20384007 .