Трансаминация

Реакция аминотрансфер между аминокислотой и альфа-кето кислотой

Трансаминация - это химическая реакция, которая переносит аминогруппу в кетоцид с образованием новых аминокислот. Этот путь ответственен за дезаминирование большинства аминокислот. Это один из основных путей деградации, которые преобразуют незаменимые аминокислоты в несущественные аминокислоты (аминокислоты, которые могут синтезировать DE novo организмом).

Трансаминация в биохимии осуществляется ферментами, называемыми трансаминазазами или аминотрансферазами. α-кетоглутарат действует как преобладающий акцептор амино-группы и производит глутамат в качестве новой аминокислоты.

Аминоцид + α-белоглутарат α α-тетовая кислота + глутамат

Аминогруппа глутамата, в свою очередь, переносится в оксалоацетат во второй реакции трансаминации, дающей аспартат.

Глутамат + оксалоацетат ↔ α-кетоглутарат + аспартат

Механизм действия

Трансаминация, катализируемое аминотрансферазой, происходит в двух этапах. На первом этапе α-аминогруппа аминокислот переносится в фермент, продуцируя соответствующую α-кето кислоту и амифицированный фермент. На втором этапе аминогруппа переносится в акцептор кетокислоты, образуя аминокислотный продукт при восстановлении фермента. Хиральность . аминокислоты определяется во время трансаминации Для полной реакции аминотрансферазы требуют участия альдегида, содержащего коэнзимент, пиридоксаль-5'-фосфат (PLP) , производное пиридоксина ( витамин B ₆ ). Аминогруппа приспосабливается путем преобразования этого коэнзима в пиридоксамин-5'-фосфат (PMP). PLP ковалентно прикреплен к ферменту с помощью базовой связи SCHIFF, образованной конденсацией ее альдегидовой группы с ε-амино-группой ферментативного остатка LYS . Основание Шиффа, которое конъюгируется с пиридинимическим кольцом фермента, является центром активности коэнзима.

Продукт реакций трансаминации зависит от наличия α-кето кислот. Продукты обычно представляют собой аланин , аспартат или глутамат , поскольку их соответствующие альфа-кето кислоты вырабатываются с помощью метаболизма топлива. Будучи основным деградативным аминоцидным путем, лизин , пролин и треонин являются единственными три аминокислоты, которые не всегда подвергаются трансамине и, скорее, используют соответствующую дегидрогеназу.

Альтернативный механизм

Второй тип реакции трансаминации может быть описан как нуклеофильная замена одного амина или амидного аниона на амин или соль аммония. ^{[ 1 ]} Например, атака первичного амина первичным амидным анионом может использоваться для приготовления вторичных аминов:

Rnh ₂ + r'nh ⁻ → Rr'nh + NH ₂⁻

Симметричные вторичные амины могут быть подготовлены с использованием никеля Raney (2RNH ₂ → R ₂ NH + NH ₃ ). И, наконец, четвертичные соли аммония могут быть разбираются с использованием этаноламина:

R ₄ н ⁺ + Nh ₂ ch ₂ ch ₂ oh → r ₃ n + rn ⁺H ₂ ch ₂ ch ₂ oh

Аминонафталины также подвергаются трансаминациям. ^[2]

Типы аминотрансферазы

Трансаминация опосредована несколькими типами ферментов аминотрансферазы . Аминотрансфераза может быть специфичной для отдельной аминокислоты, или может быть способна обрабатывать любой член группы аналогичных, например, аминокислоты с разветвленной цепью, которая включает валин, изолецин и лейцин. Двумя распространенными типами аминотрансфераз являются аланиновая аминотрансфераза (ALT) и аспартат -аминотрансфераза (AST) .

Ссылки

^ Бут, Джеральд (2000-01-01). «Производные нафталины». Энциклопедия промышленной химии Уллмана . Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGAA. doi : 10.1002/14356007.a17_009 . ISBN 9783527306732 .

• Смит, MB и March, J. Advanced Organic Chemistry: реакции, механизмы и структура, 5 -е изд. Wiley, 2001, p. 503 ISBN ISBN • Джеральд Бут «Производные нафталины» в энциклопедии Ульмана промышленной химии, 2005, Wiley-VCH, Вайнхайм. doi: 10.1002/14356007.a

Voet & Voet. «Биохимия» четвертое издание

Внешние ссылки

[:0-1] Бут, Джеральд (2000-01-01). «Производные нафталины». Энциклопедия промышленной химии Уллмана . Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGAA. doi : 10.1002/14356007.a17_009 . ISBN 9783527306732 .

[ 1 ]