АЕТХ

AETX относится к группе полипептидных нейротоксинов, выделенных из морской анемоны Anemonia erythraea , которые воздействуют на ионные каналы , изменяя их функцию. Были идентифицированы четыре подтипа: AETX I, II, III и K, которые различаются по своей структуре и цели.

Этимология и источник

Четыре подтипа AETX ( токсины Anemonia erythraea ) производятся актинией Anemonia erythraea . ^{[ 1 ]}

Химия

АЕТХ I

AETX I состоит из 47 аминокислот. Определенная молекулярная масса составляет примерно 5 кДа. Он классифицируется как нейротоксины потенциалзависимых натриевых каналов I типа. ^{[ 1 ]} Как сообщили Нортон и др. , ^{[ 2 ]} эта группа состоит из полипептидных нейротоксинов, имеющих в среднем 46-49 аминокислот и 27 высококонсервативных остатков. AETX I разделяет 21 из 27 консервативных остатков с представителями полипептидных токсинов типа I из морского анемона. ^{[ 1 ]}

АЕТХ II и III

AETX II и AETX III еще не классифицированы, поскольку их структура не соответствует каким-либо известным полипептидным нейротоксинам морского анемона. ^{[ 1 ]} AETX II состоит из 59 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу 6506 Да. AETX III имеет такое же количество аминокислотных остатков и молекулярную массу 6558 Да. ^{[ 1 ]} AETX II и III очень гомологичны с процентом сходства 94,9%.

И AETX II, и III демонстрируют сходство последовательностей с нейротоксином TxI, выделенным из Phoneutria nigriventer , агрессивного бразильского паука. Эти сходства касаются положения 7 остатков полуцистина ( окисленного цистеина) как в AETX II, так и в III, что согласуется с консервативными остатками полуцистина во всех нейротоксинах P. nigriventer . ^{[ 1 ]} Аминокислотная последовательность AETX I отличается от аминокислотных последовательностей AETX II и III. AETX I богат аминокислотами аспарагином и аспарагиновой кислотой и не содержит лизина, тогда как AETX II и III содержат большое количество полуцистинов. Общим для всех трех полипептидов является то, что глицин является наиболее распространенной аминокислотой. ^{[ 1 ]}

АЕТХ К

AETX K является членом семейства токсинов калиевых каналов I типа. ^{[ 3 ]} Однако в отличие от других членов этого семейства, имеющих 35–37 аминокислотных остатков, AETX K состоит из 83 аминокислотных остатков; его молекулярная масса составляет 3999,3 Да. Он разделяет шесть консервативных остатков Cys с другими членами токсинов калиевых каналов типа I. ^{[ 3 ]}

Цель и способ действия

AETX I является частью подсемейства 1, ингибирующего натриевые каналы морского анемона, и связывается с рецепторным участком нейротоксина 3 потенциалзависимых натриевых каналов , замедляя их инактивацию. ^{[ 4 ]} Механизм действия AETX II и III неизвестен, но они демонстрируют структурное сходство с токсинами пауков и, следовательно, могут действовать таким же образом, то есть могут активировать потенциалзависимые натриевые каналы. ^{[ 1 ]} AETX K принадлежит к группе токсинов калиевых каналов морского анемона 1 типа. Его пара лизин-тирозин ( ²¹Лис и ²²Tyr), по-видимому, имеет решающее значение для его связывания с калиевыми каналами . ^{[ 3 ]}

Токсичность

СД . ₅₀ против крабов оценивали для AETX I (2,2 мкг/кг), II (0,53 мкг/кг) и III (0,28 мкг/кг) Ни один из этих токсинов не оказывает сильного токсического действия на мышей. ^{[ 1 ]} LD50 AETX K пока неизвестен, но его 50% ингибирующая концентрация ( IC50 ) была определена как 91 нМ. ^{[ 3 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я Сиоми, Кадзуо; Цянь, Вэнь-Хун; Линь, Синь-Юй; Симакура, Куниеси; Нагасима, Юдзи; Исида, Масами (1997). «Новые полипептидные токсины, смертоносные для крабов, из актинии Anemonia erythraea». Acta биохимии и биофизики (BBA) – общие предметы 1335 (1–2): 191–8. дои : 10.1016/S0304-4165(96)00137-7 . ПМИД 9133656 .
^ Нортон, Раймонд С. (1991). «Структура и структурно-функциональные взаимоотношения белков актиний, взаимодействующих с натриевым каналом». Токсикон . 29 (9): 1051–84. дои : 10.1016/0041-0101(91)90205-6 . ПМИД 1686683 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Хасегава, Юичи; Хонма, Томохиро; Нагаи, Хироши; Исида, Масами; Нагасима, Юдзи; Сиоми, Кадзуо (2006). «Выделение и клонирование кДНК пептидного токсина калиевого канала из актинии Anemonia erythraea». Токсикон . 48 (5): 536–42. doi : 10.1016/j.токсикон.2006.07.002 . ПМИД 16905168 .
^ Каттералл, Уильям А.; Сестелла, Сандрин; Яров-Яровой, Владимир; Ю, Фрэнк Х.; Коноки, Кейичи; Шойер, Тодд (2007). «Ионные каналы, управляемые напряжением, и токсины-модификаторы стробирования» . Токсикон . 49 (2): 124–41. дои : 10.1016/j.токсикон.2006.09.022 . ПМИД 17239913 .

Дальнейшее чтение

Хонма, Томохиро; Сиоми, Кадзуо (2006). «Пептидные токсины в морских анемонах: структурные и функциональные аспекты» . Морская биотехнология . 8 (1): 1–10. дои : 10.1007/s10126-005-5093-2 . ПМЦ 4271777 . ПМИД 16372161 .

Внешние ссылки

Подробности о белке:

[Shiomi-1] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я Сиоми, Кадзуо; Цянь, Вэнь-Хун; Линь, Синь-Юй; Симакура, Куниеси; Нагасима, Юдзи; Исида, Масами (1997). «Новые полипептидные токсины, смертоносные для крабов, из актинии Anemonia erythraea». Acta биохимии и биофизики (BBA) – общие предметы 1335 (1–2): 191–8. дои : 10.1016/S0304-4165(96)00137-7 . ПМИД 9133656 .

[2] Нортон, Раймонд С. (1991). «Структура и структурно-функциональные взаимоотношения белков актиний, взаимодействующих с натриевым каналом». Токсикон . 29 (9): 1051–84. дои : 10.1016/0041-0101(91)90205-6 . ПМИД 1686683 .

[Hasegawa-3] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Хасегава, Юичи; Хонма, Томохиро; Нагаи, Хироши; Исида, Масами; Нагасима, Юдзи; Сиоми, Кадзуо (2006). «Выделение и клонирование кДНК пептидного токсина калиевого канала из актинии Anemonia erythraea». Токсикон . 48 (5): 536–42. doi : 10.1016/j.токсикон.2006.07.002 . ПМИД 16905168 .

[4] Каттералл, Уильям А.; Сестелла, Сандрин; Яров-Яровой, Владимир; Ю, Фрэнк Х.; Коноки, Кейичи; Шойер, Тодд (2007). «Ионные каналы, управляемые напряжением, и токсины-модификаторы стробирования» . Токсикон . 49 (2): 124–41. дои : 10.1016/j.токсикон.2006.09.022 . ПМИД 17239913 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]